GLICOGENOSINTESI E GLICOGENOLISI. OMOPOLISACCARIDE

GLICOGENOSINTESIE

GLICOGENOLISI

OMOPOLISACCARIDE

STRUTTURA DEL GLICOGENO

GLICOGENO SINTESI

Sintesi “de novo” di Glicogeno

Enzima Ramificante

A M I D O

GLICOGENO LISI

Glicogeno Fosforilasied enzima

deramificante

Vitamina B6

Enzima Deramificante

Nel Fegato il Glucosio 6-P viene defosforilato a Glucosio

Regolazione ormonale del metabolismo del glicogeno

Il glucosio si lega ad un sito allosterico della glicogeno fosforilasi a epatica e induce una modifica conformazionale che espone il residuo di serina fosforilato all’azione della fosforilasi a fosfatasi (PP1). Questa fosfatasi converte la glicogeno fosforilasi a in fosforilasi b, riducendone l’attività e diminuendo la degradazione del glicogeno in risposta ad un aumento del glucosio ematico. Anche l’insulina agisce indirettamente stimolando PP1 e diminuendo la degradazione del glicogeno.

Regolazione allosterica

Effetto della GSK3 sull’attività della glicogeno sintasi. La Glicogeno sintasi a ha tre residui di serina che sono fosforilati dalla glicogeno sintasi chinasi 3 (GSK3). Questa fosforilazione converte la glicogeno sintasi nella forma b inattiva. L’azione della GSK3 richiede che essa venga fosforilata (priming) dalla caseina chinase (CKII).

L’Insulina induce il passaggio dalla glicogeno sintasi b alla glicogeno sintasi a bloccando l’attività della GSK3 ed attivando una fosfoproteina fosfatasi (PP1 nel muscolo, un’altra fosfatasi nel fegato). Nel muscolo, l’epinefrina attiva delle PKA che fosforilano la glycogen-targeting protein GM (vedi Figura 15-40) in un sito che provoca la dissociazione di PP1 dal glicogeno. Il Glucosio 6-P favorisce la defosforilazione della glicogeno sintasi legandosi ad essa e promuovendo una conformazione che è un migliore substrato per PP1. Anche il Glucosio promuove la defosforilazione; il legame del glucosio alla glicogeno fosforilasi a induce un cambio conformazionale che favorisce la sua defosforilazione e trasformazione in glicogeno fosforilasi b, operato dalla PP1

Priming of GSK3 phosphorylation of glycogen synthase. (a) Glycogen synthase kinase 3 first associates with its substrate (glycogen synthase) by interaction between three positively charged residues (Arg96, Arg180, Lys205) and a phosphoserine residue at position +4 in the substrate. This association aligns the active site of the enzyme with a Ser residue at position 0, which it phosphorylates. This creates a new priming site, and the enzyme moves down the protein to phosphorylate the Ser residue at position –4, and then the Ser at –8.

GSK3 has a Ser residue near its amino terminus that can be phosphorylated by PKA or PKB (see Figure 15-39).This produces a "pseudosubstrate" region in GSK3 that folds into the priming site and makes the active site inaccessible to another protein substrate, inhibiting GSK3 until the priming phosphoryl group of its pseudosubstrate region is removed by PP1.Other proteins that are substrates for GSK3 also have a priming site at position +4, which must be phosphorylated by another protein kinase before GSK3 can act on them.

Priming of GSK3 phosphorylation of glycogen synthase.

insulin receptor substrate-1 (IRS-1); phosphatidylinositol 3-kinase (PI-3K); phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2); phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate (PIP3); protein kinase (PDK-1); protein kinase (PKB); phosphorylated glycogen synthase kinase 3 (GSK3) in its pseudosubstrate region. The inactivation of GSK3 allows phosphoprotein phosphatase 1 (PP1) to dephosphorylate and thus activate glycogen synthase.

The path from insulin to GSK3 and glycogen synthase.

Glycogen-targeting protein GM

CONTROLLODELLA

GLICEMIA

Assorbimento intestinale del glucosio

Recupero del glucoso dal glicogeno o amido introdotto con la dieta

· La-Amilasi è una endoglicosidasi

• Essa spezza l’amilopectina o il glicogeno in maltosio, maltotrioso e altri piccoli oligosaccaridi

• It is active on either side of a branch point, but activity is reduced near the branch points

• Debranching enzyme cleaves "limit dextrins"

• Note the 2 activities of the debranching enzyme

Biosintesi dell’insulina. Viene operata

dalle cellule beta. Si passa dalla pre-pro-

insulina alla pro-insulina e infine

all’insulina che viene espulsa in granuli

secretori contenenti anche Zinco ed un

peptide C residuo.

L’insulina

•aumenta l’assunzione di glucosio da

parte delle cellule

•aumenta la sua utilizzazione

diminuisce il processo di gluconeogenesi

La regolazione della secrezione di insulina è dovuta

•primariamente alla concentrazione di glucosio

•secondariamente all’aumento della

concentrazione plasmatica di aminoacidi

all’aumento del cortisolo, del glucagone

di ioni K+ e Ca+

I sensori delle variazioni

glicemiche sono le cellule beta

Le molecole di glucosio entrate

nelle cellule beta vengono

demolite ossidativamente con

produzione di ATP.

L’aumento di ATP induce la

chiusura di particolari canali K+

(ATP-sensibili) cui consegue una

depolarizzazione ed apertura dei

canali ionici Calcio voltaggio

dipendenti.

A questo segue la

liberazione dell’ormone

Meccanismo di rilascio dell’insulina

GLICOGENOSINTESI E GLICOGENOLISI. OMOPOLISACCARIDE

Documents

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0 25 50 1:1€000 - Bane NOR · e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e e

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30 gennaio 08DEF - unipv.it- inibisce la glicogenolisi (deg. glicogeno) - inibisce la gluconeogenesi 3. Nei muscoli: - promuove la sintesi proteica e inibisce il catabolismo proteico

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