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Mod 1/2002

CALIDAD PROTEICAMétodos para evaluar la

calidad de las proteínas en los alimentos

Programa educativo*Desarrollado por Dupont Protein Technologies en

cooperación con la American Soybean Association

*1999:Revisado por Vernon R. Young, PhD, DSc, Profesor de Bioquímica Nutricional, Instituto Tecnológico de Massachusetts, Cambridge MA, U.S.A.Actualización 2002: Prof. Dr. H. Steinhart / Dr. C. Reimers, Instituto de Bioquímica y Química de los Alimentos, Universidad de Hamburgo, Alemania; Dr. Jean-Michel Lecerf, Instituto Pasteur de Lille, FranciaTraducido por Dra. Montaña Cámara / Lda. Izaskun Monsalve. Departamento de Nutrición y Bromatología II. Facultad de Farmacia. Universidad Complutense de Madrid, España.

CALIDAD PROTEICA

Métodos para evaluar la calidad de las proteínas en

los alimentos

FUNCIÓN Y COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son esenciales para la formación y mantenimiento de los tejidos corporales

Los aminoácidos son los elementos estructurales de las proteínas

Las proteínas de plantas y animales están formados por 20 aminoácidos esenciales

Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9 th edition. Philadelphia: W.B. Saunders Company, 1996.

Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001

COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas están formadas por 20 -aminoácidos en configuración L.

Los aminoácidos están compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, y algunos por azufre.

Los aminoácidos se diferencian por sus cadenas laterales.

ESTRUCTURA BÁSICA DE UN AMINOÁCIDO

H

C COOHR

NH2

Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9th edition. Philadelphia: W.B. Saunders Company, 1996.

Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001

R = cadenas laterales de diferente composición

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Las características de la cadena lateral (R) influyen en las propiedades fisiológicas y físico-químicas de los aminoácidos y por lo tanto también de las proteínas

Se dividen en cinco grupos según las distintas cadenas laterales:– cadenas laterales alifáticas no polares– cadenas laterales polares sin carga (hidrofílicas)– cadenas laterales cargadas positivamente – cadenas laterales cargadas negativamente – cadenas laterales aromáticas

Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001

AMINOÁCIDOS DE LAS PROTEÍNAS

1: Cadenas laterales no polares– alanina (Ala)– glicina (Gly)– isoleucina (Ile)– leucina (Leu)– metionina (Met)– valina (Val)

2: Cadenas laterales polares no cargadas (hidrofílicas)

– asparragina (Asp-NH2)– cisteina (Cys)– glutamina (Glu-NH2)– prolina (Pro) – serina (Ser)– treonina (Thr)

3: Cadenas laterales cargadas positivamente

– arginina (Arg)– histidina (His)– lisina (Lys)

4: Cadenas laterales cargadas negativamente

– ácido aspártico (Asp)– ácido glutámico (Glu)

5: Cadenas laterales aromáticas

– fenilalanina (Phe)– triptófano (Trp)– tirosina (Tyr)

Los aminoácidos pueden formar iones en solución acuosa

Alguna de las propiedades dependen de su distribución desigual de cargas.

En solución acuosa, los aminoácidos se comportan como moléculas anfóteras:

CH COO¯R

+NH3

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

C

COO¯

H

CH3

+NH3 C

COO¯

H

CH3

+NH3

ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS

Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen actividad óptica debido a un átomo de C asimétrico en posición .

Los aminoácidos de proteínas animales y vegetales son siempre isómeros L.

D-Alanina L-Alanina

UNIONES DE LOS AMINOÁCIDOS EN PÉPTIDOS

y PROTEÍNAS Los aminoácidos se

unen unos a otros por enlaces tipo amida (también enlace peptídico)

Hasta 10 aminoácidos: péptidos

Más de 10 aminoácidos: proteínas

C

O

H

N

CR2

COO-

H

R1 y R2 son cadenas laterales de aminoácidos

R1C

H

+NH3

TIPOS DE PROTEÍNAS

Las proteínas pueden dividirse en dos grupos:– Homoproteínas, que contienen sólo

aminoácidos– Heteroproteínas, que contienen además una

parte no proteíca o grupo prostético nucleo-, lipo-, glico-, fosfo-, hemo-, flavo-,

metalo-proteínas

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas están caracterizadas por su secuencia de aminoácidos y su conformación o estructura tridimensional: Estructura primaria: secuencia de

aminoácidos

Estructura secundaria y terciaria: ordenación tridimensional de la cadena polipeptídica

Estructura cuaternaria: colocación de varias cadenas polipeptídicas juntas

PRINCIPALES TIPOS DE PROTEÍNAS

Proteínas fibrosas

Función estructural principalmente

Formadas por una estructura secundaria simple y repetitiva (estructura -hélice y -lámina)

Por ejemplo: queratina, colágeno (-hélice), fibra de seda

(estructura -lámina)

Proteínas globulares– Proteínas biológicamente activas– Estructura terciaria compleja generalmente con

varios tipos de interacciones secundarias en la propia cadena polipeptídica

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Física:– Calentamiento– Enfriamiento– Tratamiento

mecánico– Presión hidrostática – Radiación

Química:– Ácidos– Bases– Metales – Disolventes

orgánicos

EFECTOS DE LA DESNATURALIZACIÓN DE

PROTEÍNAS Cambios en la solubilidad por exposición de las

unidades peptídicas hidrofílicas o hidrofóbicas

Cambios en la capacidad de absorción de agua

Pérdida de actividad biológica

Mayor riesgo de ataque químico por exposición de otros enlaces peptídicos

Cambios en la viscosidad de las soluciones

Disminución de la capacidad de cristalización

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS EN ALIMENTOS

Hidratación

Solubilidad

Viscosidad

Gelificación

Textura

Formación de masa

Emulsificación

Formación espuma

Captación de aromas

Interacción con otros componentes de los alimentos

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS EN LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIAS

Los aminoácidos en las proteínas alimentarias pueden clasificarse como:

Esenciales – la síntesis corporal no es suficiente para cubrir las necesidades

No esenciales – pueden ser sintetizados por el organismo

Condicionalmente esenciales – son esenciales bajo ciertas condiciones

Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Histidina*** Metionina* (y Cisteina)

Isoleucina Fenilalanina** (y Tirosina)

Leucina Treonina

Lisina Triptófano

Valina * necesario para la síntesis de cisteina ** necesario para la síntesis de tirosina *** necesario sólo para niños

Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.

Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998

PROTEÍNAS COMPLETAS E INCOMPLETAS

Proteínas completas (equilibradas) – proteínas alimentarias que contienen los 9 aminoácidos esenciales en concentración suficiente para cubrir las necesidades de los seres humanos

Proteínas incompletas (no equilibradas) – proteínas alimentarias deficientes en 1 aminoácido o más de los 9 aminoácidos esenciales

Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition. St. Louis (MO): Mosby, 1995.

PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS1

Los requerimientos diarios mínimos de proteínas y aminoácidos esenciales se pueden cubrir –

– Consumiendo cantidades suficientes de proteína(s) completa(s)

– Consumiendo una cantidad suficiente y variada de proteínas incompletas

– Combinando proteínas completas con proteínas incompletas2

Las proteínas complementarias pueden ser consumidas a lo largo del día3

1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998

2 Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition. St. Louis (MO): Mosby, 1995.

3 Young, V.R., Pellett, P.L. Am J Clin Nutr 1994; 59 (Suppl): 1203S-1212S.

EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS

Contenido en aminoácidos de la proteína alimentaria

Digestibilidad

Requerimientos de aminoácidos:

– Basados en un patrón estándar de requerimientos de aminoácidos para un grupo de edad determinado

– Requerimientos para preescolares de 2- 5 años usados como estándar para toda la población a partir de 1 año de edad.


FDA. Food labeling; general provisions; nutrition labeling; label format; nutrient content claims; health claims; ingredient labeling; state and local requirements; and exemptions; final rules. Food and Drug Administration, Fed Reg 1993; 58 (3):2101-2106

DISPONIBILIDAD DE AMINOÁCIDOS

Porcentaje de digestión y absorción Proteína animal: 90 %

Proteína vegetal: 60 – 70 %

Digestibilidad de las proteínas limitada debido a :– Efectos de la conformación estructural de las

proteínas– Interacciones con iones metálicos, lípidos, ácidos

nucleicos, celulosa– Factores antinutricionales– Tamaño y superficie de la partícula de la proteína– Tratamiento térmico– Diferencias biológicas entre individuos

Cheftel, J.C., Cuq, J.L., Lorient, D.: Lebensmittelproteine: Biochemie, funktionelle Eigenschaften, Ernährungsphysiologie, chemische Modifizierung. 1. Auflage, Behrs Verlag Hamburg, 1992

MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE LA CALIDAD de las proteínas

Ejemplos de metodologías biológicas tradicionales incluyen1,2 –– Valor biológico (BV)– Utilización de las proteínas neta (NPU)– Coeficiente de eficacia biológica (PER )

La nueva metodología es3 –– Puntuación de los aminoácidos de las

proteínas corregida según su digestibilidad (PDCAAS)

1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998

2 Biesalski, H.K., Grimm, P., Taschenatlas der Ernährung, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 1999

3 Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.

COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA – PER

Método tradicional de evaluación de la calidad de las proteínas en Estados Unidos, PER1

– Método estándar para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias en la industria alimentaria

1 Young, V.R., Pellett, P.L. J Nutr 1991; 121: 145-150.

COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA – PER

Medida de la capacidad de una proteína para mantener el crecimiento de una rata joven en crecimiento, no en seres humanos

– Las ratas en crecimiento necesitan más aminoácidos que contengan azufre, como la metionina

– Los aminoácidos con azufre se consideran aminoácidos limitantes en la proteína de soja

El usar las necesidades de aminoácidos de las ratas nos lleva a-

– Sobreestimar la calidad de las proteínas de una proteína animal

– Infravalorar la calidad de las proteínas de una proteína vegetal


PUNTUACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE LAS PROTEÍNAS CORREGIDAS

SEGÚN LA DIGESTIBILIDAD - PDCAAS

Los factores usados en el cálculo del PDCAAS son –

– Contenido de los aminoácidos esenciales de la proteína alimentaria

– Digestibilidad– Capacidad para suministrar los aminoácidos

indispensables en cantidad suficiente para cubrir las necesidades humanas

Considera los requerimientos de los preescolares de 2 a 5 años– requerimientos de todos los grupos excepto los menores de 2 años

La máxima puntuación posible es 1.0

1. Análisis del contenido de nitrógeno

2. Cálculo del % proteico (N x 6.25)

3. Análisis del contenido en aminoácidos esenciales(IAA)

4. Cálculo de la puntuación de aminoácidos (sin corregir)

mg de IAA en 1 g de proteína ensayada

mg de IAA en 1 g según los requerimientos de aminoácidos*

5. Determinación de la digestibilidad

6. Cálculo del PDCAAS:

PDCAAS = Media más baja sin corregir del IAA x digestibilidad verdadera de la proteína

CÁLCULO DEL PDCAAS

* 1985 FAO/WHO/UNU 2- to 5-year old requirement pattern.


CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS

CORREGIDA DE LA PROTEÍNA DE SOJA AISLADA

Aminoácidosindispensables

Proteína desoja aislada*

(mg/g proteína)

Digestibilidad*(AA X 97%)

(mg/g proteína)

Patrón dereferencia

(mg/g proteína) PDCAASHistidina 26 25.2 19 1.3Isoleucina 49 47.5 28 1.7Leucina 82 79.5 66 1.2Lisina 63 61.1 58 1.1Metionina y Cisteina† 26 25.2 25 1.0Fenilalanina y Tirosina‡ 90 87.3 63 1.4Treonina 38 36.9 34 1.1Triftófano 13 12.6 11 1.1Valina 50 48.5 35 1.4

PDCAAS = 1.0AA = aminoácidos; PDCAAS = digestibilidad proteica-puntuación aminoácidos corregidos.* Calculado en SUPRO® Brand Isolated Soy Protein, Protein Technologies International.† Metionina es un precursor de Cisteina.‡ Fenilalanina es un precursor de Tirosina.

REQUERIMIENTOS ESTÁNDAR DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES (FAO/OMS/UNU)

HIS = histidina; ILE = isoleucina; LEU = leucina; LYS = lisina; MET + CYS = metionina + cisteina; PHE + TYR = fenilalanina + tirosina; THR = treonina; TRY = triftófano; VAL = valina

* Valores de aminoácidos para la proteína de soja aislada basados en análisis de SUPRO® Brand Isolated Soy Protein proveída por Protein Technologies International.

† Patrones sugeridos de requerimientos energéticos y de proteínas, Informe de la Junta Consultiva de Expertos de la FAO/OMS/UNU . Informe Técnico Serie No. 724, 1985.

0

20

40

60

80

100

HIS ILE LEU LYS MET +CYS

PHE +TYR

THR TRY VAL

mg/

g of

Pro

tein

0

20

40

60

80

100

HIS ILE LEU LYS MET +CYS

PHE +TYR

THR TRY VAL

mg/

g of

Pro

tein

Contenido de aminoácidos de la proteína de soja aislada*

Patrón de edad 2 a 5 años†

Patrón de edad 10- 12 años†

Patrón adulto†

mg

/g d

e P

rote

ína

CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE

AMINOÁCIDOS CORREGIDA – PDCAAS

En 1993 la U.S. Food and Drug Administration (FDA) adoptó el PDCAAS como método estándar para el cálculo de la Ingesta Diaria (%DV) de proteínas que se muestra en el etiquetado de alimentos ya que –

El PDCAAS está basado en los requerimientos de aminoácidos humanos, haciéndolo más apropiado para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias consumidos por humanos

El PDCAAS es recomendado por la Food and Agricultural Organization/World Health Organization (FAO/OMS), organismo internacional, con experiencia en el establecimiento de tales estándares

FDA. Food Labeling. Fed Reg 1993; 58(3):2101-2106.

FUENTES DE PROTEÍNAS ANIMALES Y VEGETALES

Tradicionalmente –– Las proteínas animales son consideradas como

completas debido a su composición en aminoácidos– Todas las proteínas de plantas son consideradas

incompletas debido a su composición en aminoácidos

Actualmente –– Algunos productos de proteínas de soja y de proteínas

animales tienen una composición completa de aminoácidos

CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD PROTEICA -PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS CORREGIDA DE

PROTEÍNAS EN DISTINTOS ALIMENTOS

* Values for SUPRO® Brand Isolated Soy Protein provided by Protein Technologies International as determined through actual analysis.

† Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.

0.00 0.10 0.20 0.30 0.40 0.50 0.60 0.70 0.80 0.90 1.00

Whole Wheat

Pinto Beans (Canned)

Kidney Beans (Canned)

Pea Flour

Egg White

Casein

Isolated Soy Protein

PDCAAS

0.69†

0.68†

1.00†

1.00†

1.00*

0.63†

0.40†

Proteína de soja aislada

Caseína

Clara de huevo

Frijol (enlatado)

Harina de guisantes

Judías pintas(enlatadas)

Trigo entero

CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS - RESUMEN

Los aminoácidos son los bloques formadores de proteínas, que son esenciales para la formación y mantenimiento de los tejidos corporales

El cuerpo no puede sintetizar aminoácidos esenciales en cantidades adecuadas para sus necesidades; por lo tanto, necesitamos obtenerlos por la dieta

La calidad de las proteínas de los alimentos depende de su digestibilidad y de su capacidad para proveer todos los aminoácidos esenciales necesarios para cubrir los requerimientos humanos

RESUMEN

El PDCAAS es mejor que otros métodos para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias para humanos

La proteína de soja aislada, con un PDCAAS de 1.0, es una proteína completa y tiene la misma puntuación que la proteína de la leche y la de la clara del huevo

Conceptos clave

Conceptos clave

Conceptos clave

Bibliografía