Composición Simple Estructura Funcional Naturaleza nativa Composición Conjugadas

PROTEÍNAS

ESTRUCTURA CLASIFICACIÓNFUNCIONES

Estructural

Enzimática

Hormonal

Defensa Transporte

Reserva

ContráctilAminoácidos

Enlacepeptídico

Péptidos oproteínas

Organizaciónestructural

unidos por

formando

tienen

E. terciaria

E. cuaternaria

E. secundaria

E. primaria

Plegamientoespacial

Proteínasoligoméricas

Secuencia deaminoácidos

hélice

Conformación

definida por

es la

sólo en

20(según R)

se distinguen

Heteroproteínas

Holoproteínas

Fibrosas

Globulares

Colágeno

Actina/Miosina

Ej

Nucleoproteínas

Lipoproteínas

Fosfoproteínas

Glucoproteínas

Cromoproteínas

Caseína

Cromatina

HDL, LDL

FSH, TSH...

Proteoglucanos

Hemoglobina

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.Albúminas

Globulinas

ComposiciónSimple

EstructuraFuncional

Naturalezanativa

ComposiciónConjugadas

Proteínas.

Constituidas por C, H, O y N

Algunas presentan otros elementos

como S y P.

Son polímeros de aminoácidos dispuestos

en una estructura lineal.

Se estructuran a partir de 20 aa diferentes.

Muy abundantes en los seres vivos.

ESENCIALESNO ESENCIALES

AMINOACIDO DIPEPTIDO TRIPEPTIDO TETRAPEPTIDO OLIGOPEPTIDOS POLIPEPTIDOS PROTEINAS

•se distinguen 20 aminoácidos. Con los cuales se forman todas las proteínas.

• 10 son formados por los animales y se llaman No esenciales

•10 no son formados por los animales y se llaman Esenciales. Se consumen en la dieta.

Los 20 aminoácidos forman el alfabeto de las proteínas. Actúan de la misma manera en que las letras forman palabras y oraciones.

1.- Alanina (Ala) 11.- Treonina (Thr) *

2.- Valina (Val) * 12.- Cisteína (Cys)

3.- Leucina (Leu) * 13.- Tyrosina (Tyr)

4.- Isoleucina ( ile) * 14.- Asparagina (Asn)

5.- Prolina (Pro) 15.- Glutamina (Gln)

6.- Fenilalanina (Phe) * 16.- Acido aspártico (Asp)

7.- Triptofano ( Trp) * 17.- Acido Glutámico (Glu)

8.- Metionina (Met) * 18.- Lisina (Lis) *

9.- Glicina (Gly) 19.- Arginina (Arg) *

10.- Serina (Ser) 20.- Histidina (His) *

* Aminoacidos Esenciales

PROTEÍNAS

SE ORGANIZAN EN

4 NIVELESJERÁRQUICOS

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la secuencia de aa. de la proteína. Determinada por el ADN

• Nos indica qué aas. componen la cadena y el orden en que se encuentran.

• La función de una proteína depende de su secuencia

y de la forma que ésta adopte.

Corresponde a la disposición espacial de las cadenas de a.a.

Existen 2 tipos: α hélice y lámina β. Se originan gracias a la formación

de puentes de hidrógeno entre a.a. cercanos en la cadena polipetídica.

Un polipéptido puede presentar ambos tipos de estructura 2ria a lo largo de su cadena.

Ejemplo: colágeno.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La cadena se enrolla sobre sí misma.

Es plana. Se pliega en forma de zigzag. Constituida por segmentos cortos y

extendidos de a.a. que se alinean unos frente otros.

Es el plegamiento de la estructura 2ria sobre sí misma, permitiendo la disposición tridimensional de cada cadena polipeptídica.

Se mantiene gracias a interacciones hidrofóbicas y enlaces disulfuro (uniones débiles entre los grupos R de los a.a. que conforman la cadena polipeptídica).

Son proteínas globulares. Ejemplo: proteínas de membrana y las

inmunoglobulinas.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.2.- los puentes de hidrógeno.3.- los puentes eléctricos.4.- las interacciones hidrófobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

dos, hexoquinasa cuatro, como en la

hemoglobina muchos, como cápsida del

virus de la poliomielitis

Clasificación de las proteínas: 

A.- Según su naturaleza nativa:

1) Fibrosas: Tienen estructura secundaria, son duras, gran resistencia, elásticas, insolubles en agua. colágeno , elastina, miosina ,etc.

2) Globulares: Tienen estructura terciaria, su forma es globular, solubles en agua, dinámicas y participan de preferencia en procesos de regulación metabólica. Enzimas, anticuerpos, algunas hormonas etc.

B.- Según su composición:

1) Simples: formadas solo por aa, se les considera proteínas puras.( albúminas, globulinas, actina, etc.).

2) Conjugadas: Además de aa. tienen también algunos grupos no proteicos como azúcares o lípidos (llamado grupo prostético), entre ellas se encuentran: Glucoproteínas, fosfoproteínas, lipoproteínas ,etc.

c) Según Funciones :

1. Estructural: constituyente orgánico de todas las estructuras celulares. Colágeno, elastina

2. Enzimática : Las enzimas, componentes proteicos que regulan todos los procesos metabólicos en el ser vivo. Pepsina , Maltasa.

3. Hormonal o Reguladora: son sustancias reguladoras de la función orgánica, muchas de ellas son proteínas o derivados de ellas. Ej. Insulina, h. crecimiento

4. Coagulación: Fibrinógeno y trombina.

5. Inmunológica: Defensa de agentes patógenos. Gamma globulina.

6. Transporte / almacenamiento de O2 : hemoglobina/ Mioglobina

7. Reserva energética de última instancia : albúmina

8. Contracción muscular : actina, miosina

Propiedades de las proteínas

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

DESNATURALIZACIÓN DE LAS

PROTEÍNAS.

Cambios en la estructura de las

proteínas que incluye las pérdida de las propiedades que determinan sus

funciones.

Aumento de la

temperatura

Cambios de pH

Exposición a rayos UV

¿Por qué se puede dar?

¿A qué se debe?

- Rompimiento de uniones débiles que mantiene estables las estructuras cuaternarias o

terciarias, lo que hace que pierdan su función. Sin embargo, los

enlaces peptídicos se mantienen unidos.

Renaturalización

Recuperación de la configuración normal de las

proteínas al restablecerse las condiciones de T° y pH

(normales).

1.Confeccione un mapa conceptual que contenga información de las proteínas y sus distintas estructuras (incluir enlaces, características, ejemplos).

MetabolisMetabolismomo

MetabolisMetabolismomo

Metabolismo El total de las reacciones que ocurren en una

célula.

Todas las células llevan a cabo funciones vitales:

Ingestión de nutrientesEliminación de desperdiciosCrecimientoReproducción

Las células obtienen del alimento la energía para cada una de estas funciones básicas.

Las reacciones donde sustancias simples se unen para formar sustancias más complejas se llaman reacciones anabólicas. Síntesis de proteínas

Insulina

Las reacciones en las cuales sustancias complejas se degradan para convertirse en sustancias más simples se llaman reacciones reacciones catabólicascatabólicas.. Degradación de almidón

Las células poseen compuestos químicos que controlan las reacciones que ocurren en su interior.

La sustancia que controla la velocidad a la que ocurre una reacción química sin que la célula sufra daño alguno ni se destruya se conoce como un catalizador.

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores.

ENZIMASENZIMASENZIMASENZIMAS

Químicamente corresponden a

proteínas globulares (en su mayoría).

Químicamente corresponden a

proteínas globulares (en su mayoría).

Se conocen como Biocatalizadores.Se conocen como

Biocatalizadores.

Aceleran la velocidad de las reacciones químicas. No modifican el sentido de los

equilibrios químicos.

Aceleran la velocidad de las reacciones químicas. No modifican el sentido de los

equilibrios químicos.

Características…

No sufren cambios durante la reacción.No sufren cambios durante la reacción.

Son especificas a un sustrato.

Son especificas a un sustrato.

Actúan a cierta temperatura y

condiciones de pH.

Actúan a cierta temperatura y

condiciones de pH.

Son las unidades funcionales del

metabolismo celular

Son las unidades funcionales del

metabolismo celular

…Características

no son consumidas en la reacción, son

REUTILIZABLES.

Reacciones químicas Energía Romper

enlaces

Moléculas participantes

necesitan

para

de

Energía de Activación

denominada

Un catalizadorUn catalizador

sustancia sustancia

es una

que acelera una

reacción químicareacción química

hasta hacerla

instantánea o casi instantánea

instantánea o casi instantánea

Un catalizador acelera la reacción al

disminuir la energía de activación.

Un catalizador acelera la reacción al

disminuir la energía de activación.

Especificidad de

sustrato

Especificidad de

sustrato

Especificidad de acción.

Especificidad de acción.

CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICACARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

El sustrato (S) es la molécula sobre la que

el enzima ejerce su acción catalítica.

El sustrato (S) es la molécula sobre la que

el enzima ejerce su acción catalítica.

Cada reacción está catalizada por una enzima especifica.

Cada reacción está catalizada por una enzima especifica.

E + S ES E + P

Enzima

sustrato

Enzima Enzima

sustrato

Enzima

Complejo Enzima- Sustrato

(complejo activado)

Sitio activo

Productos

La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado

de transición.

La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado

de transición.

El sustrato El sustrato

se une a la

enzimaenzima

a través de

numerosas interacciones

débiles

numerosas interacciones

débiles

como son

puentes de hidrógenopuentes de hidrógeno electrostáticaselectrostáticas hidrófobashidrófobas

en un lugar específico

sitio activositio activo

Enzima

sustrato

Sitio activoSitio activo

Sitio activoSitio activo

es una

pequeña porción

pequeña porción

de la

enzimaenzima

constituído por

serie de aminoácidos

serie de aminoácidos

que interaccionan con el

sustratosustrato

Enzima

sustrato

Sitio activoSitio activo

Enzima

sustrato

Modelos de acción enzimática.Modelos de acción enzimática.

Concentración de enzima y sustrato.

Disponibilidad de Cofactores enzimaticos.

Cofactor. Cofactor.

Cuando se trata de iones o moléculas

inorgánicas. Ej.CO+2, Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+,

Mg2+).

Cuando se trata de iones o moléculas

inorgánicas. Ej.CO+2, Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+,

Mg2+).

Coenzima. Coenzima.

Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas

funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de

vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima

en el que la vitamina es el coenzima.

Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas

funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de

vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima

en el que la vitamina es el coenzima.

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan:

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan:

la actuación de determinadas enzimas

la actuación de determinadas enzimas

coenzimas coenzimas

distintas rutas metabólicas

distintas rutas metabólicas

una deficiencia de ellas

una deficiencia de ellas

importantes defectos metabólicos

importantes defectos metabólicos

son necesarias para

ya que funcionan como

que intervienen en

puede originar

VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales

C (ácido ascórbico)

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno

Escorbuto

B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos

Beriberi

B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en las mucosas

B3 (ácido pantotinico)

Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueño

B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADPPelagra

B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.Depresión, anemia

B12 (cobalamina)

Coenzima en la transferencia de grupos metilo.Anemia perniciosa

Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.

Fatiga, dermatitis...

Temperatura

Enzima Temp. Ópt. (oC)

Mamíferos 37

Bacterias y algas aprox. 100

Bacterias Árticas aprox. 0

Bacterias en muestra de hielo antigua

A medida que la temperatura va aumentando progresivamente hasta llegar a la temperatura optima, la velocidad en que la enzima cataliza una reacción

también aumenta

A medida que la temperatura va aumentando progresivamente hasta llegar a la temperatura optima, la velocidad en que la enzima cataliza una reacción

también aumenta

Al aumentar la temperaturasobre su temperaturaoptima, la actividadenzimática disminuyeporque se dificulta la uniónenzima-sustrato.

-Si se sobrepasan los 50ºC,ocurre unadesnaturalización de lasproteínas.

pH

Pepsina 1.5

Tripsina 7.7

Catalasa 7.6

Enzima pH óptimo

La actividad enzimática es eficaz dentro de un rango de pH que depende del tipo de enzima y de su sustrato.

Valores que traspasen este rango pueden causar desde la alteración del sitio activo hasta la desnaturalización de la enzima.

HIDROLASAS: rompen enlaces incorporando agua ( un radical +H y otro -OH)

LIGASAS: rompen enlaces utilizando la energía liberada del ATP.

LIASAS: adicionan diversos grupos funcionales a los dobles enlacen (C=O / C=C). Desaminasas: favorecen la formación de dobles enlaces (rompen enlaces C- N)

TRANSFERASAS: Transfiere grupos funcionales de una molécula a otra, las quinasas transfieren grupos fosfatos desde el ATP a un sustrato.

OXIDO-REDUCTASAS: participan en reacciones de oxido reducción que implican perdida de dos H por parte del sustrato(oxidación) o ganancia de electrones (reducción).

ISOMERASAS: convierten sustratos isómeros en otros.

Reacciones enzimáticas deficientes

MUTACIONESLetales

EnfermedadesHereditarias

Estas enfermedades normalmente tienen su origen en la pérdida de la actividad de determinada enzima del metabolismo o en cambios en la estructura de una proteína debido a que el gen que codifica estas moléculas ha sufrido una mutación.

Las mutaciones con frecuencia se originan por la sustitución de una simple base nitrogenada por otra.

Enfermedad hereditaria recesiva que afecta a una de cada 40.000 personas.

Se caracteriza por la incapacidad para digerir, absorber o metabolizar el azúcar que contiene la leche, la lactosa.

Los bebés afectados vomitan la leche o presentan niveles elevados de galactosa en la orina.

La acumulación de galactosa produce insuficiencia renal y retraso en el crecimiento, incluso retraso mental.

Reposición de la sustancia que el enfermo no puede metabolizar (la fenilamina en PKU, la galactosa en la galactosemia).

#Reposición de productos (hormonas en deficiencias hormonales hereditarias).

Administración de vitaminas para reforzar la actividad enzimática por el aumento de ingestión de su coenzima (vitamina D en el raquitismo dependiente de esta vitamina).

Reposición enzimática (todavía en fase experimental).

Fenilcetonuria Enfermedad de Tay-sachs Anemia drepanocitica Enanismo acondroplàsico Enfermedad de Huntington Daltonismo Hemofilia Distrofia muscular.

ENFERMEDAD

CARACTERISTICAS GENERALES

FRECUENCIA EN LA POBLACIÓN

CAUSAS ESPECIFICAS