Structure des glucides : Corrigé type
Exercice 1 :
1. Les formules de tous les aldo-tétroses possibles :
2. Nombre de stéréoisomères pour les aldoses : 2n-2
Aldo-tétrose : 24-2 = 4. Donc il existe deux stéréo-isomères de la série D et deux de
la série L
Exercice 2 :
1.
Aldohexose Cétohexose
2R, 3S, 4R, 5R 3S, 4R, 5R
1. Enantiomère du D-glucose
Université Hassiba Ben Bouali, Chlef Faculté S.N.V Département de biologie
2 ème année Biologie TD n° 1 de Biochimie
2020/2021
Epimère du D-glucose
Exercice 3 :
a. D-glycéraldéhyde et dihydroxyacétone :
b. D-glucose et D-mannose : épimères (C2),
c. α D-glucopyranose et β D
d. D-mannose et D-galactose : diastéré
Exercice 4 :
La structure cyclique de :
α-L Mannopyranose ;
β-L Fructofuranose ;
α-L Glucofuranose.
glycéraldéhyde et dihydroxyacétone : paire d’aldose-cétose
mannose : épimères (C2), diastéréoisomères
glucopyranose et β D- glucopyranose : anomères , diastéréoisomères
galactose : diastéréoisomères
oisomères
Exercice 5 :
[α]D20°C= +19°
α = + 2,85°
L = 20 cm = 2 dm
Pour mesurer la concentration massique de D
α = [α]D20°C x [C]Massique
Pour mesurer la concentration massique de D-xylose, nous utilisons la loi de Biot :
Massique x L => [C]Massique = α / [ α]D20°C x L
=> [C]Massique = 2.85 / 19 x 2
xylose, nous utilisons la loi de Biot :
=> [C]Massique = 0.075 g/ml
=> [C]Massique = 75 g/l
Masse Molaire de xylose qui est un pentose : C5H10O5 dont la formule bute générale est
Cn (H2O)n
Masse Molaire de xylose = 5x12+ 1x 10+ 5 x 16
Masse Molaire de xylose = 150g/mol
La concentration molaire
[C]Massique = [C]Molaire x Masse Molaire
=> [C]Molaire =[C]Massique / Masse Molaire
=> [C]Molaire =75 /150
=> [C]Molaire =0.5 mol/l
Structure des glucides (suite) : Corrigé type
Exercice 01 :
1. C’est le Phénomène de mutarotation
2. Calcule des proportions des deux formes α et β du D-glucose à l’équilibre
(MMglucose=180 g.mol-1).
Cas de l’équilibre → x + y= 1
� =52.7. (x+y). L
Or α = α� + α� �α� = 11.2 .x .Lα� = 18.7 .y .L
�
⇒ (11.2 .x .L)+ (18.7 .y .L) = 52.7. (x + y) . L
⇒ (11.2 .x .L)+ (18.7 .y .L) = 52.7. (x + y). L
x + y = 1 ⇒ y = 1 − x
⇒ 112.2 x + 18.7(1 − x) = 52.7 (x + 1 − x)
⇒ (112.2 − 18.7).x + 18.7 = 52.7
x=��.�� ��.�
��.�=
��
��.�
x = 0.364 ⇒ x = 36%
y = 1- x = 1 - 0.364
y = 63%
� = ��% �� � = ��%
Exercice 2 :
1. La représentation de D-glucopyranosyl (1α→β2) -fructofuranoside
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2 ème année Biologie TD n° 2 de Biochimie
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2. Le nom commun de ce composé est le saccharose. Il n'est pas réducteur car les deux
OH réducteurs sont liés dans la liaison osidique.
Exercice 3 :
1. Il n’est pas réduit par le BH4Na car il ne possède pas de fonction hémi-acétalique
libre (les deux carbones anomérique sont pris par la liaison osidique).
2. Les oses qui entrent dans la composition de cet oligosaccharide est :
Perméthylation → Hydrolyse acide → Réduction
3. La structure en représentation de Haworth de cet oligosaccharide est celle du
saccharose : D-glucopyranosyl (1α→β2) -fructofuranoside
Saccharose
50% de glucose
50% de 2, 3, 4, 6 tétraméthylsorbitol
50% de fructose
25% de 1, 3, 4, 6 tétraméthylsorbitol
25% de 1, 3, 4, 6 tétraméthylmannitol
Les lipides : Corrigé type
Exercice 01 :
1.CH� − (CH�)�� − COOH
2.CH� − (CH�)� − CH = CH − (CH�)� − COOH
3.CH� − (CH�)�� − COOH
4.CH� − (CH�)� − CH = CH − (CH�)� − COOH
5. CH� − (CH�)� − CH = CH − CH = CH − CH = CH − (CH�)� − COOH
6.
CH� − (CH�)� − CH = CH − CH� − CH = CH − CH� − CH = CH − CH� − CH = CH− (CH�)� −
COOH
Exercice 02 :
Le classement des acides gras : Acide laurique (44,1°C) ⟶ Acide myristique (53,9°C) ⟶ Acide
palmitique (63,1°C) ⟶ Acide stéarique (69,6°C) ⟶ Acide arachidonique (76,5°C)⟶ Acide
lignocérique (86,0°C).
Interprétation :
Points de fusion augmente proportionnellement avec le nombre de carbone de la chaine carbonée
(Dépend de la longueur de la chaine):
Acide laurique : C12 (44,1°C) ⟶ Acide myristique : C14 (53,9°C) ⟶ Acide palmitique : C16
(63,1°C) ⟶ Acide stéarique : C18 (69,6°C) ⟶ Acide arachidonique : C20 (76,5°C)⟶ Acide
lignocérique : C24 (86,0°C).
Exercice 03 :
Variation de pts de fusion des Ag en fonction de la longueur de chaine
2courbes
Variation de pts de fusion des Ag en fonction du nombre d’insaturation
*on peut conclure que le pts de fusion des acides gras augmente proportionnellement avec la
longueur de la chaine carbonée, tandis que une insaturation de la chaine diminue considérablement
ce pts de fusion .
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��� �� ������
Les Critère qui influencent le pts de fusion
Exo 04 :
Amphiphile = Amphipatique = Hydrophobe+hydrophi
1. Glycérol: molécule hydrophile
Triglycéride Mixte: est une molécule
hydrophobe ou apolaire
2. Acide phosphatidique : Molécule amphiphile
3. Cholestérol : Molécule amphiphile
������↗↗ → �� �� �↗↗ → �� (=)↘↘
e qui influencent le pts de fusion : nombre de carbone et d'insaturation
= Hydrophobe+hydrophile
hydrophile
molécule estérifiée par 3 acides gras différents. C'est une molécule
Molécule amphiphile
Queux hydrophobe
Tète polaire
Molécule amphiphile
)
insaturation
C'est une molécule
Partie hydrophile Partie hydrophobe
Les lipides (suite) : Corrigé type
Exo1:
1TAG +3KOH 1 Glycerol +3 Sel alcalin
1-Relation entre ����� et �� :
1������ 3������
n������ ��������
⟹ 3× ���� = 1 × �′���
3� ���
�� ���=1×
� ���
�� ���
⟹ 3.���� .����� = ���� .�����
1g= ��� �� 56g/mol ��(mg)
3 . 10�. 56 = �� . �����
���.��� = �� .�� ���
2. Calcule de ��:
���� = 3� ,
���� = 10.1�� = 10.1.10− 3 l,
C= 1� = 1���/�
Selon la définition du ��:
���� �′��� C=�
� ;n=
�
��
10� �� =1g⟶ ��
(mg) m=C. V. MM
⟹ �� = 10� × �′���
����
�� =10� × ���� × ���� × �����
����
�� =���× � × 10.1.10− 3× ��
3
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2 ème année Biologie/Nutrition TD n° 4 de Biochimie
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3.Identification du��� :
⟹ �����
Triglycéride homogène: composé de trois acides gras identique
C9+3n H 14+6n O6
MMTAG = 9. 12 + 3n. 12 + 14+ 6n + 16.6
= 108+ 14+ 96+ 42n
890 = 218 + 42 n
� =890 − 218
42
� =672
42
� =16
Donc la structure du Triglycéride homogène est la suivante
C'est 1,2,3 tri-stéaryl L-glycerol
Exo02 :
1
�� = 188.53
168.10� = �� .�����
= 168.10�
188.53⟹ ����� = 890�/���
Triglycéride homogène: composé de trois acides gras identiques
= 9. 12 + 3n. 12 + 14+ 6n + 16.6
14+ 96+ 42n
Donc la structure du Triglycéride homogène est la suivante:
glycerol
1mol�� → Δ.1mol��
���
n�� → n���
→ ��� =� ��
�� ��→ ��� =
� ��
�� ��
⟹� ��
�� ��× Δ = 1.
� ��
�� ��
⟹ � �� × Δ × �� ��= �� �� � ��
100 g ��
Masse molaire d'un acide gras insaturé est calculé à partir de sa formule brute
suivante: Cn H2n-2Δ O2
MMAG= 12n +2n -2Δ +16.2
MMAG= 14n + 32- 2Δ
100. Δ . 254= (14� + 32 − 2Δ) .��
25400Δ = (14� + 32)��− 2Δ��
25400Δ +2Δ�� = (14� + 32) ��
�( ����� + ���)= �14� + 32� ��
� =(14� + 32)��
����� + ���
=�7� + 16�
��
12700 + ��
Application numérique: n=18 et II= 270
Δ= 3 ⟹ � = �
C'est un acide gras C 18 : 3Δ
Exo 03 :
�� =196
1.On a:���.��� = �� .��
2. ��� × Δ × ��� = ��
⟹ Δ =��
���
C'est un triglycéride qui contient 3 acides gras dont l'acide oléique
l'acide palmitique (C16 : 0). Puisque,
automatiquement, ce triglycéride contient deux fois de l'acide oléique et une
l'acide palmitique avec deux
La même structure
�� = 59
�� ���
⟹ �� ��� =���.���
���
�� ��� = ���
�� ��� ��
�� ��� ��
��� × ���=
��� × ��
��� × ���⟹ Δ = �
C'est un triglycéride qui contient 3 acides gras dont l'acide oléique
. Puisque, nous avons trouvé 2 insaturations
automatiquement, ce triglycéride contient deux fois de l'acide oléique et une
deux possibilités:
La même structure
�
(C18: 1 Δ9) et
2 insaturations (Δ=2) donc
automatiquement, ce triglycéride contient deux fois de l'acide oléique et une fois
Structure des glucides
Les Protéines : Corrigé type
Exercice n°1 On n’a pas besoin de connaître avec précision les valeurs des pHiinférieur à 5 et celui de His est supérieur à 5. Donc à pH 5, Glu est chargé négativementEn électrophorèse à pH5, Glu (-) migre vers l’anodevers la cathode (borne qui attire les cations). Lors d’une chromatographie échangeuse d’anions, His(+) est éGlu (-), il faut baisser le pH jusqu’à une valeur inférieure ou égale à son pHi. Exercice n°2
1. Glu-Met-Ser-Lys
Les fonctions COOHα de Glu, Met et Ser, ainsi que les fonctions NH2αtoutes engagées dans les 3 liaisons peptidiques de ce (donc ionisables) sont :
La forme la plus acide de ce tétrapeptide
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Structure des glucides
Les Protéines : Corrigé type
On n’a pas besoin de connaître avec précision les valeurs des pHi, on sait que celui de Glu est inférieur à 5 et celui de His est supérieur à 5. Donc à pH 5, Glu est chargé négativement et His est chargé positivement.
) migre vers l’anode (borne qui attire les anions), et His (+) vers la cathode (borne qui attire les cations). Lors d’une chromatographie échangeuse d’anions, His(+) est élué et Glu (-) est retenu. Pour
), il faut baisser le pH jusqu’à une valeur inférieure ou égale à son pHi.
de Glu, Met et Ser, ainsi que les fonctions NH2α de Met, Ser et Lys toutes engagées dans les 3 liaisons peptidiques de ce peptide. Les fonctions qui sont
NH2α de Glu, COOHR de Glu NH2R de Lys, COOHα de Lys
tétrapeptide est T2+. La plus basique est T2-.
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, on sait que celui de Glu est
attire les anions), et His (+) migre
) est retenu. Pour éluer
de Met, Ser et Lys sont peptide. Les fonctions qui sont accessibles
2 ème année Biologie/Nutrition TD n° 5 de Biochimie
2020/2021
En partant de la forme la plus acide et en titrant par OHordre d’acidité décroissante. Le pHi est la moyenne despHi = 1/2 (pKRCOOH Glu + pK αNH2Glu) =
2. Traitement par CNBr:
BrCN : coupe le coté COOH du méthionine donc il coupe le tétrapeptide en 2 dipeptides
Dipepetide 1 (D1) A.Glu Methionine
Dipeptide1:
A pH=07→ ������ℎ���é ��
Dipeptide 2:
En partant de la forme la plus acide et en titrant par OH-, les 4 fonctions ionisables sont ordre d’acidité décroissante. Le pHi est la moyenne des 2 pK qui encadrent la
Glu + pK αNH2Glu) = 1/2 (4.25+ 9.67) = 6,96
coupe le coté COOH du méthionine donc il coupe le tétrapeptide en 2 dipeptides
Dipepetide 1 (D1) A.Glu Methionine + Dipepetide 2 (D2) Serine Lys
�� /� � ⇒ Donc il migre vers l’anode.
, les 4 fonctions ionisables sont titrées par 2 pK qui encadrent la forme zwitterion :
coupe le coté COOH du méthionine donc il coupe le tétrapeptide en 2 dipeptides
Serine Lys
A pH= 07→ �� ����ℎ���é ��
3. Trypsine agit en coupant les acides aminés basique du coté COOH
N.
La Trypsine n’agit plus sur ce Tétrapeptide puisque la lysine
A pH= 07 c’est presque le pHi=6.96 du peptide T
ni vers l’anode ni vers la cathode.
Exercice n°3 Tripepetide: Glu-Val-Ala
��� /� ⇒ Donc il migre vers la cathode.
Trypsine agit en coupant les acides aminés basique du coté COOH
A.Glu− Met − Ser – Lys
N.Terminal C.Terminal
La Trypsine n’agit plus sur ce Tétrapeptide puisque la lysine (�.�������) est le C Terminal
6.96 du peptide T (�� �ℎ���� ������ ��� �����
ni vers l’anode ni vers la cathode.
)est le C Terminal
�����), donc il ne migre,
1- Les fonctions qui ne sont pas engagées dans les liaisons peptidiques de ce peptide sont : NH2α(Glu), COOHα(Ala) et COOHR(Glu). Les pK de ces 3 fonctions sont respectivement : 9,32 ; 3,12 et 4,25.
.
Les Protéines (suite): Corrigé type
1.
a. Méthionine b. Valine, Leucine Isoleucine c. Tyrosine d. Cystéine e. A aspartique, A glutamique, Lysine, Arginine, Histidine f. Histidine (pKr= 6) g. Asparagine, Glutamine h. Arginine (pKr= 12.5)
2.
A. La solubilité d’une protéine est minimum pour une valeur de pH égale à son pHi, car à ce pH la protéine se comporte comme une molécule neutre et ses possibilités d’interaction avec l’eau par le biais de liaisons hydrogènes sont donc minimum.
B.
C. Précipitation au sulfate d'ammonium: L'électrolyte le plus employé pour la précipitation différentielle est le sulfate d'ammonium. Précipitation différentielle : ou précipitation fractionnée, est beaucoup plus douce que la précipitation totale et préserve généralement l'intégrité fonctionnelle des protéines. C'est donc une approche très fréquemment utilisée comment étape dans l'isolement des protéines. 3.
Règle générale, les acides aminés hydrophobes sont retrouvés à l'intérieur des protéines (donc à l'abri du solvant aqueux), et les résidus polaires ou chargés sont retrouvés à la surface des protéines. On aura donc la distribution suivante: Intérieur: Val, Phe, Ileu Surface: Glu, Arg, Asn, Lys, Ser, Thr
4.
La protéine 1 possède un contenu élevé en acides aminés hydrophiles, et relativement peu de résidus hydrophobes (65% hydrophiles/35% hydrophobes). Ceci suggère que de nombreux résidus de cette protéine sont en contact avec le solvant, ce qui est le cas pour les protéines en forme de bâtonnets (qui sont allongées). Il s'agirait donc de la protéine A.
La protéine 3 possède un rapport acides aminés hydrophiles/hydrophobe de 50%/50%, alors que celui de la protéine 2 est de 30%/70%. Ceci tend à suggérer que la protéine 3 serait de forme
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globulaire, avec de nombreux résidus hydrophobes enfouis à l'intérieur, et plusieurs acides aminés hydrophobes à la surface. La protéine 3 serait donc la protéine B.
Quand à la protéine 2, son contenu élevé en acides aminés hydrophobes et le petit nombre d'acides aminés hydrophiles présents suggère qu'elle pourrait être la protéine C, où l'association des différentes sous-unités monomériques s'effectuerait au niveau d'acides aminés hydrophobes localisés à la surface de la protéine