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La energía libre
J. Williard Gibbs (1878): función de Gibbs de la energía libre.
La energía libre mide la porción de energía de un sistema que produce trabajo cuando la temperatura y la presión son uniformes a lo largo del sistema.
= cambio de la energía libre= cambio en la entalpía del sistema= cambio en la entropía del sistema
T = temperatura en ºK
Estabilidad y equilibrio
La energía libre es una medida de estabilidad de un sistema (su tendencia a cambiar a un estado más estable).
SistemaEstable
SistemaInestable
> G < G
OHHO
CO2
H2OCO2
CO2
Estabilidad y equilibrio
Equilibrio y metabolismo
El hecho de que el metabolismo nunca está en equilibrio es una de las definiciones de la vida.
ATP: trabajo celular
Una célula realiza 3 tipos de trabajo:
1. Mecánico: movimiento de cilios, contracción muscular, movimiento de cromosomas en la reproducción celular.
2. Transporte: bombeo de sustancias a través de la membrana en contra de la dirección del movimiento espontáneo.
3. Químico: la realización de reacciones endergónicas, las cuales no ocurren espontáneamente, como la síntesis de polímero desde monómeros.
ATP: trabajo celular
Acople energético
Es el uso de un proceso exergónico para conducir un proceso endergónico.
ATP es el responsable de mediar la mayoría de los acoples energéticos en la célula
Estructura del ATP
Adenosín Tri-Fosfato
-O –– P –– O –– P –– O –– P –––– O ––
H
OH
H
OH
H
O
HO
CH2
O O O
O- O- O-
HC
N
N
C
C
C
CH
N
N
NH2
Hidrólisis del ATP
Kcal / molKcal / mol
Condiciones estándar Condiciones celulares
Acople energético
GluNH3
Glu
NH3
+
Reacción endergónica: ∆G es positivo, reacción no espontánea
Reacción exergónica: ∆G es negativo, reacción espontánea
Ácido glutámico AmonioGlutamina
∆G= +3.4 Kcal/mol
ATP + H2O ADP + Pi ∆G= -7.3 Kcal/mol
∆G= -3.9 Kcal/molAcople energético: ∆G es negativo, ambas reacciones son espontáneas
Regeneración del ATP
La ∆G requerida para fosforilar un ADP proviene de reacciones exergónicas (catabolismo). Esta generación de fosfato inorgánico y energía es llamado Ciclo del ATP, el cual acopla un proceso de producción energética celular (exergónico) a un proceso de consumo energético (endergónico)
ATP
ADP Pi+
∑∑
∆G= +7.3 Kcal/mol∆G= -7.3 Kcal/mol
Enzimas: Barrera
energética
Las leyes de la termodinámica hablan de que y que no pasará bajo ciertas condiciones dadas, pero no dice nada de la velocidad de los procesos.
A B
C DEA
Reactantes
Productos
A C
B D
∆G < 0
A B
C D
Estado transitivo
Progreso de la reacción
Ener
gía
libre
Enzimas: Barrera
energética
Un catalizador es un agente químico que acelera las reacciones químicas sin ser consumido. Una enzima es un catalizador proteínico que baja la EA
EA
Reactantes
Productos
∆G < 0
Progreso de la reacción
Ener
gía
libre
EA
Enzimas: Especificidad
El reactante sobre el cual actúa una enzima es conocido como Substrato enzimático.
E S+ E S E P+
Complejo
La reacción de catalizadora de cada enzima es altamente específica.
Enzimas: Especificidad
Sólo una región restringida de la molécula enzimática es la que actúa sobre el sustrato. Esta sección es conocida como el Sitio Activo, el cual puede ser una hendidura o saliente de la superficie proteínica.
La especificidad de la enzima se atribuye a la forma compatible entre la forma del sitio activo y la forma del sustrato.
Actividad Enzimática
La actividad enzimática es afectada por factores medioambientales.
TemperaturaEl promedio de una reacción enzimática incrementa cuando sube la temperatura, pero un exceso puede desnaturalizar la molécula proteica.
pHAmbientes ácidos desnaturalizan las proteínas. Sin embargo, algunas proteínas como la pepsina trabajan bien en pH 2.
Cofactores
Ayudantes no enzimáticos de la actividad catalítica de las enzimas.
Los cofactores de algunas enzimas son elementos inorgánicos como átomos de metales: Zn, Fe y Cu en forma iónica.
Los cofactores orgánicos son llamados co-enzimas.
Las vitaminas son co-enzimas o la materia prima para hacer co-enzimas.
Inhibidores enzimáticos
Inhibidores competitivosReducen la productividad enzimática ya que bloquean al substrato para que ingrese al sitio activo.
Inhibidores no-competitivosNo hacen competencia directa con el substrato, pero se unen a otro lugar de la enzima e impiden que se forme el complejo enzima-substrato
Regulación enzimática
Un caos químico sucedería si todas las reacciones metabólicas operaran simultáneamente.
Regulación alostéricaLa función proteica de la enzima es afectada en el sitio activo por la unión de una molécula en otro sitio. Puede ser:
1. Inhibida2. Estimulada
• Cooperativa3. Retroalimentación
