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Instituto Tecnológico de Colima
Traducción de la Información Genética
Traducción: Es el proceso de síntesis de proteínas llevado a cabo en los ribosomas, a partir de la
información aportada por el mRNA.
En el proceso de traducción intervienen de forma fundamental los tres tipos más frecuentes
de RNAs:
RNA-mensajero (mRNA): Transporta la información genética desde el núcleo hasta los
ribosomas con el fin de que pueda ser expresada en forma de proteínas.
RNA-ribosómico (rRNA): Forma parte esencial de las dos subunidades que constituyen los
ribosomas.
RNA-transferente (tRNA): Transporta a los aminoácidos hasta los ribosomas en el orden
correcto en que deben unirse para formar una proteína determinada, según la información
genética.
tRNAs: Cadenas cortas de ribonucleótidos cuya estructura secundaria origina una forma de "hoja
de trébol", con cuatro brazos o bucles de RNA no apareado que cumplen diferentes funciones:
Brazo Aceptor, formado por los extremos 3' y 5' de la cadena que se encuentran próximos. En el
extremo 5' es donde se unirá el aminoácido que debe ser transportado hasta el ribosoma.
Brazo Aminoacil tRNA Sintetasa (TFIC): Interacciona con la enzima que va a unir al tRNA con su
aminoácido específico.
Brazo Anticodón: Es el más importante. Gracias a él el tRNA se une a un aminoácido específico,
según la secuencia de cada codón del mRNA. El anticodón es una secuencia de tres bases
complementaria de un codón o triplete de bases de un RNA-m. Según el codón, entrará al proceso
de traducción un tRNA u otro diferente. Es frecuente que la tercera base del anticodón sea una
base rara (pseudouridina, metil guanosina, dihidrouridina, etc.).
Brazo DHU: Contiene la base rara DiHidroUridina.
Para que los tRNAs puedan ser usados, deben ser primeramente activados por una Aminoacil
tRNA Sintetasa, uniendo mediante un enlace éster al tRNA con su correspondiente aminoácido.
En este proceso se consume 1 molécula de ATP.
mRNA, tRNA.
Ribosomas.
Aminoacil RNA-t sintetasa, translocasas, peptidasas.
GTP, factores de iniciación y terminación.
Aminoácidos.
Elementos que Intervienen en la Traducción
Traducción en Procariotas
Un mRNA transcrito muestra los tripletes de nucleótidos (codones).
¿Cuántos codones de mRNA hay en esta cadena y en qué dirección se leen?
¿Cuántos codifican para un aminoácido?
Iniciación
El ribosoma consta de tres sitios: el sitio A, el sitio P y el sitio E. El sitio A es el punto de entrada
para el aminoacil-tRNA (excepto para el primer aminoacil-tRNA, que entra en el sitio P). El sitio
P es donde se forma el peptidil-tRNA. Y el sitio E es el sitio de salida del tRNA una vez
descargado tras ofrecer su aminoácido a la cadena peptídica en crecimiento.
El mRNA se une a la subunidad menor en la región 5’. La subunidad mayor es la que
contiene los sitios E, P y A.
La subunidad mayor se une a la menor de tal forma que el primer codón se alinee al sitio P.
Un tRNA que lleva una metionina modificada se une al codón de inicio (AUG) del mRNA.
Esto inicia la elongación.
En un principio, las subunidades 50s y 30s se encuentran sin asociar.
El IF-1 (factor de iniciación 1) bloquea el sitio A para asegurar que el fMet-tRNA sólo se puede
acoplar al sitio P y que ningún otro aminoacil-tRNA puede acoplarse al sitio A durante la
iniciación, mientras que el IF-3 bloquea el sitio E y evita que las dos subunidades se asocien.
El IF-2 es una GTPasa pequeña que se asocia con el fmet-tRNA y le ayuda a acoplarse con la
subunidad ribosómica pequeña.
El ARNr 16s de la subunidad ribosómica pequeña 30S reconoce el sitio de acoplamiento
ribosómico del mRNA (la secuencia Shine-Dalgarno, 5-10 pares de bases por delante
del codón de iniciación. Esta secuencia sólo se encuentra en las procariotas).
El IF-3 ayuda a posicionar el fmet-tRNA en el sitio P, de manera que el fmet-tRNA
interactúa mediante el emparejamiento de bases con el codón de iniciación del mRNA
(AUG).
La iniciación termina cuando la subunidad ribosómica grande se une al sistema
provocando el desacoplamiento de los factores de iniciación.
Las procariotas pueden distinguir entre un codón normal AUG (que codifica la metionina)
y un codón de iniciación AUG (que codifica la formilmetionina e indica el comienzo de un
nuevo proceso de traducción).
Elongación
Consiste en la adición de aminoácidos al extremo carboxilo de la cadena.
Comienza cuando el fmet-tRNA entra en el sitio P, causando un cambio de
conformación que abre el sitio A para que el nuevo aminoacil-tRNA se acople. El factor
de elongación Tu (EF-Tu), una pequeña GTPasa, facilita este acoplamiento.
El polipéptido creciente que está conectado al tRNA en el sitio P se desacopla del
tRNA y se forma un enlace peptídico entre el último de los aminoácidos del polipéptido
y el aminoácido que está acoplado al tRNA en el sitio A (Thr). Este proceso está
catalizado por una ribozima, la peptidil-transferasa, una actividad intrínseca al ARNr 23s
de la unidad ribosómica 50s.
En la fase final de la elongación, la traslación, el ribosoma se mueve 3 nucleótidos hacia el
extremo 3' del mRNA. Como los tRNA están enlazados al mRNA mediante el emparejamiento de
bases codón-anticodón, los tRNA se mueven respecto al ribosoma recibiendo el polipéptido
naciente del sitio A al sitio P y moviendo el tRNA descargado al sitio E de salida. Este proceso
está catalizado por el factor de elongación G (EF-G) gastando un GTP.
El ribosoma continúa trasladando los codones restantes del mRNA mientras siguen
acoplándose más aminoacil-tRNA al sitio A, hasta que el ribosoma alcanza un codón de
parada en el mRNA.
Los tRNA viejos son expulsados del sitio E.
Terminación
La cadena polipeptídica está en el sitio P. El codón de término en el sitio A.
Un factor proteico se une al codón de término en el sitio A.
El factor inicia la separación de la cadena polipeptídica:
Met-Thr-His-Asp-Gly
La cadena polipeptídica puede ir al citoplasma a u posterior procesamiento.
Los codones de terminación son reconocidos por unas proteínas llamadas factores de liberación,
concretamente la RF-1 (que reconoce los codones de parada UAA y UAG) o la RF-2 (que
reconoce al UAA y al UGA). Un tercer factor de liberación, el RF3, cataliza la liberación producida
por el RF-1 y el RF-2 al final del proceso de terminación. Estos factores disparan la hidrólisis del
enlace éster de la peptidil-tRNA y la liberación del ribosoma de la proteína recién sintetizada.
El sistema de post-terminación formado al final de la terminación consiste en el mRNA con el
codón de terminación en el sitio A, los tRNA y el ribosoma.
La fase de reciclaje del ribosoma es responsable del desmantelamiento del sistema ribosómico
posterior a la terminación.
Una vez que la proteína nueva es liberada durante la terminación, el factor de reciclaje del
ribosoma y el factor de elongación G (EF-G) se ponen en funcionamiento para liberar el mRNA y los
tRNA de los ribosomas y desligar los ribosomas 70s en las subunidades 30s y 50s.
El IF-3 también ayuda al proceso de reciclaje del ribosoma convirtiendo a las subunidades
transitorias desacopladas en subunidades estables, enlazándose con las subunidades 30s. Esto
"recicla" los ribosomas para posteriores rondas de traducción.
Reciclaje de Ribosomas
Traducción en Eucariotas
1- El código genético es universal. Todos los seres vivos lo emplean; con ciertas excepciones, por
ejemplo, el de las mitocondrias, que tiene algunas diferencias.
2- Se trata de un código degenerado pues el número de tripletes (64) es superior al de
aminoácidos existentes en las proteínas (20).
3- Existen tres tripletes que no codifican ningún aminoácido, son los tripletes "sin sentido", de
"paro" o "stop". Estos tripletes marcan el final de la región a traducir, esto es, el final de la
molécula proteica.
4- La secuencia AUG codifica el principio de la región que se va a traducir y al mismo tiempo
sirve para codificar al aminoácido metionina. Por lo tanto, todas las proteínas comienzan por la
metionina, posteriormente, esta metionina que ocupa la posición inicial puede ser eliminada.
Características del Código Genético
Estructura de las Proteínas Las proteínas (del griego Proteion, primero) son macromoléculas de peso molecular
elevado, formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico.
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas,
fósforo, hierro, magnesio y cobre, entre otros elementos.
Neutros apolares
Neutros polares
Polares ácidos Polares básicos
Clasificación de los aminoácidos
Formación del enlace peptídico
Es un enlace covalente que se
establece por condensación entre el
grupo carboxilo de un aminoácido y
el grupo amino del siguiente, dando
lugar al desprendimiento de una
molécula de agua.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Cadena de aminoácidos
Cadena β
Cadena αPuentes de H
Niveles de conformación de las proteínas
Tendencias generales
Los aminoácidos polares tienden a ubicarse en la superficie de las cadenas
Los aminoácidos apolares tienden a ubicarse en el interior de las cadenas
Los puentes de hidrogeno tienden a formarse entre el H del grupo amino y
el 0 del carboxilo
Un grupo sulfhídrico tiende a reaccionar con el grupo SH formando
puentes disulfuro S-S
Corresponde a la secuencia de aminoácidos que componen la proteína y orden en que se encuentran. Cada proteína tiene una estructura primaria específica y distinta a cualquier otra proteína.
Estructura primaria
α hélice
Interacción de enlaces de hidrógeno entre los elementos C=O y NH de los enlaces
peptídicos .
Una misma cadena polipeptídica puede
adquirir diferentes estructuras
secundarias dependiendo del tipo de Aa
que están unidos, es decir de la
estructura primaria. β-plegada
Estructura secundaria
Es un conjunto de plegamientos
característicos de la cadena peptídica
dependiendo de la estructura
secundaria.
Determina la forma tridimensional
global de la proteína.
Estos plegamientos se originan por la
interacción entre las cadenas laterales R
de los aminoácidos.
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Cuando una proteína está formada por
varias cadenas polipeptídicas
denominadas subunidades proteicas existe
un nivel estructural superior llamado
estructura cuaternaria.
Se trata la asociación entre las distintas
subunidades.
Activas
– Catalizadores (enzimas). Reguladora (enzimas alostéricas, hormonas).
– Transportadora de oxígeno (O2) (hemoglobina).
– Nutrición (ovoalbúmina).
– Defensiva (inmunoglobinas y anticuerpos).
– Contráctil (miosina, actinas).
– Regulación y transmisión de señales (rodopsina, iodosina).
– Energéticas (proteínas del fotosistema II).
Pasivas
– Estructural (colágeno, queratina)
Funciones de las Proteínas
