Download pdf - Uniddad 25 Polimeros VChang

La fortaleza de una clase de polí-mero, llamado Lexan, es tan grande que se utiliza para fabricar venta-nas a prueba de balas. Los modelos muestran los monómeros iniciado-res, bifenol-A (C15H16O2) y fos-geno (COCl2) y una de las unidades que se repiten en el Lexan.

Polímeros orgánicos sintéticos y naturales

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Avance del capítulo• Comenzaremos con el análisis de las propiedades generales de los polímeros orgá-

nicos. (25.1)

• Después estudiaremos la síntesis de los polímeros orgánicos mediante las reacciones de adición y las reacciones de condensación. Examinaremos tanto al hule natural como al sintético, así como otros polímeros sintéticos. (25.2)

• Luego, aprenderemos que las proteínas son polímeros basados en aminoácidos. Exa-minaremos la estructura de una molécula de proteína en cuanto a sus estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También estudiaremos la estabilidad de una molécula de proteína, el efecto de cooperatividad y la desnaturalización de las proteínas. (25.3)

• El capítulo finaliza con un breve análisis de la estructura y composición de los mate-riales genéticos, como el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). (25.4)

Los polímeros son moléculas muy grandes que contienen cientos o miles de átomos. Los polímeros se han utilizado desde la prehistoria y los químicos los han sinteti-

zado desde el siglo pasado. Los polímeros naturales son fundamentales en todos los procesos de la vida y nuestra sociedad tecnológica es por completo dependiente de los polímeros sintéticos.

En este capítulo se estudian algunas de las propiedades y métodos de preparación de polímeros orgánicos sintéticos importantes, además de dos polímeros naturales que son vitales para los sistemas vivos: las proteínas y los ácidos nucleicos.

Sumario

25.1 Propiedades de los polímeros

25.2 Polímeros orgánicos sintéticos

25.3 Proteínas

25.4 Ácidos nucleicos

1061

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1062 CAPíTuLO 25 Polímeros orgánicos sintéticos y naturales

25.1Propiedadesdelospolímeros

un polímero es un compuesto molecular que se distingue por tener una masa molar grande, que comprende desde miles a millones de gramos, y por estar formado por muchas unidades que se repiten. Las propiedades físicas de los polímeros, también conocidos como macromolécu-las, son muy distintas a las de las moléculas pequeñas comunes, y para estudiarlas se necesitan técnicas especiales.

Entre los polímeros naturales figuran las proteínas, los ácidos nucleicos, la celulosa (poli-sacáridos) y el hule (poliisopreno). La mayor parte de los polímeros sintéticos son compuestos orgánicos. Los ejemplos más comunes son el nailon o poli(hexametilenadipamida); el dacrón o poli(etilen tereftalato); y la lucita o plexiglas, poli(metil metacrilato).

El desarrollo de la química de los polímeros empezó en la década de 1920 con la inves-tigación del comportamiento desconcertante de ciertos materiales, incluidos la madera, la gelatina, el algodón y el hule. Por ejemplo, cuando el hule, cuya fórmula empírica conocida es C5H8, se disolvía en un disolvente orgánico, la disolución presentaba varias propiedades poco comunes, como viscosidad alta, presión osmótica baja y una disminución insignificante del punto de congelación. Estas observaciones sugerían de manera enfática que estaban presentes algunos solutos de masa molar muy grande, pero los químicos de esa época no estaban prepa-rados para aceptar la idea de que pudieran existir dichas moléculas gigantes. En vez de ello, postularon que los materiales como el hule consistían en agregados de unidades moleculares pequeñas, como C5H8 o C10H16, unidas por fuerzas intermoleculares. Esta creencia errónea persistió durante varios años, hasta que Hermann Staudinger1 demostró sin duda alguna que dichos agregados eran, de hecho, moléculas extraordinariamente grandes, y que cada una contenía muchos miles de átomos unidos por enlaces covalentes.

Cuando se logró entender la estructura de estas macromoléculas se abrió el camino para la fabricación de polímeros, que ahora se manifiestan en casi todos los aspectos de nuestra vida diaria. Alrededor de 90% de los químicos actuales, incluidos los bioquímicos, trabajan con polímeros.

25.2Polímerosorgánicossintéticos

Debido a su tamaño, se podría esperar que las moléculas que contienen miles de átomos de carbono e hidrógeno formaran un gran número de isómeros estructurales y geométricos (si es que están presentes enlaces CPC). Sin embargo, estas moléculas están formadas por monómeros, o unidades simples que se repiten, y este tipo de composición limita de manera importante el número de posibles isómeros. Los polímeros sintéticos se obtienen al unir mo-nómeros, uno cada vez, mediante reacciones de adición y de condensación.

Reaccionesdeadición

En las reacciones de adición participan compuestos insaturados que contienen dobles o triples enlaces, particularmente CPC y CqC. La hidrogenación y las reacciones de halogenuros de hidrógeno y de halógenos con alquenos y alquinos son ejemplos de reacciones de adición.

El polietileno es un polímero muy estable que se emplea en las envolturas para empaque. Se obtiene por la unión de monómeros de etileno mediante un mecanismo de reacción de adi-ción. Primero se calienta una molécula iniciadora (R2) para producir dos radicales:

R2 ⎯→ 2RT

1 Hermann Staudinger (1881-1963). Químico alemán. uno de los pioneros de la química de polímeros. Staudinger fue distinguido con el premio Nobel de Química en 1953.

Las reacciones de adición se explicaron en la página 1035.

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El radical reactivo ataca una molécula de etileno y se genera un nuevo radical:

RT+ CH2PCH2 ⎯→ ROCH2OCH2T

el cual más tarde reacciona con otra molécula de etileno, y así sucesivamente:

R⎯CH2OCH2T+ CH2PCH2 ⎯→ ROCH2OCH2OCH2OCH2T

Muy pronto se forma una cadena larga de grupos CH2. Después de cierto tiempo, este proceso finaliza al combinarse dos radicales de cadena larga para producir el polímero conocido como polietileno:

RO( CH2OCH2 )On CH2CH2T+ RO( CH2OCH2 )On CH2CH2T ⎯→ RO( CH2OCH2 )On CH2CH2OCH2CH2 O( CH2OCH2 )On R

donde O( CH2OCH2 )On es una abreviatura convencional adecuada para representar la unidad repetida en el polímero. Se sobreentiende que el valor de n es muy grande, del orden de varios cientos.

Las cadenas individuales de polietileno están bien compactadas, lo que explica las pro-piedades cristalinas de la sustancia (figura 25.1). El polietileno se utiliza sobre todo en las películas de empaques de comida congelada y otras envolturas. un tipo de polietileno tratado especialmente, llamado Tyvek, se utiliza como aislante en las casas.

Los polímeros hechos de un solo tipo de monómero, como el polietileno, se denominan homopolímeros. El teflón o politetrafluoroetileno (figura 25.2) y el poli(cloruro de vinilo) (PVC) también son homopolímeros que se sintetizan vía un mecanismo radicalario:

ACl

PVCTeflón

OCF2OCF2On( ) OCH2OCHOn( )

La química de los polímeros se vuelve más compleja si las unidades de partida son asi-métricas:

CPC OCOOOCOD

H

GH

H3CG

HD

polipropenopropeno

H AC AH

CH3 A

AH n

En una reacción de adición de propenos se pueden formar varios isómeros geométricos (figura 25.3). Si la adición es aleatoria, se obtienen polipropenos atácticos, que no se compactan bien. Estos polímeros son gomosos, amorfos y relativamente débiles. Otras dos posibilidades de reac- ción son una estructura isotáctica, en la que todos los grupos R están del mismo lado en los átomos de carbono asimétricos, y la forma sindiotáctica, en la que los grupos R alternan a la izquierda y a la derecha de los carbonos asimétricos. De éstos, el isómero isotáctico es el que tiene el punto de ebullición más alto y la mayor cristalinidad, además de que sus propiedades mecánicas son superiores.

Figura25.1Estructura del polietileno. Cada átomo de car-bono tiene hibridación sp3.

Sobres comunes de correo hechos de Tyvek.

Figura25.2Utensilio de cocina cubierto con Silverstone, el cual contiene politetrafluoroetileno.

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El principal problema al que se enfrentó la industria de los polímeros fue el de la síntesis selectiva del polímero isotáctico o el sindiotáctico sin que estuviera contaminado por otros productos. La solución la dieron Giulio Natta2 y Karl Ziegler,3 quienes demostraron que ciertos catalizadores, como el trietilaluminio [Al(C2H5)3] y el tricloruro de titanio (TiCl3), promueven la formación de un solo isómero específico. Con los catalizadores de Natta-Ziegler, los quími-cos tienen la posibilidad de diseñar los polímeros específicos para un fin determinado.

El hule es tal vez el polímero orgánico mejor conocido y el único polímero hidrocarbo-nado verdadero que se encuentra en la naturaleza. Se forma a partir de la adición del radical del monómero de isopreno. En realidad, la polimerización puede llevar a formar poli-cis-isopreno o poli-trans-isopreno, o una mezcla de los dos, dependiendo de las condiciones de la reacción:

CPCD

H

GCH2O

CH3 G DOCH2

CPCD

H

GCH2O

OCH2 G D CH3

nCH2PCOCHPCH2 88n

CH3 A

n n

y/o

isopreno poli-cis-isopreno

( ) ( )poli-trans-isopreno

Observe que en el isómero cis los dos grupos CH2 están del mismo lado del enlace CPC, en tanto que en el isómero trans los dos grupos están en lados opuestos. El hule natural es el poli-cis-isopreno, que se extrae del árbol Hevea brasiliensis (figura 25.4).

una propiedad poco común del hule, y muy útil, es su elasticidad. El hule se puede es-tirar más de 10 veces su longitud y regresar a su tamaño original. Por lo contrario, un trozo de alambre de cobre se puede estirar sólo en un pequeño porcentaje de su longitud y recobrar su tamaño original. El hule sin estirar no tiene un patrón regular de difracción de rayos X, y por tanto es amorfo. Sin embargo, el hule estirado muestra un alto grado de cristalinidad y de ordenamiento.

2 Giulio Natta (1903-1979). Químico italiano. Natta recibió el premio Nobel de Química en 1963 por descubrir la catálisis estereoespecífica para la síntesis de polímeros.3 Karl Ziegler (1898-1976). Químico alemán. Ziegler compartió el premio Nobel de Química en 1963 con Natta por su trabajo en la síntesis de polímeros.

b)

c)

a)

Figura25.3Estereoisómeros de polímeros. Cuando el grupo R (esfera verde) es CH3, el polímero es el polipropeno. a) Cuando todos los grupos R están de un lado de la cadena, se dice que el polímero es isotáctico. b) Cuando los grupos R se alternan de lado a lado, se dice que el polímero es sindiotáctico. c) Cuando los grupos R están dispuestos de manera aleatoria, el polímero es atáctico.

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La propiedad elástica del hule se debe a la flexibilidad de sus moléculas de cadena larga. Sin embargo, en su estado natural el hule es una maraña de cadenas poliméricas, y si la fuerza externa que se aplica es excesiva, las cadenas individuales se deslizan entre ellas y se pierde su elasticidad. En 1839, Charles Goodyear4 descubrió que el caucho o hule natural podía entrelazarse con azufre (usando óxido de zinc como catalizador) para evitar el deslizamiento de las cadenas (figura 25.5). Su proceso, conocido como vulcanización, abrió el camino para varios usos prácticos y comerciales del caucho, como los neumáticos de los automóviles y las dentaduras postizas.

Durante la Segunda Guerra Mundial, la escasez de caucho natural en Estados unidos apresuró el inicio de un intenso programa para producir hule sintético. La mayor parte de los hules sintéticos (conocidos como elastómeros) se elaboran a partir de productos derivados del petróleo, como el etileno, el propileno y el butadieno. Por ejemplo, las moléculas de cloropre-no se polimerizan rápidamente y forman policloropreno, que se conoce comúnmente como neopreno, cuyas propiedades son comparables o incluso superiores a las del hule natural:

CPCD

H

GCH2O

OCH2 G D Cl

H2CPCClOCHPCH2

ncloropreno policloropreno

( )Otro hule sintético importante es el estireno-butadieno (SBR), que se forma a partir de la adición del butadieno al estireno en proporción 3:1. El SBR es un copolímero, es decir, un polímero que contiene dos o más monómeros distintos, como el estireno y el butadieno. En la tabla 25.1 se muestran varios homopolímeros comunes y el copolímero de SBR producidos por reacciones de adición.

4 Charles Goodyear (1800-1860). Químico estadounidense. Goodyear fue la primera persona en darse cuenta del potencial del caucho natural. Su proceso de vulcanización convirtió al caucho en un material muy versátil y abrió un camino para el desarrollo de la industria automotriz.

Figura25.4Látex (suspensión acuosa de partículas de hule) recolectado de un árbol de cau-cho.

a)

b)

c)

Figura25.5Las moléculas de hule por lo general se pliegan y enrollan. Los incisos a) y b) representan cadenas largas antes y después de la vulcanización, respectivamente; c) se muestra la alineación de las moléculas cuando se estiran. Sin la vul-canización estas moléculas se resbalarían unas sobre otras, y las propiedades elásticas habrían desaparecido.

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TABLA 25.1 Algunos monómeros y sus polímeros sintéticos comunes

Monómero Polímero

Fórmula Nombre Nombre y fórmula Usos

H2CPCH2 Etileno Polietileno

OCH2OCH2O( )n

Tuberías plásticas, botellas, aislantes eléctricos, juguetes

H2CPC

H A

ACH3

Propeno Polipropeno

OCHOCH2OCHOCH2O

n

ACH3

ACH3

( )Plástico para envoltura, alfombras, cajas para botellas de refresco, utensilios de laboratorio, juguetes

H2CPC

H A

ACl

Cloruro de vinilo

Poli(cloruro de vinilo) (PVC)

ACl

OCH2OCHO( )n

Tuberías, canales de paredes exteriores, baldosas, vestidos y juguetes

H2CPC

H A

ACN

Acrilonitrilo Poliacrilonitrilo (PAN)

OCH2OCHO

n

ACN( )

Alfombras, artículos de tejido de punto

F2CPCF2 Tetrafluo-roetileno

Politetrafluoroetileno (Teflón)

OCF2OCF2O( )n

Recubrimientos en utensilios de cocina, aislamiento eléctrico, rodillos

H2CPC

COOCH3 A

ACH3

Metacrilato de metilo

Poli(metacrilato de metilo) (Plexiglas)

OCH2OCO

COOCH3 A

ACH3

( )n

Equipo óptico, muebles del hogar

H2CPC

HA

A

Estireno PoliestirenoOCH2OCHO( )n

A

Contenedores, aislamiento térmico (recipientes para hielo, enfriadores de agua), juguetes

H2CPCOCPCH2

HA

HA

Butadieno Polibutadieno

OCH2CHPCHCH2O( )n

Banda de rodamiento, recubrimiento de resina

Vea estructuras anteriores

Butadieno y estireno

Hule estireno-butadieno (SBR)

OCHOCH2OCH2OCHPCHOCH2O A

( )n

Hule sintético

Las gomas de mascar contienen hule de estireno-butadieno sintético.

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106725.3 Proteínas

Reaccionesdecondensación

uno de los procesos de condensación de polímeros mejor conocidos es la reacción entre la hexametilendiamina y el ácido adípico (figura 25.6). El producto final recibe el nombre de nylon 66 (porque la hexametilenadipamida y el ácido adípico tienen seis átomos de carbono cada uno). Wallace Carothers,5 de la empresa Du Pont, obtuvo por primera vez este producto en 1931. La versatilidad del nailon es tan grande que su producción anual y la de otras sus-tancias relacionadas es actualmente de varios miles de millones de libras. En la figura 25.7 se muestra la preparación del nylon 66 en el laboratorio.

Las reacciones de condensación también se utilizan en la manufactura del Dacrón (po-liéster):

OCOOH + nHOO(CH2)2OOH 88n OCO OCOOOCH2CH2OOO + nH2OnHOOCO

Dacrónácido tereftálico 1,2-etilenglicol

OB

OB

OB

OB

n( )

Los poliésteres se utilizan en fibras, películas y botellas de plástico.

25.3Proteínas

Las proteínasson polímeros de aminoácidos; tienen una función fundamental en casi todos los procesos biológicos. La mayoría de las enzimas, que son los catalizadores de las reaccio-nes bioquímicas, son proteínas. Las proteínas también facilitan un gran número de funciones diferentes, como el transporte y almacenamiento de sustancias vitales, el movimiento coordi-nado, el soporte mecánico y la protección contra enfermedades. Se ha estimado que el cuerpo humano contiene alrededor de 100 000 tipos de proteínas, cada una de las cuales tiene una función fisiológica específica. Como veremos en esta sección, la composición química y la estructura de estos polímeros naturales complejos son la base de su especificidad.

5 Wallace H. Carothers (1896-1937). Químico estadounidense. Además de su enorme éxito comercial, el trabajo de Carothers en el nailon está a la altura del de Staudinger por haber elucidado claramente la estructura macro-molecular y sus propiedades. Deprimido por la muerte de su hermana y convencido de que el trabajo de su vida fue un fracaso, Carothers se suicidó a la edad de 41 años.

HOOC

A

B

Reacciones de condensación adicionales

O

O

O

(CH2)4

O

COOH + H2OH2N

(CH2)6OOH2N

H

CN (CH2)6O

OCOOH

(CH2)6O

(CH2)4OAH

NOBO

OC O(CH2)4

BO

CO O(CH2)6AH

NOO O

(CH2)4

A

BO O

H

O CN

+

Ácido adípicoHexametilendiamina

NH2

Condensación

O

Figura25.6Formación del nailon a partir de la reacción de condensación entre la hexametilendiamina y el ácido adípico.

Figura25.7El truco de la cuerda de nailon. La adición de una disolución de cloruro de adi-poílo (un derivado del ácido adí-pico en el cual los grupos OH se han reemplazado por grupos Cl) en ciclohexano a una disolución acuosa de hexametilendiamina provoca que el nailon se forme en la interfase entre ambas disolu-ciones, las cuales no se mezclan. De esta manera, se puede extraer el nailon.

La reacción de condensación se explicó en la página 1043.

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Losaminoácidos

Las proteínas tienen una masa molar grande, que va de 5 000 a 1 × 107 g; sin embargo, la composición porcentual en masa de los elementos que las forman es notablemente constante: carbono, 50 a 55%; hidrógeno, 7%; oxígeno, 23%; nitrógeno, 16%, y azufre, 1%.

Las unidades estructurales fundamentales de las proteínas son los aminoácidos. un ami-noácido es un compuesto que contiene por lo menos un grupo amino (ONH2) y un grupo carboxilo (OCOOH):

OCJ

O

GOOH

OND

H

GH

grupo carboxilogrupo amino

Todas las proteínas del cuerpo humano están formadas por 20 aminoácidos distintos. Las estructuras de estos compuestos vitales y sus abreviaturas con tres letras se presentan en la tabla 25.2

Los aminoácidos se encuentran como iones dipolares en una disolución a pH neutro, lo que significa que el protón del grupo carboxilo ha migrado hacia el grupo amino. Considere, por ejemplo, la glicina, el aminoácido más simple. La forma no ionizada y el ion dipolar se muestran en seguida:

HOCOCOOH

forma no ionizada ion dipolar

NH2 A

AH

HOCOCOO−

NH3 A

AH

+

El primer paso en la síntesis de una molécula de proteína es una reacción de condensación entre un grupo amino de un aminoácido y un grupo carboxilo de otro. La molécula formada a partir de los dos aminoácidos se conoce como dipéptido, y el enlace que los une es un enlace peptídico:

+H3NOCOCOO− + +H3NOCOCOO− 34

+H3NOCOCONOCOCOO− + H2O

H A

AR1

O B

H A

AR2

O B

H A

AR1

AH

H A

AR2

O B

O B

enlace peptídico

8888n

donde R1 y R2 representan un átomo de H o algún otro grupo; el grupo OCOONHO se deno-mina amida. Como el equilibrio de la reacción en la que se unen dos aminoácidos está despla-zado hacia la izquierda, el proceso está acoplado a la hidrólisis de ATP (vea la página 827).

Cualquier extremo del dipéptido puede participar en una reacción de condensación con otro aminoácido para formar un tripéptido, un tetrapéptido, y así sucesivamente. El producto final, que es la molécula de proteína, es un polipéptido, que puede verse como un polímero de aminoácidos.

una unidad de aminoácido de una cadena polipeptídica se conoce como residuo. una ca-dena polipeptídica comúnmente contiene 100 o más residuos de aminoácidos. La secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica se escribe, por convención, de izquierda a derecha, comenzando con el residuo amino terminal y terminando con el residuo carboxilo terminal. Considere un dipéptido formado por glicina y alanina. En la figura 25.8 se aprecia que la alanilglicina y la glicilalanina son moléculas distintas. Con 20 diferentes aminoácidos disponibles, es posible generar 202, o 400 dipéptidos distintos. ¡Aun para una proteína muy pequeña, como la insulina, que contiene sólo 50 residuos de aminoácidos, el número de estructuras químicas

Elementos en las proteínas.

C N OS

H1A

3A2A 4A 5A 6A 7A8A

Es interesante comparar esta reacción con la que se muestra en la figura 25.6.

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106925.3 Proteínas

distintas posibles es del orden de 2050 o 1065! Éste es un número increíblemente grande si se considera que el número total de átomos de nuestra galaxia es de aproximadamente 1068. Con tantas posibilidades para la síntesis de proteínas, es asombroso que generación tras genera-ción de células puedan producir proteínas idénticas para llevar a cabo funciones fisiológicas específicas.

Estructuradelasproteínas

El tipo y el número de aminoácidos en una proteína dada, junto con la secuencia u orden en el que éstos se alinean, determinan la estructura de la proteína. En el decenio de 1930, Linus Pauling y sus colaboradores investigaron de manera sistemática la estructura de las proteínas. En primer lugar, estudiaron la geometría del grupo básico que se repite, es decir, el grupo amida, que se representa mediante las siguientes estructuras de resonancia:

QSOSA

QSOB

AH

Q

AH

−

OCONO mn OCPNO+

Dado que es más difícil (es decir, se necesitaría más energía) hacer rotar un enlace doble que uno sencillo, los cuatro átomos del grupo amida quedan contenidos en el mismo plano (figura 25.9). En la figura 25.10 se ilustra el grupo amida que se repite en una cadena de polipéptido.

Tomando como base los modelos y los datos de difracción de rayos X, Pauling dedujo que para las moléculas de proteína existen dos estructuras comunes, la llamada hélice α y la

O

Glicilalanina

A

BO C

ACH3

OCO

H

Glicina

A BO

O

AOCO

H

Alanina

+H3N

+H3N

A BO O−

O−O−

+H3N

+H3N

O−CACH3

OCO

H

C

H O

OA BO NCO

H

OA

A

Alanilglicina

CH3

H

C

O

A

BOC

AOCO

H

OA BO NCO

H

OA

A

H

H

C

H

O

A

BOC

AOCO

R

OA B

O NCO

H

OA

A

H

H

C

HAH

N

O

A

BOC

AOCO

R

OA B

O NCO

H

OA

A

H

R

C

HAH

N O

Figura25.8Formación de dos dipéptidos a partir de dos diferentes aminoácidos. La alanilglicina es diferente de la glicilalanina en que en la alanilglicina los grupos amino y metilo están unidos con el mismo átomo de carbono.

Figura25.9Grupo amida plano en las proteínas. La rotación en relación con el enlace peptídico en el grupo amida está impedida por su carácter de enlace doble. Los átomos negros representan al carbono; los azules al nitrógeno; los rojos al oxígeno; los verdes al grupo R y los grises al hidrógeno.

Figura25.10Cadena de polipéptidos. Observe las unidades repetidas del grupo amida. El símbolo R representa parte de la estructura característica de los aminoácidos individuales. Para la glicina, R es sim-plemente un átomo de H.

Figura25.11Estructura α heli-coidal de una cadena de polipép-tidos. La estructura se mantiene en posición mediante enlaces de hidrógeno intramoleculares, mos-trados como líneas punteadas. Para las claves del color, vea la figura 25.9.

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TABLA 25.2 Los 20 aminoácidos esenciales para los organismos vivos*

Nombre Abreviatura Estructura

Alanina Ala H3COCOCOO−

+

H A

ANH3

Arginina Arg H2NOCONOCH2OCH2OCH2OCOCOO−

H A

ANH3

BNH +

H A

Asparagina Asn H2NOCOCH2OCOCOO−

H A

ANH3

O B

+

Ácido aspártico Asp HOOCOCH2OCOCOO−

H A

ANH3

+

Cisteína Cys HSOCH2OCOCOO−

H A

ANH3

+

Ácido glutámico Glu HOOCOCH2OCH2OCOCOO−

H A

ANH3

+

Glutamina Gln H2NOCOCH2OCH2OCOCOO−

H A

ANH3

O B

+

Glicina Gly HOCOCOO−

H A

ANH3

+

Histidina HisNH

CH

N

HCPCOCH2OCOCOO−

H A

ANH3

+D

A A

M

Isoleucina Ile

H A

ANH3

CH3 A

AH +

H3COCH2OCOOCOCOO−

* La porción sombreada es el grupo R del aminoácido.

(continúa)

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107125.3 Proteínas

TABLA 25.2 Los 20 aminoácidos esenciales para los organismos vivos (continuación)

Nombre Abreviatura Estructura

Leucina Leu

H A

ANH3

+

CHOCH2OCOCOO�

H3CG

H3CD

Lisina Lys

H A

ANH3

+

H2NOCH2OCH2OCH2OCH2OCOCOO−

Metionina Met

H A

ANH3

+

H3COSOCH2OCH2OCOCOO−

Fenilalanina Phe

H A

ANH3

+

OCH2OCOCOO−

Prolina Pro

H A

ACH2

H2NOOOCOCOO−

G DCH2

A H2C

+

Serina Ser

H A

ANH3

+

HOOCH2OCOCOO−

Treonina Thr

H A

ANH3

OH A

AH +

H3COCOOCOCOO−

Triptófano TrpOOOCOCH2OCOCOO−

H A

ANH3

+D BCHOO

NH

Tirosina Tyr HOO OCH2OCOCOO−

H A

ANH3

+

Valina Val

H A

ANH3

+

CHOCOCOO−

H3CG

H3CD

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lámina plegada β. En la figura 25.11 se observa la estructura α helicoidal de una cadena de polipéptido. La hélice se estabiliza gracias a enlaces de hidrógeno intramoleculares entre los grupos NH y CO de la cadena principal, dando origen a una estructura global con forma de barra. El grupo CO de cada aminoácido está unido por un enlace de hidrógeno al grupo NH del aminoácido que está situado a cuatro residuos en la secuencia. En esta forma, todos los grupos CO y NH de la cadena principal toman parte en los enlaces por puente de hidrógeno. Los estudios de rayos X muestran que la estructura de varias proteínas, entre las que se cuentan la mioglobina y la hemoglobina, es en una gran extensión α helicoidal.

La estructura β plegada es marcadamente distinta a la de la hélice α, ya que es como una lámina, más que una barra. La cadena polipeptídica está casi extendida, y cada cadena forma muchos enlaces por puente de hidrógeno intermoleculares con cadenas vecinas. La figura 25.12 muestra los dos tipos diferentes de estructuras β plegadas, denominadas paralelas y antiparalelas. Las moléculas de la seda poseen estructura β. Como sus cadenas polipeptídicas ya están extendidas, la seda carece de elasticidad y extensibilidad, pero es bastante fuerte por la gran cantidad de enlaces por puente de hidrógeno intermoleculares.

La estructura de las proteínas suele dividirse en cuatro niveles de organización. La es-tructura primaria se refiere a la secuencia única de aminoácidos de la cadena polipeptídica. En la estructura secundaria se toman en cuenta aquellas partes de la cadena polipeptídica que se estabilizan por un patrón regular de enlaces de hidrógeno entre los grupos CO y NH del esqueleto, por ejemplo, la hélice α. El término estructura terciaria se aplica a la estructura

Figura25.12Enlaces de hidrógeno a) en una estructura paralela de lámina β plegada, en la cual todas las cadenas de polipétidos están orientadas en la misma dirección, y b) en una lámina β plegada antiparalela, en la cual las cadenas de polipéptidos adyacentes se extienden en direcciones opuestas. Para la clave del color, vea la figura 25.9.

Paralela

a)

Antiparalela

b)

25_CHAPTER 25.indd 1072 12/21/09 10:31:38 AM

107325.3 Proteínas

tridimensional estabilizada por fuerzas de dispersión, enlaces de hidrógeno y otras fuerzas intermoleculares. La estructura terciaria difiere de la secundaria en que los aminoácidos que toman parte en estas interacciones pueden estar alejados en la cadena polipeptídica. una mo-lécula de proteína puede estar formada por más de una cadena polipeptídica. Así, además de las interacciones dentro de una cadena que dan origen a las estructuras secundaria y terciaria, también se deben considerar las interacciones entre las cadenas. A todo el conjunto de las cadenas de polipéptido se le denomina estructura cuaternaria. Por ejemplo, la molécula de hemoglobina está formada de cuatro cadenas polipeptídicas separadas, o subunidades, que se mantienen unidas por fuerzas de Van der Waals y fuerzas iónicas (figura 25.13).

El trabajo de Pauling fue un gran triunfo en la química de proteínas. Por primera vez mostró cómo predecir de manera sencilla la estructura de una proteína a partir del conoci-miento de la geometría de sus unidades fundamentales constitutivas: los aminoácidos. Sin embargo, las estructuras de muchas proteínas no corresponden a la estructura α helicoidal o a la estructura de lámina β. Los químicos ahora saben que las estructuras tridimensionales de estos biopolímeros se estabilizan por varios tipos de fuerzas intermoleculares, además de los enlaces de hidrógeno (figura 25.14). El delicado balance entre las distintas interacciones se puede apreciar con el siguiente ejemplo. Cuando el ácido glutámico, uno de los residuos de aminoácidos que se encuentran en dos de las cuatro cadenas polipeptídicas de la hemoglobina, es reemplazado por la valina, otro aminoácido, las moléculas de proteína se agregan formando

Figura25.13Estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de la molécula de hemoglobina.

Estructuraprimaria

Estructura terciaria Estructura cuaternaria

His

Val

Pro

Ala

Estructura secundaria

Las fuerzas intermoleculares desempeñan un papel importante en las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de proteínas.

25_CHAPTER 25.indd 1073 12/21/09 10:34:01 AM

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1074

polímeros insolubles, lo que origina la enfermedad conocida como anemia falciforme (vea la sección de “Química en acción”).

Independientemente de las fuerzas que mantienen la estabilidad de su estructura, la ma-yor parte de las proteínas tiene cierta flexibilidad. Por ejemplo, las enzimas tienen la sufi-

q u í m i c a

en acciónAnemia falciforme: una enfermedad molecular

La anemia falciforme es una enfermedad hereditaria en la cual los glóbulos rojos toman formas anormales que restrin-

gen el flujo de sangre a órganos vitales del cuerpo humano, provocando inflamación, dolores intensos y en muchos casos tiempo de vida acortado. Por lo general no hay cura para este mal, pero se sabe que sus dolorosos síntomas son causados por un defecto en la hemoglobina, la proteína transportadora de oxígeno en los glóbulos rojos. La molécula de hemoglobina es una proteína grande con una masa molar de aproximadamente 65 000 g. La hemoglobina hu-mana normal (HbA) está compuesta por dos cadenas α, cada una con 141 aminoácidos, y dos cadenas β cada una compuesta por 146 aminoácidos. Estas cuatro cadenas polipeptídicas, o subuni-dades, están unidas por fuerzas iónicas y de van der Waals. Existen muchas moléculas de hemoglobina mutantes, es de-cir, moléculas con una secuencia de aminoácidos que difiere un poco de la secuencia en la HbA. La mayoría de las hemoglobinas mutantes no son dañinas, pero la hemoglobina falciforme (HbF) y otras son conocidas por causar graves enfermedades. La HbF difiere de la HbA tan sólo en un pequeño detalle. una molécula de valina reemplaza a una molécula de ácido glutámico en cada una de las dos cadenas β:

HOOCOCH2OCH2OCOCOO−

H A

ANH3

+

ácido glutámico

CHOCOCOO−

H A

ANH3

+

valina

H3CG

H3CD

A pesar de esta pequeña diferencia (dos aminoácidos de 292), los efectos en la estabilidad de la HbF en disolución son muy profundos. Los grupos valina están ubicados en la parte inferior y externa de la molécula para formar una “llave” protuberante en cada una de las cadenas β. La porción no polar de la valina

CHO

H3CG

H3CD

puede atraer otro grupo no polar en la cadena α de una molé-cula de HbF adyacente a través de fuerzas de dispersión. Los bioquímicos a menudo se refieren a esta clase de atracción entre grupos no polares como interacción hidrofóbica (vea el capítulo 12). Gradualmente, se agregarán suficientes moléculas de HbF para formar un “superpolímero”. una regla general acerca de la solubilidad de una sustancia es que cuanto más grandes sean sus moléculas, menor será su solubilidad debido a que el proceso de solvatación se vuelve desfavorable con un incremento en el área de superficie mo-

Figura25.14Fuerzas inter-moleculares en una molécula de proteína: a) fuerzas iónicas, b) enlace de hidrógeno, c) fuerzas de dispersión, y d) fuerzas dipolo-dipolo. O

H O OC

NH3

+

–

a)

O

CO

b)c)

CH3CH2

CH

CH3 CH3

CH2CH3

CH

CH3

c)

CH3

c)

CH2OH

d)

CH2OH

NH2

+

–O

OC

a)

NH2

C

25_CHAPTER 25.indd 1074 12/21/09 10:34:10 AM

1075

ciente flexibilidad para cambiar su geometría e interactuar con sustratos de forma y tamaño muy variable. La unión de la hemoglobina con el oxígeno es otro ejemplo interesante de la flexibilidad de las proteínas. El grupo hemo de cada una de las cuatro cadenas polipeptídicas de la hemoglobina puede unirse a una molécula de oxígeno (vea la sección 22.7). En la des-oxihemoglobina, la afinidad de cada grupo hemo por el oxígeno es prácticamente igual. Sin embargo, en cuanto uno de los grupos hemo se oxigena, la afinidad de los otros tres hemo por el oxígeno aumenta de manera considerable. Este fenómeno de cooperatividad hace a la molécula de hemoglobina muy eficiente para captar oxígeno en los pulmones. De igual forma, una vez que la molécula de hemoglobina oxigenada por completo libera una molécula de oxígeno (a la mioglobina de los tejidos), las otras tres moléculas de oxígeno se disocian con mayor facilidad. La naturaleza cooperativa de la unión es tal que la información de la presencia (o ausencia) de moléculas de oxígeno se transmite de una subunidad a otra a lo largo de las cadenas polipeptídicas, lo cual es posible gracias a la flexibilidad de la estructura tridimensional (figura 25.15). Se cree que el ion Fe2+ tiene un radio muy grande para caber en el anillo de porfirina de la desoxihemoglobina. Sin embargo, cuando el O2 se une al ion Fe2+, éste se encoge para poder caber en el plano del anillo. Cuando el ion se desliza en el anillo de porfirina, arrastra consigo el residuo de histidina y se establece una serie de cambios estruc-turales de una subunidad a otra. Aunque no se conocen con detalle los cambios que ocurren, los bioquímicos suponen que ésta es la forma en que la unión de una molécula de oxígeno a un grupo hemo afecta a otro grupo hemo. Así, los cambios estructurales tienen una influencia determinante en la afinidad de los grupos hemo restantes por las moléculas de oxígeno.

Estructura global de la hemoglobina. Cada molécula de hemoglobina contiene dos cadenas α y dos β. Cada una de las cuatro cadenas es similar en estructura a la molécula de mioglobina, y cada una también contiene un grupo hemo para la unión del oxígeno. En la hemoglobina de las células falciformes, las regiones defectuosas (los grupos valina) están ubicadas cerca de los extremos de las cadenas β, como lo indican los puntos.

lecular. Por esta razón, las proteínas en general no son muy solubles en agua. Por tanto, las moléculas agregadas de HbF finalmente se precipitarán fuera de la disolución. Esto ocasiona que los glóbulos rojos normales en forma de disco tomen una forma combada o de hoz (vea la figura en la página 292). Estas células deformes obstruyen los estrechos capilares, y por ende restringen el flujo sanguíneo a los órganos del cuerpo. Este flujo sanguíneo reducido es lo que da origen a los síntomas de la anemia falciforme. Linus Pauling, quien hizo las primeras in-vestigaciones químicas importantes acerca de la naturaleza de esta afección, estableció que la anemia de células falciformes es una enfermedad molecular debido a que la acción destructiva ocurre a ese nivel y, efectivamente, la enfermedad se debe a un defecto molecular. Algunas sustancias, como la urea y el ion cianato,

H2NOCONH2 OPCPN−

BO

ion cianatourea

pueden romper la interacción hidrofóbica entre las moléculas de HbF y se han aplicado con éxito para revertir la “distorsión” de los glóbulos rojos. Este método puede aliviar el dolor y sufri-miento de los pacientes de este tipo de anemia, pero no impide que el cuerpo elabore más HbF. Para curar esta anemia, los in-

vestigadores deben encontrar una forma de alterar la maqui-naria genética que dirige la producción de HbF.

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Cuando las proteínas se calientan más allá de la temperatura corporal, se someten a con-diciones ácidas o básicas extremas o se tratan con reactivos especiales denominados desnatu-ralizantes, pierden parte o toda su estructura secundaria y terciaria. Bajo estas condiciones, las proteínas pierden su actividad biológica normal y se dice que son proteínas desnaturaliza-das. En la figura 25.16 se muestra la variación de la rapidez de una reacción típica catalizada por una enzima en función de la temperatura. Al principio, la rapidez aumenta con el incre-mento de temperatura, como se esperaría. Sin embargo, más allá de la temperatura óptima, la enzima se empieza a desnaturalizar y la rapidez de reacción decae rápidamente. Si la proteína se desnaturaliza en condiciones leves, puede recuperar su estructura original al remover el agente desnaturalizante o al restablecer la temperatura normal. A este proceso se le denomina desnaturalización reversible.

25.4Ácidosnucleicos

Los ácidos nucleicos son polímeros de masa molar elevada cuya función es esencial en la síntesis de proteínas. El ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN) son los dos tipos de ácido nucleico. Las moléculas de ADN se encuentran entre las moléculas más grandes que se conocen; su masa molar puede ser de hasta diez mil millones de gramos. Por otra parte, las moléculas de ARN varían mucho en tamaño, y algunas tienen una masa molar de aproximadamente 25 000 g. Comparados con las proteínas que están formadas por 20 distintos aminoácidos, los ácidos nucleicos tienen una composición bastante simple. una molécula de ADN o ARN contiene tan sólo cuatro tipos de unidades fundamentales: purinas, pirimidinas, azúcares de furanosa y grupos fosfato (figura 25.17). Cada purina o pirimidina es una base.

En el decenio de 1940, Erwin Chargaff 6 estudió las moléculas de ADN obtenido de dis-tintas fuentes y observó algunas regularidades. Estos hallazgos, que ahora se conocen como reglas de Chargaff, describen estos patrones:

1. La cantidad de adenina (una purina) es igual a la de la timina (una pirimidina), es decir, A = T, o A/T = 1.

2. La cantidad de citosina (una pirimidina) es igual a la de guanina (una purina), es decir, C = G, o C/G = 1.

3. El número total de bases de purina es igual al de las bases de pirimidina, es decir, A + G = C + T.

6 Erwin Chargaff (1905-2002). Bioquímico estadounidense de origen austriaco. Chargaff fue el primero en mostrar que las distintas especies biológicas contienen diferentes moléculas de ADN.

Histidina

Anillo de por�rinaFe2+

Molécula de oxígeno

a) b)

Fe2+

Figura25.15Cambios estruc-turales que ocurren cuando el grupo hemo en la hemoglobina se une a una molécula de oxí-geno. a) El grupo hemo en la desoxihemoglobina. b) Oxihemoglobina.

Al cocinar un huevo duro se desnaturalizan las proteínas de su clara.

Figura25.16Variación de la rapidez de una reacción catali-zada por enzimas en función de la temperatura. Por encima de la temperatura óptima a la cual una enzima es más efectiva, su activi-dad desciende como consecuen-cia de la desnaturalización.

Temperatura

Rap

idez

Temperaturaóptima

25_CHAPTER 25.indd 1076 12/21/09 10:34:15 AM

107725.4 Ácidos nucleicos

Con el análisis químico y la información obtenida de los patrones de difracción de rayos X, James Watson7 y Francis Crick8 propusieron la estructura doble helicoidal de la molécula de ADN en 1953. Watson y Crick determinaron que la molécula de ADN tiene dos hebras heli-coidales trenzadas. Cada hebra está formada por nucleótidos, que constan de una base, una desoxirribosa y un grupo fosfato unidos entre sí (figura 25.18).

La característica fundamental de la estructura doble helicoidal del ADN es la formación de enlaces de hidrógeno entre las bases de las dos hebras de cada molécula. Aunque se pue-den formar enlaces de hidrógeno entre dos bases cualesquiera, denominadas pares de bases, Watson y Crick dedujeron que el acoplamiento más favorable debía darse entre la adenina y la timina y entre la citosina y la guanina (figura 25.19). Este esquema es congruente con las reglas de Chargaff, porque cada base de purina está enlazada por puentes de hidrógeno con

Figura25.17Componentes de los ácidos nucleicos ADN y ARN.

NH2

NH2

H3C

HOH2C

NH2

NN

N

NN

N

N N

N

N

H

H

H

H

H

H

H

HH H

H

H

OH

OH

H

H

O

O

O

O

O

O

OO P

O

Adenina

Timina Citosina Uracilo

Desoxirribosa

Fosfato

Guanina

Se encuentran sólo en el ARNSe encuentran en el ADN y en el ARNSe encuentran sólo en el ADN

Puri

nas

Piri

mid

inas

Azú

care

sFo

sfat

o

HO

O

H

H

N

N

H

H

H

N

N

H

HOH2C

HH H

H

OH

OH OH

O

Ribosa

Micrografía electrónica de la molécula de ADN. La estructura doble helicoidal es evidente. Si las moléculas de ADN de todas las células en un ser humano se extendieran y unieran extremo a extremo, la longitud sería de aproximadamente ¡100 veces la distancia de la Tierra al Sol!

7 James Dewey Watson (1928- ). Biólogo estadounidense. Watson compartió en 1962 el premio Nobel en Fisiología o Medicina con Crick y Maurice Willkins por su trabajo en la estructura del ADN, la cual es considerada por muchos como el desarrollo más trascendente en biología en el siglo xx.8 Francis Harry Compton Crick (1916-2004). Biólogo inglés. Crick comenzó como físico pero se interesó en la biología después de haber leído el libro “What Is Life?” de Erwin Schrödinger (vea el capítulo 7). Además de elucidar la estructura del ADN, que lo hizo merecedor del premio Nobel en fisiología o medicina en 1962, Crick realizó importantes contribuciones a la biología molecular.

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una base de pirimidina, y viceversa (A + G = C + T). Otras fuerzas de atracción, como las interacciones dipolo-dipolo y las fuerzas de Van der Waals entre los pares de bases, también ayudan a estabilizar la doble hélice.

La estructura del ARN difiere de la del ADN en varios aspectos. En primer lugar, las cua-tro bases que se encuentran en las moléculas de ARN son adenina, citosina, guanina y uracilo, como se ilustra en la figura 25.17. En segundo lugar, el azúcar del ARN es ribosa en lugar de 2-desoxirribosa del ADN. En tercer lugar, el análisis químico muestra que la composición del ARN no sigue las reglas de Chargaff, es decir, la proporción de purina a pirimidina no es igual

O

Unidad de fosfato

NH2

OH

ACH2P

AO

N

O

O−

H

N

NN

H

H

H H

Unidad de desoxirribosa

Unidad de adenina

O−

P O

Figura25.18Estructura de un nucleótido, una de las unidades que se repiten en el ADN.

Figura25.19a) Formación de pares de bases por la adenina y timina y por la citosina y la guanina. b) La hebra trenzada doble helicoidal de una molécula de ADN unida por enlaces de hidrógeno (y otras fuerzas intermoleculares) entre los pares de bases A-T y C-G.

OO

PO

OH CH2

H HO

H

HH

OO

PO

CH2O

HHH

OO

PO

CH2OH

N

N

N

N

H

N

N

O

H N

CH3

N

O

H2CO

OH

PO

O

HH

H

HH

OH2C

OOH

OPH

H OH

HH

OH2C

OOH

PO

O

N

N

N

NHO

NHN

OHN

H

OH

H

H

A TC G

G CT A

A TC G

G CT A

C GG C

T AA T

C GG C

T AA T

H

Adenina

Citosina

Timina

Guanina

a) b)

H

25_CHAPTER 25.indd 1078 12/21/09 10:34:21 AM

1079

q u í m i c a

en acción

El ADN seextrae de las

células sanguíneas

Una enzima derestricción corta

el ADN enfragmentos

El patrón de labanda de ADN en el gel

se transfiere a la membrana de nailon

Los fragmentosse separan en bandas

por electroforesis en gel

La sonda de ADN radiactivose une a secuenciasespecíficas de ADN

La película derayos X detecta elpatrón radiactivo

Patrón deotra persona

Patronesde réplica,

misma persona

+

–Marca de

sangre

Procedimiento para obtener la huella digital del ADN. La película muestra la huella de ADN, la cual se compara con los patrones de sujetos conocidos.

Huella digital del ADN

L a conformación genética humana, o genoma, consta de unos 3 000 millones de nucleótidos. Estos 3 000 millones de uni-

dades componen los 23 pares de cromosomas, los cuales son las hebras trenzadas continuas de ADN cuya longitud varía de 50 millones a 500 millones de nucleótidos. Estas unidades consti-tuyen las instrucciones para la síntesis de proteínas, que vienen codificadas en este ADN y almacenadas en unidades denomina-das genes. Cada uno de los casi 100 000 genes es responsable de la síntesis de determinada proteína. Además de las instrucciones para la síntesis de proteínas, cada gen contiene una secuencia de bases, repetida varias veces, que no tiene una función conocida. Lo interesante de estas secuencias, llamadas minisatélites, es que aparecen muchas veces en diferentes lugares, no sólo en un gen en especial. Además, cada persona tiene un número único de repeticiones. Sólo los gemelos idénticos tienen el mismo número de secuencias minisatélites. En 1985, el químico inglés Alec Jeffreys sugirió que las se-cuencias minisatélites proporcionan un medio de identificación, muy parecido al de las huellas digitales. Desde entonces, la hue-lla digital de ADN ha ganado importancia entre las dependencias jurídicas como forma de identificar a criminales sospechosos. Para hacer una huella dactilar de ADN, un químico ne-cesita una muestra de cualquier tejido, como sangre o semen;

incluso el cabello y la saliva contienen ADN. Éste se extrae del núcleo de la célula y se corta en fragmentos mediante la adición de enzimas de restricción. Estos fragmentos, que están cargados negativamente, se separan por un campo eléctrico en gel. Los fragmentos más pequeños migran más rápido que los mayores, de manera que pueden separarse en bandas. Las bandas de frag-mentos de ADN se transfieren del gel a una membrana plástica y en esta forma se fija su posición. Después se agrega una sonda de ADN, es decir, un fragmento (de una hebra) de ADN que se ha marcado con un compuesto radiactivo. La sonda se une a los fragmentos que tienen una secuencia complementaria de ADN. La membrana plástica se cubre con una película sensible a los rayos X, y al exponer la película aparecen bandas en las posi-ciones que corresponden a los fragmentos que reconocen a la sonda. Para obtener un perfil que sea único para un individuo, es preciso emplear cuatro sondas distintas. Se ha calculado que la probabilidad de encontrar patrones idénticos en el ADN de dos personas elegidas al azar es del orden de 1 en 10 000 millones. En 1987 se registró el primer caso en Estados unidos en el que se logró consignar por homicidio a una persona con ayuda de las huellas dactilares de ADN. Actualmente, las huellas di-gitales de ADN se han convertido en una herramienta jurídica indispensable.

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a 1 como en el caso del ADN. Ésta y otras diferencias descartan una estructura de doble héli-ce, y de hecho la molécula de ARN existe como un polinucleótido de una sola hebra. Existen realmente tres tipos de moléculas de ARN: ARN mensajero (mARN), ARN ribosómal (rARN) y ARN de transferencia (tARN). Estos ARN tienen nucleótidos semejantes pero difieren entre sí en su masa molar, estructura global y funciones biológicas.

Las moléculas de ADN y ARN dirigen la síntesis de proteínas en la célula, un tema que está fuera del propósito de este libro. Este proceso se puede revisar en los textos de introduc-ción a la bioquímica y a la biología molecular.

En la sección de “Química en acción” de la página 1079 se describe una técnica desarro-llada recientemente para investigar los homicidios, y que se basa en nuestro conocimiento de la secuencia del ADN.

En el decenio de 1980 los químicos descubrieron que ciertos ARN pueden funcionar como enzimas.

Resumen de conceptos

1. Los polímeros son moléculas grandes formadas de peque-ñas unidades que se repiten denominadas monómeros.

2. Las proteínas, los ácidos nucleicos, la celulosa y el hule son polímeros naturales. El nailon, el Dacrón y la Lucita son ejemplos de polímeros sintéticos.

3. Los polímeros orgánicos se pueden sintetizar a través de reacciones de adición o reacciones de condensación.

4. Los estereoisómeros de un polímero formado de monóme-ros asimétricos tienen propiedades distintas, dependiendo de cómo se unan las unidades iniciales.

5. Los hules sintéticos incluyen al policloropreno y al hule de estireno-butadieno, el cual es un copolímero de estireno y butadieno.

6. La estructura de las proteínas determina su función y pro-piedades. Los enlaces de hidrógeno y otras fuerzas intermo-leculares determinan, en mayor grado, la estructura de las proteínas.

7. La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos. La estructura secundaria es la forma definida por los enlaces de hidrógeno que unen a los grupos CO y NH del esqueleto de aminoácidos. Las estructuras terciaria y cuaternaria son los arreglos plegados tridimensionales de las proteínas que se estabilizan por enlaces de hidrógeno y otras fuerzas intermoleculares.

8. Los ácidos nucleicos, el ADN y el ARN son polímeros de masa molar elevada que contienen las instrucciones genéti-cas para la síntesis de proteínas en las células. Los nucleóti-dos son las unidades fundamentales de ADN y ARN. Cada uno de los nucleótidos de ADN contiene una base de purina o de pirimidina, una molécula de desoxirribosa y un grupo fosfato. Los nucleótidos de ARN son semejantes, pero con-tienen distintas bases y ribosa en vez de desoxirribosa.

Términos básicos

Ácido desoxirribonucleico (ADN), p. 1076

Ácido nucleico, p. 1076Ácido ribonucleico (ARN),

p. 1076

Aminoácido, p. 1068Copolímero, p. 1065Homopolímero, p. 1063Monómero, p. 1062Nucleótido, p. 1077

Polímero, p. 1062Proteína, p. 1067

Proteína desnaturalizada, p. 1076

Preguntas y problemas

Polímerosorgánicossintéticos

Preguntas de repaso

25.1 Defina los términos siguientes: monómero, polímero, ho-mopolímero, copolímero.

25.2 Mencione 10 objetos que contengan polímeros orgánicos sintéticos.

25.3 Calcule la masa molar de cierta muestra de polietileno, O( CH2OCH2 )On, donde n = 4 600.

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1081Preguntas y problemas

25.4 Describa los dos mecanismos principales para la síntesis de polímeros orgánicos.

25.5 ¿Qué son los catalizadores de Natta-Ziegler? ¿Cuál es su función en la síntesis de polímeros?

25.6 En el capítulo 12 se estudiaron algunas de las propieda-des coligativas de las disoluciones. ¿Cuál de estas propie-dades es adecuada para determinar la masa molar de un polímero? ¿Por qué?

Problemas

25.7 El teflón se forma a partir de una reacción de adición de radical en la que participa el monómero tetrafluoretileno. Proponga un mecanismo para esta reacción.

25.8 El cloruro de vinilo, H2CPCHCl, experimenta copoli-merización con el 1,1-dicloroetileno, H2CPCCl2, y se forma un polímero conocido comercialmente como Sa-rán. Dibuje la estructura del polímero indicando las uni-dades que se repiten del monómero.

25.9 El Kevlar es un copolímero utilizado en los chalecos a prueba de balas. Se forma a partir de la reacción de con-densación entre los siguientes dos monómeros:

OB

OB

H2NO HOOCOONH2 OCOOH

Dibuje una parte de la cadena del polímero que muestre varias de las unidades del monómero. Escriba la ecuación global de la reacción de condensación.

25.10 Describa la formación del poliestireno.25.11 Deduzca los posibles monómeros de los polímeros que

tienen las siguientes unidades que se repiten:a) O( CH2OCF2 )On

b) OCOO OCONHO ONHOn

( )25.12 Deduzca los posibles monómeros de los polímeros que

tienen las siguientes unidades que se repiten:a) O( CH2OCHPCHOCH2 )On

b) O( COO( CH2 )O6NH )On

ProteínasPreguntas de repaso

25.13 Analice las características del grupo amida y su impor-tancia en la estructura de proteínas.

25.14 ¿Qué es la estructura α–helicoidal de las proteínas?25.15 Describa la estructura de lámina β plegada presente en

algunas proteínas.25.16 Describa las principales funciones de las proteínas en los

sistemas vivos.25.17 Explique brevemente el fenómeno de cooperatividad que

exhibe la molécula de hemoglobina en la unión del oxí-geno.

25.18 ¿Por qué se le llama enfermedad molecular a la anemia falciforme?

Problemas

25.19 Dibuje las estructuras de los dipéptidos que se pueden formar a partir de la reacción entre los aminoácidos gli-cina y alanina.

25.20 Dibuje las estructuras de los dipéptidos que se pueden formar a partir de la reacción entre los aminoácidos gli-cina y lisina.

25.21 El aminoácido glicina se puede condensar para formar un polímero llamado poliglicina. Dibuje la unidad del mo-nómero que se repite.

25.22 Los siguientes datos corresponden a la rapidez de forma-ción del producto de una reacción catalizada por una en-zima.

Temperatura(°C)Rapidezdeformacióndeproductos(M/s)

10 0.0025

20 0.0048

30 0.0090

35 0.0086

45 0.0012

Explique la dependencia de la rapidez respecto de la tem-peratura (no es necesario hacer cálculos).

Ácidosnucleicos

Preguntas de repaso

25.23 Describa la estructura de un nucleótido.25.24 ¿Cuál es la diferencia entre la ribosa y la desoxirribosa?25.25 ¿Cuáles son las reglas de Chargaff?25.26 Describa la función de los enlaces de hidrógeno en la es-

tabilización de la estructura doble helicoidal del ADN.

Problemasadicionales25.27 Discuta la importancia de los enlaces de hidrógeno en los

sistemas biológicos. utilice las proteínas y los ácidos nu-cleicos como ejemplos.

25.28 La estructura de las proteínas es muy variada, en tanto que la de los ácidos nucleicos es más bien uniforme. ¿Cómo explica esta diferencia fundamental?

25.29 Si no se diera tratamiento, las fiebres de 104°F o más producirían daño cerebral. ¿Por qué?

25.30 El “punto de fusión” de una molécula de ADN es la tem-peratura a la cual se separa la hebra trenzada doble heli-coidal. Suponga que se le dan dos muestras de ADN. una contiene 45% de pares de bases de C-G y la otra contiene 64% de estos pares de bases. Las dos muestras tienen el mismo número total de bases. ¿Cuál de las dos muestras tiene mayor punto de fusión? ¿Por qué?

25.31 Cuando se cortan las frutas como las manzanas y las pe-ras, las partes expuestas tienden a ponerse cafés. Esto se debe a una reacción de oxidación catalizada por las enzi-mas presentes en las frutas. Este efecto se puede prevenir

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o retardar si se añaden unas gotas de jugo de limón a las áreas expuestas. ¿Cuál es la base química de este trata-miento?

25.32 La “carne oscura” y la “carne blanca” son algunas de las opciones al comer pavo. Explique a qué se debe que la carne tome distintos colores. (Sugerencia: Los músculos más activos en el pavo tienen un metabolismo más rápido y consumen más oxígeno.)

25.33 El nailon se destruye fácilmente con los ácidos fuertes. Explique las bases químicas de este proceso. (Sugeren-cia: Los productos son los materiales iniciales de la reac-ción de polimerización.)

25.34 A pesar de lo que haya leído en las novelas de ciencia ficción o visto en las películas de horror, es prácticamente improbable que los insectos puedan crecer hasta alcanzar el tamaño de un ser humano. ¿Por qué? (Sugerencia: Los insectos no tienen moléculas de hemoglobina en su san-gre.)

25.35 ¿Cuántos tripéptidos distintos se pueden formar con la lisina y la alanina?

25.36 El análisis químico muestra que la hemoglobina contiene 0.34% de Fe en masa. ¿Cuál es la mínima masa molar posible de la hemoglobina? La masa molar real de la he-moglobina es cuatro veces ese valor mínimo. ¿Qué con-clusión se obtiene de estos datos?

25.37 El plegamiento de una cadena de polipéptido depende no sólo de su secuencia de aminoácidos, sino también de la naturaleza del disolvente. Analice los tipos de interaccio-nes que puede haber entre las moléculas de agua y los residuos de aminoácido de la cadena polipeptídica. ¿Qué grupos estarían expuestos al exterior de la proteína, ha-ciendo contacto con el agua, y cuáles quedarían ocultos en el interior de la proteína?

25.38 ¿Qué tipo de fuerzas intermoleculares son las responsa-bles de la agregación de las moléculas de hemoglobina que lleva a la anemia falciforme? (Sugerencia: Vea la sección de "Química en acción" de la página 1074.)

25.39 Dibuje las estructuras de los nucleótidos que contienen los siguientes componentes: a) desoxirribosa y citosina, b) ribosa y uracilo.

25.40 Cuando un nonapéptido (un péptido con nueve residuos de aminoácidos) aislado del cerebro de ratas se hidrolizó, se obtuvieron como productos identificables los siguien-tes péptidos más pequeños: Gly-Ala-Phe, Ala-Leu-Val, Gly-Ala-Leu, Phe-Glu-His e His-Gly-Ala. Reconstruya la secuencia de aminoácidos del nonapéptido y justifique su respuesta. (Recuerde la convención para la escritura de los péptidos.)

25.41 Los aminoácidos existen como iones dipolares a un pH neutro. utilice la glicina como ejemplo, y dado que el pKa del grupo carboxilo es 2.3 y el del grupo amonio es 9.6, prediga la forma predominante de la molécula a pH de 1, 7 y 12. Justifique sus respuestas utilizando la ecuación (16.4).

25.42 En el cuento de Lewis Carrol “A través del espejo”, Ali-cia se pregunta si “la leche reflejada” al otro lado del es-pejo sería apta para beber. Con el conocimiento que tiene acerca de la quiralidad y la acción enzimática, comente la validez de la inquietud de Alicia.

25.43 El nailon se diseñó para ser una seda sintética. a) La masa molar promedio de un lote de nylon 66 es 12 000 g/mol. ¿Cuántas unidades de monómero hay en esta muestra? b) ¿Qué parte de la estructura del nylon es similar a la es-tructura de un polipéptido? c) ¿Cuántos tripéptidos dis-tintos (de tres aminoácidos) se pueden formar a partir de los aminoácidos alanina (Ala), glicina (Gly) y serina (Ser) que representen la mayor parte de los aminoácidos de la seda?

25.44 El cambio de entalpía en la desnaturalización de determi-nada proteína es de 125 kJ/mol. Si el cambio en la entro-pía es de 397 J/K·mol, calcule la temperatura mínima a la cual la proteína se desnaturalizaría espontáneamente.

25.45 Cuando los cristales de desoxihemoglobina se exponen al oxígeno, se hacen pedazos. Por otro lado, los cristales de desoximioglobina no se ven afectados por el oxígeno. Explique. (La mioglobina está compuesta por sólo una de las cuatro subunidades, o cadenas de polipéptidos, en la hemoglobina.)

25.46 Dibuje la estructura de la unidad de monómero mostrada en la página 1060.

Problemas especiales

25.47 En la síntesis de proteínas, la selección de un aminoácido en particular está determinada por el llamado código ge-nético, o una secuencia de tres bases en el ADN. ¿una secuencia de sólo dos bases determinará sin ambigüeda-des la selección de 20 aminoácidos encontrados en las proteínas? Explique.

25.48 Considere el aminoácido valina completamente proto-nado:

+CH3 NH3

CH3 H

CH C COOH

9.62

2.32

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1083Problemas especiales

donde los números denotan los valores de pKa. a) ¿Cuál de los dos grupos (ON

1H3 o OCOOH) es más ácido? b)

Calcule la forma predominante de la valina a un pH de 1.0, 7.0 y 12.0. c) Calcule el punto isoeléctrico de la va-lina. (Sugerencia: Vea el problema 16.131.)

25.49 Considere la formación de una proteína dimérica

2P ⎯→ P2

A 25ºC se tiene ΔH° = 17 kJ/mol y ΔS° = 65 J/K· mol. ¿La dimerización se ve favorecida con esta temperatura? Comente acerca del efecto del descenso en la tempera-tura. ¿Su resultado explica por qué algunas enzimas pier-den sus actividades en condiciones frías?

25.50 El diagrama inferior (izquierda) muestra la estructura de la enzima ribonucleasa en su forma natural. La estructura tridimensional de la proteína es mantenida en parte por enlaces de disulfuro (OSOSO) entre los residuos de aminoácidos (cada esfera de color representa un átomo de S). Mediante ciertos desnaturalizantes, la estructura

compacta se destruye y los enlaces de disulfuro se con-vierten en grupos sulfhidrilo (OSH) mostrados a la dere-cha de la flecha. a) Describa el esquema de enlace en el enlace disulfuro en términos de hibridación. b) ¿Cuál aminoácido en la tabla 25.2 contiene el grupo OSH? c) Prediga los signos de ΔH y ΔS para el proceso de desna-turalización. Si la desnaturalización es inducida por un cambio en la temperatura, demuestre por qué una eleva-ción en la temperatura favorecería la desnaturalización. d) Los grupos sulfhidrilo pueden oxidarse (es decir, eli-minar los átomos de H) para formar enlaces disulfuro. Si la formación de enlaces disulfuro es totalmente aleatoria entre cualesquiera dos grupos OSH, ¿cuál es la fracción de las estructuras de proteínas regeneradas que corres-ponde a la forma natural? e) un remedio eficaz para des-odorizar a un perro que ha sido rociado por un zorrillo es frotar las áreas afectadas con una disolución de un agente oxidante como el peróxido de hidrógeno. ¿Cuál es la base química de este remedio? (Sugerencia: un componente odorífero de la secreción de un zorrillo es 2-buteno-1-tiol, CH3CHPCHCH2SH.

H

H

H

H

H

H

H

H

Forma natural Forma desnaturalizada

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m i s t e r i o d e l a

químicaUna historia que le erizará los cabellos

Desde la antigüedad, la gente ha experimentado con diversos métodos para cambiar el aspecto del cabello. En la actualidad, tener un ondulado permanente es un procedimiento de rutina que se

puede hacer en una clínica de belleza o en casa. Transformar un cabello lacio en uno rizado es una aplicación práctica de la desnaturalización y renaturalización de las proteínas.

El cabello contiene un tipo especial de proteínas llamadas queratinas, que también se encuentran en la madera, las uñas, las pezuñas y los cuernos. Los estudios de rayos X demuestran que las que-ratinas están formadas de hélices α enrolladas en una superhélice. Los enlaces disulfuro (⎯S⎯S⎯) que las mantienen unidas son, en gran parte, los responsables de la forma del cabello. En la figura de la página 1085 se muestran los pasos fundamentales que llevan al proceso de ondulado permanente. En un cabello lacio, los enlaces disulfuro se reducen primero a grupos sulfhidrilo (⎯SH)

2HSOCH2COO2 1 dOSOSOd ⎯→ 2OOCCH2OSOSOCH2COO2 1 2 dOSH

donde las esferas rojas representan distintas moléculas de proteína unidas por enlaces disulfuro, y el tioglicolato (HSOCH2COO–) es el agente reductor acostumbrado. El cabello “reducido” se enrolla para darle el estilo deseado. En seguida, el cabello se trata con un agente oxidante para volver a formar los enlaces disulfuro. Como éstos ahora se forman entre distintas posiciones de las cadenas polipeptídicas, el resultado final es un nuevo peinado ondulado.

Este proceso implica desnaturalización y renaturalización de las queratinas. Aunque los enlaces de disulfuro se forman en posiciones distintas de las proteínas renaturalizadas, este proceso no tiene consecuencias biológicas porque las queratinas del cabello no tienen una función vital específica. La palabra “permanente” se aplica sólo a la porción del cabello tratado con los agentes oxidantes y reductores, ya que las ondas duran hasta que las queratinas vuelven a sintetizarse para reemplazarlo.

Indicios químicos 1. Describa el enlace en una unión ⎯S⎯SO.

2. ¿Cuáles son los números de oxidación del S en un enlace disulfuro y en un grupo sulfhidrilo?

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1085

3. Además de los enlaces disulfuro, las hélices α se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno. Con esta información, explique por qué el cabello se esponja un poco cuando está húmedo.

4. El cabello crece a una velocidad aproximada de 6 pulgadas por año. Dado que la distancia ver-tical para completar una vuelta de una hélice α es de 5.4 Å (1 Å = 10–8 cm), ¿cuántas vueltas se completan por segundo?

5. En la década de 1980, una estilista británica murió de una larga enfermedad. La necropsia mos-tró que la causa de su muerte fue por envenenamiento con arsénico. La policía sospechaba que su esposo le había administrado el veneno. un año antes de su muerte, la estilista había hecho tres viajes de un mes para visitar a unos amigos que vivían en Estados unidos. Explique cómo ayudaría un análisis forense para reconstruir las evidencias que incriminaban a su esposo. [Suge-rencia: se habló del envenenamiento por arsénico en otro caso de misterio de la química en el capítulo 4 (vea la página 170). Los estudios muestran que a las pocas horas de ingerir aun una pequeña dosis de 3 mg de trióxido de arsénico (As2O3), el veneno entra al torrente sanguíneo y queda atrapado en los folículos pilosos. Al momento de su muerte, la estilista llevaba el cabello hasta los hombros.

8n 8n 8n

–S—S–

–S—S–

–S—S–

Cabello lacio

Cabello mojadoen un rizador

Cabello “reducido”en un rizador

–S—S––S—S–

–S—S–

Cabello oxidadocompletamente rizado(ondulado permanente)

–S—S––S—S–

–S—S–

–SH HS––SH HS–

–SH HS–

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