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UNIANDESFACULTAD DE CIENCIAS
MÉDICASCARRERA DE ENFERMERÍA
BIOQUÍMICATEMA: PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
DOCENTE: Dr. MARCO AIMACAÑA
INTEGRANTES:JUAN PABLO JARAMILLO
MELISSA POZO
ELIZABETH PIBAQUE
Compuestas principalmente de:
COMPUESTAS BÁSICAMENTE
DE:
C
H
O
N
S P Fe Cu Mg Y
PROTEÍNAS
• Moléculas orgánicas más abundantes en las células.
QUIMICAMENTE ESTAN FORMADOS:
holoproteÍnas
PROTEÍNASFILAMENTOSAS
Proteínasglobulares
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:
HET
EROPT
OTE
ÍN
AS
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
Aminoácidos
C H O N
Se caracterizan por poseer:
(—COOH)
(—NH2
)
Clasificación de los aminoácidos
Según la polaridad del radical:
HIDRÓFOBOS:
Gly Ala Val Leu Ile
Trp Pro Met Fen
Hidrófilos:
Asn Gln Tyr
Cys Ser Thr
Ácidos:
Asp Glu
Básicos:
Arg Lis His
Según la estructura del radical:
Ala Val
Leu Ile
Alif
áti
cos ácidos
básicos
neutros
AROMÁTICOS
TyrTrpFen
Heterocíclicos
Aminoácidos Esenciales
En el adulto son
8
En el niño son 10
1. Valina (Val)
2. Leucina (Leu)
3. Treonina (Thr)
4. Lisina (Lys)
5. Triptófano (Trp)
6. Histidina (His)
7. Fenilalanina (Phe)
8. Isoleucina (Ile)
9. Arginina (Arg)
10. Metionina (Met)
1. Alanina (Ala)
2. Prolina (Pro)
3. Glicina (Gly)
4. Serina (Ser)
5. Cisteína (Cys)
6. Asparagina (Asn)
7. Glutamina (Gln)
8. Tirosina (Tyr)
9. Ácido aspártico (Asp)
10. Ácido glutámico (Glu)
Aminoácidos no esenciales
Estructura de los aminoácidos
–NH2–
COOH H R
Propiedades de los aminoácidos
Presentan un comportamient
o químico anfótero
Actividad óptica de los aminoácidos
Dextrógiro + Levógiro -
Estereoisometría de los aminoácidos
CONFIGURACION D Y L
Es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero.
Unión de los aminoácidosENLACES
PEPTÍDICOS
TRIPÉPTIDO
POLIPÉPTIDO
PROTEÍNA
OLIGOPÉPTIDO
DIPÉPTIDO
Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas.
C
H
R
C =O
OH
NH
H
C
H
R
C =O
OH
NH
H
C N
=
O
H
C
H
R
NH
H
C
H
R
C =O
OH
+ H2O
Unión Peptídica entre Aminoácidos
CONDENSACIÓN
Péptidos y oligopéptidos de interés biológico
El tripéptido glutatión. Los nanopéptidos, oxitocina y
vasopresina. la insulina y el glucagón. Los decapéptidos tirocidina,
gramicidina y valinomicina.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
1.Estructura primaria
2.Estructura secundaria
3.Estructura terciaria
4.Estructura cuaternaria
ESTRUCTURA DE UNA PROTEINA
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
ESTRUCTURA PRIMARIA
• La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
• La estructura secundaria puede ser:
-Conformación ɑ (Hélice)
-Conformación β (Hoja plegada)
ESTRUCTURA SECUNDARIA
•Estructura en forma de bastón.
• Los restos laterales de los aminoácidos se ubican de forma perpendicular al eje de la hélice.
• Los enlaces puente de hidrógeno se establecen entre el hidrógeno unido al nitrógeno y el oxígeno del primitivo carboxilo.
ɑ (Hélice)
El colágeno posee una disposición en hélice especial, mas alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina.
Hélice de Colágeno
• En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan lugar a proteínas filamentosas alargadas.
• Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones esqueléticas.
Conformación β
Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en las proteínas.
Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura α o β a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros β. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido.
Giro β
La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado.
ESTRUCTURA TERCIARIA
¿Qué es un dominio?
Es una sección de estructura proteínica suficiente para desempeñar una tarea química o física particular.
Enlaza a un pequeño ligandoAtraviesa la membrana plasmáticaContiene el sitio catalítico (enzimas) Enlazar al DNA (en factores de transcripción) Provee una superficie para enlazarse
específicamente a otra proteína.FU
NC
ION
ES
DE
LO
S
DO
MIN
IOS
ESTRU
CTU
RA
CUATERN
ARIA
Es la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico.
PROTOMERO
POLÍMEROS
DÍMEROS
TETRÁMERO
PENTÁMEROS
INTERACCIONES QUE ESTABILIZAN LA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
TIP
OS D
E
ESTR
UC
TU
RA
S
CU
ATER
NA
RIA
S
Homotípicas: Asociación de cadenas polipeptídicas idénticas o casi idénticas.
Heterotípicas: Interacciones entre subunidades con estructuras muy distintas
En resumen, la estructura de una proteína
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Secuencia Conformación Asociación
Hélice
Hoja Plegada
Globular
Fibrosa
Subunidades iguales
Subunidades distintas
Combinación ilimitada de
aminoácidos.
Unión Peptídica
Puente de Hidrógeno
Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas,
salinas, electrostáticas.
Fuerzas diversas no covalentes.
La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.
SO
LU
BIL
IDA
D
La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son impermeables al paso de proteínas.
DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria.
Agentes desnaturalizantes
Físicos
Químicos
ESPECIFICIDAD DE ESPECIESecuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de sectores:
• Sectores estables • Sectores variables
Esp
ecif
icid
ad
ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN.
La especificidad también se refiere a la función.
• Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones del medio
CAPACIDAD AMORTIGUADOR
A
Estructural
Enzimática
Hormonal
Defensiva
Transporte
Reserva
Función homeostática
Anticongelante
Actividad contráctil
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
Gracias
