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Dra. Valeska Ormazabal V.
Depto de Ciencias Básicas Facultad de Medicina
Medicina 2011
• Son los catalizadores de las reacciones químicas de los sistemas biológicos.
• La mayoría son proteínas (algunas moléculas de RNA tienen actividad catalítica)
• Tienen gran poder catalítico • Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato • Funcionan en soluciones acuosas en condiciones
suaves de pHy temperatura. • No se consumen en la reacción que catalizan. • Su actividad puede ser regulada.
• Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímicas:
• Seproduzcan a una velocidad adecuada para lacélula • Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades
energéticas y necesidad de producción de distintas sustancias
Importancia: • Biomédica • Agricultura • Industria alimentaria
La función depende de la integridad de la conformación proteica nativa
• •Existen enzimas que son proteínas simples y otras que requieren componentes químicos adicionales: – Cofactores:
• -iones inorgánicos • complejos orgánicos:
– coenzimas – grupos prostéticos
Apoenzima: parte proteína no activa de una enzima Holoenzima:Apoenzima+ Cofactor
Número clasificatorio: E.C. 2.7.1.1. 2. Clase: Transferasa 7. Subclase: Fosfotransferasa 1. Fosfotransferasas con OH como aceptor 1. D-glucosa como aceptor del fosfato
Nombre sistemático: ATP:glucosafosfotransferasa
Nombre trivial: hexoquinasa
Principios fundamentales de la acción catalítica de las enzimas
¿ cómo funcionan las enzimas ?
• En condiciones fisiológicas las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas (estabilidad de biomoléculas)
•Muchas reacciones bioquímicas suponen situaciones poco probables
•Una enzima soluciona estos problemas proporcionando un ambiente tridimensional favorable a la reacción (sitio activo)
La energía libre proporciona información a cerca de: • Dirección de la reacción • Composición en el equilibrio • La cantidad de trabajo realizado en la reacción
• Es un catalizador • Disminuyendo la Energía de Activación • Cataliza el paso de S a P y de P a S. • Acelera la interconversión de S a P. • Incrementa la velocidad de Reacción • <<ΔG de transición, sin cambiar ΔGº
• Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energía de activación
• Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato
• Después de la reacción, enzimas y productos se separan.
• Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción
Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a: • Fijación estereoquímicamente complementaria
del substrato • Transformación catalítica del mismo
En ambas funciones participan:
• Cadenas laterales de los aminoácidos • Grupos o moléculas no proteicas:
Grupos prostéticos Iones metálicos Cofactores
Los siguientes hechos: • Especificidad de la reacción enzimática • Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática
Llevó a postular la existencia de un Centro Activo en la molécula de enzima, capaz de:
• Fijar específicamente al substrato • Transformarlo catalíticamente.
Enzima
• Complementariedad geométrica
• Complementariedad de cargas, uniones iónicas
• Modelos:
Llave – cerradura.
Encaje inducido
Estado de transición
La unión del sustrato es muy específica
Teorías de la acción enzimática, 1
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática
Teorías de la acción enzimática, 2
La enzima sufre una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión con el sustrato, adaptándose a la conformación de éste.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.
Teorías de la acción enzimática, 3
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad definiendo la acción enzimática como
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad complementario no al substrato o al producto, sino al estado de transición entre ambos.
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