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Biología. 2º bachillerato Unidad 5. Las proteínas C.E.M HIPATIA-FUHEM Profesor: Miguel Ángel Madrid 5 Las proteínas

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5 Las proteínas

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5 Los lípidos

1. Características generales. Clasificación.2. Los aminoácidos. Estructura general, propiedades y clasificación.3. El enlace peptídico.4. Péptidos de interés biológico.5. Estructura de las proteínas.6. Propiedades de las proteínas.7. Funciones de las proteínas y ejemplos.8. Clasificación de las proteínas

Las proteínas

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Macromoléculas de elevado peso molecular

1. Características generales. Clasificación

Formadas por el encadenamiento de 20 unidades diferentes

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Concepto de proteínas

La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo primero”.

Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas.

Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

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Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.

Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.

Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).

Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.

Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.

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En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:

• Un grupo amino –NH2

• Un grupo carboxilo –COOH

• Un hidrógeno

• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.

CH2N COOH

H

R

Monómero

AMINOÁCIDO

2. Aminoácidos proteicos

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2. Aminoácidos proteicos

Aminoácidos esenciales:8 en humanos, que no podemos sintetizarlos, los tomamos en la dieta:Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina, fenilalanina. Además histidina, arginina (en infancia)

Aminoácidos proteicos: 20Aminoácidos no proteicos: derivados de los anteriores, en paredes celulares de bacterias…

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alimentos fuente de aminoácidos esenciales

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Los aminoácidos: estereoisomeria (enantiómeros D y L)

Grupo carboxilo

Grupo amino

Configuración L Configuración D

Imágenes especulares

En la naturaleza la forma L es la más abundante y todas las

proteínas están formadas por L-Aa

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Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).

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Actividad óptica de los aminoácidos

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REPASO QUÍMICA

ÁCIDO: dador de H+

BASE: aceptor de H+

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En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO- ), como una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+) o como un ácido y una base a la vez.

En el último caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.

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Comportamiento químico: propiedades ácido-básicas

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Carácter anfótero de los aminoácidos

En medio ácido (exceso de H+) se comporta como una base y queda cargado positivamente, ya que

los protones aceptan el –COO-

En medio básico (exceso OH-) el grupo NH2 se comporta como una base, liberando H+; con lo

que pierde su carga positiva.

A pH = 7 (condiciones fisiológicas) los Aa se encuentran doblemente ionizados

(iones hibridos, zwiterion)

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Clasificación de aminoácidos

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Aminoácidos no polares o hidrofóbicos. Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)

Triptófano (Trp)Prolina (Pro)Fenilalanina (Phe)Metionina (Met)

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Aminoácidos polares sin carga: cadena forma EH con el aguaGlicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys)

Tirosina (Tyr)Glutamina (Gln)Asparagina (Asn)

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Aminoácidos polares con carga

Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)

Lisina (Lys) Arginina (Arg)

Histidina (His)

Carga negativa

Carga positiva

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3. Enlace peptídico

Aminoácido 1

Aminoácido 2

Enlace peptídico(covalente, tipo amida

secundaria)

Plano del enlace peptídico

Se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino siguiente, lo

que implica la pérdida de una molécula de agua

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1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada enlace.

3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.

Enlace peptídico

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Enlace peptídico

El grupo amino y el grupo carboxilose disponen en el mismo plano,

con distancias y ángulos fijos

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Enlace peptídico

Características del enlace peptítido(Pauling, 1950, difracción de ry X)

Enlace covalente más corto que la mayor parte de los enlaces C-N.Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente.Los cuatro átomos (C=O y N-H) del grupo péptido y los dos átomos de C están situados en el mismo plano.Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo, son los formados por C-C y N-C

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Unión de los aminoácidos.

Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.

Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.

Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina polipéptido.

Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína.

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1- ¿Cuántos aminoácidos componen el péptido?

2. ¿Cuántos enlaces peptídicos se han formado?

3. ¿Quién es el primer aminoácido? ¿Y el último?

4. ¿Qué significa S-S?

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La estructura de las proteínas

Estructura primaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Estructura secundaria

α-hélice

β-lámina plegada

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La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal (primer residuo libre) hasta el C-terminal.La función de una proteína depende de la secuencia de Aa y de la forma que adopte.

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Estructura primaria

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La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

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Estructura primaria

Las cadenas α son idénticas, solo existe un cambio de Aa en la cadena β (en posición 6 en la

hemoglobina normal el ácido glutámico está sustituido por valina)

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La estructura de las proteínas: estructura primaria

Extremo N-inicial Extremo C-terminal

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Estructura primaria

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La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman.

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Estructura secundaria

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La estructura de las proteínas: estructura secundaria

α-hélice Hélice de colágeno Conformación β

Puentes de hidrógeno

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La estructura de las proteínas: estructura secundaria

α-hélice Puentes de hidrógeno

VOLVER

Se forma al enrollarse sobre sí misma la estructura primariaSe forman enlaces intracatenarios (cada cuatro posiciones) entre los grupos –NH y –CO de los enlaces peptídicosPresenta 3,6 aa por vueltaGiro de la hélice dextrógiroCadenas R hacia fueraIncompatible con prolina e hidroxiprolina (Aa voluminosos o de cargas eléctricas del mismo signo)

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• Estructura en forma de bastón.

• Los restos laterales de los aminoácidos se ubican de forma perpendicular al eje de la hélice.

• Los enlaces puente de hidrógeno se establecen entre el hidrógeno unido al nitrógeno y el oxígeno del primitio carboxilo.

α-hélice

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• El colágeno (de tendones y tejido conectivo) posee una disposición en hélice especial, mas alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina.

• Estos aa poseen una estructura que dificulta la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que se forma una hélice más extendida, con sólo tres aminoácidos por vuelta.

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Hélice de colágeno

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• Su estabilidad viene dada por la asociación de tres hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o superhélice que es la responsable de la gran fuerza de tensión del colágeno.

• Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las maromas y cables se construyen de forma semejante a esta triple hélice.

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Hélice de colágeno

• Hay algunas alteraciones del colágeno que provocan síndromes como el de el hombre de goma o el síndrome de Marfán que padecía Paganini y que explicaba sus dedos largos e hiperextensibles

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La estructura de las proteínas: estructura secundaria

Hélice de colágeno

Hidroxiprolina

Superhélice de colágeno

Prolina

Glicina

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Hélice más extendida (por el tamaño de prolina e hidroxiprolina)Hélice levógira3 aa por vueltaLa estabilidad se produce al formarse tres hélices para dar una superhélice

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• Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.

• Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las hojas.

Conformación-β

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ANTIPARALELA PARALELA

Conformación-β

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•Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.

•No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno intercatenarios, en los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran estabilidad a la estructura.

•Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en las proteínas.

•Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se pueden establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una lámina en zigzag muy estable denominada β-lámina plegada. Esta estructura también se puede formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes.•Aparece en las β queratinas, seda, fibroina, proteínas globulares…

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Conformación-β

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Características de la Hoja plegada (beta-lamina): •Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena) están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.

•Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja plegada.

•Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y así sucesivamente.

Conformación-β

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•Muchas proteínas globulares presentan segmentos con conformación β alternados con segmentos de estructura en α-hélice. •En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan lugar a proteínas filamentosas alargadas. •Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones esqueléticas. •Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc, la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.

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Conformación-β

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La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado.

Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria son:

Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares.

Uniones de Van der Waals.

Puentes de Hidrógeno.

Interacciones iónicas.

Puentes Disulfuro.

Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten.

Esta estructura está altamente influenciada por la estructura primaria.

Estructura terciaria

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Interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura terciaria

Interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura terciaria

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•Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

•La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc

•Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

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Estructura terciaria

Lámina βLámina β

Hélice αHélice α

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La estructura de las proteínas: estructura terciaria

VOLVER

Codos sin estructura α-hélice

Grupo hemo

Sectores con estructura α-hélice

Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa

Proteína simple con dos dominios estructuralesElastina en estado relajado y extendido

Sectores en α-hélice

Sustrato

Sustrato fijo

Dominio A Dominio BCadena polipeptídica

de elastina

Sectores en conformación β

Codo

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1. La estructura cuaternaria es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico.

2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero (subunidad o monómero)

3. Según el número de protómeros que se asocian. las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan:• Dímeros, como la hexoquinasa.• tetrámero como la hemoglobina.• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.• Polímeros, cuando en su composición

intervienen gran número de protómeros. (cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 subunidades proteicas, los filamentos de actina y miosina de las células musculares, etc).

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Estructura cuaternaria

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Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles:

Interacciones hidrofóbicas.

Puentes de hidrógeno.

Interacciones salinas.

Fuerza de Van der Waals.

En algunas ocasiones puede haber enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de las inmunoglobulinas.

Estructura cuaternaria

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La estructura de las proteínas: estructura cuaternaria

Hemoglobina Insulina

Enlace disulfuroCadena α

Cadena α

Cadena β

Cadena β

Grupo hemo

VOLVER

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En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Secuencia Conformación Asociación

Hélice

Hoja Plegada

Globular

Fibrosa

Subunidades iguales

Subunidades distintas

Combinación ilimitada de

aminoácidos.

Unión Peptídica

Puente de Hidrógeno

Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas,

salinas, electrostáticas.

Fuerzas diversas no covalentes.

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PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas.

El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se denomina centro activo de la proteína.

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¿Lo sabías?

La forma de tu cabello, lacio o rizado, depende del modo en que se establecen los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina.

En los cabellos lacios los puentes disulfuro entre las hélices alfa de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados, los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan a diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta. El rizado del cabello en la peluquería utiliza unos reactivos que rompen los puentes de disulfuro del cabello lacio natural y establece otros nuevos entre diferentes regiones.

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6. Propiedades de las proteínas

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Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.

La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.

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La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son impermeables al paso de proteínas.

Capa de moléculas de agua

6. Propiedades de las proteínas. Solubilidad

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6. Propiedades de las proteínas. Especificidad

La especificidad es doble: • de especie • de función.

Especificidad de especie:

En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de sectores:• Sectores estables • Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros

distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.

Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo en trasplantes de tejidos).

Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas.

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Especificidad de función.

La especificidad también se refiere a la función.

•Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.

•La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante interacciones selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una determinada secuencia de aa y una conformación concreta.

•Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo tanto dificultar la función.

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Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio

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6. Propiedades de las proteínas. Capacidad amortiguadora

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6. Propiedades de las proteínas. Desnaturalización

Proteína en estado normal Proteína

desnaturalizada

Desnaturalización

Renaturalización

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

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Agentes desnaturalizantesI. Físicos

1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes2. Urea y guanidina a altas concentraciones3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH4. Reactivos de grupos -SH

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Desnaturalización reversible del enzima

ribonucleasa y renaturalización

Precipitación de la clara del huevo al desnaturalizar la

albúmina por efecto del calor

Leche cortada por desnaturalización de la

caseína

Fijación de un peinado por desnaturalización

de la queratina del pelo

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1. Estructural

2. Enzimática

3. Hormonal

4. Defensiva

5. Transporte

6. Reserva

7. Función homeostática

8. Anticongelante

9. Actividad contráctil

7. Funciones y ejemplos de las proteínas

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Es una de las funciones más características:

1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)

2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos.

3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas.

4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.

5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos).

6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.

7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.

Es una de las funciones más características:

1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)

2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos.

3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas.

4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.

5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos).

6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.

7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.

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EstructuralEstructural

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• Es la función más importante.

• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular.

• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas.

• Es la función más importante.

• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular.

• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas.

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Insulina y glucagón Hormona del crecimiento segregada por la hipófisisCalcitonina

Insulina y glucagón Hormona del crecimiento segregada por la hipófisisCalcitonina

Enzimática

Hormonal

Inmunoglobulina, trombina y fibrinógenoInmunoglobulina, trombina y fibrinógeno

Defensiva

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• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo.• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo

estriado. • Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria

(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos).

• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre.

• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre.

• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo.• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo

estriado. • Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria

(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos).

• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre.

• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre.

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Transporte

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En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes.

En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes.

Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones.

Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones.

Reserva

Función homeostática

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Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.

El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: • la dineína, en cilios y flagelos, • la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: • la dineína, en cilios y flagelos, • la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

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Anticongelante

Función contráctil

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Se clasifican en:

• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

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PROTEÍNAS

HoloproteínasProteínas filamentosas

Proteínas globulares

Heteroproteínas

Cromoproteínas

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

8. Clasificación de las proteínas

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Globulares:

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) 2. Glubulinas: parte proteica de la hemoglobina3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre, transporte), ovoalbúmina

(huevo, reserva), lactoalbúmina (leche, reserva) 4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,

tirotropina 5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .

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HOLOPROTEÍNAS

Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi

esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son

responsables de la actividad celular

Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi

esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son

responsables de la actividad celular

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Fibrosas:

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos 2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,

cuernos. 3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos 4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

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HOLOPROTEÍNAS

Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas,

ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son

responsables de funciones estructurales y protectoras

Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas,

ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son

responsables de funciones estructurales y protectoras

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1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante, proteínas de membrana…

2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. (HDL, LDL…)

3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas.

4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan

oxígeno, citocromos, que transportan electrones b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio

de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre), hemeritrina (que contiene Fe y transporta oxígeno en la sangre de invertebrados)

5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche, vitelina en la yema de huevo, caseína en queso...

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HETEROPROTEÍNAS

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La Hb se encarga del transporte de oxígeno del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y H+ de los tejidos periféricos hasta los pulmones

para ser excretados.Posee estructura cuaternaria, formada por 4 cadenas polipeptídicas (dos α de 141

Aa y dos β de 146 Aa). Cada cadena posee un grupo hemo (grupo prostético) tetrapirrol cíclico que les da color rojo a los hematíes, que posee un átomo de hierro

en estado ferroso (Fe 2+)

La Hb se encarga del transporte de oxígeno del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y H+ de los tejidos periféricos hasta los pulmones

para ser excretados.Posee estructura cuaternaria, formada por 4 cadenas polipeptídicas (dos α de 141

Aa y dos β de 146 Aa). Cada cadena posee un grupo hemo (grupo prostético) tetrapirrol cíclico que les da color rojo a los hematíes, que posee un átomo de hierro

en estado ferroso (Fe 2+)

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La mioglobina se constituye de una cadena polipeptídica de 153 residuos que contiene un grupo portético con un átomo de hierro en estado ferroso, su función es

almacenar y transportar oxígeno. Aparece en el músculo esquelético y cardíaco. Cuando uno hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el

músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor.

La mioglobina se constituye de una cadena polipeptídica de 153 residuos que contiene un grupo portético con un átomo de hierro en estado ferroso, su función es

almacenar y transportar oxígeno. Aparece en el músculo esquelético y cardíaco. Cuando uno hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el

músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor.

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La mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de este producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, y así se encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante,

que es el que se observa en la parte exterior de la carne.

En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo y de la cadena de proteína lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente

si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La mioglobina con el hierro en forma férrica tiene un color marrón poco atractivo, el de

la carne almacenada demasiado tiempo.

La mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de este producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, y así se encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante,

que es el que se observa en la parte exterior de la carne.

En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo y de la cadena de proteína lo protegen, pero aún así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente

si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La mioglobina con el hierro en forma férrica tiene un color marrón poco atractivo, el de

la carne almacenada demasiado tiempo.