UNIDAD 6 PROTEÍNAS

UNIDAD 6

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

PROTEÍNASAMINOÁCIDOS


αα


α

TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE CONSTITUYEN LAS PROTEÍNAS SON α-AMINOÁCIDOS, YA QUE POSEEN EL GRUPO AMINO EN EL CARBONO ALFA O CARBONO CONTIGUO AL GRUPO CARBOXILO.

EXISTEN 20 AMINOÁCIDOS DISTINTOS DENTRO DE LOS α-AMINOÁCIDOS.

R HACE REFERENCIA AL RADICAL O CADENA LATERAL QUE DISTINGUE A CADA UNO DE LOS α-AMINOÁCIDOS.

EN LOS SERES VIVOS HAY OTROS MUCHOS AMINOÁCIDOS QUE NO FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS Y QUE EN MUCHOS CASOS SE DESCONOCE SU FUNCIÓN.


α

PROPIEDADES

- CARÁCTER ANFÓTERO

- ESTEREOISOMERÍA

- EXISTENCIA DE PUENTES DE HIDRÓGENO


α

PROPIEDADES


Un aminoácido es anfótero por el hecho de comportarse como ácido o como base, dependiendo del pH del medio donde se encuentre.

El grupo carboxilo puede ceder un protón y quedar cargado negativamente, mientras que el grupo amino puede aceptar un protón y queda cargado positivamente.

PROTEÍNASAMINOÁCIDOS α

PROPIEDADES- CARÁCTER ANFÓTERO

A pH ácido (alta concentración de H+), los aminoácidos captan protones del medio y el grupo COOH se recompone. Quedan cargados positivamente debido a la presencia del grupo NH3

+.

A pH ácidoel aminoácido

queda cargado “+”

y se comporta como una base

(capta protones)

H+



A pH básico (baja concentración de H+), los aminoácidos ceden protones al medio y el grupo NH2 se recompone. Quedan cargados negativamente debido a la presencia del grupo COO-.

A pH básicoel aminoácido

queda cargado “-”

y se comporta como una ácido(cede protones)

H+



H+ H+


PROPIEDADES

- CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis

El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero (tiene el mismo número de cargas positivas y negativas). El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.

Cada aminoácido posee un punto isoeléctrico diferente por lo que al mismo valor de pH unos pueden quedar cargados positivamente, otros con carga negativa y algunos estarán en su punto isoeléctrico por lo su carga será neutra.


PROPIEDADES

- CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis

La electroforesis es la técnica de separación de aminoácidos según su punto isoeléctrico. En el método de la electroforesis se sitúa una disolución de aminoácidos que se quieren separar bajo la acción de un campo eléctrico. Según el valor de pH fijado, aquellos aminoácidos con carga neta “+” se desplazarán hacia el cátodo (polo negativo), mientras que los que tengan carga neta “-” se moverán hacia el ánodo (polo positivo).Los que tengan carga neta neutra no se moverán.

Si cambiamos el pH de la disolución, los puntos isoeléctricos de los aminoácidos variarán y se moverán en sentido distinto al valor de pH anterior.

PROTEÍNASAMINOÁCIDOSPROPIEDADES- CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis


α

PROPIEDADES

- ESTEREOISOMERÍA

Dado que el carbono alfa es asimétrico se consideran dos estereoisómeros con distinta actividad óptica.

Para distinguirlos en una fórmula plana se escribe el carboxilo hacia arriba y la cadena R hacia abajo. Si el grupo amino queda a la

derecha se considera un D-α-aminoácido. Si el grupo amino queda a la izquierda se habla de L-α-aminoácido.



α

PROPIEDADES


Los aminoácidos poseen grupos polares (amino y carboxilo) que les permiten formar puentes de hidrógeno, lo cual hace que sus puntos de fusión y ebullición, así como su solubilidad en agua, sean mayores de lo esperado.


NEUTROS

ÁCIDOS

BÁSICOS

CLASIFICACIÓN pH = 7

PROTEÍNASAMINOÁCIDOS – NEUTROS (APOLARES)

Glicina

PROTEÍNASAMINOÁCIDOS – NEUTROS (POLARES)

-Thr

PROTEÍNASAMINOÁCIDOS – BÁSICOS

CARGAS “+”

PROTEÍNASAMINOÁCIDOS – ÁCIDOS

CARGAS “-”

De los 20 AA proteicos codificables, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales (ver tabla de la derecha).

Son AA esenciales: Arg, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Met y Lys. Además, en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.

Las personas vegetarianas pueden tener problemas para obtener alguno de estos AA en cantidad suficiente. Para solucionarlo, suelen optar por consumir huevos y leche (dieta ovolactovegetariana) o pueden tomar los AA deficitarios en forma de pastillas, como suplemento nutricional.

PROTEÍNASAMINOÁCIDOS ESENCIALES

PROTEÍNASENLACE PEPTÍDICO








Los radicales se van alternando hacia arriba y hacia abajo

TRIPÉPTIDO


OLIGOPÉPTIDO


• Es un enlace covalente (más corto).• Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente, presentando cierta rigidez, que inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.• Los cuatro átomos, C=O, y N-H , y los dos átomos de C implicados en el enlace, se hallan en un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos.• Los únicos enlace que pueden girar, y no del todo libremente, son los C-C alfa y N-C alfa.• Dos “planos” pueden girar entre sí a través de los dos enlaces sencillos del C alfa. El giro no es del todo libre debido a que la cadena R puede dificultarlo.• Hay que imaginar que la unión de muchos aa forma una estructura de muchos planos sucesivos, formando ciertos ángulos entre sí, y con los grupos R laterales.

PROTEÍNASENLACE PEPTÍDICO - CARACTERÍSTICAS

PROTEÍNASPÉPTIDOS

PROTEÍNASPÉPTIDOS

PROTEÍNASPÉPTIDOS

PROTEÍNASPÉPTIDOS

PROTEÍNASPÉPTIDOS

PROTEÍNASESTRUCTURA








PROTEÍNASESTRUCTURA PRIMARIA

NH3+ -COO-


La estructura primaria de una proteína hace referencia a la secuencia de aa, es decir es el orden de sus aminoácidos.

El orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final. Por tanto, todas las proteínas presentan un extremo N-terminal, en el que se encuentra el primer aa, y un extremo C-terminal, en el que está situado el último aa con su extremo carboxilo libre.




PROTEÍNASESTRUCTURA SECUNDARIA

Triple hélice de colágeno




PROTEÍNASESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice






δ-

δ+

δ-

δ+


En una hélice alfa el esqueleto polipeptídico se enrolla alrededor de un eje imaginario en la dirección de las agujas del reloj (hacia la derecha).

PROTEÍNASESTRUCTURA SECUNDARIA lámina β





• En la helice de colágeno, las cadenas pp se encuentran enrolladas de forma levógira.

• Se forma una hélice más alargada, debido a que presenta tre aa por vuelta.

• Se debe a la abundancia de los aa prolina y un derivado, la hidroxiprolina, que dificultan la formación de los puentes de H.

• La molécula de colágeno está formada por tres de estas hélices, unidas entre sí por enlaces covalentes y puentes de H.

PROTEÍNASESTRUCTURA SECUNDARIA triple hélice de colágeno

PROTEÍNASESTRUCTURA TERCIARIA

DISPOSICIÓN ESPACIAL TRIDIMENSIONAL


ESTRUCTURA TERCIARIAPROTEÍNAS


fuerzas electrostáticas

Van der Waals


fuerzas electrostáticas

Van der Waals


PROTEÍNASESTRUCTURA TERCIARIA FIBROSA

PROTEÍNASESTRUCTURA TERCIARIA GLOBULAR

PROTEÍNASESTRUCTURA CUATERNARIA

SUBUNIDADES PROTEÍCAS(PROTÓMERO)





PROTEÍNASPROPIEDADESDesnaturalización y RenaturalizaciónLa desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.Como la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelve a las condiciones normales, se puede recuperar la conformación inicial (renaturalización). La desnaturalización en muchos casos es irreversible.

PROTEÍNASPROPIEDADESEspecificidadEs una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

PROTEÍNASPROPIEDADESSolubilidadLas proteínas son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan su conformación globular.La solubilidad va a depender de la proporción de aa con R polares, especialmente cargados positiva o negativamente. Estos pueden establecer puentes de H con el agua. Se crea de esta forma lo que se denomina capa de solvatación.Las proteínas globulares tienen elevado PM, por lo que al disolverse originan dispersiones coloidales.Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las proteínas al modificar el grado de ionización de los R polares.

PROTEÍNASFUNCIONES

Es una de las funciones fundamentales pues las proteínas se consideran elementos plásticos. Algunas proteínas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.El citoesqueleto está formado por distintos tipos de proteínas filamentosas.Los microtúbulos forman el huso mitótico, los cilios o los flagelos.Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: Colágeno, Elastina, Queratina, Fibroína

PROTEÍNASFUNCIONES - ESTRUCTURAL

Las proteínas estructurales (señaladas con el número 1), son la primera, la

segunda y la cuarta.

PROTEÍNASFUNCIONES - ESTRUCTURAL

Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

PROTEÍNASFUNCIONES - DEFENSIVA

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

PROTEÍNASFUNCIONES - HORMONAL

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.Los citocromos transportan electrones.

PROTEÍNASFUNCIONES - TRANSPORTE

La proteína de transporte (señalada con el número 1), es la tercera.

PROTEÍNASFUNCIONES - TRANSPORTE

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.La dineína está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

PROTEÍNASFUNCIONES - CONTRÁCTIL

La ovoalbúmina de la clara de huevo.La caseína de la leche.

PROTEÍNASFUNCIONES - RESERVA

Las proteínas intervienen en mantener el equilibrio osmótico, actuando de manera conjunta con otros sistemas buffer.

PROTEÍNASFUNCIONES - HOMEOSTÁTICA

Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

PROTEÍNASFUNCIONES - ENZIMÁTICA

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Función ENZIMATICALas proteínas con función enzimática son las más

numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

PROTEÍNASCLASIFICACIÓN

• Holoproteínas: Constituidas exclusivamente por aa.

• Heteroproteínas: pueden presentar además otro tipo de molécula,(grupo prostético).


• Globulinas: proteínas más grandes y tiene forma globular perfecta (α, β, γ-globulinas)• Histonas: asociadas a ácidos nucléicos


Fosfoproteínas: tienen como grupo prostético al ácido ortofosfórico • Vitelina y caseína

BLOQUE IORIENTACIONES – 13Definir qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad

BLOQUE IORIENTACIONES – 13Definir qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad

AMINOÁCIDOS

BLOQUE IORIENTACIONES – 14Definir qué es un aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer su diversidad debida a sus radicales.

AMINOÁCIDOS

αα


AMINOÁCIDOSTODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE CONSTITUYEN LAS PROTEÍNAS SON α-AMINOÁCIDOS, YA QUE POSEEN EL GRUPO AMINO EN EL CARBONO ALFA O CARBONO CONTIGUO AL GRUPO CARBOXILO.

EXISTEN 20 AMINOÁCIDOS DISTINTOS DENTRO DE LOS α-AMINOÁCIDOS.

R HACE REFERENCIA AL RADICAL O CADENA LATERAL QUE DISTINGUE A CADA UNO DE LOS α-AMINOÁCIDOS.

EN LOS SERES VIVOS HAY OTROS MUCHOS AMINOÁCIDOS QUE NO FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS Y QUE EN MUCHOS CASOS SE DESCONOCE SU FUNCIÓN.


AMINOÁCIDOS

PROPIEDADES


- ESTEREOISOMERÍA



BLOQUE IORIENTACIONES – 15Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas.

ENLACE PEPTÍDICO


ENLACE PEPTÍDICO


BLOQUE IORIENTACIONES – 16Describir la estructura de las proteínas. Reconocer que la secuencia de aminoácidos y la conformación espacial de las proteínas determinan sus propiedades biológicas.

Estructura primaria: que corresponde a la secuencia de aminoácidos.Estructura secundaria: que provoca la aparición de motivos estructurales.Estructura terciaria: que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.Estructura cuaternaria: si interviene más de un polipéptido.

BLOQUE IORIENTACIONES – 17Explicar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización de las proteínas.

Desnaturalización y RenaturalizaciónLa desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.Como la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelve a las condiciones normales, se puede recuperar la conformación inicial (renaturalización). La desnaturalización en muchos casos es irreversible.

BLOQUE IORIENTACIONES – 18Describir las funciones más relevantes de las proteínas: catálisis, transporte, movimiento y contracción, reconocimiento molecular y celular, estructural, nutrición y reserva, y hormonal.

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