4. Analyse yon biologischem ~I~terial 159

zentrifugiert; die Aminoacyl-s-RNS-Synthetasen bleiben im Uberstand. Ihre Akti- vitgt ist nach der Chromatographie etwa verdoppelt, wie sich aus Einbauversuchen mit markiertem Lysin ergibt. In vitro-Einbauversuche yon markiertem Lysin und Arginin mit der Proteinfraktion aus Batten- oder Hfitmerleber in Batten bzw. Hfihner-s-BNS zeigen, dab die s-RNS nicht artspezifisch ist. 1. Collection Czech. Chem. Commun. 31, 4009--4014 (1966). Oneolog. Bes. Inst.,

Bratislava (~SSB). H. B~I)~,

Zweidimensionale Chromatographie yon Nueleotiden auf DiKthylamino~ithyl- cellulose. Durch zweidimensionale Dtinnschicht-Chromatographie auf 40 rain bei 50~ aktivierter I)igthylaminogthylcellulose, die 20 ~ reine Cellulose enthielt (beide yon IVIachery, Bagel & Co., Diiren), gelang K. JauosznwIcz, M.-J. DEGU~LDRn- GIJILLAU~E und C. LIl~13t]CQ [1] die vollst~ndige Trermung der Mono-, Di-, Tri- und Tetraphosphate des Adenosins, der Mono-, Di- und Triphosphate des Inosins und der Triphosphate des Guanosins, Cytidins und Uridins. Als erstes FlieBmittel diente 0,08 N Salzsgure bei 4~ Darauf wurde mi~ 8~ Tri~ithylamin in Aceton neutralisiert und dreimal mit Aeeton gewaschen. Die zweite, senkrech~ zur ersten stehende Entwicklung wurde mit ges~tt. Ammoniumsulfat/1 5I Natriumacetat/ Isopropanol (80:18 : 2) bei Zimmertemperatur vorgenommen. -- Zur quantitativen Bestimmung wurden die im UV-Licht lokalisierten Flecken abgeschabt, mit 2 ml 0,2 N Salzs~ure extrahiert, durch Glasfilter (Jena G 4) filtriert und die UV-Absorption der Filtrate bei 257 und 290mm ermittelt. Die Ausbeuten betrugen 90-- 98 ~ 1. J. Chromatog. 24, 279--282 (1966). Lab. Bioehim., Inst. Sup. Educ. Phys. und

Lab. Rech. Protection Pop. Civiles, Univ. Liege (Belgien). E. H32Bnu~

Eine direkte radioisotopische Bestimmung der Aeetyleholinesterase beschreiben D. J. B~]~D, K. GOTO und C. H. WANG [1]. Die Fermentaktivitgt wird durch die Bestimmung yon aktiver Essigs~ure-laC gemessen, die enzymatisch aus Acetyl-1- 14C-cholinjodid freigesetzt wird. Mit dieser Methode kSnnen bis zu mgMol-Mengen erfagt werden. 0,1 ml verd. Blutplasma oder normales Blur werden mit 0,1 ml 0,134 M Phosphatpuffer vom pH 7,2 und 0,1 ml Acetyl-l-14C-cholinjodid in 0,134 M Phosphatpuffer 10 rain bei 37~ inkubiert. Nach Reaktionsende wird die Mischung mit 300 mg Amberlite CG 120 und anschlieBend mit 5 ml abs. Alkohol versetzt und gut durehmischt. 4 ml der klaren Fliissigkeit werden in einer 20 ml Z~hlkammer mit 10 ml SzintillationslSsung (3 g p-Terphenyl und 30 mg POPOP/1 Toluol) versetzt. Die Auswertung erfolg~ unter Beriicksichtigung eines Leerwertes.

1. Anal. Biochem. 16, 59--64 (1966). Dept. Chem., Oregon State Univ., Corvallis, Oregon (USA). U. GERt~-~D:r

Bestimmung der Angiotensinaseaktivitiit des Plasmas. A. Sr~AB~ [1] gibt eine 3~odifikation der Hictderschen Methode [2] an. Sit besteht in der tlebriitung yon 1 ml frischem Heparinplasma mit 1 ml physiologiseher LSsung, dig 200 ng Hypertensin CIBA enthiilt, nnd in darauffolgender Bestimmung des verbleibenden Angiotensins (Aug). Die Ang-Aktivitiit wird in Prozent gespaltenem Ang ausgedrfickt. -- Aus- /iihrung. Die verwendleten Glasgeri~te sind mit Silicon iiberzogen. Blur wird in eine Heparin enthaltende Spritze aufgezogen und sofort zentrifugiert, des Plasma vor der Untersuchung im 14:iitflschrank bei -~ 4~ aufbewahrt. Man fiihrt die Unter- suchung am selben Tag aus. :Die Hypertensin16sung wird unmittelbar vor dem Ver- such aus einer StammlSsung (1 ~xg/ml) bereitet, die im Kiitflschrank 3 Wochen halt- bar ist. Vor dem Versuch mug man auch experimentell an einer Plasmagemisch-