1.Definirea aminoacizilor i clasificarea lor Aminoacizii sunt unitile constituente ale proteinelor i cuprind n molecula lor dou grupri funcionale: carboxil (-COOH) i amino(-NH2). Formula lor general poate fi scris astfel:H2N CH R COOH

(R-caten carbonic) n unele cazuri molecula de aminoacid poate conine mai multe grupe amine sau carboxil. Clasificarea aminoacizilor se face conform naturii radicalului de care se leag cele dou grupe funcionale. Se deosebesc astfel aminoacizi alifatici sau aromatici. Aminoacizii alifatici sunt compui n care grupele COOH i NH2 snt ataate la o caten alifatic, chiar dac n molecul exist nuclee aromatice sau heterocicluri. Aminoacizii alifatici pot fi de tip , , etc, conform poziiei grupei amino fa de cea carboxil. Termenii superiori la care grupa NH2 se afl pe o caten la captul opus grupei COOH, snt de tip . CH3

CH NH2 COOH

CH2 NH2

CH2 COOH

CH3

CH NH2

CH2

CH2 COOH

acid -aminopropionic

acid -aminopropionic

acid -aminovaleric

Dintre aminoacizii alifatici cei mai importanti sunt -aminoacizii, adic acei aminoacizi care conin grupele funcionale legate de acelai atom de carbon. Ei sunt produse de hidroliz a proteinelor i peptidelor. Aminoacizii aromatici au grupele funcionale legate direct de un nucleu aromatic.COOH

NH2

Acid para-aminobenzoic Conform numrului grupelor amino sau carboxil din molecul se deosebesc acizi monoaminomonocarboxilici, acizi monoaminodicarboxilici, acizi diaminomonocarboxilici, hidroxi i tioaminoacizi, heterociclici etc. Voi meniona civa reprezentani mai importani:

Acizii monoaminomonocarboxilici :H2NH2N CH2 COOH

CH CH2

COOH C6H5

glicocolul (glicina)

Fenilalanina

H2N H2N

CH CH Valin

COOH CH3

Acizii monoaminodirboxilici:

Acizii diaminomonocarboxilici:

Hidroxi i tioaminoacizi:

Heterociclici:

Cea mai interesant clasificare ni se pare a fi cea bazat pe polaritatea catenei i cuprinde patru grupe : 1.)cu radical nepolar ( hidrofob ) : glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina,fenilalanina, triptofanul i metionina.Toi sunt mai puin solubili n ap dect aminoacizii polari; 2.)cu radical polar nencrcat electric (la pH=6):serina,treonina,cisteina,tirosina asparagina,glutamina.Aceti aminoacizi sunt mai solubili n ap dect cei nepolari, deoarece catena poate stabili legturi de hidrogen cu apa, datorit gruprilor OH,-NH2 amidice i -SH pe care le conine; 3.)cu radical polar ncrcat negativ (la pH=6): acidul aspartic i acidul glutamic; 4.)cu radical polar ncrcat pozitiv (la pH=6): lisina,arginina,histidina. Aminoacizii naturali se ntlnesc n organismele vii i intr n compoziia proteinelor. Majoritatea aminoacizilor din proteine sunt -aminoacizii, adic au grupele COOH i NH2 legate de acelai atom de carbon i se deosebesc ntre ei prin natura radicalului R. Prin hidroliza proteinelor obinuite se obin 20 -aminoacizi, n proporii diferite, dup natura proteinei respective. Dintre cei 20 -aminoacizi se vor meniona civa reprezentani mai importani: acid aminoacetic (glicocolul), acid -aminopropionic (alanin), acid aminovalerianic (valin), acid -aminoizocapronic (leucin), acid glutamic (aminoglutaric), acid ,-diaminohexanoic (lisin), acid -amino, -tiopropionic (cistein), cistin, prolin, histidin, serin, tirosin. n afara acestor 20 de aminoacizi uzuali s-au izolat un numr de aminoacizi noi din hidrolizatul unor proteine foarte specializate, toi derivnd din aminoacizii uzuali. Astfel, 4-hidroxiprolina a fost gsit ntr-o protein fibroas,colagen i unele proteine vegetale; 5-hidroxilisina n colagen;desmosina i izodesmosina n elastin. n anumite proteine musculare s-au gsit unii derivai metilai ai aminoacizii uzuali cum sunt : -N-metillisina,-N-trimetillisina i metilhistidina.Recent s-a descoperit prezena n protrombin a acidului -carboxiglutamic, cu importan biologic considerabil.Se mai pot gsi i ali aminoacizi n hidrolizatele proteice, dar numrul lor trebuie s fie mic, innd seama de cunotinele genetice actuale, iar distribuia lor se va limita la o protein dat.Aminoacizii rari din proteine se disting de cei uzuali prin faptul c nu au o codificare prin triplet de baze (codon).n toate cazurile cunoscute ei sunt derivai ai celor uzuali i se formeaz dup ce acetia au fost deja inserai n lanul polipeptidic,n procesul de biosintez a proteinelor. n diferite celule i esuturi s-au pus n eviden nc circa150 de aminoacizi n form liber sau combinaii,care nu se gsesc n proteine.Majoritatea dintre ei sunt derivai ai -aminoacizilor din proteine; unii au ns gruparea amino la carbonul , sau fa de carboxil.

2.Importana aminoacizilor Aminoacizii snt una dintre cele mai importante clase de compui organici. Seamn cu cramizile dintr-o cas sau cu paginile unei cri. Fiecare celula din organism conine aminoacizi. De fapt, chiar trei sferturi din greutatea majoritatii celulelor este reprezentata de proteine, care bineineles sunt alcatuite din aminoacizi. Importana lor rezult din gradul nalt de rspndire n natur i, ndeosebi, din rolul primordial al -aminoacizilor n activitatea vital a organismelor vii. Prin urmare, o deosebit atenie se acord n continuare -aminoacizilor alifatici, ceea ce nu exclude existena sau importana pentru sinteza organic a altor aminoacizi, inclusiv a celor aromatici, n care grupele -NH2 i -COOH snt legate nemijlocit de nucleul benzenic. Aminoacizii - "caramizile" din care sunt alctuite proteinele sunt elemente indispensabile n alimentaia oricrui om sau animal. Lipsa unuia dintre acetia se va resimi la nivel general, eficacitatea celorlalti fiind considerabil redus. Aminoacizii, substane din care n combinaie cu azotul rezult proteinele, nu constituie doar unitaile componente ale acestora, ci i produii rezultai in urma digestiei lor. n prezent se cunoate un numr de aproximativ douazeci i doi aminoacizi . Dintre acestia, un numar de opt sunt aminoacizi eseniali. Acetia nu pot fi sintetizai de ctre organism si trebuie luai din alimente sau din suplimente cu aminoacizi (proteine). Histidina, un alt aminoacid , este considerat esenial doar pentru copii . Pentru ca organismul uman sa fie in stare s sintetizeze i s utilizeze in mod ct mai eficient proteinele, este nevoie ca toi aminoacizii sa se gaseasc in proporii corespunztoare. Lipsa ori prezenta in cantitate insuficienta a oricarui aminoacid va reduce in mod proporional eficacitatea celorlalti. Cei 9 aminoacizi eseniali: izoleucina, leucina, lizina, metiona, fenilalanina, treonina, triptofanul, valina, histidina. Teoretic, daca o persoana ar consuma o diet care sa contina toti acesti 9 aminoacizi, organismul su va putea fabrica toi aminoacizii necesari pentru creterea muscular i pentru formarea hormonilor si a enzimelor. Astfel organismul are neaprat nevoie de procurarea acestor aminoacizi eseniali din diet. Ceilalti aminoacizi cunoscuti sunt : alanina, arginina , acidul aspartic, ornitina , cisteina, cistina, prolina , acidul glutamic, serina , glutamina , glicina . -Arginina contribuie la mentinera functionarii eficiente a sistemului imunitar i ntrzie dezvoltarea tumorilor . Este necesar in sinteza proteinelor, colagenului, in cresterea si dezvoltarea masei musculare si reducerea esutului adipos i, de asemenea, in procesul de cicatrizare . Sursele naturale de arginina sunt : semintele de floarea-soarelui, susanul, orezul, floricelele de porumb , nucile, deserturile cu gelatina , ciocolata . - Carnitina este indispensabila in desfasurarea proceselor metabolice si in functionarea normala a inimii. De asemenea, este cel mai important aminoacid in dezvoltarea musculaturii si impiedica

acumularea de acid lactic in muschi , combatind astfel principala cauza a oboselii . - Glutamina (monoamida acidului glutamic) este cel mai abundent aminoacid dintre cei neesentiali, gasindu-se in masa musculara in proportie de circa 60%. Are actiune anabolica puternica si depaseste ceilalti aminoacizi in ceea ce priveste recuperarea dupa efort, inlaturarea rapida a durerii musculare , acumularea de masa musculara de calitate. Surse naturale: toate proteinele animale (mai ales carne si zer) si vegetale (cantitati importante in drojdie ). - Histidina are efecte antiinflamatorii si antioxidante. Poate reduce durerile minore ale articulatiilor si efecte negative ale radicalilor liberi. - Leucina , izoleucina si valina . Acesti trei aminoacizi sunt cei mai importanti dintre cei esentiali si sint cunoscuti sub numele de BCAA sau aminoacizii cu catene ramificate. Deseori vei gasi suplimente formate exclusiv din BCAA, efectul anabolic al celor trei fiind foarte puternic atunci cind sint cuplati. De retinut ca leucina este prezenta in structura tuturor proteinelor, reprezentind aproximativ o treime dintre toti aminoacizii. BCAA constituie una din cele mai importante surse de energie musculara . Surse naturale: toate produsele animaliere, dar in special carnea si zerul ( unul din motivele pentru care proteinele din zer sint foarte bune ). -Treonina. Este un aminoacid cu rol detoxifiant ajutind foarte mult ficatul , atit de incercat in alimentatia hiperproteica. Surse naturale: lapte (cea mai mare cantitate), dar si cereale , soia si cartofi. . - Metionina. Aminoacid cu rol detoxifiant si precursor al creatinei, reduce colesterolul si creste nivelul antioxidant din corp. Surse naturale: brinza de vaca si gelatina . - Lizina. Ajuta la sinteza colagenului si formeaza impreuna cu vitamina C carnitina . Surse naturale: toate proteinele, dar in special cele din carnea pestilor si din laptii acestora, sunt foarte bogate in lizina . - Fenilalanina. Reprezinta materia prima in sinteza hormonilor tiroidieni, fiind de asemenea o componenta importanta si in sinteza colagenului. Surse naturale: toate proteinele de origine animala si majoritatea celor de origine vegetala. - Triptofanul. Este un aminoacid de importanta majora, lipsa lui din structura proteinelor putind declansa tulburari grave ale organismului. Surse naturale: toate proteinele de origine animala si vegetala. Prezena suficient, insuficient sau absena aminoacizilor din hran, constituie unul din criteriile importante de clasificare a alimentelor. n mod natural, aminoacizii din hran, dup digestie i absorbie ajung n snge i de aici n celule, unde are loc metabolismul lor. S-a constat c aminoacizii liberi, aa cum se gsesc n unele suplimente, provoac tulburri n echilibrul acizilor aminai, deoarece se absorb nainte de eliberarea substanelor similare din hran. Acest decalaj, poate conduce la fenomene toxice. Este mai degrab recomandat, s se recurg la suplimente cu adevrat naturale, aa cum este polenul n care aminoacizii nu sunt liberi, dar sunt

legai mai labil, eliberndu-se cu uurin. Aminoacizii n corpul omului, trec printr-o serie de reacii chimice catalizate enzimatice, dintre care, cele mai importante sunt cele de dezaminare de transaminare i de decarboxilare. Excesul de aminoacizi nu se depoziteaz ca proteine de rezerv, ci se supune dezaminrii:azotul este eliminate din organism sub form de uree sau de acid uric, iar restul organic se transform n hidrai de carbon sau grsimi. Aminoacizii ndeplinesc mai multe roluri biologice,fiind n acelai timp: ioni dipolari cu un moment de dipol mare, care determin o cretere considerabil a mediului n care se dizolv; electrolii amfoteri solubili n ap, cu capacitatea de a aciona ca substane tampon n diferite domenii de pH; sunt optic activi, datorit faptului c posed unul sau mai muli atomi de carbon asimetrici, cu excepia glicinei; sunt compui cu grupe reactive capabile s participe la reacii chimice avnd ca rezultat o mare gam de produse sintetice; sunt liganzi ai multor metale; sunt participani n reacii metabolice cruciale, de care depinde viaa i sunt substane in vitro pentru o gam mare de enzime; sunt constitueni eseniali ai moleculelor proteice ale cror caractere specifice,biologice i chimice sunt determinate n mare parte de numrul, distribuia i interrelaiile aminoacizilor din care se compun. Ei prezint unitate i diversitate n acelai timp:unitate, deoarece sunt -aminoacizi cu toate consecinele fizice care decurg din aceasta i pentru c cei care sunt componeni uzuali ai proteinelor au aceeai configuraie optic a atomului de carbon din poziia , i diversitate, deoarece fiecare din ei posed o caten diferit, care-i confer proprieti unice, deosebindu-l fizic,chimic i biologic de ceilali.

3.Metode de obinere a aminoacizilor Aminoacizii pot fi obinui n mod natural prin eliminare din proteine sau pe cale sintetic i biochimic. Unele metode de sintez snt pur individuale pentru exemple concrete de aminoacizi, n special pentru -aminoacizi naturali, iar altele poart un caracter general.

3.1Hidroliza proteinelor -Aminoacizii rspndii n proteine se obin sub form de amestecuri complexe prin hidroliza acid sau bazic a acestora. Dei separarea amestecului de -aminoacizi este dificil, metoda

hidrolitic este folosit cu succes att la determinarea structurii proteinelor i aminoacizilor constitutive, ct i n scopuri preparative, deoarece aceast metod, ca i metoda biochimic, permite a obine doar L-aminoacizi; metodele sintetice dau, de obicei, amestecuri racemice, care necesit o separare n antipozii optici D i L pe cale chimic, microbiologic sau enzimatic. Aplicare practic are hidroliza proteinelor coninute n deeurile industriei alimentare (coarne, copite, singe). 3.2 Aminarea acizilor halogenai accesibili este aplicat pe larg la obinerean - sau aminoacizilor:

Amoniacul se ia n exces pentru a evita alchilarea n continuare a grupelor amine. Metoda lui Gabriel de obinere a aminelor primare poate fi aplicat cu succes i la sinteza aminoacizilor, de exemplu:

3.3 Adiia amoniacului la acizii dicarboxilici nesaturai servete ca metod de obinere a aminoacizilor dicarboxilici.Astfel, acidul fumaric este trecut n acid aspartic:

3.4 Metoda cianhidrin. La tratarea aldehidelor cu amestec de clorur de amoniu i cianur de sodiu, urmat de hidroliza acid, se formeaz -aminoacizi (A. Strecker). Componentele active ale procesului snt amoniacul i cianura de hidrogen ce rezult din compuii anorganici:

3.5 Reducerea nitroacizilor aromatici este cea mai important metod de obinere a aminoacizilor aromatici. Se supun reducerii nitroacizii aromatici corespunztori.prin schimbarea succesiunii de interaciune pot fi obinui izomerii orto, meta i para:

4.Proprieti fizice Toi aminoacizii sunt substane solide,incolore,cristalizate.Forma cristalelor este caracteristic pentru fiecare aminoacid .Se topesc la temperaturi ridicate (peste 200 OC),cu descompunere; nu pot fi distilate nici chiar n vid. P.t. al cristalelor nu constituie un criteriu de difereniere ntre ei. Aminoacizii sunt, n general, solubili n ap, ns gradul de solubilitate este diferit de la un aminoacid la altul. Solubilitatea este determinat de caracterul mai mult sau mai puin polar al catenei i de pH, fiind minim la punctul izoelectric. Sunt n general insolubili n solveni organici, cu excepia prolinei, care este relativ solubil n etanol. Solubilitatea aminoacizilor ca i cea a proteinelor, este influenat de prezena srurilor. Termenii inferiori din seria aminoacizilor alifatici au gust dulceag,cei cu mas molecular mare au gust amar. Proprieti fizice ale aminoacizilor Rotaia optic 4 233d 297d 315 293 4 280d 228d 225 314d 283d 293d 270 5 6,1 6,1 6 6 5 5,8 5,7 6,53 5,7 5,98 5,88 3 6 +3,5 +13,9 6 +12,8 -6,83 -28,3 -12,3 -35,14 -30 +4,36 7 +1,6 +6,6 -14,4 7 +16,3 -7,9 -33,9 -57 -68,6 +6,7

Nr. Aminoacidul crt. 1 1. 2. 3. 4. 1 5. 6. 7. 8. 9. 2 Glicocol Alanin Valin Leucin 2 Izoleucin Serin Treonin Tirosin Fenilalanina

Forma de Prezentare 3 Monolitic Rombic Foie Foie 3 Plcue Plcue Cristale Ace Foie Plcue Foie rombice

p.t.

pHi

MD

Solubilitatea n ap la pHi 8 22,5 15,8 6,8 2,4 8 2,1 4,3 1,6 2,7 1,1 0,4

10. Triptofan 11. Acid aspartic

12. Acid glutamic 13. Glutamin 14. Asparagin 15. Lisin

Rombic Ace Cristale Ace sau plci

206 256 225 224d

3,2 9,7

+ -6,7 +14,6

+17,7 +19,7

0,7 f. solubil

16. Arginin 17. Histidin 18. Cistein 19. Metionin 20. Cistin 21. Prolin 22. Hidroxiprolin

Foie, prisme Foie Pulbere cristalin Plcue hexagonal Plcue Ace Plcue

238d

10,8

+12,1

+21,8

f. solubil

277 260

7,5 5,1

-38,1 -

-59,8 -20

4 f. solubil

280

5,75

-7,2

-14,9

3

259d 214 270

5,0 6,3 5,7

-222,4 -84,9 -

50,9 -99,2 -99,6

0,009 154,5 34,5

5.Caracteristica chimic Dei aminoacizii snt, obinuit, reprezentai ca avnd o grup amino i una carboxil, unele proprieti nu snt n concordan cu aceast structur. Spre deosebire de amine i de acizi carboxilici, aminoacizii snt substane solide , cristaline, nevolatile, care se topesc cu descompunerea la temperaturi nalte. Snt insolubile n solveni nepolari i solubili n ap. Constantele de aciditate i bazicitate snt sczute.De exemplu, glicina are Ka=1,610-10 i Kb=2,510-12, deci aproximativ de 105 mai slab ca acid comparativ cu acidul acetic, i de 108 mai slab, ca baz, comparativ cu etilamina. Spectrele cu raze X, determinate pentru glicin sau ali amino-acizi n stare solid, evideniaz o distan echivalent ntre atomul de carbon i cei doi atomi de oxygen din grupa carboxil. Aceste constatri, precum i altele, pledeaz pentru structura dipolar sau amfionic a aminoacizilor n stare solid:

n soluie acetia se comport ca amfioni sau ioni bipolari datorit disocierii gruprilor funcionale carboxil i amin. Astfel, n funcie de pH, aminoacizii pot exista n soluie apoas sub trei forme: amfioni, cationi, anioni:

Datorit caracterului lor amfoter, aminoacizii se comport n mediul acid ca baze, iar n mediu bazic se comport ca acizi. Acidularea soluiei de aminoacid (I) contribuie la formarea de cationi (II), iar adugarea bazei alkaline, de anioni (III): n baza acestei scheme de echilibru este uor de neles c dac soluia de aminoacid ar fi supus electrolizei, atunci n mediul acid, creat de aminoacid, cationii existeni II s-ar deplasa spre catod, iar n mediul presupus bazic anionii III s-ar deplasa spre anod. ns, prin adugarea de acid mineral sau baz alcalin, se poate creea o anumit valoare de pH, cnd concentraia cationilor II se egaleaz cu cea a anionilor III, iar concentraia amfionilor I devine maxim. n consecin, aminoacidul nu se deplaseaz nici spre catod, nici spre anod. Aceast valoare de pH se numete punct izoelectric i se noteaz prin pHi. Valoarea medie pentru punctele izoelectrice ale -aminoacizilor constituie cca 6,1. Pentru aminoacizii monoaminomonocarboxilici punctul izoelectric este situat n intervalul de pH=4,86,3, n cele mai multe cazuri la valori apropiate de 6,variaile fiind determinate de efectul exercitat de radicalul R de la C asupra celor dou funciuni, amino i carboxil. Aminoacizii monoaminodicarboxilici au , n mod firesc, pHi situat la valori mai mici ale pH-ului (domeniul acid), ca o consecin a faptului c n molecul exist nc o grupare carboxil, care nu particip la formarea srii interne i, pentru a nu fi disociat, valoarea pH-ului soluiei trebuie s fie situat n domeniul puternic acid. Aminoacizii diaminomonocarboxilici reeind din aceleai considerente, vor avea punctele izoelectrice situate la valori mari ale pH-ului, respective n domeniul bazic. Pentru aceste tipuri de aminoacizi, la anumite valori ale pH-ului vor fi prezente, n molecul, trei grupri cu caractere acid (de exemplu, la lisin -NH3+ , -NH3+-COOH, iar la acid glutamic -COOH, -COOH, - NH3+, i n cosecin se pot determina trei constant de aciditate.) Se poate trage concluzia c la valori ale pH-ului, situate sub valoarea punctului izoelectric, moleculele aminoacizilor se vor gsi sub form de cationic, iar la valorile pH-ului , situate deasupra acestei valori, se vor gsi sub form de anion.

Pe baza celor menionate, se poate explica i comportarea soluiilor de aminoacizi la trecerea unui currnt electric, conductibilitatea acestora fiind determinat de valorile pH. n mediul acid sau bazic moleculele aminoacizilor, gsindu-se sub form de cationic sau anioni, vor migra la trecerea curentului electri orientndu-se spre catod, sau anod n timp ce la pHi moleculele, gsindu-se sub form de amfion , nu vor migra. Reaciile aminoacizilor pot fi grupate n reacii datorate grupei-NH2, grupei-COOH i reaciei datorate ambelor grupe functional.