Proteínas
São macromoléculas formadas por carbono (C),oxigênio (O), nitrogênio(N) e hidrogênio (H).
São polímeros formadospela união de moléculasmenores que são osaminoácidos (monômeros).
Aminoácidos
São 20 tipos, classificados em:
Naturais —> são aqueles produzidos pelopróprio organismo, e podem ser chamados denão-essenciais.
Essenciais —> são aqueles que necessitam seringeridos na alimentação. Um a.a. pode seressencial para uma espécie e não ser para outra.
Estrutura - Aminoácido
Todo aminoácido possui um carbono centralquiral.
Estão ligados ao carbono quiral:
Um grupo amina = (NH2)
Um grupo carboxila = (COOH)
Um hidrogênio = (H)
E um radical específico = (R)
Proteína
A estrutura de uma proteína podevariar quanto:
Número de aminoácidos;
Tipo dos aminoácidos;
Ordem dos aminoácidos.
Ligação Peptídica
É a ligação que ocorre entre o grupo aminade um aminoácido e o grupo carboxila deoutro
A união se dá pela retirada de uma moléculade água (desidratação), fazendo com que ocarbono ligue-se com o nitrogênio.
O número de ligações peptídicas de uma proteínas é: (n-1), onde n é o número de aminoácidos da molécula.
Ligação Peptídica
Dois aminoácidos ligados formam um dipeptídeo.
Uma molécula pequena, formada por poucosaminoácidos é chamada de oligopeptídeo.
Uma macromolécu la , formada por vár i a saminoácidos é um polipeptídeo.
Toda proteína é um polipeptídeo, mas, nem todopolipeptídeo é uma proteína.
Estrutura das proteínas
Estrutura primária = é a sequência linear de aminoácidosque é determinada geneticamente.
Estrutura secundária = a estrutura primária sofredobramentos causadas por pontes de hidrogênio, o queorigina um enrolamento helicoidal.
Estrutura terciária = A cadeia helicoidal geralmentedobre-se sobre si mesma em uma morfologia tridimensional.
Estrutura quaternária = É formada por duas ou maisestruturas terciárias unidas.
Enzimas
São catal isadores biológicos, queaumentam a velocidade das reaçõesquímicas, sem aumentar a temperaturado meio.
As enzimas diminuem a energia deativação necessária para realizar a reação.
Definições
O composto sobre o qual a enzima age é chamado desubstrato.
As enzimas são altamente específicas, isto é, atuamsomente sobre um determinado substrato.
A teoria enzimática é denominada chave-fechadura.
Após ocorrer a reação, as enzimas permanecemquimicamente ativas, podendo participar novamentedo mesmo tipo de reação.
Atividade enzimática
* TEMPERATURA;
A velocidade das reações catalisadas porenzimas aumenta até certo ponto com aelevação da temperatura.
Na temperatura em que a a t i v idadeenzimática é máxima, é conhecida comotemperatura ótima.
Temperatura
A temperaturaót ima var i a deacordo com aespécie, sendo queno seres humanosestá em torno dos37°C
Atividade enzimática
*pH
Cada enzima exige um pH ótimo para funcionar;
O pH é o potencial de hidrogênio do meio epode informar se a solução é ácida, neutra oubásica.
A escala vai de 0 a 14, sendo que 7 determinauma solução neutra.
Desnaturação proteica
Qualquer alteração brusca de temperatura ou pHpode levar a uma desnaturação.
A desnaturação é a alteração estrutural da proteína,que acarreta a perda de sua conf iguração ,ocasionando a perda de função.
Muitas vezes a desnaturação é um processoirreversível. Ex. Produção de queijos, coalhadas,cozimento do ovo.