PROTEINAS

DE LA ROSA JUAN ELJADUE MARIAANAGUERRA JUAN CARLOS LIMAS ADRIANA

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COMPOSICIÓN

CARBONO HIDROGENO OXIGENO

NITROGENO AZUFRE

Determinaciones cuantitativas de las proteínas

Método de KjeldahlMétodo del formol de sorensenMétodo de Van Slike

Peso Molecular de las Proteínas

Método de Svedberg: velocidad de sedimentación en la ultracentrifuga (75.000 r.p.m – 400.000 veces la gravedad)

Peso molecular minimo = peso atomico del elemento/ % del elemento *100

m.w.m : elemento en pequeña cantidad (No C,H,O,N)

Clasificación de las proteínas

Se clasifican según:• Forma• Solubilidad• Composición Química

Forma Molecular Forma Química

Forma Molecular

Escleroproteínas o Fibrosas: Alargadas, Insolubles en agua, Resistentes a la digestión.• Colagenos• Elastina• Queratinas

Esferoproteínas o globulares: Solubles en agua y soluciones acuosas (ácidos, bases, sales o etanol) Sensibles a cambios de pH y temperatura.• Enzimas• Hormonas• Anticuerpos

Forma Molecular

Escleroproteína

• Colageno: Tejido conjuntivo blanco. Piel, Cristalino, Cartilago, Pulmones. Fibro-osteo-odonto-blastos.

• Elastina: Tejido Elastico Amarillo, Ligamentos, pulmones, paredes arteriales y piel.

• Queratina: Azufre--> cistina| alfa: claro-liso; beta: oscuro-rizado

Forma Molecular

Esferoproteínas: funciones reguladoras

• Enzimas• Hormonas• Anticuerpos

Clasificación fisicoquímica

1. Formas simples• Albuminas

• Enzimas • Histonas

Clasificación fisicoquímica

2. Formas conjugadas

• Nucleoproteínas• Lipoproteínas

Funciones

• Estructurales, colágeno • Contráctiles, miosina• Catalizadoras, enzimas• Reguladores del metabolismo, insulina• Defensa, anticuerpos• Transporte, hemoglobina

Estructura

• Estructura primaria, orden de los aminoácidos

• Estructura secundaria, plegamiento de cadenas polipeptidicas

Estructura

• Estructura terciaria, estructura mantenida por fuerzas interatómicas

• Estructura cuaternaria, dos o mas

cadenas polipeptidicas unidas por enlaces no covalentes

Estructura

Estabilidad de las proteínas

• Enlaces peptídicos • Enlaces disulfuros, beta-mercaptoetanol • Enlaces de hidrogeno • Interacciones hidrofobias • Enlaces salinos

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS

Que produce:

Perdida del «estado natural» Pierden su especificidad.

Como se produce:

Al perder sus estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias.

Situaciones experimentales.

DIGESTION DE PROTEINAS

Inicia en el estomago. Intestino Delgado

• Hidrolisis Enzimática: Tripsina, Quimiotripsina, Elastasa, Carboxipeptidasa, Aminopeptidasa.

BALANCE NITROGENADO

Normal

Positivo

Negativo

VALOR BIOLOGICO DE LAS PROTEINAS

GRACIAS