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IVIV Biología. 2º Bachil lerato. IES SANTA CLARA.
http://biologiageologiaiessantaclarabelenruiz.wordpress.com/2o-bachillerato/2o-biologia/
Forma ionizada (en disolución acuosa)
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
aa
Grupo amino a la izquierda
Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales.
D - aminoácido
El grupo amino está a la derecha
L - aminoácido
El grupo amino está a la izquierda
PROPIEDAD DE LOS aá: Estereoisomería
El Carbono alfa es asimétrico (salvo en el caso de la glicina o
glicocola Gly)
Sin formas D ni L
Todos los aa proteicos son α L aminoácidos
(hay casos de D aminoácidos, pero no son proteicos, como el ácido D – glutámico, de algunas bacterias)(hay casos de aminoácidos no alfa, pero no son proteicos, como el ácido gamma-aminobutírico, un
neurotransmisor)
A pH ácido actuará como base (aceptor de protones) y a pH básico actuará como ácido (dador de electrones).
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
Nota: El grupo ácido cuando pierde un protón pasa a ser una base (su base conjugada) y una base cuando lo acepta
pasa a ser un ácido (ácido conjugado)
R- COOH → R – COO- + H+
Ácido Base conjugada
R – NH2 + H+ → R – NH3+
Base Ácido
Los aminoácidos en disolución acuosa
H3N+ – C – H
COO-
R
La molécula de aa se ioniza
El grupo carboxilo cede protones (H+)
El grupo amino capta protones (H+)
H+
H+
En conjunto, la molécula de aa es eléctricamente neutra (al menos si no
tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en
algunos aa)
La [H+] (concentración de protones), es decir el pH del medio altera esta situación
Esta situación se daría en una disolución acuosa de pH = 7 (neutro)
H3N+ – C – H
COO-
CH2
COO-
En este caso (aspartato, un aa
ácido), la molécula en conjunto tiene una
carga negativa.
H3N+ – C – H
COO-
CH2
CH2
CH2
CH2
N+H3
En este caso (lisina, un aa básico), la molécula en conjunto tiene una carga positiva.
ej. Glicina: pI = 6
Los aminoácidos en disolución acuosa:
H2N – C – H
COO-
R
H3N+ – C – H
COO-
R
H3N+ – C – H
COOH
R
H+
H+
H+
H+ Forma predominante
a pH 7
Forma predominante
a pH 13
Forma predominante
a pH 1
(ph ácido) pH neutro pH básico
Este sería el comportamiento de una sola molécula de aa en una disolución acuosa:
Pero cuando hay una elevada cantidad de ellas, existe un equilibrio entre las distintas formas ionizadas. Es decir, que habrá un determinado % de moléculas con carga positiva, otro % con carga negativa y otro % sin carga neta.
Para todo aminoácido, siempre habrá un determinado valor de pH en el que la carga neta será 0 (cero). Este valor de pH, característico de cada aa, se denomina PUNTO ISOELÉCTRICO (P.I.).
P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97
pI = pk1 + pk2 / 2 = (2,34 + 9,66) / 2 = 5,97
ej. Glicina o glicocola (Gly): pI = 5,97
pH 7 neutropH 1 pH 3
Este valor de pH resulta ser el pI del
ac. glutámico
pH 10
pI = pk1 + pk2 / 2 = (2,1 + 3,9) / 2 = 3
pH 11Este valor de pH resulta ser el pI
de la arginina
pH 7 neutropH 3 pH 14
pI = pk1 + pk2 / 2 = (9 + 13) / 2 = 11
26
Thr
aa ácidos (con R cargados negativamente a pH neutro)
aa básicos (con R cargados positivamente a pH neutro)
aa con R apolares alifáticos
aa con R aromáticos
aa con R polares sin carga
Los 20 aa:Clasificación de acuerdo con la naturaleza de las cadenas laterales (R)
AMINOÁCIDOS NEUTROS APOLARES (8): La cadena lateral no posee
grupos carboxilo ni amino, y a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Su
solubilidad es menor
AMINOÁCIDOS NEUTROS POLARES (7): Su cadena R posee grupos
hidrófilos (-SH,-OH) que se unen a moléculas polares. A pH neutro
tienen carga neta 0. Son muy solubles en agua.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS: Presentan un grupo carboxilo en la cadena
lateral y poseen carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende
H+, por lo que tendrá carga negativa a pH neutro.
AMINOÁCIDOS BÁSICOS: Contienen algún grupo amino en la cadena
R que, debido a su carácter básico puede tomar H+, lo que hará que el
aminoácido tenga carga positiva a pH neutro.
Son aquellos que los organismos
heterótrofos deben tomar de su dieta ya
que no pueden sintetizarlos en su
cuerpo (los autótrofos pueden
sintetizarlos todos).
Las rutas metabólicas para su obtención
suelen ser largas y energéticamente
costosas, por lo que los vertebrados las
han ido perdiendo a lo largo de la
evolución (resulta menos costoso
obtenerlos en los alimentos).
EN ADULTOS: 8 Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptófano Valina
EN NIÑOS los anteriores y: Arginina Histidina
Enlace amida sustituido o enlace peptídico
35
Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas.
C
H
R
C =O
OHN
H
H
C
H
R
C =O
OHN
H
H
C N
=
O
H
C
H
R
NH
H
C
H
R
C =O
OH
+ H2O
Unión Peptídica
Unión Peptídica entre Aminoácidos
CONDENSACIÓN
http://www.biotopics.co.uk/as/aminocon.html
C N
H
O OH
C N
1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.
2, El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.
4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.
5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.
Los grupos α-amino y α-carboxilo de los aminoácidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace peptídico
“Esqueleto covalente común”
Los grupos α-amino y α-carboxilo de los aminoácidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace
peptídico
Los planos de los enlaces peptídicos pueden realizar ciertos giros, aunque no libremente sino con restricciones
Extremo N terminal
Extremo C terminal
Existen algunos péptidos cortos con función biológica:
El tripéptido glutatión (que actúa como transportador de hidrógeno en algunas reacciones metabólicas).
Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con actividad hormonal), la insulina y el glucagón que regulan la concentración de glucosa en sangre.
Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y valinomicina (antibióticos).
Existen algunos péptidos cortos con función biológica:
El tripéptido glutatión (que actúa como transportador de hidrógeno en algunas reacciones metabólicas).
Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con actividad hormonal), la insulina y el glucagón que regulan la concentración de glucosa en sangre.
Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y valinomicina (antibióticos). Insulina
De 2 a 10 Aminoácidos
Pentapéptido
Nomenclatura: aa (il)n + último aa (ina)
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:
1. ESTRUCTURA PRIMARIA2. ESTRUCTURA SECUNDARIA3. ESTRUCTURA TERCIARIA 4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA Informa de la secuencia de aa, por tanto nos dice que aa
componen la proteína y el orden en que se encuentran. La función de la proteína dependen de la secuencia (del orden
en el que se encuentran y el tipo de aa) Enlace que la mantiene: E. Peptídico (se describe desde el
extremo N- terminal hasta el extremo C-Terminal) extremo amino y carboxilo)
ESTRUCTURA PRIMARIA
• Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados.
• Está dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es:
20nNúmero de aminoácidos de la cadena
Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles
sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100
53 Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Informa de la disposición espacial de los aa que componen la proteína, puede decirse que es la disposición de la estructura 1ª en el espacio. Se refiere a la conformación de la cadena polipeptídica.
TIPOS:
α-hélice
β-láminar o lamina plegada
Hélice de colágeno
ESTRUCTURA 2ª α-hélice
α-hélice: Ejemplo: α-queratina Plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí
misma. Este plegamiento sigue el sentido de giro de las agujas del reloj y contiene 3,6 aa por vuelta.
El esqueleto polipeptídico se queda enrollado en el eje mayor de la molécula mientras que los R de los aa se quedan proyectados hacia el exterior del esqueleto helicoidal. El oxígeno de cada enlace peptídico queda orientado en la misma posición y los átomos de H del grupo amino, en dirección contraria, permitiendo que se forme un "enlace de H" entre cada átomo de H del N del enlace peptídico y el O del grupo carboxilo situado en el cuarto aa que le sigue en la cadena lineal. Se forman puentes de H intracatenarios
Algunos aa no son compatibles con la α-hélice: los aa con R
carga (repulsión), los aa con R muy voluminosos, la existencia
de Pro puede darse siempre que el aa anterior no sea
voluminoso (suele ser Gly) o aparece en el extremo N-
terminal .
Estructura secundaria de las proteínas: α -hélice
• La cadena se va enrollando en espiral.
• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura.
• La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.
• La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria.Los radicales quedan hacia el exterior de la α -hélice.
ESTRUCTURA 2ª lámina β o plegada
β-laminar o de Lámina plegada: Ejemplo: β-queratina “P.H. entre aa alejados” ( mayor nº de PH)
Se origina una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag originado por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o diferentes, unidos por puentes de H intracatenarios o intercatenarios.
Las cadenas laterales de los aa se disponen alternativamente por encima y por debajo de esta estructura.
Pueden intervenir uno o varias cadenas polipeptídicas Más estirada que la α-hélice
Una cadena
Varias cadenas
Disposición antiparalela
Estructura secundaria de las proteínas: conformación β
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Disposición paralela
Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas.
Enlace peptídico
Enlaces de hidrógeno
ANTIPARALELAPARALELA, los grupos CO y NH no quedan tan perpendiculares como en la antiparalela, están girados, los pliegues que se forman son más acusados.
ESTRUCTURA 2ª lámina β o plegada
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Una misma proteína puede
presentar ambos tipos de modelos
la fibroína,β-queratina del hilo de seda y de las telarañas, yla elastina del tejido conjuntivo.
la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc,
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Proteína fibrosa. Insoluble, en vertebrados e invertebrados. Forma parte de huesos, tendones, cartílagos, piel, paredes de vasos sanguíneos,
esclerótica del ojo. 35% de Gly, y un alto % de Pro y Lys junto a dos aa no proteicos 5hidroxiLys y
4hidroxiPro. Esta formado por un bastón de 300 Å de longitud, formada por 3 hélices
entrecruzadas llamadas tropocolágeno, cada una gira de izquierda, no se estabilizan por puentes de H sino por torsión, existen puentes de H entre cadenas. Se forman enlaces transversales covalentes en el interior, a medida que se envejece el nº de estos enlaces es mayor.
ESTRUCTURA 2ª hélice de colágeno
El colágeno posee una disposición en hélice
especial, mas alargada que la α-hélice,
debido a la abundancia de prolina e
hidroxiprolina.
Estos aa poseen una estructura que dificulta
la formación de enlaces de hidrógeno, por lo
que se forma una hélice más extendida, con
sólo tres aminoácidos por vuelta.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Conformación (tridimensional) definitiva, funcional.
Enlaces (Entre radicales de una cadena): Tipos:
Puentes disulfuro (covalentes)
Fuerzas electrostáticas Puentes de Hidrógeno Fuerzas de Van der Waals Interacciones hidrofóbicas
Interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura terciaria
Interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura terciaria
ESTRUCTURA TERCIARIA
Informa de la disposición de la estructura 2ª en el espacio.
De la estructura 3ª depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica.
Las uniones entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica se realiza por enlaces entre las cadenas laterales R de los aa.
Tipos: GLOBULAR y FIBROSAS.
ESTRUCTURA TERCIARIA: Tipos
Proteínas globulares: muy plegadas ⇒ esferoidales
Proteínas filamentosas o fibrosas: poco plegadas ⇒ alargadas. Insolubles en agua y en disoluciones salinas.
ESTRUCTURA TERCIARIA : globulares
Ribonucleasa Solubles en H2O y en disoluciones salinas.
En los tramos rectos de la cadena polipeptídica posee estructura αhélice y en los codos de tipo βlaminar.
Se estabiliza por: Puentes de H: no son fuertes, se dan
entre los aa de la proteína y entre ellos y el H2O que rodea a la proteína. No determina el plegamiento pero estabiliza la estructura.
Fuerzas electrostáticas o puentes iónico o salinos. Fuerzas que se dan cuando existen átomos con carga + y - . Son directamente proporcional a las cargas que tengan los aa y son inversamente proporcionales a la distancia. Se dan en el interior de la proteína, porque el exterior está en contacto con el H2O y esta solvatado y no se dan interacciones.
Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas: son las interacciones más débiles, se dan en el interior de la proteína entre los R de los aa con R hidrofóbicos, que crean dipolos instantáneos.
Enlaces covalentes: Formados entre los 2 cisteínas .Ambas cisteínas pueden pertenecer a la misma cadena o pertenecer a diferentes cadenas, es decir, estos enlaces pueden ser intracatenarios o intercatenarios. Este tipo de enlace favorece la estabilidad de la estructura tridimensional de la proteína. No inducen plegamiento pero lo estabilizan
Interacciones que intervienen en el
plegamiento de la estructura terciaria
Interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura terciaria
Los dominios funcionales son regiones de la proteína donde interactúan aminoácidos, que a pesar de estar distantes en la cadena de aminoácidos (estructura primaria), se acercan al doblarse la proteína. Se denomina dominio funcional ya que permite a la proteína cumplir su función.
Por ejemplo, en la hemoglobina el dominio funcional es una especie de bolsillo hidrófobo donde se transporta el Oxígeno, mientras que en las enzimas el dominio funcional es el lugar donde se unen los sustratos, llamado también sitio activo. La estructura terciaria es flexible, no rígida, ya que las proteínas globulares necesitan experimentar cambios conformacionales mientras desarrollan su función.
Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o «cuellos», lo que posibilita un cierto movimiento rotacional. Así, al separarse dos dominios, permiten la introducción de la molécula de sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar sobre ella.
ESTRUCTURA TERCIARIA. DOMINIOS PROTEICOS
Dominios proteicos
Representación de la hemoglobina. Identifica sus 4 dominios funcionales donde transporta el oxígeno.
En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.
En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios.
ESTRUCTURA TERCIARIA. DOMINIOS PROTEICOS
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Hemoglobina
Se refiere a la presencia de más de una cadena polipeptídica. A cada cadena que conforma la proteína se le denomina
protómero y a las proteínas que presentan este tipo de estructura se les denomina oligómeros u oligoméricas. (Las que poseen una sola cadena se les denomina monoméricas).
Estas cadenas se unen de manera no covalente (puentes de hidrógeno, enlaces iónicos o interacciones hidrófobas). Las subunidades (cadenas) pueden actuar de manera independiente o en conjunto.
Ejemplos: Hemoglobina. Inmunoglobulina. Complejos multienzimáticos.
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces
débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
1
1
2
2
Hemo
Ejemplo: hemoglobina
Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles:
Interacciones hidrofóbicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones salinas. Fuerza de Van der Waals. En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de las inmunoglobulinas.
En resumen, la estructura de una proteína.
PROPIEDADES: SolubilidadPROPIEDADES: Solubilidad
Solubilidad: Globulares: Dispersiones Coloidales
Radicales polares hacia el exterior Radicales apolares hacia el interior
Fibrosas: Insolubles Ocultan los radicales apolares uniéndose entre sí.
Manto de solvatación:Capa de moléculas de agua
aguaPrecipitación
PROPIEDADES: DesnaturalizaciónPROPIEDADES: Desnaturalización Desnaturalización: La desnaturalización
de las proteínas consiste en la pérdida de las estructuras: cuaternaria (en caso de que la proteína contenga más de una subunidad), terciaria y secundaria. Como es de esperar, la estructura primaria no se pierde ya que se mantiene por enlaces peptídicos (covalentes, fuertes)
Agentes Físicos: Tª, P, rad¡aciones. Químicos: pH, detergentes, metales
pesados (Pb y Hg), urea, β-mercaptoertanol.
Consecuencias: Insolubilidad (Globular a fibrosa)Prot. no funcionales
¡OJO! Si pierde la E 1ª no hablamos de desnaturalización
sino de hidrólisis, ya no tendríamos una proteína
¡OJO!
PROPIEDADES: DesnaturalizaciónPROPIEDADES: Desnaturalización Desnaturalización
: Irreversible. Reversible o
Renaturalización.
Ejemplos: pH Tª
caseína
ovoalbumina
La información relativa a la conformación más estable (activa) de la proteína está contenida en la
secuencia de aa (estructura 1ª).
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVAPROTEÍNA DESNATURALIZADA
PROPIEDADES: EspecificidadPROPIEDADES: Especificidad
ESPECIFICIDAD: son especificas para cada especie, se basan en pequeñas diferencias entre moléculas proteicas, que desempeñan idéntica función en especies diferentes y se basan en la diferente situación o cambio de uno o varios aa que componen la molécula. Composicional
Distintos genes ⇒ distintas proteínas Funcional
Las proteínas activas basan su funcionalidad en la interacción específica a nivel espacial (geométrico) con otra sustancia
Ej: Enzima-Sustrato, Anticuerpo-Antígeno Plasticidad Ej. Ajuste inducido ⇒ Implica pequeños cambios
conformacionales al producirse la interacción.
PROPIEDADES: Capacidad amortiguadoraPROPIEDADES: Capacidad amortiguadora
Punto isoeléctrico: determinado por radicales (ácidos y básicos) y extremos ( NH3
+ y COO -terminales)
Proteínas ácidas: P.I. bajo, a PH fisiológico ⇒ carga negativa (intracelulares la mayoría )
Proteínas básicas: P.I. alto, a PH fisiológico ⇒ carga positiva (ej. Histonas)
Es una de las funciones más características:
• Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
• Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos.
• Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas.• El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la
matriz de los huesos y cartílagos.• La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos
sanguíneos).• La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas
de reptiles, plumas, etc.• La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que
solidifica rápidamente al contacto con el aire.
Es una de las funciones más características:
• Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
• Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos.
• Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas.• El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la
matriz de los huesos y cartílagos.• La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos
sanguíneos).• La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas
de reptiles, plumas, etc.• La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que
solidifica rápidamente al contacto con el aire.
EstructuralEstructural
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas.
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas.
Insulina y glucagón Hormona del crecimiento segregada por la hipófisisCalcitonina
Insulina y glucagón Hormona del crecimiento segregada por la hipófisisCalcitonina
Inmunoglobulina, trombina y fibrinógenoInmunoglobulina, trombina y fibrinógeno
• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo.• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo
estriado. • Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos).
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre.
• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo.• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo
estriado. • Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos).
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre.
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes.
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes.
Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones.
Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones.
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos, • la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos, • la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...
Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
Actina, miosina, flagelina ...
Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...
Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina...
Catalasa, ribonucleasa...
Albúmina...
DE RESERVA
DE TRANSPORTE
CONTRÁCTIL
PROTECTORA O DEFENSIVA
HORMONAL
ESTRUCTURAL
ENZIMÁTICA
HOMEOSTÁTICA
Se clasifican en: Holoproteínas o proteínas simples: Formadas solamente
por aminoácidos. Heteroproteínas o proteínas conjugadas: Formadas por
una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético". Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
PROTEÍNAS
HoloproteínasProteínas fibrosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
GLOBULARES: Albúminas:
Reserva de aa o transporte de otras moléculas.
lactoalbúminas, ovoalbúminas y seroalbúminas,
Globulinas: Son las proteínas más grandes Parte proteica de algunas
heteroproteínas: ej. hemoglobina.
Histonas: Pr. básicas. Se localizan en el núcleo celular asociadas a ADN. ADN + Histonas = Cromatina Regulación génica.
FIBROSAS: Generalmente funciones estructurales. Insolubles en agua. Queratina: Epidermis de la piel y en estructuras cutáneas como pelos,
plumas, uñas y escamas. Colágeno: su resistencia al estiramiento.
En los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Miosina:
contracción de los músculos. Elastina: Gran elasticidad.
órganos sometidos a deformaciones reversibles, Ej. pulmones, las arterias o la dermis de la piel. Fibroina: aparecen en los hilos de la seda. Gran resistencia
mecánica. Proteína fibrosa (miosina)
Según la naturaleza del grupo prostético, las heteroproteínas pueden ser:1. Fosfoproteínas: g p es el ácido ortofosfórico.
la vitelina (yema de huevo), la caseína (queso), caseinógeno (leche).
1. Glucoproteínas: g p es un glúcido. En las membranas celulares (función antigénica) Mucus protector: aparatos respiratorio y digestivo Algunas hormonas Líquido sinovial presente en las articulaciones.
1. Lipoproteínas: g p es un lípido. Paredes bacterianas Plasma sanguíneo (transportadores de grasas y colesterol). Ej. HDL
Nucleoproteínas: g p ácidos nucleicos1. La cromatina y los cromosomas.
5. Cromoproteínas: g p una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados , lo que les confiere color. Se distinguen dos subgrupos: los compuestos porfirínicos y los no porfirínicos.
Compuestos porfirínicos: su grupo prostético está compuesto por una metalporfirina (anillo pirrolico o porfirina) , molécula formada por cuatro anillos de pirrol que se unen por medio de puentes, lo que origina una estructura cerrada. A los átomos de nitrógeno de los pirroles se une un átomo de ion metálico (Fe, Cu, etc.)
Entre las proteínas con metalporfirina destacan: Hemoglobina y mioglobina: Con Fe2+ y
tiene color rojo. Se unen al O2 y CO2
La hemoglobina: En la sangre de los vertebrados
La mioglobina: En músculos estriados. Citocromos: también contienen hierro, que
puede tomar o ceder electrones pasando de estado Fe3+ a Fe2+, y viceversa.
En las reacciones de oxidación-reducción (en el transporte electrónico)
Respiración aerobia Fase lumínica de la fotosíntesis.
Enzimas catalasas y peroxidasas. Clorofilas: Con, Mg2+ también el terpeno
fitol. De color verde En cloroplastos: Fase lumínica de la
fotosíntesis .
Grupo hemo
Compuestos no porfirínicos: Su grupo prostético también es coloreado, pero no constituye una metalporfirina.
Rodopsina: En la retina: Capta la luz.
Hemocianina: Función semejante a la hemoglobina en algunos invertebrados. Con Cu2+
Hemocianina:
Rodopsina
Clasificación de las proteínas: heteroproteínas
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones
Se puede detectar fácilmente la presencia de proteínas en una disolución al provocar su coagulación mediante calor o la adición de un ácido. Existen varios métodos específicos para identificarlas: PRUEBA DE BIURET: Este método detecta
la presencia de cualquier compuesto con dos o más enlaces peptídicos. Consiste en alcalinizar el medio con NaOH y añadir unas gotas de sulfato de cobre (II). Se obtiene un complejo de coordinación de los iones Cu2+, de color violeta o rosado. Sin embargo, otras moléculas no proteicas producen también esta coloración, si poseen dos grupos –C-N-. Por esta razón, la prueba de Biuret no puede emplearse para detectar proteínas en la orina, pues la urea que contiene, da resultado positivo.
Se puede detectar fácilmente la presencia de proteínas en una disolución al provocar su coagulación mediante calor o la adición de un ácido. Existen varios métodos específicos para identificarlas: PRUEBA DE BIURET: Este método detecta
la presencia de cualquier compuesto con dos o más enlaces peptídicos. Consiste en alcalinizar el medio con NaOH y añadir unas gotas de sulfato de cobre (II). Se obtiene un complejo de coordinación de los iones Cu2+, de color violeta o rosado. Sin embargo, otras moléculas no proteicas producen también esta coloración, si poseen dos grupos –C-N-. Por esta razón, la prueba de Biuret no puede emplearse para detectar proteínas en la orina, pues la urea que contiene, da resultado positivo.
PRUEBA XANTOPROTEICA: Permite detectar la presencia de grupos fenilo en una molécula produciendo su nitración, lo que origina nitrocompuestos coloreados. Es aplicable a los aminoácidos que contiene un grupo bencénico en su cadena lateral. Esta prueba se puede realizar prácticamente con cualquier proteína, ya que todas llevarán alguno de estos aminoácidos en su larga cadena polipeptídica. Se trata de un método muy simple: basta con añadir HNO3 concentrado, que produce un precipitado blanco, que se vuelve amarillo al calentar y naranja al alcalinizar con amoniaco.
PRUEBA XANTOPROTEICA: Permite detectar la presencia de grupos fenilo en una molécula produciendo su nitración, lo que origina nitrocompuestos coloreados. Es aplicable a los aminoácidos que contiene un grupo bencénico en su cadena lateral. Esta prueba se puede realizar prácticamente con cualquier proteína, ya que todas llevarán alguno de estos aminoácidos en su larga cadena polipeptídica. Se trata de un método muy simple: basta con añadir HNO3 concentrado, que produce un precipitado blanco, que se vuelve amarillo al calentar y naranja al alcalinizar con amoniaco.
PRUEBA DE MILLON: es muy similar al anterior, ya que también detecta fenoles. Se emplea Hg disuelto en HNO3 y se obtienen un precipitado de color blanco, que se vuelve rojo al calentar, debido a la formación de complejos de Hg (II)
PRUEBA DE MILLON: es muy similar al anterior, ya que también detecta fenoles. Se emplea Hg disuelto en HNO3 y se obtienen un precipitado de color blanco, que se vuelve rojo al calentar, debido a la formación de complejos de Hg (II)
Indica que tipo de biomolécula es el compuesto representado en la figura ¿Cuál su principal función biológica?
Un alfa aminoácido (Prolina). Componente de proteínas. El enlace peptídico presenta unas características peculiares
derivadas de una propiedad conocida como resonancia. Representa dichas formas resonantes y comenta cuales son esas características.Es rígido y planoFormas resonantes:
C N
H
O OH
C N
Escribe las fórmulas del glutámico y la lisina a pH 10 y a pH 7, teniendo en cuenta que sus pI son, 3 y 10 respectivamente.
En seco pH = 7 pH = 10
¿Qué características moleculares definen respectivamente los distintos niveles estructurales de las proteínas?
E1ª:secuencia de aa x enlaces peptídicos. E2ª: x PH entre-NH...OC- (componentes del e. peptídico) E3ª: x PH, etc. diferentes tipos de
enlaces entre R de aa. E4ª: diferentes enlaces entre distintas cadenas polipeptídicas con E 3ª (protómeros) ⇒
(oligómero) Nota *PH: puentes de Hidrógeno
¿Qué entendemos por estructura secundaria de una proteína? Indica que elementos estructurales son característicos de este nivel estructural. ¿Qué cambios tienen lugar en la estructura secundaria de una proteína en su paso a la
terciaria? a)Primer nivel estructural estable que adquiere una cadena polipeptidica (E1ª), cuando se
pliega espontáneamente .b)Elementos: esqueleto covalente común (Extremos amino y carboxilo, Cα, enlace peptídico)
plegado en α-helice o lámina plegada (explicar ambos) c)Para E3ª, la conformación 2ª se pliega sobre si misma adoptando una disposición espacial
mantenida por enlaces entre Radicales de aa.
a) Representa mediante un esquema claro las etapas sucesivas del plegamiento de una proteína, indicando a qué nivel estructural (primario, secundario, etc.) corresponde cada etapa del plegamiento.
b) ¿Qué conformaciones son típicas del nivel secundario?
α-helice, β-laminar. Explicar
•Elaborar un texto coherente, de no más de diez líneas, en el que se relacionen los siguientes conceptos: proteína, función, estructura terciaria y desnaturalización.
La función de una proteína depende de su estructura terciaria o estructura definitiva ya que este nivel de plegamiento permite a la cadena polipeptídica alcanzar la geometría espacial necesaria para interactuar específicamente con otra sustancia. Dicha interacción representa el fundamento de la funcionalidad de una proteína por lo que si esta pierde la estructura terciaria por desnaturalización también perderá su funcionalidad.
a. Indica 5 funciones diferentes que puedan realizar las proteínas.
1.Estructural. 2. Enzimática (catalizadora) 3. transportadora (HDL), 4. Hormonal (insulina) 5. Inmunitaria (anticuerpos)
a. ¿Cómo podrías inactivar la función de una proteína sin alterar su estructura primaria? Razona la respuesta
Modificando su estr. definitiva por desnaturalización.
c. Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño formadas por polimerización de aminoácidos, en la naturaleza los tipos de aminoácidos que forman parte de las proteínas no pasan de la veintena: ¿Cómo se explica que con ese reducido número de aminoácidos se pueda conseguir tal grado de diversidad funcional como el que caracteriza a las proteínas?. Razona la respuesta. Las distintas proteínas resultan de secuencias de aa que varían en nº y orden por lo que las combinaciones son ilimitadas. Esta secuencia o E1ª determina los sucesivos niveles de organización que permiten alcanzar conformaciones funcionales definitivas también ilimitadas.
c. Cita un agente físico, un agente químico capaces de inducir tales cambios.A físico: aumento de Tª, a. químico: Cambios de pH o presencia de iones. Podemos extendernos explicando el mecanismo concreto (ej. Ovoalbumina del huevo y Tº o caseina de la leche y pH)
IES Muriedas. 2º Bachiller. Pachi SanMillan. Biología. 2ºBachillerato. SANZ ESTEBAN, Miguel.
SERRANO BARRERO, Susana. TORRALBA REDONDO. Begoña. Editorial Oxford.
http://www.bioquimicaqui11601.ucv.cl/unidades/hdec/HdeC2.html http://cienciastella.com http://departamentobiologiageologiaiesmuriedas.wordpress.com/2o-
bachillerato/biologia-2/ http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/ http://www.geocities.ws/batxillerat_biologia/glucids.htm http://www.juntadeandalucia.es/averroes/recursos_informaticos/conc
urso2001/accesit_4 http://www.uniquindio.edu.co/uniquindio/ntic/trabajos/10/davidyoscar/
paginas/recprot.htm http://temabiomoleculas.blogspot.com.es/
BIBIOGRAFÍA Y PÁGINAS WEB
