• Diferenciamos:
• 20 aas proteicos
• +150 no proteicos
• Son:
- sólidos
- solubles en agua
- cristalizables
- incoloros o poco coloreados
- p.f > 200°C
AMINOÁCIDOS : Bloques de construcción de las proteínas
AMINOÁCIDOS (aa)
Carbono α
Grupo carboxilo
Grupo amino
Grupo R/cadena lateral
Todos los
aminoácidos tiene
una estructura
común, solo difieren
por el GRUPO R
El grupo R varía en:
- estructura
- tamaño
- carga eléctrica
Influye en la solubilidad
del aa en agua
AA ACTÚAN COMO ÁCIDOS Y COMO BASES
Forma no iónica Forma zwitterionica
Bajo condiciones fisiológicas normales pH 7, un AA se encuentra como ion dipolar (zwitterion),:
El grupo carboxilo está ionizado (—COO-) porque el pKa de ese grupo es menor que 3.
El grupo amino está protonado (—NH3+) porque el
pKa de este grupo es cercano a 9.
C
H
R COO-
NH3
+
totalmente protonada
C
H
R COOH
NH2
C
H
R COOH
NH3
+
pKa ≈ 3
pKa ≈ 9
AA ACTÚAN COMO ÁCIDOS Y COMO BASES
Ion dipolar actuando
como ácido, DONANDO
PROTONES:
Ion dipolar actuando
como base, ACEPTANDO
PROTONES:
Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como bloques constructivos para
armar las moléculas de proteína.
A estos 20 aminoácidos se les llama aminoácidos comunes, estándar o normales.
PUNTO ISOELECTRICO (pI) DE LOS AAs
El punto isoeléctrico de un aminoácido que sólo contiene dos grupos ionizables es: pI = pKa1 + pKa2
pKa1 = 2.4
pKa2 = 9.9
pI = 6.15
Es el pH al cual el aminoácido forma un ion híbrido cuya carga neta = 0 (forma un zwitterion)
Curva de titulación de
la alanina.
CURVA DE VALORACIÓN DE LA GLICINA
El pH controla la carga
de la glicina: • Catiónica a pH < 2.3
• Aniónica a pH > 9.6
• zwitteriónica entre pH = 2.3
y 9.6.
• El pH isoeléctrico es 5.95
PUNTO ISOELECTRICO (pI) DE LOS AAs Cada AA tiene un pI característico, propiedad que se utiliza para
la electroforesis
Separación electroforética a pH = 6 de alanina (pI = 6.07) , lisina (pI = 9.74) y á. aspártico (pI = 2.77)
A pH 6 la lisina catiónica es atraída hacia el cátodo, el ácido aspártico aniónico es atraído hacia el ánodo y la alanina se encuentra en su
punto isoeléctrico, por lo que no se mueve
QUIRALIDAD Utilice un espejo para comprobar la quiralidad. Un objeto es quiral si su imagen especular es diferente de la del objeto original.
Las imágenes en un espejo de objetos quirales
no se pueden superponer.
ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS En 19 de los 20 AAs estándar el Carbono α es asimétrico y se dice que las moléculas son quirales...
CNH2
R
COOH
H
Carbono α asimétrico: Tiene enlazado 4 grupos diferentes
CNH2
H
COOH
H
Glicina
Carbono α NO asimétrico: Tiene solo enlazado 3 grupos diferentes
Solamente en la glicina el Carbono α NO es asimétrico.
ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS
Todos los AAs que forman parte de las proteínas son L-aminoácidos
Las imágenes especulares de las moléculas quirales, no se pueden superponer. Se dice que son enantiomeros.
CH
R
COOH
NH2CH2N
R
COOH
H
L-aminoácido D-aminoácido
L-aminoácidos tienen el grupo amino a la izquierda
D-aminoácidos tienen el grupo amino a la derecha
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y lo tiene que ingerir en la dieta. Esto quiere decir los organismos pueden
sintetizar varios aminoácidos a partir de lo que ingieren.
Ejemplo:
El numero de aminoácidos esenciales puede variar de organismo a organismo.
Aminoácidos esenciales en los organismos
La bacteria Escherichia coli no tiene ningún aminoácido esencial. Puede sintetizar los 20 aminoácidos a partir de lo que toma del ambiente.
Los seres humanos necesitamos ingerir 9 aminoácidos esenciales. Los otros 11 los podemos sintetizar a partir de lo que comemos.
Aminoácidos esenciales
Histidina
Leucina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Aminoácidos esenciales en el ser humano Aminoácidos no esenciales
Alanina
Arginina
Asparagina
Acido Aspartico
Cisteína
Glutamina
Acido glutámico
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina
• Los aminoácidos se unen entre sí por enlaces peptídicos (que son Enlaces covalentes entre el COOH y el NH2 de 2 AAs con pérdida de 1 molécula de H2O)
• Los aminoácidos unidos se pasan a llamar residuos
EL ENLACE PEPTÍDICO
+
Extremo Nterminal
Extremo AMINO-TERMINAL
Comienzo de la cadena
Extremo Cterminal
Extremo CARBOXILO-TERMINAL
Fin de la cadena
• Los residuos de aminoácido en una cadena peptídica se numeran desde el N-terminal hasta el C-terminal (de izquierda a derecha).
• Los nombres de los residuos se forman sustituyendo la terminación –ina o – ato por -ilo (o -il, en nombres compuestos)
EL ENLACE PEPTÍDICO
Alanilglicina Ala—Gly
AG
Glycilalanina Gly—Ala
GA
PÉPTIDOS
Se pueden formas dipéptido (2 AAs), tripéptido (3 AAs),
tetrapéptido (4 Aas), etc.
Oligopéptido menos de 10 AAs
Polipéptido más de 10 AAs
Proteína más de 100 AAs
Uniendo varios AAs se forma un péptido
PÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO
•INSULINA (polipéptido de 51 AAs) regula el nivel de azúcar en sangre
• OXITOCINA: (nonapeptido) hormona que regula las contracciones del útero
PROTEÍNAS
• DEFINICIÓN Las proteínas son polímeros formados por mas de 100 residuos de aminoácidos, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Polímeros: del griego poli = muchos meros = partes Son moléculas gigantes formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas monómeros.
Por su naturaleza química
SIMPLES
CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
Por la forma que adopta
FIBROSA
GLOBULAR
Por su función Biológica
ENZIMAS
PROTEÍNAS DE TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
PROTEÍNAS
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
• PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.
• SOLUBILIDAD: – Forman dispersiones en agua
– Efecto del pH: hace variar la carga.
– Efecto de las sales: – Baja concentración: aumenta la solubilidad de la proteína
– Alta concentración: disminuye la solubilidad de la proteína
– Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad de la proteína.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
• Las proteínas tienen 4 niveles de organización: • ESTRUCTURA PRIMARIA
• ESTRUCTURA SECUNDARIA
• ESTRUCTURA TERCIARIA
• ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a: •La identidad de aminoácidos. •La secuencia de aminoácidos. •La cantidad de aminoácidos.
La variación en un solo AA hace que cambie su función biológica.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Interacciones entre AAs que se encuentran próximos en la cadena y crean disposiciones estables de aminoácidos formando estructuras repetitivas.
• La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
• Los AAs interaccionan principalmente por puentes de
Hidrógeno.
• Tipos de estructuras secundarias: • HÉLICE ALFA • HOJA PLEGADA BETA • AL AZAR
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Se establecen puentes de H entre los grupos N-H y los átomos de oxígeno de los grupo C=O de AAs bastante alejados entre sí en la cadena.
• Debido a los enlaces de H a lo largo de la cadena polipeptídica, esta adquiere una estructura helicoidal. Los grupos R de los aminoácidos apuntan hacia fuera de la hélice.
HÉLICE ALFA (hélice α)
La hélice alfa es similar a una escalera en espiral
Puentes de hidrógeno
Esqueleto peptídico
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Los enlaces de H que se forman entre las cadenas polipeptídicas propician que estas se mantengan al lado unas de otras, como en una hoja doblada o plegada.
HOJA PLEGADA BETA
Puentes de hirógeno
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Hoja beta paralela: los puentes de hidrógeno están a distancias uniformes, pero están inclinados
HOJA PLEGADA BETA
N C
N C
Las flechas indican la dirección desde el N-terminal hasta el C-terminal
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hoja beta antiparalela: los puentes de H están perpendiculares a las cadenas. Los espacios formados por pares de puentes H, se alternan entre ancho y angosto.
HOJA PLEGADA BETA
N C
C N
Las flechas indican la dirección desde el N-terminal hasta el C-terminal
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria describe la cadena polipeptídica totalmente plegada y compactada de modo que la proteína adquiere una estructura tridimensional característica.
Ejemplo de la estructura terciaria de una proteína globular típica.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Las estructuras terciarias se estabilizan por las interacciones de cadenas laterales.
Interacción hidrofílica con agua
Hélice α
Interacción hidrofóbica
Puentes de disulfuro
Hoja plegada β
Puente de hidrógeno
Puente de hidrógeno
Puente salino
Puentes de hidrógeno
ESTRUCTURA TERCIARIA Interacciones que mantienen una proteína en una
forma tridimensional específica.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Algunas proteínas poseen estructura cuaternaria, lo que implica la asociación de dos o más cadenas
polipeptídicas.
Las cadenas polipeptídicas de una proteína oligómera pueden ser idénticas o distintas.
proteína oligomérica formada por 4 cadenas polipeptídicas
RESUMEN DE NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA Secuencia de los residuos aminoácidos
ESTRUCTURA SECUNDARIA Disposiciones estables de aminoácidos que forman estructuras repetitivas
ESTRUCTURA TERCIARIA Plegamiento tridimensional de un polipéptido
ESTRUCTURA CUATERNARIA Disposición en el espacio de una o más subunidades polipeptídicas
Estructura primaria
Residuos de aminoácidos
Estructura segundaria
Hélice α
Estructura Terciaria
Cadena polipeptídica
Estructura cuaternaria
Subunidades ensambladas
41
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º,
perdiendo su actividad biológica