View
1.267
Download
1
Category
Preview:
Citation preview
BIOSINTESIS DE AMINOÁCIDOS
Glutamato y aspartato
El glutamato es sintetizado a partir de su distribuido ampliamente α-ceto ácido precursor por una simple 1-paso transamination reacción catalizada por el glutamato deshidrogenasa. Como se señala en el metabolismo de nitrógeno, el glutamato dehidrogenasa reacción desempeña un papel central en la homeostasis global de nitrógeno.
Tambien se sintetiza la
asparagina por acción d ela
asparaginasa
Una condensacion de ATP y metionina catalizados por lametionina adenosiltransferasa produce S-adenosilmetionina(SAM o AdoMet.)
Biosintesis de S-adenosilmetionina, SAM
Biosintesis de tirosina a partir de la Fenilalanina
Biosíntesis de Ornitina y Prolina
El glutamato es el precursor de prolina y ornitina, siendo el glutamato
semialdehido un intermediario de ramificación llevando a uno o al otro de
estos 2 productos
La ornitina juega un papel significativo como receptor del carbamoil fosfato en el ciclo de la urea además tiene un papel adicional como precursor para la síntesis de poliaminas.
La producción de ornitina a partir del glutamato es importante cuando la arginina dietética, la otra fuente principal de ornitina, es limitada.
La producción de ornitina ocurre del semialdehido vía una simple transaminación dependiente del glutamato, produciendo ornitina.
Cuando las concentraciones de arginina se elevan, la ornitina del ciclo de la urea más la
del glutamato semialdehido inhiben la reacción de aminotransferasa, con la acumulación del semialdehido como
resultado. El semialdehido se hace cíclico espontáneamente a Δ1pirolina-5-carboxilato que entonces es reducido a prolina por una
reductasa dependiente de NADPH
BIOSÍNTESIS DE SERINA
La principal vía para la biosíntesis de serina comienza con el intermediario glicolítico 3-fosfoglicerato. Una deshidrogenasa ligada a NADH convierte el 3-fosfoglicerato en un cetoácido, 3-fosfopiruvato, adecuado para la transaminación subsecuente. La actividad de la aminotransferasa con el glutamato como donante produce 3-fosfoserina, que es convertido a serina por la fosfoserina fosfatasa
La serina puede ser derivada de la glicina (y viceversa) por una reacción de un solo paso que envuelve la serina hidroximetiltransferasa y el tetrahidrofolato (THF)
La principal vía a la glicina es una reacción de 1 paso catalizada por la serina hidroximetiltransferasa (SHMT). Esta reacción implica la transferencia del grupo hidroximetil de la serina al cofactor tetrahidrofolato (THF), produciendo glicina y N5,N10-metileno-THF. Hay versiones mitocondrial y citosólica de la serina hydroxymethyltransferase. La enzima citosólica se conoce como SHMT1 y el enzima mitocondrial es SHMT2.
BIOSÍNTESIS DE LA GLICINA
La glicina producida de la serina o de la dieta puede también ser oxidada por el complejo de separación de la glicina, GCC, para producir un segundo equivalente de N5,N10-metileno-tetrahidrofolato así como el amoníaco y el CO2.
Biosíntesis de Aspartato/Asparragi
na Glutamato/Glutamin
a
El glutamato es sintetizado por la aminación reductora del α-cetoglutarato catalizado por la glutamato deshidrogenasa; es así una reacción de fijación de nitrógeno. Además, el glutamato se presenta por reacciones de aminotransferasa, con el nitrógeno amino siendo donado por varios diferentes aminoácidos. Así, el glutamato es un colector general del nitrógeno amino.
El aspartato se forma en una reacción de transaminación catalizada por la aspartato transaminasa, AST. Esta reacción utiliza el aspartato α-cetoácido análogo, el oxaloacetato y el glutamato como donante del grupo amino.+
El aspartato se puede también formar por desaminación de la
asparagina catalizada por asparaginasa.
La asparagina sintetasa y la glutamina sintetasa, catalizan la producción de asparragina y glutamina a partir de sus respectivos α-aminoácidos. La glutamina es producida a partir del glutamato por la incorporación directa del amoníaco; y esto puede considerarse como otra reacción que fija el nitrógeno. La asparagina, sin embargo, es formada por una reacción de amidotransferasa.
CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Todos los tejidos tienen cierta capacidad para síntesis y remodelación de los aminoácidos.El higado es el sitio principal del metabolismo de los aminoácidosEn tiempos de buena suplementarían dietaria, el nitrógeno es eliminado vía transaminación, desaminación y síntesis de la urea. Los esqueletos carbonados pueden conservarse como carbohidratos o ácidos grasos.En periodos de ayuno los esqueletos carbonados se utilizan como energía rindiendo CO2 y H2O
Destino de los esqueletos carbonados
Los aminoácidos pueden ser glucogénicos, cetogénicos o ambos.Los glucogénicos son los que generan piruvato o intermediarios del ciclo de krebs como cetoglutarato o oxaloacetatoLos cetogénicos generan solo acetyl Co A o acetoacetil CoA.
El catabolismo de los aminoácidos suele empezar por transaminación al alfa cetoácido correspondiente
La glutamina y
el glutamato
se convierten en alfa -
cetoglutarato
La Prolina también se convierte a
alfa cetoglutarat
o
La arginina rinde a alfa -
cetoglutarato
La histidina tambien rinde
a alfa - cetoglutarato
De la asparagina y el aspartato se obtiene el oxaloacetato
La alanina se convierte en Piruvato
El sulfato resultante es utilizado como un precursor para la formación de 3'-fosfoadenosina-5'-fosfosulfato, (PAPS). El PAPS es utilizado para la transferencia de sulfato a las moléculas biológicas tales como los azúcares de los glicoesfingolípidos.
Se han identificado en levaduras, insectos y vertebrados como mamíferos.
file:///C:/Documents%20and%20Settings/admin/Escritorio/Metabolismo%20de%20los%20Amino%C3%A1cidos.htm
BIBLIOGRAFÍA
Villavicencio M. Bioquímica I. Fondo Editorial UNMSM. Tomo primero – capitulo 13.1999; pag.317-327
http://www.editorialtebar.com/flash/pdf/fmetabolica.pdf
http://iqb.fcien.edu.uy/pdf/aminoacidos%20II%202004.pdf
GRACIAS
Recommended