Tema 5 proteinas

Biología 2º Bto. Tema 5

PROTEINAS


PROTEÍNAS (2)

* Características Generales:

- Además de C, O e H, tienen también N (elemento que por tanto les caracteriza). También pueden tener S, P, Fe y Cu.

- Todas son polímeros de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos.

- Son moléculas de enorme tamaño.

- Forman más del 50% en peso de la materia viva seca.

- Son fundamentales para la estructura y funcionamiento celular.


AMINOÁCIDOSSon compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse forman las proteínas.

Químicamente están formados por C, H, O y N. Fórmula general:


AMINOÁCIDOS (2)* Clasificación:

Existen 20 aa proteicos, se clasifican según la polaridad de los grupos R:


AMINOÁCIDOS (3)- Apolares o hidrófobos: R es una cadena hidrocarbonada (no hay grupos con afinidad por el agua). Sin carga eléctrica (igual nº de aminos que carboxilos). Forman parte del núcleo interno de las proteínas.


AMINOÁCIDOS (4)- Polares sin carga: R son grupos polares sin carga y son solubles.


AMINOÁCIDOS (5)- Polares con carga +: más grupos amino que carboxilo.

- Polares con carga -: más carboxilo que amino.

AMINOÁCIDOS (6)* Propiedades:

- Sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros y con punto de fusión alto.- Son anfóteros: capaces de comportarse como ácidos o como bases dependiendo del pH del medio donde se encuentren.

Punto isoeléctrico es el pH en el que un aa forma un ión dipolar o híbrido, tiene el mismo número de cargas + y -.


AMINOÁCIDOS (7)- Presentan Isomería: el carbono α de todos los aa es asimétrico, lo cual determina isomería y actividad óptica:

- Estereoisomería: 2 formas, D y L, según el grupo amino este a la derecha o a la izquierda.

- Actividad óptica: 2 formas, dextrógiras (+) y levógiras (-), si desvían el plano de luz polarizada a la derecha o izquierda.


AMINOÁCIDOS (8)

- Aminoácidos Esenciales: no los podemos sintetizar, se incorporan con la dieta. Dependen de los organismos, en autótrofos no hay.

- Proteínas de alto valor nutritivo: contienen todos los aa esenciales (las animales).

- Proteínas de bajo valor nutritivo: no contienen todos los aa esenciales (las vegetales).

ENLACE PEPTÍDICOSe establece entre 2 aminoácidos.

Es un enlace covalente.

El grupo amino libre de un extremo se llama N-terminal.

El grupo carboxilo del otro extremo se denomina C-terminal.

Dipéptidos, Tripéptidos,..., Oligopéptidos y Polipéptidos.

Animación Enlace Peptídico

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CARACTERÍSTICAS ENLACE PEPTÍDICO


CARACTERÍSTICAS ENLACE PEPTÍDICO (2)


CARACTERÍSTICAS ENLACE PEPTÍDICO (3)


ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNASComo se agrupan y disponen en el espacio las cadenas polipeptídicas.

La estructura de cada proteína es de gran importancia ya que de ella depende su actividad biológica.

Tiene carácter jerarquizado:

* Estructura Primaria:Es la sucesión de aa que forman la cadena peptídica, empezando por el NH2 libre y hasta el último COOH

La cadena que se repite es CH-CO-NH-, alternando


ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (2)

Es importante el nº, tipo y orden de los aa.

La presentan todas las proteínas.

Define su especificidad (puede ser desde taxón hasta individual)


ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (3)

* Estructura Secundaria:

Es la disposición que adopta en el espacio la estructura primaria para ser estable y se debe a los giros o plegamientos que sufren debido a la capacidad de rotación del Cα.

Dos tipos:

1. α-hélice: la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma.

La estructura se mantiene gracias a los puentes de H intracatenarios entre el grupo NH de un enlace peptídico y el grupo C=O del 4º aa.


ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (4)2. Conformación β o Lámina Plegada:

Conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre si estableciendo puentes de H intercatenarios.

Todos los enlaces peptídicos participan en este enlace dándole gran estabilidad.

Los Cα actúan como puntos de plegamiento, quedando los R por encima y por debajo de la lámina.


ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (5)* Estructura Terciaria: al alcanzarla adquiere su función.

Es la forma tridimensional que adopta la proteína en el espacio cuando las estructuras secundarias sufren superplegamientos o enrollamientos.

Esta estructura en unas proteínas es fibrilar (mantienen la estructura alargada, solo se retuercen ligeramente).

Y en otras es globular (se pliega con forma esférica).

La estructura se mantiene gracias a varios tipos de enlaces.


ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (6)* Estructura Cuaternaria:

Aparece en proteínas con varias cadenas polipeptídicas, y es la forma en que se agrupan para formar una sola molécula proteíca.

Se mantiene mediante enlaces débiles.Queratina


CLASIFICACIÓN


HOLOPROTEINAS


HETEROPROTEINAS


PROPIEDADES* Solubilidad: se debe a que los R polares están en la superficie de la proteína.

La proteína se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y la precipitación.

PROPIEDADES (2)* Desnaturalización: es la pérdida de la estructura de la proteína, debida a la rotura de los enlaces que la mantienen. Nunca se rompen los enlaces peptídicos.

Se produce por cambios en el pH, calor o salinidad.

Pierde su funcionalidad.

Si las condiciones que provocan la desnaturalización duran poco o son poco intensas es reversible.


PROPIEDADES (3)* Especificidad: es su propiedad más característica y puede ser de 2 niveles: - De función: una alteración en la secuencia de aa puede

alterar la estructura y por tanto la funcionalidad.

- De especie: proteínas exclusivas de especies, taxones, individuos...


PROPIEDADES (4)

* Capacidad Amortiguadora: debido a su carácter anfótero liberan o captan H+ amortiguando los cambios de pH.

Si el pH es < el punto isoeléctrico del aa este captará H+, cargándose positivamente y migrará hacia el polo negativo.


FUNCIONESDebido a su enorme diversidad de estructuras pueden desempeñar muchas funciones.


VITAMINAS


VITAMINAS (2)* Concepto:

Son biocatalizadores orgánicos que pertenecen a distintos grupos, pero que comparten algunas características:

1. Son catalizadores indispensables en muchas reacciones químicas.

2. Muchas son coenzimas o componentes de las mismas.

3. No sirven como combustible metabólico.

4. La mayoría son de origen vegetal, esenciales para los animales.

5. Sus requerimientos depende de la edad y sexo.

6. Se alteran por cambios de temperatura y con el paso del tiempo.

7. La falta de vitaminas e incluso el exceso de algunas provoca trastornos: avitaminosis, hipovitaminosis e hipervitaminosis.


VITAMINAS (3)* Clasificación: en función de su solubilidad en agua.

1. Liposolubles: su naturaleza lipídica las hace insolubles en agua.

- Son difíciles de eliminar y su exceso puede ser tóxico.

- Se pueden almacenar.

2. Hidrosolubles: son proteínas o glúcidos, por tanto solubles en agua.

- Se eliminan fácilmente, no hay riesgo de toxicidad.

- No se almacenan.

- Son las vitaminas A, D, E y K.

- Son la vitamina C y el complejo B.


VITAMINAS (4)

Su carencia grave provoca xeroftalmia (desecación oculares del ojo) y ceguera nocturna (afecta a los bastones)

Es un terpeno.


VITAMINAS (5)

Regula el metabolismo del Ca, su carencia grave provoca problemas de osificación.

Es un esterol


VITAMINAS (6)

Su falta grave provoca escorbuto, también parece estar relacionado con los procesos inmunitarios.

Se altera por acción de la luz y por el almacenamiento.

Es un derivado de la glucosa


- Son biocatalizadores

ENZIMAS * Concepto y Función:

- No intervienen en la reacción, no sufren ninguna transformación- No desplazan la constante de equilibrio para obtener más producto, solo la misma cantidad en menos tiempo.- Suelen formar complejos multienzimáticos, el producto de una es el sustrato de la siguiente.

Permiten que las reacciones se lleven a cabo a una velocidad adecuada.

Disminuyen la Energía de Activación

ENZIMAS (2)* Composición:

Son proteínas, según su composición hay dos grupos:

- Estrictamente proteicas (cadenas de aa).

- Holoenzimas: asociación de una parte proteica o apoenzima y una no proteica o cofactor.

El cofactor puede ser un ión metálico (Fe, Mn,..) o una sustancia orgánica llamada coenzima (ATP, NAD, vitaminas...). Si el cofactor se une a la apoenzima con enlace covalente le llamamos grupo prostético.


ENZIMAS (3)* La Apoenzima y sus Características:

Sirve de soporte a la coenzima. Es de naturaleza proteica, determina la especificidad enzimática y se desnaturaliza por temperatura.

Cuatro grupos de aa según su función:

- No esenciales: no intervienen en el proceso catalítico.

- Estructurales: mantienen la estructura terciaria de la proteína.- De unión o fijación: forman enlaces débiles con el sustrato, son el centro de fijación de la enzima.

- Catalíticos: se unen al sustrato mediante enlaces covalentes, le debilitan facilitando su ruptura. Son el centro catalítico de la enzima.

Los centros de fijación y catalítico se hallan contiguos y forman el centro activo de la enzima, que es una estructura tridimensional.


ENZIMAS (4)* La Coenzima y sus Características:

No es de naturaleza proteica aunque si orgánica. Es termoestable y no suelen ser específicas de una sola apoenzima.

Las más importantes son: NAD, NADP, FAD, ATP y las vitaminas.


ENZIMAS (5)

- Mecanismo de la Actividad Enzimática:

* La Reacción Enzimática:

ENZIMAS (6)

1. El sustrato se acopla por adsorción al centro activo de la enzima.

2. Formación del complejo enzima-sustrato.

3. El sitio catalítico actúa sobre el sustrato transformándolo en el producto y liberando la enzima.

Pequeñas cantidades de enzima pueden catalizar grandes masas de sustrato.


ENZIMAS (7)- Especificidad de la Reacción Enzimática:

Se debe a su naturaleza proteica: los aa de fijación se disponen en el espacio de forma que pueden establecer enlaces con los radicales de la molécula de sustrato (solo habrá actividad si coinciden espacialmente).

Esta unión no es tan rígida, al unirse el propio sustrato induce un cambio en el sitio activo de la enzima que permite su acoplamiento.


ENZIMAS (8)- Cinética de la Reacción Enzimática:

La reacción enzimática se desarrolla a una velocidad que en principio es directamente proporcional a la cantidad de sustrato, pero solo hasta determinado límite.

Constante de Michaelis (Km): [sustrato] en la que la velocidad es la mitad de la máxima.

Km = [E] x [S] / [ES]

Km mide el grado de afinidad E-S: si Km es alta se necesita mucho sustrato para alcanzar 1/2Vmax., tendrán poca afinidad.


ENZIMAS (9)- Regulación de la Actividad Enzimática.

Factores que modifican la actividad enzimática:

1. Temperatura.

Aumenta el movimiento de partículas

Encuentros E-S

Desnaturalización


ENZIMAS (10)

2. pH

Desnaturalización

3. Activadores

Cambian el centro activo haciéndolo activo.


ENZIMAS (11)

4. Inhibidores

Competitivos: son similares y compiten por el centro actio.

No Competitivos: se unen a un sitio distinto del centro activo.

Ambas son reversibles


ENZIMAS (12)Inhibición Alostérica

Se unen a la zona y cambian su conformación desapareciendo el centro activo

Venenos

Se unen al centro activo mediante enlaces fuertes, es irreversible.

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