Tiểu luận

Tìm hiểu đặc tính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa

1

MỤC LỤC

Lời mở đầu

Phần I: Đặc điểm, cấu tạo và các bậc cấu trúc của phân tử protein.

1. Đặc điểm, cấu tạo của protein.2. Các bậc cấu trúc của phân tử protein.2.1. Cấu trúc bậc I.2.2. Cấu trúc bậc II.2.3. Cấu trúc bậc III.2.4. Cấu trúc bậc IV.

Phần II: Đặc điểm cấu trúc và sự hình thành gel protein.

1. Một số nét chung về sự hình thành gel protein.2. Điều kiện tạo gel.3. Cơ chế tạo gel.4. Tính chất tạo gel của một số protein thực phẩm.4.1. Protein của thịt.4.2. Protein của sữa.4.3. Protein của trứng.5. Khả năng tạo gel của polysaccarit.6. Gel hỗn hợp.7. Gel đặc biệt.

Phần III: Tìm hiểu quy trình sản xuất giò lụa truyền thống ở địa phương.

1. Quy trình sản xuất giò.2. Thuyết minh quy trình.2.1. Chuẩn bị nguyên liệu.2.2. Các bước tiến hành.

Phần IV: Các tính chất chức năng của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa.

1. Khả năng tạo gel của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa.2. Khả năng tạo kết cấu của protein.3. Khả năng nhũ hóa của protein và độ bền của các nhũ tương trong thực

phẩm.

2

Kết luận

DANH SÁCH HÌNH

Hình 1. Cấu trúc của protein……………………………..........................Trang 4

Hình 2. Cấu trúc bậc I của protein……………………………….………Trang 6

Hình 3. Cấu trúc xoắn α…..……………………………………………...Trang 7

Hình 4. Cấu trúc gấp nếp β………………………………………………Trang 8

Hình 5. Cấu trúc không gian của ba chuỗi polypeptide…………………Trang 9

Hình 6. Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß………………………………………Trang 9

Hình 7. Cấu trúc bậc III của myoglobin………………………………Trang 11

Hình 8. Cấu trúc bậc IV của phân tử Hemoglobin……………………Trang 12

3

TÊN VIẾT TẮT CỦA MỘT SỐ ACID AMIN CÓ TRONG BÀI

4

Ala AlanineLeu LeucineTyr Tyrosine Cys CysteineMet MethionineHis HistineGlu Glutamic acidVal valineSer SerineLys LysineArg arginineThr thrionineGly glycineAsp Aspatic acidPro proline

Lời mở đầu

Từ lâu thực phẩm đã là phần không thể thiếu trong đời sống con người. Cùng với tính thiết yếu đó, ngành công nghiệp thực phẩm ra đời và phát triển với mục đích tạo nên những sản phẩm thực phẩm giàu giá trị dinh dưỡng và an toàn để phục vụ cho người tiêu dùng. Sự phát triển của đời sống xã hội kéo theo nhu cầu sử dụng các sản phẩm ăn liền, ăn nhanh này càng lớn. Để đáp ứng nhu cầu đó ngành công nghiệp thực phẩm ngày càng phát triển và sản xuất ra rất nhiều sản phẩm, nhất là các sản phẩm được chế biến từ thịt, hiện nay đã rất đa dạng về chủng loại, phong phú về hình thức. Trong đó giò là mặt hàng ngày càng được nhiều người tiêu dùng ưa thích do tính năng thuận tiện trong sử dụng, tạo sự ngon miệng mà lại giàu dinh dưỡng.

Giò có thể được sản xuất một cách thủ công theo quy mô hộ gia đình hoặc theo quy mô công nghiệp hiện đại. Tuy nhiên, dù được sản xuất theo phương pháp nào đi nữa thì nguyên liệu chính làm ra giò vẫn là thịt nạc với thành phần chính là protein. Nhờ vào sự phát triển của khoa học ứng dụng trong thực phẩm chúng ta có thêm những hiểu biết sâu sắc về hợp phần, cấu trúc, các đặc tính cũng như những biến đổi của protein trong quá trình chế biến.

Protein là cơ sở cho sự hình thành cũng như duy trì cấu trúc chức năng của các vật thể sống. Chúng có những tính chất chức năng khá điển hình như: khả năng hydrat hóa; khả năng hòa tan; khả năng tạo nhớt; khả năng tạo gel; khả năng tạo kết cấu; khả năng tạo bột nhão và kết cấu xốp; khả năng nhũ hóa; khả năng tạo bọt và khả năng cố định chất thơm. Tuy nhiên không phải tính chất chức năng nào của protein cũng được ứng dụng trong sản suất giò lụa.

Sau đây để giúp mọi người có thêm hiểu biết về protein cũng như ứng dụng của chúng trong sản xuất giò lụa em xin thực hiện đề tài “Tìm hiểu đặc tính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa”.

5

Phần I: Đặc điểm, cấu tạo và các bậc cấu trúc của phân tử protein.

1. Đặc điểm, cấu tạo của protein:

-Protein là hợp chất hữu cơ cao phân tử được cấu tạo bởi các L-α-amin, các đơn vị này liên kết với nhau bằng liên kết peptide.

-Thành phần hóa học: C, H, O, N.

-Đơn vị cấu tạo của protein là các acid amin. Acid amin là các dẫn xuất của acid hữu cơ mà trong phân tử đồng thời chứa 2 nhóm cacboxyl (COOH) và amin (NH2).

2. Các bậc cấu trúc của protein :

Hình 1. Cấu trúc của protein.

2.1. Cấu trúc bậc I :

6

-Cấu trúc bậc một của protein là thành phần và trình tự sắp xếp các gốc acid amin trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được giữ vững nhờ liên kết peptide (liên kết đồng hóa trị). Đây là liên kết cộng hóa trị tương đối bền vững và chỉ bị phá hủy bởi các tác nhân: acid, kiềm, enzim protease.

Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm α-cacboxyl của một acid amin này với nhóm α--amin của nhóm amin của một acid amin khác, loại đi một phân tử nước.

-Sản phẩm của phản ứng giữa hai acid amin là dipeptide. Nếu có 3, 4, 5,...hoặc nhiều acid amin kết hợp không lặp lại với nhau thì sẽ có: tripeptide, tetrapeptide, pentapeptide...và polypeptide.

-Phân tử protein được cấu tạo từ 20 loại acid amin khác nhau, nên số lượng đồng phân vô cùng lớn (2.1018). Tuy nhiên số đồng phân trong thực tế thường ít hơn đồng phân theo lý thuyết nhiều, do trong phân tử protein có các đoạn peptide giống nhau hoặc gần giống nhau.

-Hiện nay cấu trúc bậc một của nhiều protein đã được thiết lập, protein có mạch ngắn nhất là từ 20-100 acid amin. Đa phần protein có số gốc acid amin giữa 100 và 500, có một số gốc còn tới hàng ngàn gốc.

-Cấu trúc bậc I của protein quyết định tính chất sinh học, khi thay đổi số lượng acid amin trong chuỗi polypeptide ảnh hưởng đến chức năng sinh học.

-Cấu hình không gian của liên kết peptide và chuỗi peptide như sau:

Bốn nguyên tử của liên kết peptide và hai nguyên tử cacbon α nằm trong cùng một mặt phẳng, trong đó nguyên tử oxy và hydro lại ở vị trí trans so với C-N.

Các mạch bên R1, R2, R3... ở vị trí trans (φ=ψ=1800) thì nằm bên ngoài mạch polypeptide.Chuỗi peptide có thể được biểu diễn bằng một dãy các mặt phẳng cách

nhau bằng nhóm –HCR-

7

-Chỉ có các liên kết hóa trị đơn giữa C và Cα và giữa N và Cα là có khả năng quay tự do với các góc xoắn φ và ψ xung quanh Cα.

-Độ dài của liên kết C-N bằng 1,32A o ngắn hơn độ dài của liên kết đơn C-N bình thường (1,47A o), còn độ dài của liên kết C=O ở đây bằng 1,2 A o lại lớn hơn độ dài của liên kết C=O bình thường (1,215A o). Do đó liên kết C-N có một phần mang đặc tính của liên kết đôi (khoảng 40%), nên có thể hình thành dạng enol.

-Liên kết peptide rất bền (hơn 400 J/mol). Độ bền của liên kết này có được là do sự cộng hưởng của hai dạng mesome (đồng phân không hoạt quang) như đã nói ở trên, do đó, một mặt, nhóm –NH- không được proton hóa giữa pH=0 và pH= 14, mặt khác, sẽ không có sự quay tự do của liên kết –C-N.

-Cấu trúc bậc một là phiên bản dịch mã di truyền. Cấu trúc bậc một cho biết được quan hệ họ hàng và lịch sử tiến hóa của thế giới sống.

Hình 2. Cấu trúc bậc I của protein

8

2.2. Cấu trúc bậc II:

-Cấu trúc bậc II được dùng để chỉ các trạng thái cấu trúc xoắn α- và duỗi thẳng β- của chuỗi polypeptide.

2.2.1. Cấu trúc xoắn α:

Hình 3. Cấu trúc xoắn α: A. Mô hình giản lược, B. Mô hình phân tử, C. Mô hình nhìn từ đỉnh, D. Mô hình không gian.

-Cấu trúc xoắn α là cấu trúc có trật tự, rất bền vững, tương tự lò xo. Mỗi vòng xoắn ốc có 3,6 gốc acid amin (18 gốc thì tạo được 5 vòng). Các nguyên tử Cα nằm trên đường sinh của hình trụ. Các mạch bên R hướng ra phía ngoài. Đường kính biểu kiến của xoắn ốc (không kể đến các mạch bên R) vào khoảng 0,6 nm. Khoảng cách giữa các vòng (hay là một bước) là 0,5nm. Góc xoắn là 26o. có thể có xoắn α phải và xoắn α trái (ngược chiều kim đồng hồ). Với các acid amin thì tạo xoắn trái không thuận lợi.

-Xoắn ốc α được giữ chặt bởi một số liên kết hydro tối đa. Các liên kết hydro gần như song song với trục độ xoắn ốc và nối nhóm –NH- của liên kết peptide này với nhóm –CO- của liên kết peptide thứ ba kề đó. Cứ mỗi nhóm-CONH- tạo được hai liên kết hydro với hai nhóm –CONH- khác.

-Vì mỗi liên kết peptide đều tham gia vào việc tạo liên kết hydro và vì các diphol (lương cực mang điện) được hình thành và cũng được hướng theo chiều như thế nên cấu trúc xoắn α có độ bền rất lớn. Hơn nữa cấu trúc này lại có mật độ dày đặc (thực tế hấu như không có khoảng trống bên trong xoắn) nên sẽ làm giảm tương tác với các phân tử khác (chẳng hạn không có liên kết hydro với các phân tử nước).

9

-Xoắn α rất phổ biến trong mọi protein. Có protein tỷ lệ xoắn đến 75% (như trong hemoglobin và myoglobin) nhưng cũng có protein tỷ lệ xoắn rất thấp (như trong kimotripsin).

-Các acid amin như Ala, Leu, Phe, Tyr, Cys, Met, His, Glu, Val có khả năng tạo ra xoắn α bền trong khi đó các acid amin như Ser, Lys, Arg, Thr, Gly cũng tạo được xoắn α nhưng không bền. Nếu có prolin xen giữa các bước sẽ phá vỡ độ đồng đều của xoắn làm cho nó có hình thể khác đi. Ví dụ: trong casein, các gốc prolin phân bố rất đồng đều làm cho phân tử casein có cấu trúc hình thể cuộn thống kê.

-Vì vậy nếu biết được cấu trúc bậc một của một protein thì cóp thể dự đoán được tỷ lệ xoắn α cũng như vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein đó.

-Thỉnh thoảng trong một số vùng của protein hình cầu còn có cấu trúc xoắn 310, là một dạng xoắn α với ba gốc acid amin một vòng.

-Cấu trúc xoắn απ và xoắn γ thì có 4,4 và 5,2 gốc acid amin trong một vòng, thường ít gặp hơn.

2.2.2. Cấu trúc gấp nếp β:

Hình 4. Cấu trúc nếp gấp beta (các mũi tên chỉ hướng chuỗi axit amin)

10

-Cấu trúc gấp nếp β là một cấu trúc hình chữ chi. Xoắn α có thể chuyển thành cấu truc gấp nếp β khi không còn các liên kết hydro (chẳng hạn là do nhiệt).

-Các mạch đã duỗi ra sẽ liên kết với nhau bằng liên kết giữa các phân tử để tạo ra cấu trúc tờ giấy xếp. Các mạch polypeptide có thể song song (A và B trong hình 3.3) hoặc đối song song ( B và C trong hình 3.3). Các gốc bên R của các acid amin có thể ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng của tờ giấy do đó độ tích điện hoặc độ cồng kềnh không gian của chúng ít có ảnh hưởng đến sự tồn tại của cấu trúc này. Tuy nhiên một số acid amin Asp, Glu, His, Lys, Pro, Ser không thể tham gia vào cấu trúc này. Có điều là tất cả liên kết peptide đều tham gia vào sự hình thành cấu trúc này.

Hình 5. Cấu trúc không gian của ba chuỗi polypeptide có cấu trúc tờ giấy xếp (cấu trúc ß): P-hai chuỗi A và B song song; AP- hai chuỗi A và B đối song song.

-Cấu trúc mặt cong β là cấu trúc rất thường găp (Hình 3.4). Các chuỗi polypeptide có thể tự gấp lại thành một cấu hình có góc và được ổn định nhờ một liên kết hydro. Có thể coi cấu trúc mặt cong β như là điểm xuất phát của xoắn α với bước bằng không.

11

Hình 6. Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß: các hình bình hành chỉ vị trí của mối liên kết peptide; đường chấm chấm chỉ cầu nối hydro.

-Trong một số protein còn có cấu trúc tương tự xoắn ốc gọi là polyprolin I (xoằn trái với 3,3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể cis) và polyprolin I (xoắn trái 3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể tras, khoảng cách của hai gốc tính từ hình chiếu của chúng trên các trục là 0,31nm). Hai cấu trúc này cò thể chuyển đổi cho nhau và thường thì II trong môi trường nước bền hơn. Cấu trúc tương tự xoắn ốc này thường gặp trong collagen, là protein rất giàu trong da, gân, xương và sừng.

-Cấu trúc hình thể cuộn thống kê hay xoắn ngẫu nhiên là một cấu trúc không xác định, không có cả mặt phẳng lẫn trục đối xứng. cấu trúc kiểu này sẽ hình thành khi những nhóm bên R của các gốc acid amin có mang điện tích hoặc có án ngữ không gian khiến cho chúng không thể tạo ra được cấu trúc xoắn. Khi đó mặt polypeptide sẽ có cấu trúc trong đó khoảng cách giữa các nhóm mang điện tích cùng dấu sẽ là cực đại do đó năng lượng tự do của sự đẩy tĩnh điện là cực tiểu. Chuỗi polyisoluecine cũng tạo ra được cấu trúc này là do án ngữ không gian của mạch bên.

2.3: Cấu trúc bậc III:

-Cấu trúc bậc III là cấu hình không gian của chuỗi polypeptide. Nó được xác định bởi cấu trúc bậc I và bậc II. Cấu trúc bậc III hình thành một cách tự phát phụ thuộc vào kích thước, hình dạng và tính phân cực của các gốc aminoacid. Các gốc này tương tác với nhau và với các phân tử dung môi bằng cách đó làm suy yếu khả năng xoay tự do của các liên kết trong chuỗi polypeptide. Sự tương tác đó được thực hiện bằng các kiểu liên kết disulfide, ester, hydro và tương tác kỵ nước.

-Các chuỗi polypeptide của protein hình cầu được cấu tạo thành khối một cách rắn chắc. Ví dụ như phân tử myoglobin (gồm một chuỗi polypeptide duy nhất với trọng lượng phân tử 16.700 , chứa 153 gốc aminoacid) được bó chặt đến mức trong lòng nó chỉ có thể chứa 4 phân tử nước. Tất cả các gốc R có tính phân cực được sắp xếp ở mặt ngoài ở dạng hydrat-hóa còn hầu hết các gốc R không phân cực có tính kỵ nước nằm trong lòng phân tử để tránh tiếp xúc với nước. Những gốc aminoacid không có khả năng tạo cấu trúc xoắn α nằm tại những nơi chuỗi polypeptide bị gấp khúc.

12

Hình 7. Cấu trúc bậc III của myoglobin

-Tính chất sinh học của protein phụ thuộc không những vào cấu trúc bậc một, bậc hai mà cả vào cấu trúc bậc ba của chúng. Các yếu tố phá vỡ cấu trúc bậc ba đều làm mất hoạt tính sinh học của protein.

2.4. Cấu trúc bậc IV:

-Phân tử của đa số protein với trọng lượng phân tử trên 50.000 thường được cấu tạo từ hai chuỗi polypeptide trở nên. Những chuỗi polypeptide này được gắn với nhau bằng các loại liên kết yếu như liên kết hydro, liên kết kỵ nước hoặc các loại liên kết mạnh hơn như liên kết ester, liên kết disulfide… Mỗi chuỗi polypeptide với cấu trúc bậc I, II và III xác định tạo thành một phần dưới đơn vị. Nhũng phần dưới đơn vị đó kết hợp với nhau để tạo nên phân tử protein hoàn chỉnh. Các sắp xếp đặc trưng trong không gian của các phần dưới đơn vị trong mỗi phân tử protein hoàn chỉnh loại này được gọi là cấu trúc bậc IV của protein.

Ví dụ điển hình cho những protein có cấu trúc bậc IV là Hemoglobin (M = 68.000) được cấu tạo bởi 4 chuỗi polypeptide 2 chuỗiα và 2 chuỗi β. Chuỗi α chứa 141 gốc aminoacid còn chuỗi β chứa 146 gốc. Mỗi chuỗi gắn với một phân tử hem. Cả 4 phần dưới đơn vị sắp xếp tương hỗ nhau theo quy luật hoàn toàn xác định, làm cho phân tử hemoglobin có dạng gần như hình cầu với kích thước 50 x 50 x 64

13

Hình 8. Cấu trúc bậc IV của phân tử Hemoglobin

-Trong nhiều trường hợp các phần dưới đơn vị có thể hình thành từ một số chuỗi polypeptide. Khi đó mỗi chuỗi polypeptide được gọi là protomer, còn phần dưới đơn vị được gọi là oligomer. Những olygomer này kết hợp với nhau thành một phân tử protein có cấu trúc bậc IV hoàn chỉnh. Đó là trường hợp của glutamate dehydrogenase của gan bò. Enzim này (M = 2,2x106) cấu tạo bởi 8 oligomer với M = 280.000. Mỗi oligomer được hình thành từ một số chuỗi polypeptide có trọng lượng phân tử khoảng 50.000.

-Bản thân hemoglobin cũng có thể phân ly thành 2 oligomer, mỗi oligomer chứa 1 chuỗi α và một chuỗi β.

-Các phân tử protein có cấu trúc bậc bốn trong những điều kiện nhất định phân ly thành các phần dưới đơn vị, trong những điều kiện khác những phần dưới đơn vị này lại kết hợp với nhau thành những phân tử ban đầu. Quá trình phân ly và kết hợp này kèm theo sự biến đổi tính chất sinh học của prtein. Hoạt tính sinh học cũng phụ thuộc vào các kiểu tổ hợp khác nhau của các phần dưới đơn vị. Mối liên quan này giữa cấu trúc bậc bốn và tính chất của protein là cơ sở của nhiều quá trình điều hòa trong tế bào. Những enzim then chốt mang chức năng điều hòa quá trình trao đổi chất đều là những enzim có cấu trúc bậc bốn.

-Sự tồn tại của protein có cấu trúc bậc bốn còn là yếu tố khắc phục tác hại của sự nhầm lẫn trong quá trình sinh tổng hợp protein. Đó cũng là một phương tiện để tiết kiệm AND và ARN thông tin.

14

Phần II: Đặc điểm cấu trúc và sự hình thành gel protein.

1. Một số nét chung về sự hình thành gel protein:

-Cần phân biệt sự tạo gel với các hiện tượng khác tương tự, trong đó cũng có sự giảm mức độ phân tán của dung dịch protein như sự liên hợp, sự tập hợp, sự trùng hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và sự đông tụ.

-Các phản ứng liên hợp protein thường có quan hệ với các biến đổi ở mức dưới đơn vị hoặc ở mức phân tử trong khi đó các phản ứng trùng hợp hoá hoặc tập hợp hoá lại tạo ra các phức hợp có kích thước lớn.

-Sự kết tủa protein lại bao hàm tất cả các phản ứng tập hợp có thể dẫn đến

mất toàn phần hoặc mất toàn bộ độ hoà tan.

-Khi protein không bị biến tính nhưng do giảm lực đẩy tĩnh điện giữa các

mạch mà dẫn đến các phản ứng tập hợp không trật tự thì sẽ xảy ra hiện tượng

kết tụ.

-Các phản ứng tập hợp không trật tự xảy ra do biến tính và các phản ứng tập

hợp xáy ra do tương tác protein – protein chiếm ưu thế so với tương tác protein

– dung môi sẽ dẫn dến tạo thành một khối lớn và thô, gọi là sự đông tụ.

-Khi các phân tử bị biến tính tự tập hợp lại để tạo thành một mạng lưới

protein có trật tự thì hiện tượng đó được gọi là sự tạo gel.

-Khả năng tạo gel là một tính chất chức năng rất quan trọng của nhiều hệ

thống protein và đóng vai trò chủ yếu trong việc tạo cấu trúc hình thái do đó

cũng là cơ sở để chế tạo ra nhiều sản phẩm thực phẩm. Phomat, giò, gel gelatin,

đậu phụ, bột nhào làm bánh mì hoặc các thịt giả từ protein thực vật (được kết

cấu bằng cách đùn hoặc kéo sợi) là những sản phẩm có cấu trúc gel).

-Khả năng tạo gel của protein được sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi cho một số thực phẩm để cải biến khả năng hấp thụ nước, tạo độ dầy, tạo lực liên kết (bán dính) giữa các tiểu phần cũng như làm bền các nhũ tương và bọt.

15

2. Điều kiện tạo gel:

-Sự gia nhiệt, trong đa số trường hợp là rất cần thiết cho quá trình tạo gel.

Việc làm lạnh sau đó sẽ tạo ra nhiều liên kết hydro giúp cấu trúc gel bền. Đôi

khi một sự acid hóa nhẹ nhàng cũng có ích. Thêm muối (đặc biệt là ion canxi)

có thể cũng cần, hoặc là để tăng tốc độ tạo gel goặc để gia tăng độ cứng cho gel.

-Phản ứng tạo gel có thể biểu diễn bằng sơ đồ sau:

to to to hoặc làm lạnh

(Pn)n npn npd (pd)n

Trong đó:

Pn : protein tự nhiên ban đầu

Pd : protein bị biến tính

-Nhiều protein có thể tạo gel không cần gia nhiệt mà chỉ cần một sự thuỷ

phân enzim vừa phải, một sự thêm đơn giản các ion canxi, hoặc một sự kiềm

hoá kèm theo trung hoà hoặc đưa pH đến điểm đẳng điện (sản xuất đậu phụ).

-Nhiều gel cũng có thể được tạo ra từ protein dịch thể (lòng trắng trứng, dịch

đậu tương), từ các thể protein không tan hoặc ít tan phân tán trong nước hoặc

trong muối (collagen, protein tơ cơ, isolate (dịch đậm đặc) đậu tương) từng

phần hoặc toàn bộ bị biến tính. Như vậy độ hoà tan của protein không phải luôn

luôn cần thiết cho sự tạo gel.

3. Cơ chế tạo gel:

-Cơ chế và các tương tác có quan hệ đến việc hình thành mạng protein ba

chiều đặc trưng cho gel hiện chưa hoàn toàn rõ. Nhiều nghiên cứu đã chỉ rõ ràng

rằng cần phải có giai đoạn biến tính và giãn mạch xảy ra trước giai đoạn tương

tác trật tự giữa protein – protein và tập hợp phân tử.

-Khi protein bị biến tính các cấu trúc bậc cao bị phá huỷ, liên kết giữa các

phần tử bị đứt, các nhóm bên của axit amin trước ẩn ở phía trong thì bây giờ

16

xuất hiện ra ngoài. Các mạch polypeptit bị duỗi ra cùng nhau, tiếp xúc với nhau

và liên kết lại với nhau thành mạng lưới không gian ba chiều mà mỗi vị trí tiếp

xúc của mạch lạ một nút. Các phần còn lại hình thành mạng lưới không gian vô

định hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nước.

-Khi nồng độ tăng thì khả năng gel hoá tăng vì số những vị trí tiếp xúc để tạo

ra nút mạng lưới tăng lên. Nồng độ protein càng lớn thì các hạt tiếp xúc trực tiếp

không qua một lớp nào của của môi trường phân tán và khối gel càng dề vì ở

những vị trí đặc biệt ở đầu mút, những góc cạnh các yếu tố bền dễ bị mất do đó

dễ tạo ra nút mạng lưới.

-Các nút mạng lưới có thể được tạo ra do tương tác giữa các nhóm ưa béo. Khi

các nhóm này gần nhau, tương tác với nhau thì hình thành ra liên kết ưa béo, lúc

này các phân tử nước bao quanh chúng bị đẩy ra và chúng có khuynh hướng như

tụ lại. Tương tác ưa béo được tăng cường khi tăng nhiệt độ, làm các mạch

polypeptit sít lại với nhau hơn do đó làm cho khối gel cứng hơn.

-Các nút mạng lưới cũng có thể được tạo ra do các liên kết hydro giữa các

nhóm peptit với nhau, giữa các nhóm – OH của serin, treonin hoặc tirozin với

các nhóm – COOH của glutamic hoặc của aspactic. Nhiệt độ càng thấp thì liên

kết hydro càng được tăng cường và củng cố vì càng có điều kiện để tạo ra nhiều

cầu hydro. Liên kết hydro là liên kết yếu, tạo ra một độ linh động nào đó giữa

các phân tử đối với nhau, do đó làm cho gel có một độ dẻo nhất định. Các mắt

lưới trong gel gelatin chủ yếu là do các liên kết hydro. Khi gia nhiệt các liên kết

hydro bị đứt và gel sẽ nóng chảy ra. Khi để nguội liên kết tái hợp và gel lại hình

thành.

-Tham gia tạo ra các nút lưới trong gel cũng có thể do các liên kết tĩnh điện,

liên kết cầu nối giữa các nhóm tĩnh điện ngược dấu hoặc do liên kết giữa các

nhóm tĩnh điện cùng dấu qua các ion đa hoá trị như ion canxi chẳng hạn. Nhờ

vậy mà gel tạo ra có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt.

17

- Các mắt lưới còn có thể do các liên kết đisulfua tạo nên. Trong trường hợp

này sẽ tạo cho gel có tính bất thuận nghịch bởi nhiệt, rất chắc và bền.

-Một số protein có bản chất khác nhau có thể tạo gel khi được đun nóng đồng

thời (sự đồng tạo gel).

-Các protein cũng có thể tạo gel bằng cách cho tương tác với các chất đồng

tạo gel như các polysacarit, làm thành cầu nối giữa các hạt do đó gel tạo ra có độ

cứng và độ đàn hồi cao hơn. Cũng có thể thêm các chất alginate hay pectinat

tích điện âm vào gelatin tích điện dương để tạo ra tương tác ion không đặc hiệu

giữa các chuỗi peptit do đó sẽ tạo cho gel có nhiệt độ nóng chảy cao (80oC).

-Người ta cũng thường thêm caraghenat polysulfat (tích điện âm) vào sữa

(pH của sữa) để tạo ra ion tương tác đặc hiệu với vùng tích điện dương casein K.

Vì thế mà các mixen casein có thể được chứa trong các gel caraghenat.

-Khối gel mới tạo thành còn chứa một lượng lớn nước ở phía trong. Nhiều

gel có thể chứa tới 98% nước. Ngoài lớp nước hydrat hoá liên kết chặt chẽ với

các nhóm có cực của chuỗi protein, còn có nước ở dạng dung môi tự do. Người

ta nhận thấy, mặc dù nước bị nhốt này có tính chất giống như nước của một

dung dịch muối loãngđược giữ bằng lực vật lý, vẫn không thể bị đầy ra một cách

dễ dàng. Có thể là khi tạo gel đã tạo ra một cái bẫy để nhốt nước. Hoặc cũng có

thể các lỗ của mạng lưới protein giữ được nước dạng mao quản.

-Khi đi từ dung dịch nước protein, các giai đoạn đầu của quá trình tạo gel

bằng nhiệt có thể như sau (phương trình (3.1)):

1/ Phân li thuận nghịch cấu trúc bậc bốn thành các dưới đơn vị hoặc

monomer.

2/ Biến tính không thuận nghịch các cấu trúc bậc hai và ba (sự giãn mạch vẫn

còn là từng phần):

(PN)n nPN nPD (3.1)

18

Trong đó PN – protein tự nhiên; PD – Protein đã bị biến tính; n - số đã biết.

-Người ta thấy, trạng thái gel cuối cùng tương ứng với các tập hợp protein từng

phần bị biến tính (PD)x , (x n) nên có thể là phương trình (3.2) hoặc (3.3):

xPN (PN)x (PD)x

đun nóng đun nóng

xPN xPD đun nóng (PD)x

đun nóng hoặc làm lạnh

-Phần đầu của phương trình (3.2) là phản ứng kết tụ, phần thứ hai của

phương trình (3.2) là phản ứng đông tụ khô. Trong điều kiện thuận lợi cho biến

tính hơn là cho tập hợp (protein mang điện tích lứn ở pH thấp hoặc cao, lực ion

rất yếu, có mặt số ion, có mặt các tác nhân phân ly như: ure, guanidin, các chất

tẩy rửa) thì sự đun nóng sẽ làm xảy ra phản ứng theo phương trình (3.3).

-Giai đoạn tập hợp càng chậm so với giai đoạn biến tính thì càng có điều kiện

để các mạch polypeptit đã được giãn mạch ra từng phần, sẽ có trật tự, đồng đều,

trơn, trương mạnh, rất đàn hồi và trong suốt; gel bền, không bị co tách dịch.

Ngược lại các gel được tạo thành từ các tiểu phần protein có tập hợp thô sẽ đục,

ít đàn hồi và đặc biệt không bền (gel bị co và dễ chảy dịch).

-Sự giãn mạch các phân tử protein sẽ làm xuất hiện các nhóm phản ứng nhất

là các nhóm kỵ nước (ưa béo) của protein hình cầu. Do đó các tương tác kỵ

nước giữa protein – protein sẽ thuận lợi và là nguyên nhân chính của việc tạo tập

hợp liên tục. Các protein có khối lượng phân tử cao và có tỷ lệ phần trăm axit

amin kỵ nước cao sẽ tạo gel có mạng lưới chắc. Khi ở nhiệt độ cao các tương tác

ưa béo sẽ thuận lợi trong khi đó sự hình thành các liên kết hydro lại dễ dàng khi

làm lạnh. Sự gia nhiệt cũng có thể làm phơi bày các nhóm – SH ở bên trong, do

19

đó xúc tiến việc hình thành hoặc trao đổi các cầu đisulfua. Khi có mặt nhiều

nhóm – SH và –S-S - sẽ tăng cường hệ thống mạng giữa các phân tử và gel tạo

ra bền với nhiệt. Các cầu canxi làm cho gel có độ cứng và độ bền tốt hơn.

-Vùng pH thuận lợi cho sự tạo gel sẽ được mở rộng cùng với sự tăng nồng độ

protein. Vì khi ở nồng độ protein cao thì các liên kết ưa béo và liên kết đisulfua

có điều kiện để tạo thành sẽ bù trừ lại các lực đẩy tĩnh điện cảm ứng vốn do

protein tích điện cao sinh ra.

-Ở điểm đẳng điện do vắng mặt các lực đẩy nên gel tạo ra kém phồng, ngậm

ít nước và cứng. Các protein có tỷ lệ axit amin ưa béo cao (trên 31,5% số phân

tử) như hemoglobin, ovalbumin, sẽ có vùng pH tạo gel thay đổi phụ thuộc vào

nồng độ protein. Trái lại các protein có phần trăm các axit amin ưa béo thấp

(22÷31%) như - globulin, serumalbumin, gelatin và protein của đậu tương…

thì lại không thay đổi pH tạo gel khi nồng độ protein thay đổi.

4. Tính chất tạo gel của một số protein thực phẩm:

4.1. Protein của thịt:

- Khả năng tạo gel bởi nhiệt của các protein miofibril (tơ cơ) ở thịt và cá là

cơ sở kết cấu của nhiều sản phẩm thực phẩm. Do tạo ra mạng lưới gel nên các

protein này là tác nhân gắn kết trong thịt “tái tạo”, trong các loại giò, hoặc là tác

nhân làm bền nhũ tương trong xúc xích, hoặc là tác nhân làm mịn và đàn hồi

trong kamaboko. Tính chất lưu biến đặc trưng của các sản phẩm có tính cao cấp

này phụ thuộc vào bản chất và độ tươi của nguồn protein (protein khi đưa chế

biến phải không bị biến tính bởi nhiệt, bởi lạnh, và không bị proteolizơ), sự có

mặt của muối trung tính và điều kiện gia nhiệt để tạo gel.

4.2.Protein của sữa.

-Khả năng đông tụ của các mixen casein được sử dụng trong chế biến các

loại phomat và các sản phẩm khác từ sữa. Sự đông tụ thường được khởi đầu

20

bằng tác dụng proteolitic của chimozin trên casein K nhưng nhất thiết phải có

ion của canxi và có một nhiệt độ cao hơn 15oC.

-Axit hoá sữa ở pH đẳng nhiệt của casein cũng làm cho sữa đông tụ. Khi pH

> 6 các mixen casein (và các caseinat) rất bền với nhiệt, nhất là khi được gia

nhiệt ở chính trong sữa thì phải tới 20 đến 60 ph ở nhiệt độ 140 oC mới làm

chúng đông tụ được.

4.3.Protein của trứng.

-Các protein của lòng trắng trứng được coi là tác nhân tạo gel hoặc tác nhân gắn kết tốt nhất. Conalbumin và ovalbumin (pI = 4,6) bị biến tính ở 57÷65oC và 72÷84oC, khi nồng độ protein trên 5% có thể tạo gel trong một khoảng pH rất rộng (từ 3 đến 11).

5. Khả năng tạo gel của polysaccarit:

-Khi để nguội hồ tinh bột thì các phân tử sẽ tương tác với nhau và sắp xếp lại

một cách có trật tự để tạo thành gel tinh bột có cấu trúc mạng ba chiều. Để tạo

được gel thì dung dịch tinh bột phải có nồng độ đậm đặc vừa phải, phải được hồ

hoá để chuyển tinh bột thành trạng thái hoà tan và sau đó được để nguội ở trạng

thái yên tĩnh. Khác với gel protein, trong gel tinh bột chỉ có duy nhất các liên kết

hydro tham gia. Liên kết hydro có thể nối trực tiếp các mạch polyglucozit lại với

nhau hoặc gián tiếp qua cầu phân tử nước.

-Vì tinh bột chứa cả amilopectin và amiloza nên trong gel tinh bột có vùng

kết tinh và vùng vô định hình. Tham gia vào vùng kết tinh có các phân tử

amiloza và các đoản mạch amilopectin kết dính với nhau. Cấu trúc nhiều nhánh

mà chủ yếu là các nhánh bên của phân tử amilopectin sẽ cản trở sự dàn phẳng và

sự kết tinh. Vùng kết tinh vừa nằm trong các hạt đã trương vừa nằm trong dung

dịch nước giữa các hạt sẽ tạo ra độ bền và độ đàn tính của gel. Phần của đại

phân tử Am và AP nối vào mixen kết tinh nhưng nằm trong phần vô định hình ở

giữa các mixen sẽ tạo cho gel một áp suất nhất định không bị phá huỷ và trong

21

một chừng mực đáng kể áp suất này do số lượng tương đối của các phân tử

trong phần vô định hình quyết định.

-Các tinh bột vừa chứa Am và AP nên có khuynh hướng tạo gel như nhau khi

ở nồng độ tương đối thấp. Chỉ có tinh bột khoai tây là khả năng này kém hơn, có

thể là do hàm lượng Am của nó cao hơn nhưng trước hết là do độ dài bất thường

và mức độ phân nhánh yếu của Am sẽ cản trở sự uốn thẳng để tạo ra cấu trúc

mixen. Các tinh bột giàu amilopectin như tinh bột ngô nếp, có độ phân nhánh

cao thường cản trở sự tạo gel khi ở nồng độ thấp nhưng khi ở nồng độ cao

(khoảng 30%) thì cũng tạo được gel.

-Tinh bột cũng có thể đồng tạo gel với protein. Nhờ tương tác này mà khả

năng giữ nước, độ cứng và độ đàn hồi của gel protein được tốt hơn.

-Gel từ tinh bột giàu Am thường cứng và đàn hối kém.

6. Gel hỗn hợp:

-Một hỗn hợp hai cao phân tử (tạo gel được hoặc không tạo gel được) trong

một số trường hợp có thể tạo nên hiện tượng hiệp trợ (synergy) dẫn đến những

tính chất lưu biến khác nhau, đôi khi dẫn đến sưn tạo gel. Trong khi đó mỗi hợp

phần khi một minh riêng rẽ thì không có khả năng tạo gel.

-Các tương tác này thường đưa đến những cấu trúc mới hoắc đưa đến những

sự thay thế rất kinh tế.

-Có 3 kiểu mạng lưới có thể được tạo ra:

mạng lưới tạo ra do sự thâm nhập lẫn nhau của các mạng lưới riêng

của mỗi poly saccarid

mạng lưới tạo ra do sự tương kị (incompatibility) lẫn nhau với sự tách

riêng pha và sự tạo gel riêng cho mỗi poly saccarid

mạng lưới tạo ra do sự tạo các vùng nối kết hợp

-Chẳng hạn, sự tồn tại các tương tác giữa caraghenan và caroube đã được

ứng dụng trong công nghiệp. Các gel thu được có những tính chất lưu biến đã bị

22

thay đổi do sự có mặt của caroube. Cũng có thể thu được 1 gel với hỗn hợp

caraghenan kappa và galactomanan khi ở một nồng độ caraghenan thấp hơn

nồng độ mà nó tạo gel một mình.

-Gômxanhthan và caroube khi đứng một mình thì không tạo gel mà chỉ có

tính chất làm dày. Nhưng 1 hỗn hợp của 2 polyme này khi gia nhiệt và làm lạnh

sẽ tạo ra gel rất đàn hồi.

-Các tương tác alginat – pectin, caraghenan – protein của sữa là những ví dụ về tính hiệp trợ của các polyme.

7. Gel đặc biệt:

Gel sẽ trở nên phức tạp hơn khi cùng “nhốt” vào đó các tiểu phần khác nhau: các bọt khí, các giọt chất béo hoặc đường. Khi đưa vào các tiểu phần sẽ làm biến đổi các tính chất lưu biến của gel. Việc tăng cường các khuôn này có thể là dương tính hay âm tính (ví dụ: cấu trúc có khí xốp của các bánh ga-tô). Các tính chất lưu biến của các gel này thường phụ thuộc vào các tính chất của gel cấu thành khuôn, tính chất hình dạng, tính chất biến dạng và phần thể tích của các tiếu phần cũng như các mối quan hệ lẫn nhau của các khuôn – tiểu phần. Gel tinh bột là một gel thuộc kiểu này.

Phần III: Tìm hiểu quy trình sản xuất giò lụa truyền thống:

1.Quy trình sản xuất giò lụa truyền thống:

Th t (n c, m )ị ạ ỡ

23

2.Thuyết minh quy trình:

Thái nhỏ

p nguyên li uƯớ ệ

B o qu n l nhả ả ạ

Xay thô

B o qu n l nh ả ả ạti pế

Xay nhuy nễ

Tr n đ uộ ề

Gói giò

Lu c chínộ

S n ả

N c đáướ

Lau khô

R a s chử ạ

Lá chu iố

Ph li uụ ệ

24

2.1. Chuẩn bị nguyên phụ liệu:

-Thịt lợn: nên chọn thịt nạc vai vì thịt săn chắc hàm lượng protein cao để tạo cấu trúc giòn, dai cho sản phẩm. Ngoài ra có thể sử dụng thịt nạc mông với 95% là nạc, 5% là mỡ để cho giò đỡ bị khô và tạo độ bóng mịn cũng như mùi thơm đặc trưng cho sản phẩm.Thịt lợn làm giò thường được lấy ngay sau khi con lợn bị giết, màu đỏ hồng, thịt còn tươi và mềm mại, có độ đàn hồi cao và bề mặt khô ráo không rỉ nước.

-Các phụ liệu:

+Bột năng

+Bột nở

+Đường

+Nước mắm

+Nước lạnh

+Muối, mỳ chính, tiêu,…

+Lá chuối, lạt.

2.2. Các bước tiến hành:

-Thịt được thái nhỏ ướp với tất cả các nguyên liệu và phụ gia khác (trừ nước) để thịt được ngấm đều gia vị.

-Sau khi ướp đem thịt để trong ngăn đá tủ lạnh khoảng 2 giờ để gia vị ngấm đều vào trong thịt.

-Lấy thịt ra rồi cho vào máy xay xay thịt một lượt (xay thô) để cắt gân của thịt tạo điều kiện thuận lợi cho quá trình xay nhuyễn về sau.

-Thịt sau khi xay thô sẽ được gói lại rồi cho vào ngăn đá để khoảng 2 giờ.

-Sau đó lấy thịt ra tiến hành xay nhuyễn, vừa xay vừa bổ sung thêm nước đá nhằm duy trì nhiệt độ của khối thịt trong quá trình xay, tránh để nhiệt độ tăng cao làm protein bị biến tính gây ảnh hưởng không tốt tới chất lượng sản phẩm. Không những vậy khi nhiệt độ khối thịt thấp sẽ tạo điều kiện tối ưu cho sự hoạt hóa các tính chất trong thành phần nguyên liệu. Ngoài ra, việc bổ sung nước đá trong quá trình xay còn giúp tăng khối lượng từ đó giảm giá thành sản phẩm. Hỗn hợp thịt lúc này trở thành khối giò sống rất mịn.

25

-Để giò được giòn và dai cần có thêm công đoạn trộn đều hay còn gọi là “quết”. Do thịt được xay bằng máy nên có độ dai kém do đó sau khi xay nhuyễn cần đưa khối nhũ tương vào máy trộn trộn đều vừa làm tăng khả năng kết dính của khối thịt lại vừa giúp thành phần các chất được trộn đều nhau tạo thành một khối paste đồng nhất.

-Lá chuối được rửa sạch, lau khô. Xếp lá theo hình chữ nhật dài. Đặt giò sống lên một mép lá, dùng tay dàn đều rồi ém chặt giò sống (lưu ý, trong quá trình gói gió nên đi găng tay nilon đẻ giò sống không dính vào tay). Sâu đó gập lá gói tròn hình ống dài rồi dùng lạt buộc chặt.

-Luộc giò là công đoạn cuối cùng trong chế biến giò. Giò sau khi luộc có cấu trúc ổn định, đảm bảo chất lượng vệ sinh an toàn thực phẩm đòng thời nâng cao giá trị dinh dưỡng cũng như giá trị cảm quan của sản phẩm. Khi luộc giò ta nên đun sôi nước trước rồi mới cho giò vào luộc. Thời gian luộc giò phụ thuộc vào kích thước và trọng lượng cây giò, với cây giò có khối lượng 1kg thì luộc trong khoảng thời gian 40-50 phút. Để kiểm tra xem giò chín chưa ta chỉ cần thả giò xuống đất nếu thấy có độ đàn hồi tức là giò đã chín. Tránh luộc giò quá chín vừa tốn kém lại vừa làm giảm chất lượng của giò.

Phần IV: Các tính chất chức năng của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa.

1.Khả năng tạo gel của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa:

Khả năng tạo gel của protein thịt có vai trò rất quan trọng trong sản xuất giò lụa. Nó có vai trò chủ yếu trong việc tạo cấu trúc hình thái cho các sản phẩm giò, quyết định chất lượng giò thành phẩm.

Về điều kiện, cơ chế, tính chất tạo gel của protein trong thịt do đã trình bày ở “Phẩn II. Đặc điểm cấu trúc và sự hình thành gel protein” nên em xin phép không trình bày lại.

2. Khả năng tạo kết cấu của protein:

-Khả năng tạo kết cấu của protein là cơ sở để tạo cấu trúc cho nhiều sản

phẩm thực phẩm. Như protein miofibril (protein tơ cơ) tạo ra cấu trúc nguyên sơ

cho thịt cá, tạo ra cấu trúc đặc trưng cho giò và kamaboko.

-Từ protein của thực vật hoặc của sữa, người ta cũng tạo được kết cấu dạng sợi hoặc dạng màng mỏng có độ nhuyễn, có khả năng giữ nước tốt và có thể giữ được các đặc tính này trong quá trình hydrat hóa và gia nhiệt sau này.

26

Các protein đã được kết cấu này thường được dùng để thay thế hoặc pha chế thêm với thịt.

-Một số phương pháp tạo kết cấu đã được dùng trong thực tế để tái tạo lại các protein động vật như thịt bò hoặc thịt gia cầm.

3. Khả năng nhũ hóa của protein và độ bền của các nhũ tương thực phẩm:

- Các nhũ tương là những hệ phân tán của hai chất lỏng không trộn lẫn vào với nhau một trong hai có mặt dưới dạng những giọt nhỏ của pha bị phân tán, còn chất lỏng kai dưới dạng pha (tác nhân) phân tán liên tục.

-Phần lớn các nhũ tương thưc phẩm đều là kiểu dầu trong nước (D/N) hoặc nước trong dầu (N/D). Thuật ngữ “nước” để chỉ một chất lỏng có cực, ưa nước thường là một dung dịch nước, còn thuật ngữ dầu chỉ một chất lỏng ưa béo (mỡ nóng chảy, dầu thực vật, tinh dầu)

-Nhiều nhũ tương thực phẩm cũng chứa cả bọt khí và những chất rắn bị phân tán.

- Nhiều sản phẩm thực phẩm là những nhũ tương như sữa, kem, kem đá,

bơ, phomat nóng chảy, lòng đỏ trứng, thịt băm nhỏ để làm xúc xích, trong đó

các hợp phần protein của chúng thường có tác dụng làm bền hệ thống keo này.

-Các protein được hấp thụ vào bề mặt liên pha giữa các giọt dầu bị phân tán và pha nước liên tục, sẽ tạo ra những tính chất cơ lý như độ dày, độ nhớt, độ đàn hồi, độ cứng, có tác dụng chống lại sự hợp giọt. Sự ion hóa các axit amin mạch bên của protein(xảy ra tùy theo pH )cũng sẽ tạo ra lực đẩy tĩnh điện làm cho độ bền của nhũ tương tăng lên

-Protein nói chung, là những chất làm bền rất bình thường của nhũ tương dầu/ nước.Có thể là do bản chất háo nước của đa số protein nên khi được hấp thụ thì phần lớn nhất của phân tử sẽ nằm về phía “nước” của bề mặt liên pha.

-Sự ion hóa các acid amin mạch bên của protein cũng tạo ra lực đẩy tĩnh

điện làm tăng độ bền của nhũ tương.

-Các protein mềm, dễ uốn có khả năng tự dãn mạch và trải rộng ra khi

tiếp xúc với bề mặt chất béo và tạo ra màng mỏng hấp thụ nước và làm bền nhũ

tương.

27

-Các protein hình cầu có một cấu trúc bền và có bản chất háo nước như:

lactoserum, losozim, ovalbumin,… khi được hấp thụ nước thì phần lớn nhất của

phân tử này sẽ nằm về phía bề mặt của pha nước liên tục, nên trở thành chất làm

bền rất bình thường của hệ nhũ tương D/N. Các casenat, mixen casein,

actomiozin,… đều là những chất nhũ hóa tốt.

Kết luận

Qua quá trình tìm hiểu về đề tài “Tìm hiểu đặc tính của protein ứng dụng trong sản xuất giò lụa” em rút ra được một số kết luận sau:

28

Trong quá trình sản xuất để giảm giá thành đồng thời nâng cao chất lượng sản phẩm nhà sản xuất bổ sung thêm bột năng, bột nở vào công thức phối trộn với một tỷ lệ nhất định. Tỷ lệ phối trộn phải phù hợp, nếu bổ sung quá nhiều các chất phụ gia khác giò sẽ không đảm bảo chất lượng, nhưng nếu cho vào quá ít sẽ gây ảnh hưởng tới trạng thái, cấu trúc của sản phẩm, làm tăng giá thành sản phẩm.

Trong sản xuất giò công đoạn xay có vai trò quyết định tới trạng thái, cấu trúc cũng như chất lượng sản phẩm. Nếu có thời gian, tốc độ và nhiệt độ xay giò phù hợp sẽ tạo điều kiện tối ưu cho sự hoạt hóa các tính chất trong thành phần nguyên liệu từ đó cho ra sản phẩm giò với chất lượng tốt.

Ngoài ra, tuy không được đề cập đến trong bài nhưng một thực trạng không thể chối bỏ đó là đại đa số các cơ sở sản xuất giò chả quy mô hộ gia đình đều sử dụng hàn the để làm tăng độ giòn dai, giúp giữ nước, hạn chế hao hụt khối lượng cho sản phẩm.

Do các sản phẩm giò sản xuất theo phương pháp thủ công đều không sử dụng các hóa chất bảo quản, lại sử dụng là chuối để gói nên thời gian sử dụng thường ngắn, giò nhanh bị hỏng do các tác nhân từ ngoài môi trường như: ánh sáng, nhiệt độ, các vsv,…

Từ những kết luận trên em có một số đề xuất sau:

Nên phổ biến và đưa vào sử dụng một số chất phụ gia khác có vai trò tương tự nhưng không gây ảnh hưởng tới sức khỏe người tiêu dùng để thay thế hàn the như Tari k7. Chất này được sự cho phép sử dụng của quốc tế với liều dùng không quá 0,3%.

Có thể sử dụng bao bì nilon để bao gói sản phẩm. Làm như vậy sẽ giúp kéo dài thời gian bảo quản lại dễ dàng ghi nhãn mác, tuy nhiên nếu bao gói bằng bao bì nilon sẽ làm mất mùi thơm rất đặc trưng mà chỉ có được khi gói giò bằng lá chuối.

29