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Generalidades de ENZIMAS
Dr. Mynor Leiva
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALAFACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,009
Desde los nutrientes hasta obtener energía o nuevos tejidos.
Nutriente *digestión elementos
asimilables.
Micronutrientes *absorción
*componentes del plasma.
Glucosa *espacio celular
A) **energía, agua, CO2
B) **nuevos componentes celulares
– **Crecimiento, **reparación de tejidos…
Proteínas sintetizadas por las células, en respuesta al
requerimiento metabólico.
Es un catalizador biológico que reduce el gasto de energía de una
transición molecular.
Enzima + Sustrato(s)*Producto(s)
Impulsa directamente el
acontecimiento catalítico *
Vuelve a su estado original.
Especificidad óptica
(estereoespecífica) y
Especificidad de Grupo.
ENZIMAS
Complejos
a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima
b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S
c) E+S Holoenzima + Producto
d) Holoenzima Apoenzima + Co-E
A
B
C
D
Complejos
a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima
b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S
c) E+S Holoenzima + Producto
d) Holoenzima Apoenzima + Co-E
Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima
b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S
c) E+S Holoenzima +
Producto
d) Holoenzima Apoenzima + Co-E
Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima
b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S
c) E+S Holoenzima + Producto
d) Holoenzima Apoenzima
+ Co-E
Modelo de ajuste inducido con la enzima hexocinasa
Los Grupos Prostéticos
Los grupos prostéticos forman parte estructural (estable) de las
enzimas.
Ejemplos: FAD, FMN, PPT, Biot.
Los metales Co, Cu, Mg, Se y Zn forman metaloenzimas.
Los Cofactores
Se enlazan de manera transitoria y
disociable a la enzima o al sustrato.
Ejemplos: el ATP,
los iones metálicos libres.
Dan lugar a las
enzimas activadas por metales.
Las Coenzimas
Funcionan como lanzaderas de grupos desde el lugar donde se generan hacia el lugar donde se
utilizan.
Pueden trasladar Hidrógenos.
Pueden trasladar grupos diferentes del hidrógeno como metilo, acilo,
oligosacáridos.
Isozimas Formas ―distintas‖ de una misma
función enzimática, que se originaron en diferente tejido o célula.
Ejemplos:
Lactato-deshidrogenasa (DHL)
con sus subunidades H y M.
Creatina fosfocinasa (CPK)
con sus subunidades M y B.
Factores que favorecen la catálisis
Proximidad física
de las moléculas E + S
Catálisis ácido-base ( protones – OH)
Catálisis por deformación del sustrato, inestabilizando sus enlaces.
Catálisis covalente (entre E – S)
Modificadores enzimáticos
Inhibidores competitivos
Inhibidores no competitivos
Regulación Alostérica
Modificadores enzimáticos
Inhibidores competitivos
Inhibidores no competitivos
Regulación Alostérica
Modificadores enzimáticos
Inhibidores competitivos
Inhibidores no competitivos
Regulación Alostérica
Clasificación de las Enzimas
1. Oxidorreductasas oxido-reducción
2. Transferasas donador — aceptor
3. Hidrolasas hidrólisis C — C, C — O,
C — N, P — O.
4. Liasas moléculas con enlaces dobles
5. Isomerasas cambios en la molécula
6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi
1. Oxidorreductasas
Alcohol DeshidrogenasaNAD+ NADH + H+
Etanol
Acetaldehído
Oxidación con NAD+ EC 1.1.1.1
Clasificación de las Enzimas
1. Oxidorreductasas oxido-reducción
2. Transferasas donador — aceptor
3. Hidrolasas hidrólisis C — C, C — O,
C — N, P — O.
4. Liasas moléculas con enlaces dobles
5. Isomerasas cambios en la molécula
6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi
2. Transferasas
GLUCOCINASA
HEXOCINASA
GLUCOSA GLUCOSA-6-P
ATP ADP
Transferencia de Grupo Fosfórico EC 2.7.1.2
a-D- D-a-
Clasificación de las Enzimas
1. Oxidorreductasas oxido-reducción
2. Transferasas donador — aceptor
3. Hidrolasas hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O.
4. Liasas moléculas con enlaces dobles
5. Isomerasas cambios en la molécula
6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi
3. Hidrolasas
CARBOXIPEPTIDASA - A
Ruptura de enlace peptídico R-C—N-R
EC 3,4,17,1
Extremo ―C‖ del péptido
Péptido recortado
Aminoácidolibre
Clasificación de las Enzimas
1. Oxidorreductasas oxido-reducción
2. Transferasas donador — aceptor
3. Hidrolasas hidrólisis C — C, C — O,
C — N, P — O.
4. Liasas moléculas con enlaces dobles
5. Isomerasas cambios en la molécula
6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi
4. LiasasDESCARBOXILACIÓNEC. 4,1,1,1
PIRUVATO DESCARBOXILASA
PIRUVATO ACETALDEHÍDO
Clasificación de las Enzimas
1. Oxidorreductasas oxido-reducción
2. Transferasas donador — aceptor
3. Hidrolasas hidrólisis C — C, C — O,
C — N, P — O.
4. Liasas moléculas con enlaces dobles
5. Isomerasas cambios en la molécula
6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi
5. IsomerasasCis – Trans Isomerización
FUMARATO (cis) FUMARATO (trans)
Fumarato Isomerasa
Clasificación de las Enzimas
1. Oxidorreductasas oxido-reducción
2. Transferasas donador — aceptor
3. Hidrolasas hidrólisis C — C, C — O,
C — N, P — O.
4. Liasas moléculas con enlaces dobles
5. Isomerasas cambios en la molécula
6. Ligasas unión acoplada a consumo de ATP ADP + Pi
6. LigasasC A R B O X I L A C I Ó N
EC 6,4,1,1
PIRUVATO CARBOXILASABIOTINA
Enzimas Plasmáticas
FUNCIONALES: ejercen su actividad en la circulación sanguínea, como los componentes de la coagulación y del sistema de Complemento (es normal que estén en el
plasma haciendo un ―trabajo correcto en la circulación‖.
NO FUNCIONALES: (no debieran estar en la circulación
sanguínea sino dentro de células…) se asocian al daño de
membranas de células o tejidos:
– Citoplasmáticas daño tisular
– Mitocondriales daño celular
Enzimas séricas en Diagnóstico
Aspartato
Aminotransferasa ASTInfarto del Miocardio
Alanina
Aminotransferasa ALTHepatitis
Amilasa Pancreatitis
Ceruloplasmina(degeneración hepatolenticular)
Enf. De Wilson
CreatincinasaTrastornos musculares e
infarto del miocardio
Enzimas séricas en Diagnóstico
g-Glutamil TransferasaVarias enfermedades
hepáticas
Lactato deshidrogenasa Infarto de Miocardio
Lipasa Pancreatitis Aguda
Fosfatasa ÁcidaCarcinoma metastásico
de la próstata
Fosfatasa Alcalina
Varios trastornos óseos
Enfermedades hepáticas
y obstrucción de vías
biliares
AVISO IMPORTANTE
CONGELACIÓN DE ZONA
A los interesados se les informa que deben llegar a la oficina de la Coordinación de BIOQUÍMICA (Edificio C, oficina 214) a llenar la solicitud y efectuar el trámite.
El plazo será desde el lunes 16 hasta el viernes 27 de febrero en curso.
NO HABRÁ PRÓRROGA.
Aseguren la preparación de su Primer Parcial.
GRACIAS.