UE 2 BIOLOGIE CELLULAIRE FICHE DE COURS 1bis CYTOSQUELETTES

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UNIVERSITE DE PARIS

1er semestre 2019/2020 – Valérie Brocheriou

UE 2

BIOLOGIE CELLULAIRE

FICHE DE COURS 1bis

CYTOSQUELETTES

CPCM – 106 Bd Saint Germain 75006 PARIS – Tel : 01.46.34.52.25

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Les Cytosquelettes

Table des matières

I. Introduction p.3

II. Structure des polymères du cytosquelette p.5

1) Microtubules p.5

2) Microfilaments p.6

3) Filaments intermédiaires p.7

III. Dynamique des polymères filamenteux p.9

Assemblage, désassemblage, nucléation

1) Nucléation p.9

2) Dynamique des Microtubules labiles p.9

3) Instabilité dynamique in vitro p.10

4) Instabilité dynamique in vivo p.10

Polymérisation et dépolymérisation

Les poisons des microtubules

Le centrosome

5) Dynamique des microfilaments d’actine p.12

Tapis roulant

Poisons

IV. Protéines associées p.16

1) Moteurs moléculaires p.16

Superfamille des Kinésines

Superfamille des Dynéines

Superfamille des Myosines

2) ¨Protéines associées aux microtubules p.19

3) Protéines de liaison à l’actine p.19

V. Structures spécialisées et rôles des cytosquelettes p.20 1) Cil et flagelle p.20

2) Fibres de stress ou plaque d’adhésion focale p.22

3) Cellules différenciées polarisées p.24

4) Actine et muscle p.24

5) Autres rôles des microfilaments d’actine p. 24

Synthèse p.25


CYTOSQUELETTES

I. Introduction

Le cytoplasme des cellules eucaryotes est composé d'une partie fluide, le hyaloplasme, au sein

de laquelle s'individualisent des structures filamenteuses protéiques constituant un système

réticulé que l'on appelle cyto(moto)squelette.

Les polymères protéiques des réseaux du cytosquelette sont de deux types. Le premier type

regroupe des microtubules et microfilaments assemblés à partir de sous-unités globulaires.

Les réseaux microtubulaire et microfilamentaire sont des systèmes très dynamiques et

adaptables. Le second type correspond aux filaments intermédiaires dont l'assemblage se

fait à partir de protéines fibreuses très insolubles dans les conditions physiologiques, selon

un mécanisme qui ne consomme pas d'énergie. Ces polymères sont moins dynamiques que

les deux autres, n'ont pas d'activité catalytique connue, et l'on considère qu'ils possèdent un

rôle structural, soit en apportant la résistance nécessaire à certains tissus comme la peau et le

muscle, soit en permettant aux cellules de maintenir le volume nécessaire aux mouvements

intracellulaires. Ils peuvent interagir, via des protéines particulières, aussi bien avec les

microfilaments qu'avec les microtubules le long desquels ils peuvent être transportés. Ils

forment une sorte de matrice réticulante élastique dont on ne sait pas encore évaluer le rôle

dans le mouvement cellulaire.

Les rôles du cytosquelette:

- Donne leurs formes aux cellules

- Permet le mouvement des cellules : déplacements cellulaires

- Permet le trafic intracellulaire : déplacement d’organites et parfois de protéines dans la

cellule ; déplacement des vésicules

Les polysomes (ARN messager en cours de traduction par des ribosomes) sont ici

correctement maintenus en place par les microfilaments et les microtubules


Localisation

cellulaire en

interphase

Composition Rôles Instabilité

dynamique

Diamètre

Microtubules Faisceaux de

filaments qui

parcourent

toute la cellule

depuis le

centrosome

Hétérodimères

tubulines

Trafic

intracellulaire,

mouvements

cellulaires,

fondamentaux

pour la mitose

et la méiose

Oui 25 nm

Microfilaments

d’actine (actine

F)

Réseau sous

membranaire

Monomères

d’actine G

Trafic

intracellulaire,

mouvements

cellulaires,

regroupement

récepteurs à la

membrane

plasmique

(puits

recouverts)

Oui 7-8 nm

Filaments

intermédiaires

Réseau de

filaments qui

occupe tout

l’espace

cytoplasmique

Variable Architecture

cellulaire

Non 10 nm

Polymère Microfilament Microtubule Filament intermédiaire

8nm 25nm 10nm

Monomères actine G Hétérodimères tubuline Protéines variées


II. Structure des polymères du cytosquelette

1) Les microtubules

Ce sont des éléments structuraux composés de tubulines.

La brique constitutive est en fait un hétérodimère formé de l'association non covalente de

deux isoformes différentes de tubuline, la tubuline α et la tubuline β, chacune ayant un poids

moléculaire de 55 000 daltons.

Chaque molécule de tubuline α possède, associée à elle, une molécule de GTP et chaque

molécule de tubuline β possède, associée à elle, une molécule de GTP ou de GDP.

L'hydrolyse du GTP en GDP par la sous-unité β joue un rôle très important pour réguler la

polymérisation des microtubules. Le GTP de la sous- unité est non hydrolysable.

Il existe une famille de gènes de tubuline α ou β, et des expressions différentielles de

certaines isoformes α et β selon les tissus modification des propriétés du microtubule.

Une autre dimension de régulation possible des propriétés des tubulines provient de

nombreuses modifications chimiques covalentes post-traductionnelles, c'est-à-dire des

modifications qui interviennent après la synthèse de la protéine (modification des

microtubules interphasiques pour obtenir les microtubules mitotiques).

Les microtubules sont des polymères rectilignes tubulaires, rigides, d'un diamètre de

25 nanomètres, dont les parois sont constituées de 13 à 14 protofilaments linéaires associés

longitudinalement, eux-mêmes formés d'un enchaînement à l'identique de dimères α/β. Ce

mode d'assemblage conduit, comme pour le microfilament d'actine, à un polymère possédant

une polarité structurale, une extrémité (-) exposant les sous-unités α, l'autre, (+), les

sous-unités β. L'hydrolyse du GTP associé à la sous-unité β joue un rôle essentiel dans la

stabilité des microtubules.


MAP: Microtubule Associated Protein (cf protéines associées aux microtubules)

2) Les microfilaments

Ce sont les structures filamenteuses constituées d'actine.

Le monomère d'actine, ou actine G (pour globulaire), est une protéine formée d'un seul

polypeptide de poids moléculaire voisin de 42 000 daltons. Chaque polypeptide porte une

molécule d'ATP ou d'ADP (adénosine diphosphate, forme hydrolysée de l'ATP)

conformation différente du monomère, ayant plus ou moins d’affinité pour le filament.

Les monomères d'actine G s'associent spontanément et facilement en un filament hélicoïdal

correspondant à une double hélice de monomères, dont le diamètre est de l'ordre de

6 nanomètres. Ces filaments flexibles, qui peuvent mesurer plusieurs micromètres, ont une

polarité structurale due au mode d'assemblage à l'identique des monomères d'actine G qui

sont eux-mêmes asymétriques. L'hydrolyse de l'ATP lié à chaque monomère d'actine

influence grandement la vitesse de polymérisation (voir II).


Selon le type d’actine utilisée, la nature et donc la fonction et la dynamique du

microfilament sont différentes


3) Les filaments intermédiaires

Les filaments intermédiaires sont des structures fibreuses, compactes et résistantes.

Formation par un processus de polymérisation-assemblage complexe à partir de monomères

multiples.

Les monomères sont des protéines fibreuses composées de longs segments en hélice-α. Pas

de polarité de structure et pas de dynamique du filament.

Ces monomères s’assemblent suivant la chronologie schématisée ci- dessous: monomère

dimère surenroulé tétramère (2 dimères associés) assemblage de 2 tétramères 8

tétramères superenroulés.

La protéine monomérique de base dépend du tissu considéré.

Ex : Muscle desmine

Cellules épithéliales kératine

Cellules nerveuses GFAP



III. Dynamique des polymères filamenteux (assemblage,

désassemblage, nucléation)

Les microfilaments et les microtubules sont des polymères protéiques très différents, mais les

principes biochimiques qui gouvernent leur assemblage et leur stabilité sont semblables. Dans

l'un et l'autre cas, l'hydrolyse du nucléotide associé aux sous-unités peut entraîner une

transition entre un polymère apparemment stable en train de croître et un polymère

instable, qui peut se désassembler très rapidement.

L'idée la plus admise est que l'hydrolyse du nucléotide dans les sous-unités polymérisées se

fait de manière vectorielle (sous sa forme polymérisée, l'actine devient une ATPase efficace

capable d'hydrolyser l'ATP qui lui est associé, de même que le dimère de tubuline devient une

GTPase efficace capable d'hydrolyser le GTP qui est associé à la sous-unité ). Tant

qu'existent aux extrémités du polymère des coiffes de sous-unités n'ayant pas encore

hydrolysé le nucléotide associé (coiffes de GTP ou d’ATP), le polymère est stable (en

raison de la conformation particulière de ces sous-unités).

Lorsque l'ensemble du polymère est fait de sous-unités ayant hydrolysé le nucléotide associé,

il devient instable.

On comprend que la probabilité que cette transition se produise dépend du rapport de la

vitesse de polymérisation, qui est proportionnelle à la concentration en monomères, à celle de

l'hydrolyse du nucléotide. Ce rapport va évoluer avec l'appauvrissement du milieu en

monomères au cours de la polymérisation. Ainsi, la probabilité pour qu'un polymère

individuel devienne soudainement instable va augmenter en même temps que la vitesse de

croissance des polymères diminue.

L'autre aspect important est que la vitesse nette d'association des sous-unités dans le polymère

n'est pas la même aux deux extrémités du polymère, qui sont structuralement différentes.

Cette polarité cinétique, qui permet de distinguer une extrémité dite (+) d'une extrémité dite

(-), est l'un des principes fondamentaux de l'organisation des réseaux de microfilaments et de

microtubules dans la cellule.

1) Nucléation

Pour pouvoir s'allonger rapidement, un microfilament ou un microtubule a besoin d'un

« nucleus » ou d'une amorce. Cette étape est souvent cinétiquement limitante. Ont été

sélectionnées durant l'évolution des protéines spécialisées dans la réaction de nucléation ou de

stabilisation des extrémités (-) des polymères. Le centre de nucléation des microtubules est le

centrosome (MTOC ; centre organisateur ou de nucléation des microtubules), celui des

microfilaments d’actine est positionné au niveau de la membrane plasmique.

2) Dynamique des microtubules labiles L’asymétrie des microtubules est supportée par l’existence de centres nucléateurs. Il s’agit le

plus souvent des centrosomes. L’asymétrie de croissance des microtubules est liée à des

changements conformationnels des sous-unités lorsqu’elles entrent dans le polymère.

Sous- unité libre sous- unité dans le polymère


GTP- lié GDP- lié

Le changement conformationel est lié à l’hydrolyse du GTP (contenu dans chaque sous-unité)

en GDP. Les tubulines au sein du polymère sont ainsi GDP- liées (conformation la plus

stable au sein du polymère) et la tubuline à l’extrémité (+) conserve sa coiffe de GTP

jusqu’à ajout d’un nouvel hétérodimère, ce qui stabilise le filament (coiffe de GTP).

3) L’instabilité dynamique in vitro

In vitro, des dimères de tubulines ne commencent à polymériser qu’à partir d’une

concentration critique en dimères libres On peut alors mettre en évidence:

- une extrémité (-) instable par laquelle le microtubule peut facilement se dépolymériser

- une extrémité (+) par laquelle le microtubule peut polymériser (s’allonger) ou

dépolymériser


« Lag Phase » : phase de latence pendant laquelle a lieu la nucléation, c’est- à- dire la

formation d’oligomères par polymérisation de plusieurs hétérodimères : cette première phase

d’extension est difficile et lente

« Elongation phase » : phase d’élongation pendant laquelle l’ajout d’hétérodimères à

l’extrémité (+) est plus rapide que la dépolymérisation à l’extrémité (-) : les hétérodimères

libres sont encore en forte concentration dans le milieu, le microtubule s’allonge

« Plateau phase » : on atteint un plateau, c’est- à- dire un équilibre : les vitesses de

polymérisation et dépolymérisation sont équivalentes, la longueur du microtubule est

constante : on a atteint la concentration seuil critique en hétérodimères libres

4) L’instabilité dynamique in vivo

•Polymérisation et dépolymérisation

In vivo, on constate que la concentration critique en dimères libres est nettement plus

faible que dans les conditions in vitro: ce fait est lié à la stabilisation de l’extrémité (-) des

microtubules par le centrosome. En conséquence, la dépolymérisation d’un microtubule

par son extrémité (-) in vivo est très lente et les microtubules polymérisent et

dépolymérisent essentiellement par leur extrémité (+).

Remarque : la stabilisation de l’extrémité (-) au niveau du centrosome se fait par un anneau de

tubuline = -TURC.


Polymérisation et dépolymérisation par l’extrémité (+) in vivo

On rappelle que l’extrémité (+) consiste finalement en un anneau de tubuline liée à 1 GTP

hydrolysable.

Coiffée GTP Coiffée GDP Catastrophine

Extrémité

(+)

Stabilisation, le

microtubule peut

croître

Le GTP est hydrolysé : il y a

déstabilisation de l’extrémité (+)

et le microtubule dépolymérise

MAP déstabilisatrice qui se lie

à l’extrémité (+) et stimule

l’hydrolyse de GTP en GDP

•Les poisons des microtubules (dits aussi poisons du fuseau mitotique)

Il s’agit de produits naturels très actifs et souvent utilisés dans le cadre de traitements contre

le cancer ou comme antifongique. Certains stimulent la dépolymérisation des microtubules,

d’autres stimulent la polymérisation des microtubules. En fait, ces derniers stabilisent les

microtubules donc empêchent leur dépolymérisation. L’équilibre dynamique se déplace donc

dans le sens de la polymérisation. A connaître par cœur : (alcaloïde extrait de la

pervenche = question d’annale !)


Remarque : in vivo, la stathmine (protéine) a le même effet sur les microtubules que la

vinblastine, le nocodazole et la colchicine.

•Le centrosome

Le centrosome est également appelé centre organisateur des microtubules (MTOC) puisque

tous les microtubules y prennent leur origine par leurs extrémités (-). Un centrosome est

constitué de :

- Deux centrioles perpendiculaires

- Des anneaux de tubuline = -TuRC qui servent de sites de nucléation aux différents

microtubules.

- De protéines : péricentrine, centrine, ninéine…


5) Dynamique des microfilaments

•Tapis roulant

L’assemblage (polymérisation) est réalisé par addition de monomères aux deux extrémités.

L’addition est plus rapide à l’extrémité (+) ; (« barbed end») et plus lente à l’extrémité (-) ;

(« pointed end »).

Comme pour les microtubules, la polymérisation se fait sans consommation d’énergie (l’ATP

n’est pas hydrolysé). La molécule d’ATP est hydrolysée lors de la dépolymérisation. Cette

hydrolyse se produit rapidement à l’extrémité (-), qui dépolymérise. Le monomère ainsi libéré

échange son ADP contre de l’ATP, ce qui lui permet de venir s’ajouter à l’extrémité (+) :

globalement, la longueur du microfilament est conservée, mais le filament se déplace :

phénomène de tapis roulant ou « treadmiling ».

Comme dans le cas des microtubules, il existe une concentration critique de polymérisation

telle que le microfilament s’accroît plus vite par l’extrémité (+) que par l’extrémité (-) : la

polymérisation commence par une phase dite de nucléation pendant laquelle des dimères (ou

trimères) d'actine (appelés noyaux) s'assemblent. Cette étape, défavorable

thermodynamiquement, est une étape lente. Si la concentration en monomères d'actine (actine

dite G) est supérieure à une concentration critique, l'actine G s'assemble en filaments à partir

des noyaux préformés. C'est l'étape d'élongation des filaments.


Cette étape rapide est souvent appelée phase de polymérisation, bien que l'actine filamenteuse

(dite actine-F) ne soit pas un véritable polymère (les monomères ne sont pas liés entre eux par

une liaison covalente au sein d'un filament). Une fois formés, les filaments d'actine sont à

l'équilibre entre dissociation des filaments aux extrémités (-) et association de monomères

aux extrémités (+). Dans les cellules, la formation spontanée de noyaux d'actine est très

défavorable. Aussi, les cellules ont recours à des protéines dites nucléateurs. À ce jour, trois

types de nucléateurs ont été identifiés : le complexe Arp2/3 (complexe composé de 7 sous-

unités protéiques), les formines, et la protéine Spire.

•Poisons des microfilaments (à connaître par cœur):

IV. Les protéines associées

Il existe dans les cellules des protéines capables de moduler grandement les propriétés des

filaments. Un grand nombre de ces protéines ont été identifiées dans le cas des

microfilaments d'actine. Elles constituent des catégories distinctes par les effets qu'elles

produisent sur le système actine. Elles peuvent, selon les cas, séquestrer les monomères sous

une forme impropre à la polymérisation, créer des sites de nucléation, modifier la rigidité des

filaments, fragmenter les filaments, les stabiliser aux extrémités, ponter les filaments et

produire un gel, ou encore faciliter la formation de faisceaux de filaments parallèles.


Des protéines associées aux microtubules sont également connues. Ces protéines sont surtout

considérées, aujourd'hui encore, comme des protéines de stabilisation, imposant aux

microtubules une dynamique très lente.

1) Les moteurs moléculaires: les différentes familles

Les ATPases impliquées dans la transformation mécano-chimique sont aujourd'hui

regroupées sous le terme générique de moteurs moléculaires (Myosines; Kinésines;

Dynéines).

La partie motrice (capable d'hydrolyser l'ATP) est portée par une très grosse protéine (dite

chaîne lourde), souvent en paire, dans laquelle on peut distinguer plusieurs domaines

structuraux : la tête, qui interagit avec le filament, la tige rigide et la queue, qui peut interagir

avec d'autres protéines (portées par exemple par les vésicules qui sont transportées). Des

protéines plus petites (dites chaînes légères), en nombre variable, participent à la composition

du moteur et assurent le plus souvent un rôle régulateur.

•La superfamille des kinésines

Les microtubules jouent un rôle très important dans le transport de vésicules et d’organites.

Leur extrémité (-) est dans le centrosome, à proximité du noyau, en position plutôt centrale de

la cellule interphasique, et les extrémités (+) du côté opposé, sous la membrane plasmique.

Les kinésines sont le plus souvent dimériques (deux chaînes lourdes), ce qui leur permet de

« marcher » ou de « glisser » vers une extrémité, certaines sont tétramériques, possédant

quatre chaînes lourdes associées « tête-bêche », ce qui leur permet de se déplacer le long de

deux microtubules en même temps, et donc de modifier la position réciproque de ces deux

microtubules. Elles peuvent ainsi participer de manière active à l'organisation des réseaux

microtubulaires. Une kinésine monomérique vient également d'être identifiée.


Déplacement le long des microtubules du (-) vers le (+) sécrétion ou exocytose

Globular heads: têtes globulaires ; Heavy chain: chaîne lourde ; Coiled coil helix : hélice

coiled- coil ; Light chain: chaîne légère ; ATP hydrolysis; binding to microtubules: domaine

d’hydrolyse de l’ATP et de la liaison aux microtubules ; Binding to transported vesicule : site

de fixation à la vésicule à transporter le long des microtubules

•La superfamille des dynéines

D'abord impliquées dans le mouvement ciliaire ou flagellaire, où elles jouent un rôle

fondamental, les dynéines sont également responsables de nombreux mouvements

intracellulaires.


Déplacement le long des microtubules du (+) vers le (-) dans une cellule en interphase

vésicule d’endocytose. L’action concertée de ces moteurs moléculaires jouent un rôle

dans le déplacement et le maintien en position des organites.


Direction du transport Vitesse du transport

MAP motrices

kinésines

De l’extrémité (-) vers l’extrémité (+) du

microtubule donc en s’éloignant du

centrosome avec consommation d’énergie

ATP par la kinésine (têtes globulaires)

Transport rapide dit

antérograde

MAP motrices

dynéines

De l’extrémité (+) vers l’extrémité (-) du

microtubule donc en se rapprochant du

centrosome avec consommation d’ATP

par la dynéine

Transport lent dit rétrograde

•La superfamille des myosines

Il existe aujourd'hui plus de treize classes différentes de myosines. Il faut imaginer que

chaque classe de myosine représente une adaptation structurale à un type de mouvement ou de

transport.


Myosine II (contraction musculaire ; anneau contractile de cytodiérèse)

Déplacement d’organites, vésicules… vers le (+) sauf la myosine VI, vers le (-) ; domaine

moteur globulaire côté N-terminal

2) Les protéines associées aux microtubules

3) Les protéines de liaison de l’actine

Ces protéines permettent de contrôler la stabilité des microfilaments et d’organiser les

microfilaments en réseaux, en paquets…

Stabilisation par l’extrémité (-) : complexe Arp-2 / Arp-3 servent de site de nucléation. On

trouve pour ces complexes un domaine de fixation à l’extrémité (-) et un domaine de fixation

à l’actine F, le long du microfilament, ce qui permet la formation d’un réseau de

microfilaments d’actine à « géométrie variable ».

Actinine : stabilise les microfilaments, permet l’organisation en faisceaux parallèles

contractiles.

Fimbrine : stabilise les microfilaments, permet l’organisation en faisceaux parallèles.

Filamine : stabilise les microfilaments, réseau tridimensionnel en croisillons.

Gelsoline : protéine à activité calcium dépendante qui stabilise les microfilaments ou

sectionne les microfilaments (sécrétion contrôlée).


V. Structures spécialisées et rôles des cytosquelettes

Les microfilaments d'actine et les microtubules peuvent participer à la production de

mouvement de trois manières différentes, qui sont probablement apparues séquentiellement

au cours de l'évolution.

(i) L'assemblage même des polymères représente la première manière de produire du

mouvement. On sait aujourd'hui que toute l'activité de déformation vers l'avant d'une cellule

migratrice est due à l'assemblage de polymères d'actine à l'avant de la cellule, et que des

bactéries pathogènes se déplacent dans les cellules en contrôlant à leur profit la

polymérisation de l'actine. Dans le cas des microtubules, il est possible que leur assemblage

ou désassemblage contrôle certains mouvements des chromosomes durant la mitose : la

force développée par un microtubule qui pousse contre une paroi est de l'ordre de quelques

piconewtons.

(ii) L'utilisation de moteurs moléculaires individuels est la deuxième manière de produire

du mouvement. Elle est exploitée pour transporter des « cargos » de toute nature dans la

cellule, ou pour produire une supra-organisation des polymères les uns par rapport aux autres.

(iii) Enfin, la production de mouvements rapides peut être obtenue grâce à des

superstructures spécialisées qui correspondent à des assemblages stables de polymères sur

lesquels des moteurs fonctionnent collectivement.

Les exemples les plus achevés sont, d'une part, la myofibrille du muscle et, d'autre part, le cil

ou le flagelle des organismes unicellulaires eucaryotes ou des épithéliums ciliés et des

spermatozoïdes des métazoaires.


1) Le cil ou le flagelle des cellules eucaryotes

Les cils et flagelles, appendices cellulaires fins et vibratiles, ont une structure interne, ou

axonème, très semblable dans toutes les cellules eucaryotes, des unicellulaires à l'homme. Les

mécanismes à la base du mouvement sont identiques, même si, en raison de leur différence de

longueur, les cils, courts, battent plutôt comme des fouets, et les flagelles, beaucoup plus

longs, propagent des ondes pratiquement sinusoïdales. L'axonème est essentiellement

constitué de microtubules, dont la polarité (-) vers (+) correspond à son axe proximo-distal, et

son mouvement est généré par des moteurs de type dynéine.

L'axonème est un cylindre de 0,2 micromètre de diamètre dont la paroi est formée de neuf

microtubules disposés selon une parfaite symétrie radiale et interagissant entre eux

tangentiellement par des « bras » qui correspondent à des rangées de moteurs de type

dynéine. L'axe du cylindre est constitué d'une paire de microtubules sur lesquels est fixé un

empilement régulier de petits disques protéiques inclinés à environ 15 degrés par rapport à

l'axe.

Les microtubules périphériques sont en fait constitués en « doublets » contenant un

microtubule complet, à treize protofilaments dit microtubule A, et un microtubule

incomplet contenant dix ou onze protofilaments, dit microtubule B. Cette structure en

doublet permet de fixer régulièrement des moteurs dynéine le long d'un microtubule complet

A par leur partie non motrice.

L'espace entre deux doublets adjacents permet aux moteurs fixés de manière stable sur un

microtubule A d'interagir en présence d'ATP par leurs têtes motrices avec le microtubule B du

doublet adjacent, et d'exercer sur ce dernier une force vers l'extrémité distale de l'axonème.

Les 9 doublets périphériques sont liés par des ponts de nexine.

L’axonème possède un site de nucléation : le corpuscule basal (donc indépendant du

centrosome). Pour la structure du corpuscule basal on observe :

- 9 groupes de triplets de microtubules périphériques

- Seulement deux microtubules de chaque triplet se prolongent pour former les 9

doublets vus dans l’axonème proprement dit

- 1 doublet central de microtubules

Remarque : la structure d’un corpuscule basal est très semblable à celle d’un centriole.



2) Fibres de stress ou plaque d’adhésion focale

Arrière cellule Avant cellule

Internalisation des intégrines migration le

long des microtubules vers l’avant de la

cellule

Destruction de la plaque d’adhésion focale

Dépolymérisation des microfilaments d’actine

recyclage des actines à l’avant de la cellule

Exocytose des intégrines

Formation d’une plaque d’adhésion focale

Polymérisation des microfilaments d’actine

(filopodes et lamellipodes) (tapis roulant)


Émission de lamellipodes qui permettent à la cellule de s’accrocher au support

Dans le même temps, les intégrines ancrées à la fibronectine à l’arrière de la cellule sont internalisées par endocytose, puis recyclées le long des microtubules vers l’avant de la cellule où elles sont sécrétées pour établir un nouveau point d’ancrage avec la fibronectine.

http://fr.wikipedia.org/wiki/Lamellipode


3) Cellule différenciée polarisée

La distribution spatiale et l’organisation de chaque type de réseau de filaments est

particulière.

Microfilaments Microtubules Filaments

intermédiaires

4) Actine et muscle (cf histologie)

Dans la contraction musculaire, l'actine polymérisée se lie à une autre protéine, la myosine II.

Cette dernière s'accroche au polymère d'actine et la fait coulisser par rapport à elle; à l'autre

bout du filament d'actine, un autre filament de myosine fait la même chose de façon

symétrique; les deux filaments de myosine se rapprochent donc l'un de l'autre, c'est la

contraction musculaire.

5) Autres rôles des microfilaments d’actine

Anneau contractile des cellules en division lors de la cytodiérèse permettant de séparer les

cellules issues de la mitose (ou de la méiose) ; Ceinture de desmosomes au pôle apical des

cellules épithéliales.

http://fr.wikipedia.org/wiki/Myosine

http://fr.wikipedia.org/wiki/Mitose

http://fr.wikipedia.org/wiki/M%C3%A9iose

http://fr.wikipedia.org/wiki/Desmosomes


SYNTHESE

Microtubules Microfilaments Filaments Intermédiaires

Protéine

constitutive

Monomères globulaires :

Tubulines -GTP et

- GDP ou GTP (GTPase)

Filaments de 13- 14

protofilaments ; Cylindre

creux de 25 nm

Monomères globulaires ;

Actine G ; ATPase

Double hélice de 7 nm

Monomère fibreux tissu-

spécifique

Diamètre 10 nm

Moteurs

moléculaires

Kinésines vers le (+) ;

Dynéines vers le (-)

ATPases

Myosines ; ATPases ; Vers

le (+) sauf la VI

Aucun

Pas de dynamique

Eléments structuraux

Protéines

associées

Protéines stabilisatrices :

Tau ; MAP

Protéines

déstabilisatrices :

catastrophine (kinésine

13) ; stathmine

Protéines de

fragmentation : katanine

Protéines de pontage : -

Actinine ; Spectrine ;

Filamine ; Fimbrine

Protéines de contrôle de

polymérisation :

Formine ; Profiline ;

Thymosine ; Arp

Protéine déstabilisatrice :

Cofiline

Protéine stabilisatrice :

CapZ

Protéine de

sectionnement : Gelsoline

(Ca2+

forte)

Cadhérines

Poisons

Dynamique

In vivo

Filaments polarisés

(-) ancré au centrosome/

tubulines - TURC

Nucléation ;

Elongation ; Assemblage/

désassemblage à

l’extrémité (+);

Filaments polarisés

Nucléation à l’extrémité (-

) complexe Arp

Polymérisation vers le (+)

Dépolymérisation au (-) =

tapis roulant

Filaments non polarisés

Non dynamiques


Stabilisé par coiffe de GTP

polymérisation

Perte de la coiffe

(catastrophe)

dépolymérisation

Extrémité ATP- liée

stable/ ADP- liée instable

Localisation

Cellules en interphase : (-

) au centre (+) sous la

membrane ; organisation

unipolaire 1 centrosome

Cellules en phase M : (-)

sous la membrane (+) au

centre : organisation

bipolaire 2 centrosomes

Filaments sous corticaux

Monomères libres dans

cytoplasme

Dans tout le cytoplasme et

dans le noyau (lamines)

Desmosomes et hémi-

desmosomes

Fonctions - Trafic vésiculaire/

cellule en

interphase

- Migration des

chromosomes/

cellule en phase M

- Etablissement et

maintien des

composants du

réseau

endomembranaire

- Mouvements des

cils (battements) et

des flagelles

(ondulations)

- Migrations

cellulaires

- Déplacements

d’organites et de

vésicules

- Contractions (du

muscle, du

cytoplasme)

- Séquestration des

vésicules de

sécrétion contrôlée

- Maintien de la

forme cellulaire

- Phagocytose

- Formation des

puits recouverts de

clathrine

- Jonctions

d’adhérence

-Maintien en place des

organites

- Jonctions cellules/ cellules et

cellules/ matrice extra-

cellulaire (desmosomes et

hémi- desmosomes)

- Lamina : soutien enveloppe

nucléaire ; ancrage des

télomères des chromosomes ;

régulation de la position des

chromosomes, de leur

réplication et transcription

Documents

UE 2 BIOLOGIE CELLULAIRE FICHE DE COURS 1bis CYTOSQUELETTES