2

1. Опис навчальної дисципліни

Біохімія тварин з основами фізичної і колоїдної хімії (ч. 1)

___________________________________________________________________ (назва)

Галузь знань, напрям підготовки, спеціальність, освітньо-кваліфікаційний рівень

Освітньо-кваліфікаційний рівень «Бакалавр» Напрям підготовки «Ветеринарна медицина» Спеціальність 211- «Ветеринарна медицина»

Спеціалізація

Характеристика навчальної дисципліни

Вид Обов’язкова / вибіркова

Загальна кількість годин 105

Кількість кредитів ECTS 3,5

Кількість змістових модулів 3

Курсовий проект (робота) (за наявності) -

Форма контролю Залік

Показники навчальної дисципліни для денної та заочної форм навчання

денна форма навчання заочна форма навчання

Рік підготовки (курс) 1

Семестр 2

Лекційні заняття 30 год. год.

Практичні, семінарські заняття - год. год.

Лабораторні заняття 45 год. год.

Самостійна робота год. год.

Індивідуальні завдання - год. год.

Кількість тижневих аудиторних

годин для денної форми навчання

5 год.

3

2. Мета та завдання навчальної дисципліни

Мета «Біохімії тварин з основами фізичної і колоїдної хімії» - сформувати у

студентів цілісну систему знань про хімічний склад живих організмів, фізико-

хімічні і біологічні властивості природних сполук, основні шляхи обміну речовин,

механізми регуляції та взаємозв’язку біохімічних перетворень, тобто оволодіти

теоретичними основами метаболічних процесів та їх регуляції у тварин і

практичними навичками їх вивчення.

Завдання курсу «Біохімії тварин з основами фізичної і колоїдної хімії»

вивчити основи життєдіяльності організмів, а саме: структуру, фізико-хімічні та

біологічні властивості речовин, їх обмін і його регуляцію та зміни метаболічних

процесів за допомогою як кормових, так і лікарських засобів з метою зміцнення

здоров’я та підвищення рівня продуктивності тварин.

У результаті вивчення навчальної дисципліни студент повинен

знати: - хімічні основи життєдіяльності організмів, зокрема хімічну будову та

властивості природних сполук і їхніх комплексів, основні шляхи і механізми

регуляції метаболізму, біохімічні механізми реалізації генетичної інформації;

- теоретичне і практичне значення біохімії, її взаємозв’язок з іншими

природничими науками;

- новітні досягнення біохімії та перспективи їх використання у різних

галузях народного господарства, особливо у ветеринарній медицині;

вміти: орієнтуватися в біохімічних дослідженнях на сучасному рівні, а

саме: обирати відповідні фізико-хімічні і біохімічні методи й методологічні

підходи та обладнання, відбирати біологічні зразки, володіти загальноприйнятими

методиками з визначення у біологічних об’єктах різних метаболітів, показників за

допомогою приладів біохімічної лабораторії з метою характеристики

фізіологічного стану тварин та його змін.

3. Програма та структура навчальної дисципліни для:

– повного терміну денної форми навчання;

Змістовий модуль 1. Основи фізичної і колоїдної хімії (назва)

Тема лекційного заняття 1. Біохімія тварин - історія її розвитку та місце

серед природничих наук.

Біохімія. Історія розвитку біохімії як науки. Біохімія як наука про

походження та розвиток життя. Зв'язок з суміжними і прикладними науками.

*Місце біохімії як навчальної дисципліни в системі біологічної освіти та її

значення для ветеринарної медицини. Сучасні проблеми та перспективи розвитку

біохімії (вступна лекція; *тема самостійної роботи)

Тема лекційного заняття 2. Основи фізичної хімії (1)

4

Предмет та методи фізичної хімії. рН, значення для організму. Шкала рН.

Довжина та енергія зв’язку. Типи фізико-хімічних взаємодій у речовині: хімічна,

фізична. Водневий зв’язок.

*Міжмолекулярні взаємодії. Агрегатний стан речовин. Гази ідеальні і

реальні. Газові закони, їх значення для розуміння процесів газообміну в організмі.

Кипіння і випаровування речовин.

Тема лекційного заняття 3. Основи фізичної хімії (2)

Буферні розчини, їх складові. Буферні системи крові. Розчини.

Класифікація. Характеристика кислотно-лужного стану організму. Дифузія.

Осмос. Осмотичний тиск. Онкотичний тиск.

Тема лекційного заняття 4. Основи фізичної хімії (3)

Теорія розчинів. Розчинення речовин. Сольватні оболонки. Гіпотонічний,

гіпертонічний та ізотонічний розчини. Гемоліз і плазмоліз еритроцитів. Сорбція,

види сорбції. Хімічна та фізична природа сорбції. Адсорбція, види адсорбції.

*Поверхнево-активні речовини. Сорбція та біологічні явища, значення.

Хроматографічні й електрофоретичні методи розділення високомолекулярних

речовин. В’язкість. Динамічна в’язкість, внутрішнє тертя. Текучість рідин.

Тема лекційного заняття 5. Основи фізичної хімії (4)

Рівновага в системі розчин-пара. Закони Рауля. Кріоскопічні та

ебуліоскопічні методи. Дисперсні системи, їх класифікація.

*Поверхневі явища в дисперсних системах. Поверхневий натяг, поверхнева

енергія.

Тема лекційного заняття 6. Основи колоїдної хімії (1)

Предмет та методи колоїдної хімії. Колоїдні розчини, їх характеристика.

Молекулярно-кінетичні властивості колоїдних розчинів. Електрокінетичні

властивості розчинів. Кінетична і агрегатна стійкість колоїдних розчинів.

Коагуляція.

*Синерезис. Золі. Молекулярно-кінетичні властивості золів.

Тема лекційного заняття 7. Основи колоїдної хімії (2)

Будова колоїдної частинки. Ізоелектричний стан колоїдних систем.

Колоїдний захист і використання у ветеринарній медицині. Оптичні властивості

золів.

*Методи приготування золів. Очищення колоїдних розчинів: діаліз,

електродіаліз, адсорбент. Аерозолі. Драглі, характеристика, класифікація,

властивості.

Змістовий модуль 2. Фізико-хімічні методи досліджень у біохімії

Тема лекційного заняття 1. Фізико-хімічні методи досліджень у біохімії (1)

Фізико-хімічні основи методів досліджень у біохімії. Фізико-хімічні основи

спектрального аналізу сполук (спектрофотометричні й колориметричні методи) та

розділення субстанцій з допомогою хроматографічного й електрофоретичного

методів та диференційного центрифугування, рентгеноструктурного аналізу,

сиквенування високомолекулярних сполук тощо.

*Визначення невідомої концентрації речовини.

Тема лекційного заняття 2. Фізико-хімічні методи досліджень у біохімії (2)

5

Біосубстанції й їх хімічний склад як об’єкти біохімічних досліджень,

поживні середовища та препаративні методи. Отримання мінеральних та

органічних речовин.

*Вибір об’єктів біохімічних досліджень (наприклад, з енергетичної

цінності). Мета використання середовищ. Гомогенізація. Приклади

препаративних методів (центрифугування). Отримання компартментів клітин.

Змістовий модуль 3. Статична біохімія

Тема лекційного заняття 1. Клітина і її органічні сполуки.

Вуглеводи (1)

Загальна характеристика. Моно-, оліго-, полісахариди. Глікозидний зв’язок,

типи зв’язків. Вивчення хімічних властивостей сахарози, лактози, крохмалю.

*Лабораторні спрощені тести на вуглеводи.

Тема лекційного заняття 2. Вуглеводи (2)

Гомополісахариди. Гетерополісахариди. Функції та біологічне значення

вуглеводів у організмі.

*Роль вуглеводів як структурних елементів у клітинах рослин і тварин.

Тема лекційного заняття 3. Ліпіди (1, 2)

Прості і складні ліпіди. Прості ліпіди: ацилгліцероли, воски (основні

представники). Загальна характеристика: будова, фізико-хімічні властивості і

функціональна роль. Жирні кислоти (насичені; моно- і полієнові), їх фізико-

хімічні властивості. Ейкозаноїди (будова і функції). Спирти як компоненти

простих ліпідів. Омилювані ліпіди.

*Поверхнево активні властивості мила.

Складні ліпіди: загальна характеристика, будова, склад, біологічне

значення, як структурні елементи біологічних мембран. Фосфоліпіди

(гліцерофосфоліпіди та сфінгофосфоліпіди), гліколіпіди (глікозилгліцероли та

глікозилсфінголіпіди), основні їх представники.

*Неомилювані ліпіди: терпени (похідні терпенів - каротини та вітамін А,

вітамін Е) і стероїди (структура і властивості окремих представників:

холестерол, жовчні кислоти, стероїдні гормони, вітаміни групи Д).

Тема лекційного заняття 4. Амінокислоти, пептиди, протеїни (1 і 2)

Амінокислоти: загальна характеристик, класифікація. Замінні і незамінні

амінокислоти. Біологічне значення.

*Методи визначення амінокислот. Нінгідринова реакція на амінокислоти.

Протеїни: класифікація, хімічний склад. Прості та складні протеїни. Прості

протеїни: структура, властивості, функції, окремі представники і їх роль.

*Методи виділення протеїнів. Фракціонування протеїнів.

Тема лекційного заняття 5. Амінокислоти, пептиди, протеїни (3)

Складні білки: структура, властивості і біологічна роль хромопротеїнів

(флавопротеїни і гемопротеїни), глікопротеїнів, ліпопротеїнів, металопротеїнів,

фосфопротеїнів і нуклеопротеїнів. Функціональна роль окремих білків.

*Баланс азоту в організмі тварин. Загальний, білковий, небілковий азот.

Тема лекційного заняття 6. Нуклеозиди, нуклеотиди, нуклеїнові кислоти

(НК) (1, 2)

6

Нуклеозиди, нуклеотиди, НК. Поширення і локалізація у біооб’єктах, склад,

біологічна роль. Нітрогенвмісні основи. Вуглеводні компоненти. Хімічна будова,

функції і використання нуклеозидів і нуклеотидів. Загальна характеристика ДНК і

РНК.

*Стан нуклеїнових кислот у клітині.

Будова і властивості ДНК і РНК. Структурна організація оліго- і

полінуклеотидів. Характеристика первинної структури ДНК. Подвійна спіраль

ДНК, зв’язки, що стабілізують структуру ДНК. Принцип компліментарності.

Одно- і дволанцюгові ДНК. Структура, властивості і функції інформаційних,

рибосомальних і транспортних РНК. Фізихо-хімічні властивості ДНК і РНК.

*Молекулярна організація ядерного хроматину і рибосом.

7

Cтруктура навчальної дисципліни

Назви змістових

модулів і тем

Кількість годин

денна форма Заочна форма

усього у тому числі усього у тому числі

л п лаб інд с.р. л п лаб інд с.р.

1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13

Змістовий модуль 1. Основи фізичної і колоїдної хімії

Тема 1. Біохімія тварин

- історія її розвитку та

місце серед

природничих наук.

6 2 2 2

Тема 2. Основи

фізичної хімії 20 8 10 2

Тема 3. Основи і

колоїдної хімії 10 4 4 2

Разом за змістовим

модулем 1 36 14 16 6

Змістовий модуль 2. Фізико-хімічні методи досліджень у біохімії

Тема 1. Фізико-

хімічні методи

досліджень у біохімії

30 4 10 16

Разом за змістовим

модулем 2 30 4 10 16

Змістовий модуль 3. Статична біохімія

Тема 1. Клітина і її

органічні сполуки.

Вуглеводи

14 4 8 2

Тема. 2. Ліпіди 7 2 3 2

Тема 3. Амінокислоти,

пептиди, протеїни 12 4 6 2

Тема 4. Нуклеозиди,

нуклеотиди,

нуклеїнові кислоти

6 2 2 2

Разом за змістовим

модулем 3 39 12 19 8

Курсовий проект

(робота) з __________

___________________

(якщо є в робочому

навчальному плані)

Усього годин 105 30 45 30

4. Теми семінарських занять

(не планується) №

з/п

Назва теми Кількість

годин

1

2

...

8

5. Теми практичних занять

(не планується) №

з/п

Назва теми Кількість

годин

1

2

...

6. Теми лабораторних занять №

з/п

Назва теми Кількість

годин

1. Правила роботи та техніка безпеки в біохімічній лабораторії.

Прилади та обладнання біохімічної лабораторії. Посуд, реактиви,

розчини.

Основи фізичної і колоїдної хімії

рН: методи визначення. Визначення рН розчинів

колориметричним (або індикаторним) методом. Вимірювання рН

у біологічних зразках

4

2. Буферні розчини. Приготування ацетатного буферу та підрахунок

його рН. Приготування фосфатного буферу та підрахунок його

рН. Визначення буферної ємності. Визначення впливу розведення

буферного розчину на його рН і буферну ємність.

2

3. Осмос. Осмотичний тиск у біологічних системах. Вплив розчинів

з різним осмотичним тиском на клітини. Осмотичний тиск в

еритроцитах. Явище гемолізу крові, спричинене змінами

осмотичного тиску.

4

4. .

.

.

Сорбція і біологічні явища. Адсорбційна здатність сорбентів щодо

електролітів, фарб і золю. Адсорбційна здатність вугілля. Процеси

сорбції і десорбції. Адсорбція фуксину на склі і його десорбція.

2

5. Колоїдні розчини. Високомолекулярні сполуки біологічних рідин.

Одержання колоїдних розчинів за допомогою диспергування.

Приготування золю ферум (ІІІ) гідроксиду методом гідролізу.

Приготування золі берлінської лазурі. Отримання золю срібла.

Властивості колоїдних розчинів. Визначення знаку заряду

колоїдних частинок. Коагуляція колоїдних розчинів. Вивчення

колоїдного захисту. Незворотня коагуляція органічних колоїдів

4

6. Змістовий модуль 1. Основи фізичної і колоїдної хімії

7. Фізико-хімічні методи досліджень у біохімії

Спекторофотометричні і фотоелектроколориметричні методи.

Побудова калібрувального графіка для визначення концентрації

протеїну з біуретовим реактивом.

Центрифугування. Виділення глікогену з тканин тварин за

методом Пфлюгера. Одержання фракцій клітини за допомогою

центрифугування

(модельний експеримент)

Основи електрофоретичного розділення високомолекулярних

сполук. Визначення протеїнових фракцій сироватки крові з

допомогою електрофорезу. Визначення протеїнових фракцій

сироватки турбідиметричним методом.

Хроматографічні методи. Обчислення Rf фракцій ліпідів у м’язах

2

2

2

2

2

9

за отриманими результатами їх розділення методом тонкошарової

хроматографії (ТШХ). Метод паперової хроматографії в

розділенні суміші амінокислот (модельний дослід) і барвників

(приклад висхідної паперової хроматографії).

8. Змістовий модуль 2. Фізико-хімічні методи досліджень у біохімії

9. Статична біохімія

Вуглеводи: полісахариди. Кольорові реакції на крохмаль і

глікоген. Колоїдні властивості крохмалю. Кислотний гідроліз

крохмалю. Розчинення клітковини в аміачному розчині окису

купруму (реактив Швейцера)

Вуглеводи: моно-, дисахариди. Виявлення гідроксильних

(спиртових) груп в моносахаридах. Реакції окиснення вуглеводів з

альдегідною групою й відновлення йонів металів у лужному

середовищі (Проба Троммера). Кількісне визначення глюкози в

розчині за методом Фелінга. Реакція Селіванова на кето гексози.

Реакції на сахарозу. Відновлення йонів металів. Кольорові реакції

на сахарозу.

2

2

2

2

10. Ліпіди і їх компоненти. Виявлення жирів. Акролеїнова проба.

Розчинність жирів у різних розчинниках. Процес омилення жирів.

Утворення нерозчинного у воді мила. Гідроліз мила. Виявлення в

жирах ненасичених жирних кислот (ЖК). Окиснення ненасичених

жирів.

3

11. Протеїни. Біуретова реакція. Зворотні реакції осадження

протеїнів: висолювання амоній сульфатом; осадження спиртом.

Незворотні реакції осадження протеїнів: солями важких металів;

реактивами на алкалоїди (таніном, калію гексаціаноферратом і

пікриновою кислотою; концентрованими неорганічними

кислотами; органічними кислотами; кип’ятінням. Фізико-хімічні

властивості білків: визначення ізоелектричної точки (рІ) протеїну

(желатину).

Амінокислоти. Демонстраційний приклад хроматографічного

розділення амінокислот. Якісні реакції на амінокислоти:

ксантопротеїнова реакція на амінокислоти; реакція на триптофан

(реакція Адамкевича); реакція на сульфурвмісні амінокислоти

(реакція Фоля). Розкладання амінокислот нітритною кислотою.

Аміди кислот. Сечовина та її властивості: одержання

нітратнокислої солі сечовини; розкладання сечовини нітритною

кислотою; розкладання сечовини при нагріванні, біуретова

реакція.

2

2

2

12. Нуклеїнові кислоти і їх компоненти. Виділення

дезоксирибонуклеопротеїну. Гідроліз нуклеопротеїну. Виявлення

ДНК у дезоксирибонуклеопротеїні. Виявлення пентоз. Виявлення

пуринових основ. Визначення у гідролізаті фосфатної кислоти.

2

13. Змістовий модуль 3. Статична біохімія

Разом 45

10

7. Контрольні питання, комплекти тестів для визначення рівня засвоєння

знань студентами.

- Біохімія (Вступ). Основи фізичної і колоїдної хімії

- Фізико-хімічні методи досліджень в біохімії - в основному питання щодо

використання методів (спираючись на матеріал робочого зошити та

лекційний матеріал)

1. Біологічна хімія (або біохімія) ...?

2. Біохімія за напрямком вивчення організмів поділяється на...?

статична біохімія вивчає ..?

динамічна біохімія вивчає ..?

функціональна біохімія вивчає ..?

3. Хто запропонував розділити продукти харчування на вуглеводи, ліпіди і білки?

4. Ким виконаний синтез сечовини?

5. Хто довів, що органічні компоненти можуть бути створені штучно?

6. Ким синтезований вперше моносахарид?

7. Хто відкрив додаткові фактори харчування?

8. Як називаються такі додаткові фактори харчування, і хто їх відкрив?

9. Хто автор пероксидної теорії біологічного окиснення?

10. Хто з вчених визначив значення багатьох макро- і мікроелементів?

11. Хто отримав Нобелівську премію за відкриття циклу лимонної кислоти?

12. Відкриття чого дало початок розвитку з біохімії нової науки?

13. На основі дослідження чого виникла молекулярна біологія

14. Центральна догма молекулярної біології

15. Які вчені прийняли участь у вивченні структури ДНК та запропонуванні

взаємозв’язку між нею і перенесенням генетичної інформації?

16. Робота яких вчених показала, що один ген продукує один ензим і отримала

Нобелівську премію?

17. Які дослідження дали початок розвитку новому напряму в судовій експертизі

у кінці 80-х рр ХХ ст?

18. Завдяки яким дослідженням був звинувачений у вбивстві та засуджений Колін

Пітчфорк у США в 1988р.?

19. Хто з вчених був одним із засновників української школи біохіміків?

20. Які вчені належали до школи біохіміків Інституту біохімії імені О.В.

Палладіна?

21. Які три головних види біохімії розвиваються сьогодні? (Біохімія рослин,

Загальна біохімія, Гуманна/медична/лікарська біохімія)

22. Фізична хімія... ?

23. Рівняння іонізації води ... ?

24. [Н3О+] чи [ОН

-] в 1 л чистої води при 25° С є рівною ... ?

25. Іонний добуток води (Кw) ... ?

26. Чи стала величина іонного добутку води?

11

27. Від чого залежить величина іонного добутку води?

28. рН ...?

29. В залежності від значення рН розрізняють середовище:

сильнокисле рН = ?

слабкокисле рН = ?

нейтральне – рН=?

слабколужне рН = ?

сильнолужне рН = ?

Фенолфталеїн при рН нижче 8,0 – ?, а вище 8,0 стає ??

Метилоранж до рН 3,0 має ? колір, а вище 3,0 - ??

Лакмус до рН 6,0 має ? колір, а вище 6,0 - ??

30. Щоб процес відбувався за сталого значення рН, у розчин вводять ??, які

підтримують рН середовища практично незмінним.

31. Які механізми забезпечують те, що фізіологічні рідини організму

характеризуються сталим значенням рН?

32. За участю яких органів забезпечуються фізіологічні механізми регуляції рН?

33. Які біологічні буферні системи відіграють ключову роль у фізико-хімічних

механізмах регуляції сталості рН?

у плазмі крові Які біологічні буферні системи відіграють ключову роль у

фізико-хімічних механізмах регуляції сталості рН?

в еритроцитах Які біологічні буферні системи відіграють ключову роль у

фізико-хімічних механізмах регуляції сталості рН?

34. Яка буферна система є найважливішою у клітинах?

35. Яка буферна система є найважливішою у сечі?

36. Яка буферна система є найважливішою у секретах залоз травлення?

37. Буферними системами називають... ?

38. Зміна рН крові навіть на ?-?? одиниці призводить до серйозних патологічних

порушень

39. Якою є здатність буферних розчинів зберігати стале значення рН при

додаванні кислот ..?

40. Якою є здатність буферних розчинів зберігати стале значення рН при

додаванні лугів..?

41. Якою є здатність буферних розчинів зберігати стале значення рН при

розведенні ..?

42. Кількісна міра стійкості буферних систем підтримувати стале значення рН є ..?

43. Буферною ємністю (В) називають ..?

44. Дія буферних систем (фізико-хімічні механізми) надає можливість організму,

як якій ?? термодинамічній системі реалізувати принцип Ле Шатальє?

45. В чому полягає принцип Ле Шательє щодо дії буферних систем?

46. Де діє білкова буферна система ?

47. Які речовини переважно входять до складу білкової буферної системи?

12

48. Якими властивостями і яких речовин можна пояснити механізм дії білкової

буферної системи?

49. Схожість і відмінність між цвіттеріоном, аніоном і катіоном?

50. Дати пояснення біполярному іону?

51. Кислотно-основний стан (КОС) крові, як невід'ємна складова гомеостазу,

забезпечує ?

52. За допомогою яких механізмів регулювання досягається кислотно-основний

стан ?

53. За нормальних умов функціонування організму рН крові, залежно від

індивідуальних особливостей кожної людини коливається в яких межах ?

54. Чому дорівнює середнє значення рН крові ?

55. Яке значення рН оптимальним для роботи численних ферментних систем,

перебігу реакцій гідролізу, протолізу та окисно-відновних процесів за участю Н+ і

ОН-?

56. Зміщення кислотно-основного стану крові в напрямку підвищення

концентрації йонів Гідрогену називають ...?

57. Зміщення кислотно-основного стану крові в напрямку зниження концентрації

йонів Гідрогену називають ...?

58. Алкалоз - це...?

59. Ацидоз - це ..?

60. Розчинами називають...?

61. Яка речовина є універсальним розчинником твердих, рідких і газоподібних

речовин?

62. Плазма крові складається з води на ? %

63. Плазма крові складається з сухої речовини на ?? %

64. Мінімальна теплоємність води відповідає t = ?? °C

65. Велика значення для перебігу біологічних процесів мають такі властивості

води як?

66. Розчини – це ..?

67. Компоненти розчину – це ...?

68. Розчинник – це ...?

69. Розчинена речовина (одна або кілька) є ...?

70. При утворенні розчину що відбувається з фізичними властивостями його

компонентів?

71. Які ви знаєте теорії розчинів?

72. За фізичною теорією розчинів (С. Арреніус, Я. Вант-Гофф, В. Оствальд)

розчинення розглядали як ЯКИЙ процес ?

73. Які інші назви хімічної теорії розчинів ?

74. На чому ґрунтується хімічна теорія розчинів (Д. Менделєєв, І. Каблуков, М.

Курнаков)?

75. Чи є єдина сучасна теорія розчинів?

13

76. Які точки зору об'єднує сучасна теорія розчинів ?

77. Який основний фізико-хімічний параметр, котрим визначають природу

розчинника і полярність його молекул?

78. Які ви знаєте полярні розчинники?

79. Який з полярних розчинників має найбільший дипольний момент?

80. Чому вода є добрим є добрим розчинником сполук з іонним і ковалентним

зв'язками?

81. В яких розчинниках легко розчиняються речовини з неполярним ковалентним

зв'язком?

82. Розчини, утворення яких не супроводжується зміною об'єму і теплового

ефекту називають ..?

83. Які розчини наближаються до моделі ідеального розчину ?

84. Як називають самочинний процес вирівнювання концентрації речовини у

всьому об'ємі розчину, зумовлений тепловим рухом частинок розчиненої

речовини і розчинника ?

85. В якому напрямі відбувається дифузія?

86. Який процес називають осмосом?

87. Чим зумовлений осмотичний тиск?

88. В чому полягає закон Вант-Гоффа?

- Вираз "Осмотичний тиск розчину прямопропорційний його молярній

концентрації та абсолютній температурі" називають..?

89. Як називають осмотичну концентрацію ?

90. Яким чином пов'язані осмотичний тиск і осмомоляльність?

91. Яка взаємозалежність між гіпер- і гіпотонічним розчинами і їх осмотичним

тиском?

92. Які розчини називають ізотонічними?

93. Ізотонічність є важливою для яких розчинів?

94. У клінічній практиці ізотонічні розчини мають осмотичний тиск рівний...?

95. У клінічній практиці ізотонічні розчини - це ...?

96. До чого подібні фізіологічні розчини за свої складом?

97. Руйнування оболонки еритроцитів при введенні у плазму крові гіпотонічних

розчинів супроводжується виходом гемоглобіну в плазму називають..?

98. Поява "лакової крові" спостерігається за якого процесу...?

99. Явище зморщування еритроцитів при введенні в плазму кров гіпертонічних

розчинів називають ...?

100. Колоїдна хімія – це …

101. Задачі на приготування розчинів %- концентрації (як на модулі)

102. Задачі щодо рН (як на модулі)

103. Закони Рауля (І і ІІ)

104. Міцели…?

105. Як можна відрізнити золь від істинного розчину?

106. Де використовують явище утворення конусу Тіндаля?

14

107. Який колоїд має найбільший захисний ефект?

108. Який колоїд має найменший захисний ефект?

109. Що означає «Золоте число» для високомолекулярної сполуки?

110. Для чого використовується центрифугування в біохімічних дослідженнях?

Пояснити, бажано з використанням прикладу.

111. Який основний принцип методу гель-фільтрації? Приклади використання.

112. У чому полягає принцип електрофорезу в агарозі? Навести приклади

використання.

113. У яких випадках використовують показники спектрофотометричних

приладів?

114. Які фізико-хімічні основи вказаного нижче методу? Використання у

біохімічних дослідження.

115. Для чого використовується ультрацентрифугування в біохімічних

дослідженнях? Пояснити, бажано з використанням прикладу.

116. Який основний принцип розділення ВМС (високомолекулярні сполуки) за

допомогою іонообмінної хроматографії? Приклади використання.

117. У чому полягає принцип електрофорезу в ПААГ(поліакриламідний гель)?

Навести приклади використання.

118. У яких випадках використовують показники фотоелектрокалориметра?

119. Для чого використовується зональне центрифугування в біохімічних

дослідженнях? Пояснити, бажано з використанням прикладу.

120. Який основний принцип розділення ВМС за допомогою тонкошарової

хроматографії? Приклади використання.

121. У чому полягає принцип електрофорезу на ацетат-целюлозній плівці?

Навести приклади використання.

122. У яких випадках використовують показники, отримані за допомогою

турбідиметричного методу?

123. З якою метою використовується препаративне центрифугування? Пояснити,

бажано з використанням прикладу.

124. Які можливості хроматографії на папері? Що вперше було розділено за

допомогою цього методу?

125. За допомогою чого розділяються молекули при електрофорезі? Навести

приклади використання.

126. Навести приклади використання фотоколориметрії у вивченні біохімічних

процесів, які мають місце в організмі тварин?

127. З якою метою використовується аналітичне центрифугування? Пояснити,

бажано з використанням прикладу.

128. Які відмінності між гель-фільтрацією і хроматографією на іонообміннику?

129. Які чинники впливають на рухомість молекул при електрофорезі? Навести

приклади використання.

130. Чим відрізняються спектрофотометричні методи вимірювань від

фотоколориметричних?

15

131. Які центрифуги використовуються для аналітичного центрифугування?

Пояснити, бажано з використанням прикладу.

132. Яке центрифугування використовують у медико-біологічних дослідженнях

для розділення біополімерів, вірусів, субклітинних елементів використовують?

133. За рахунок чого відбувається розділення фракцій ліпідів, які наявні в м’язах

за використання методу тонкошарової хроматографії?

134. Чи можливо за допомогою електрофорезу дізнатися молекулярну масу

досліджуваної сполуки? Навести приклади використання.

135. Яке теоретичне підґрунтя адсорбційних оптичних методів аналізу?

136. Що таке діаліз і де використовується? Яке явище є в основі цього методу?

137. Дати визначення поняттю «кліренс».

138. Як вирощуються кристали міоглобіну? За допомогою якого методу вивчають

просторову будову протеїнів, використовуючи їх кристали?

139. Для чого використовується сиквенування нуклеїнових кислот?

Крім вказаних вище питань, слід звернути на питання :

- Статична біохімія (питання за матеріалом лекцій) За які дослідження стали лауреатами Нобелівських премій: Г. Кребс, Ф. Сенгер,

М.Перутц і Дж. Кендрю, Д. Уотсон і Ф. Крік, Дж. Бідл і Е.Татум, Е. Файєр і К.

Мелло

Вуглеводи (структурна організація, властивості і значення) Полісахариди: крохмаль (амілоза, амілопектин), глікоген, хітин, целюлоза,

геміцелюлоза, інулін, леван, флеїн, гексозани, пентозами, глюкани, фруктами,

манани і мономери полісахаридів; гідроліз крохмалю і його продукти

Дисахариди: лактоза, мальтоза, ізомальтоза, целобіоза, сахароза, трегалоза і

їх мономери

Моносахариди: глюкоза, глюконова кислота, фруктоза, галактоза, маноза,

рибоза, рибулоза, ксилоза, ксилулоза, еритроза, треоза, гліцеральдегід,

діоксиацетонфосфат

Реакції окиснення і відновлення моносахаридів

Ліпіди (структурна організація, властивості і значення)

Класифікація ліпідів

Прості ліпіди: Триацилгліцероли (приклади), воски (бджолиний віск і

спермацет)

Складні ліпіди: фосфоліпіди (фосфатидна кислота, фосфатидилхолін,

фосфатидилетаноламін, фосфатидилсерин), сфінголіпіди (сфігофосфоліпіди) та їх

складові частини

Омилювані і неомилювані ліпіди (терпени, стероїди)

Компоненти ліпідів: жирні кислоти або ЖК (насичені ЖК - лауринова

(додеканова) кислота, міристинова (тетрадеканова) кислота, пальмітинова

(гексадеканова) кислота, стеаринова (октадеканова) кислота, арахінова

(ейкозанова) кислота; ненасичені ЖК -пальмітоолеїнова (цис-гексадецен-10-ова)

16

кислота, олеїнова (цис-октадецен-9-ова) кислота, лінолева (цис-,цис-октадекадієн-

9,12-ова) кислота, ліноленова (цис-,цис-,цис-октадекатрієн-9,12,15-ова) кислота,

арахідонова (цис-,цис-,цис-,цис-ейкозатетраєн-5,8,11,14-ова) кислота) і спирти

(гліцерол, етандіол, етанол, сфінгозин, холестерол, цетиловий і мірициловий

спирти)

«Акролеїнова проба» - визначення гліцерилу в яких жирах

Дегідрогенізація насичених і ненасичених ЖК

Протеїни (структурна організація, властивості і значення) Класифікація протеїнів, приклад ряду протеїнів щодо зростання їх розмірів

Прості білки (визначення, представники, структурна організація)

Складні білки (визначення, представники, структурна організація):

наприклад, глікопротеїни (імуноглобулін G); ліпопротеїни (хіломікрони,

ЛПДНЩ, ЛПНЩ, ЛПВЩ); нуклеопротеїди (рибосома), металопротеїни

(ферритин), хромопротеїни (міоглобін, гемоглобін); фосфопротеїни (казеїн,

пепсин) та їх мономери, складові частини

Фібрилярні і глобулярні протеїни (визначення, представники, структурна

організація)

Стадії (етапи) біосинтезу білка в цілому і власне трансляції генетичної

інформації

Рівні структурної організації білка (первинна, вторинна: альфа-спіраль і

бета-складка, третинна, четвертинна)

Пептиди (визначення, представники, структурна організація): наприклад,

глутатіон

Амінокислоти: незамінні та замінні, моноаміномонокарбонові,

моноамінодикарбонові, диаміномонокарбонові, диамінодикарбонові кислоти,

Якісні реакції на амінокислоти: наприклад, ксантопротеїнова реакція, реакція на

сульфурвмісні амінокислоти

Нуклеїнові кислоти (НК)

ДНК (визначення, структурна організація)

РНК (визначення, представники, структурна організація)

Рівні структурної організації НК

Компоненти НК: нуклеотиди, нуклеозиди та їх складові частини (азотисті

або нітрогеновмісні пуринові і піримідинові основи; вуглеводи: рибоза,

дезоксирибоза, залишки фосфорної кислоти)

Правило Чаргафа: компліментарності (відповідності) між пуриновими і

піримідиновими основами у ДНК

Задачі на основі принципу компліментарності (вирахувати молярний вміст

тиміну, знаючи молярний вміст аденозину і т.п.)

Вміти користуватися Таблицею-схемою генетичного коду

Реплікація ДНК (загальне розуміння процесу, стадії або етапи)

Транскрипція ДНК (загальне розуміння процесу, стадії або етапи)

Зворотна транскрипція (загальне розуміння процесу)

Центральна догма молекулярної біології (загальна схема)

17

18

НАЦІОНАЛЬНИЙ УНІВЕРСИТЕТ БІОРЕСУРСІВ І ПРИРОДОКОРИСТУВАННЯ УКРАЇНИ

ОКР «Бакалавр»

напрям підготовки 110101

спеціальність_________

ветеринарна медицина

Кафедра біохімії

20__-20__ навч. рік

БІЛЕТ № _1_

з дисципліни

Біохімія тварин з основами

фізичної і колоїдної хімії

Затверджую

Зав. кафедри

________________(підпис)

Томчук В.А._(ПІБ)

____________20___ р.

Запитання (максимальна оцінка 10 балів за відповідь на кожне запитання)

1. Які можливості електрофорезу? Дати загальну характеристику даного методу.

2. Виходячи з принципу компліментарності, вирахувати молярний вміст урацилу ДНК, коли відомо, що аденіну є 158 моль.

Якщо це неможливо, то дайте вірну назву нітрогенвмісної основи для таких обрахунків.

Тестові завдання різних типів (максимальна оцінка 10 балів за відповіді на тестові завдання

1. Мономером трегалози є …

(у бланку відповідей впишіть вірну відповідь одним словом)

2. Метаболічні процеси мікроорганізмів рубця та їх вплив на життєдіяльність великої рогатої худоби є одним із об’єктів

вивчення …

A) екологічна біохімія;

B) біохімії мікроорганізмів;

C) біохімії тварин;

D) біохімія рослин;

E) еволюційна біохімія

3. Скільки грам калію хлориду (KCl) і води необхідно для приготування 280 г 5 % розчину борної кислоти

A 5 г, 275 г D 14 г, 266 г

B 28 г, 152 г E 20 г, 260 г

C 10 г, 270 г

4. Знайдіть вірну пару (нуклеозид - відповідна йому азотиста основа):

A Аденін-аденозин C Уридин-урацил D Тимін-тим зин

B Гуа озин-аденін E Тимідин-урацил

5. До незамінних амінокислот належать:

A) фенілаланін, триптофан, тирозин;

B) лізин, фенілаланін, триптофан;

C) метіонін, фенілаланін, гліцин;

D) гліцин, фенілаланін, триптофан;

E) аланін, фенілаланін, триптофан

6. Назвати складні білки у складі, яких є гем?

A хіломікрони D ферритин

B імуноглобулін G E міоглобін

C рибосома

7. Моногалактозилдіацилгліцерол складається із залишків …

A) Гліцеролу, 2 жирних кислот, глюкози

B) Гліцеролу, 2 жирних кислот, лактози

C) Гліцеролу, 2 жирних кислот, галактози

D) Гліцеролу, 2 жирних кислот, фруктози

E) Гліцеролу, 2 жирних кислот, галактоурози

8. Холестериди – це …

A) складні ефіри (ЕСТЕРИ) високомолекулярних одноатомних спиртів і вищих ЖК

B) складні ефіри (ЕСТЕРИ) мірицилового спирту і вищих ЖК

C) складні ефіри (ЕСТЕРИ) гліцеролу і трьох вищих ЖК,

D) фосфорні ефіри церамідів та аміноспиртів: холіну, етаноламіну, і серину

E) складний ефір холестеролу і високомолекулярної карбонової кислоти

9. Як відрізнити золь від істинного розчину?

А) Специфічне для чистих рідин явище – утворення конусу Тіндаля – за бокового

освітлення золю на темному фоні спостерігається утворення світного конусу;

B) Специфічне для колоїднодисперсних систем явище – утворення конусу Тіндаля –

за бокового освітлення золю на темному фоні спостерігається утворення світного

конусу;

C) Специфічне для молекулярно-іонних систем явище – утворення конусу Тіндаля –

за бокового освітлення золю на темному фоні спостерігається утворення світного

конусу;

D) Специфічне для колоїднодисперсних і молекулярно-іонних систем явище –

утворення конусу Тіндаля – за бокового освітлення золю на темному фоні

спостерігається утворення світного конусу;

E) Специфічне для молекулярно-іонних і чистих рідин явище – утворення конусу

Тіндаля – за бокового освітлення золю на темному фоні спостерігається утворення

світного конусу.

10. Наявність гліцеролу в жирах виявляють акролеїновою пробою. Які сполуки даватимуть позитивну реакцію на

присутність гліцеролу?

A) яловичий жир і спермацет

B) риб’ячий жир і олеїнова кислота

C) соняшникова олія і бджолиний віск

D) віск і мінеральна олія

E) яловичий жир і соняшникова олія

19

8. Методи навчання.

Методи навчання (methods (гр.) - шлях пізнання спосіб знаходження істини)

- це впорядковані способи взаєповязаної, цілеспрямованої діяльності викладача та

студентів, спрямовані на ефективне розвязання завдань вивчення дисципліни

«Біохімія тварин з основами фізичної і колоїдної хімії». Методи навчання

реалізуються через систему прийомів навчання (дії педагога, студентів,

спрямовані на реалізацію вимог тих чи інших методів) і засобів навчальної

діяльності (різноманітне навчальне обладнання, яке використовується у системі

пізнавальної діяльності: книги, лабораторне обладнання, технічні засоби).

Нижче наведено методи навчання, що використовуються як на основних

видах аудиторних навчальних занять дисципліни «Біохімія тварин з основами

фізичної і колоїдної хімії», так і позаудиторний час - самостійної роботи

студентів.

За джерелами передачі і характером сприйняття інформації загалом

розрізняють три групи методів навчання:

словесні (розповідь, пояснення): розповідь - це мотод навчання, який

передбачає оповідну, описову форму розкриття навчального матеріалу

(залучення уяви студента); пояснення - вербальний метод навчання (за

допомогою якого викладач розкриває сутність певного явища, закону

процесу), що грунтується на логічному мисленні з використанням

попереднього досвіду студентів;

наочні (демонстрація , ілюстрація): демонстрація - це метод навчання,

який передбачає показ предметів і процесів насправді, в динаміці;

ілюстрація - метод навчання, за якого предмети і процеси розкриваються

через їх символічне зображення (світлини, малюнки, схеми, графіки і т.п.)

практичні (лабораторний метод, практична робота, вправа,

спостереження): лабораторний метод передбачає організацію навчальної

роботи шляхом використання спеціального обладнання та певної технології

для набуття нових знань або перевірки наукових гіпотез на рівні

досліджень; практична робота - спрямована на використання набутих

знань у розвязанні практичних завдань (наприклад, виконання якогось

експерименту або його фрагменту у біохімічних дослідженнях науковців);

вправа - це метод навчання, сутність якого полягає у цілеспрямованому,

багаторазовому повторенні студентами окремих дій чи операцій з метою

формування умінь і навичок (наприклад, уміння працювати з приладами і

обладнанням біохімічної лабораторії); спостереження як метод навчання

передбачає сприймання певних предметів, явищ, процесів у природному й

лабораторному середовищі без втручання у ці явища і процеси.

Вивчаючи структуру, фізико-хімічні та біологічні властивості природних

сполук, їх обмін, регуляцію та корекцію метаболічних процесів за допомогою

екзо- й ендогенних чинників використовуються й методи навчання, які є

різними за характером логіки пізнання, а саме:

20

- аналітичний метод, що передбачає мисленнєвий або практичний розклад

цілого на частини з метою вивчення їх суттєвих ознак;

- індуктивний метод, який є шляхом вивчення предметів, явищ від

одиничного до загального;

- дедуктивний метод, що базується на вивченні навчального матеріалу від

загального до окремого, одиничного;

- традуктивний метод, який передбачає висновки від одиничного, від

часткового до часткового, від загального до загального.

Вище вказані методи використовуються на основних видах аудиторних

навчальних занять (про які детальніше подано нижче) дисципліни «Біохімія

тварин з основами фізичної і колоїдної хімії».

Основними видами навчальних занять дисципліни «Біохімія тварин з

основами фізичної і колоїдної хімії» є заняття: аудиторні (лекція, лабораторне

заняття, консультація) та позаудиторні - самостійна робота студентів.

Навчальна лекція дисципліни «Біохімія тварин з основами фізичної і

колоїдної хімії» — це логічно вивершений, науково обґрунтований і

систематизований виклад наукових питань, що висвітлюють структуру, фізико-

хімічні та біологічні властивості природних сполук, їх обмін, регуляцію та

корекцію метаболічних процесів за допомогою як кормових, так і лікарських

засобів з метою зміцнення здоров’я та підвищення рівня продуктивності тварин.

Лекції курсу «Біохімія тварин з основами фізичної і колоїдної хімії» є

ілюстрованими і представлені у вигляді презентацій (PDF-файли яких надаються

студентам) з метою кращого засвоєння матеріалу.

Оскільки лекція є одним з основних видів навчальних занять і, водночас,

методів навчання у вищій школі, то вона покликана формувати у студентів базис

знань з біохімії тварин та основ фізичної і колоїдної хімії, а також визначати

напрямок, основний зміст і характер лабораторних занять та самостійної роботи

студентів з дисципліни «Біохімія тварин з основами фізичної і колоїдної хімії».

Лабораторне заняття - це вид навчального заняття, на якому студенти під

керівництвом викладача проводять справжні або модельні експерименти чи

досліди в спеціально обладнаних навчальних лабораторіях з використанням

устаткування, пристосованого для умов навчального процесу. Звідси

дидактичною метою лабораторного заняття є практичне підтвердження окремих

теоретичних положень дисципліни «Біохімія тварин з основами фізичної і

колоїдної хімії», набуття практичних умінь та навичок роботи з лабораторним

устаткуванням, обладнанням, обчислювальною технікою, вимірювальною

апаратурою, методикою експериментальних біохімічних досліджень.

Етапами підготовки і проведення лабораторного заняття є: проведення

попереднього контролю підготовленості студентів до виконання конкретної

лабораторної роботи; виконання конкретних завдань у відповідності з

21

запропонованою тематикою; оформлення індивідуального звіту; оцінювання

результатів роботи студентів викладачем.

Слід обов’язково зазначити, що у випадку виконання лабораторних робіт,

пов'язаних з можливою небезпекою для здоров'я і життя студентів, обов'язковим

етапом його підготовки і проведення є інструктаж з правил безпеки і контроль за

їх дотриманням, що проводиться як і на першому занятті (загальний інструктаж

роботи в біохімічній лабораторії), так і наступних (інструктаж щодо окремих

можливо небезпечних умов проведення дослідів).

Консультація - це один із видів навчальних занять, що проводиться з

метою отримання студентом відповіді на окремі теоретичні чи практичні питання

біохімії тварин та для пояснення певних теоретичних положень чи аспектів їх

практичного застосування у ветеринарній медицині. Консультації протягом

семестру (поточні консультації, семестрові) та перед контрольним заходом

(екзаменаційні) проводяться за графіком деканату факультету.

Самостійна робота є основним засобом засвоєння студентом навчального

матеріалу з біохімії тварин у час, вільний від обов'язкових навчальних занять.

У даному курсі самостійна робота виконується, як вивчення використання

методів, методичних підходів і прийомів на основі опублікованих матеріалів

досліджень у вигляді монографій, навчальних посібників, методичних

рекомендацій, патентів і т.п. (*теми самостійної роботи вказані в тематичному

матеріалі лекцій).

Методи навчання за рівнем самостійної розумової діяльності:

- проблемний виклад, що передбачає створення викладачем проблемної

ситуації, допомогу студентам у виділенні та "прийнятті" проблемного

завдання;

- частково пошуковий метод, що включає студентів у пошук шляхів,

прийомів і засобів розвязання пізнавального завдання;

- дослідницький метод, який спрямований на включення студентів у

самостійне розвязання пізнавального завдання з використанням необхідного

обладнання.

9. Форми контролю. Для здійснення контролю за якістю знань та вмінь студентів традиційно

використовуються:

- контрольні роботи;

- індивідуальні співбесіди;

- колоквіуми;

- заліки;

- іспити;

22

За призначенням і характером контроль поділяють на попередній,

поточний, періодичний, підсумковий, взаємоконтроль, самоконтроль.

Попередній контроль проводять, щоб визначити рівень підготовленості

студентів на початку нового навчального року чи періоду. Результати цього

контролю суттєво впливають на з'ясування початкової ситуації для подальшої

організації навчального процесу у вищому навчальному закладі, конкретизування,

оптимізації та більш цілеспрямованого визначення його змістового компонента,

обґрунтування послідовності опрацювання розділів і частин навчальних

предметів, визначення основних методів, форм і засобів його проведення та ін.

Поточний контроль застосовують для перевірки і окремих студентів, і

академічних груп, як правило, у повсякденній навчальній діяльності, насамперед,

на планових заняттях. Викладач систематично спостерігає за навчальною роботою

студентів, перевіряє рівень опанування програмного матеріалу, формування

практичних навичок та вмінь, їхньої міцності, а також виставляє відповідні оцінки

за уст відповіді, контрольні роботи, практичне виконання певних нормативів,

передбачених збірниками нормативів і програмою навчальних дисциплін.

Поточний контроль має виховний характер, бо спрямований на

стимулювання у студентів прагнення систематично самостійно працювати над

навчальним матеріалом, підвищувати свій рівень знань, а також на вдосконалення

педагогічної майстерності викладача.

Періодичний контроль має системний, плановий і цілеспрямований

характер. Він полягає у визначенні рівня та обсягу оволодіння знаннями,

навичками і вміннями наприкінці тижня, місяця, кварталу, півріччя, навчального

року. Цей контроль здійснюють і у процесі планових занять (навчань), і в

спеціально відведений резервний час.

Підсумковий контроль спрямовано на визначення рівня реалізації завдань,

сформульованих у навчальних програмах, планах підготовки та в інших

документах, які регламентують навчально-виховний процес. Він охоплює і

теоретичну, і практичну підготовку студентів, проводять його, як правило,

наприкінці зимового й літнього періодів навчання, під час спеціальних заходів

перевірки.

У навчально-виховному процесі діє взаємоконтроль у формі порад,

консультацій, обміну досвідом, допомоги найкращих студентів тим, які відстають

у навчанні.

Важливим засобом контролю є самоконтроль який реалізує на практиці

принципи активності й свідомості, міцності знань, навичок і вмінь студентів.

Розрізняють дві форми самоконтролю: індивідуальна і групова. У разі

індивідуальної форми контролю студент самостійно визначає ступінь опанування

професійними знаннями, навичками та вміннями. Груповий самоконтроль

передбачає оцінку власної навчальної діяльності та досягнутих успіхів, а також

визначення недоліків, обґрунтування шляхів їх подолання.

До основних форм організації перевірки знань, навичок і вмінь, окрім

самоконтролю, належать індивідуальна, фронтальна і групова перевірки.

23

Мета індивідуальної перевірки - визначити, на якому рівні кожен студент

оволодів сукупністю знань, навичок і вмінь, розвитком професійних якостей, а

також визначити основні недоліки й шляхи їх усунення.

Фронтальну перевірку застосовують, щоб за відносно короткий термін часу

з'ясувати рівень опанування програмного матеріалу. Викладач готує з певної теми

короткі запитання для студентів з вимогою коротких відповідей на них з місця.

Наприклад, фронтальна письмова робота.

Групова перевірка спрямована на з'ясування рівня колективних дій,

злагодженості й згуртованості під час виконання завдань.

Інколи виправдовує себе комбінована перевірка - поєднання зазначених

вище форм.

Відповідно до цілей контролю, які визначають викладачі, для реалізації цих

форм перевірки використовують певні методи.

Методи перевірки - це сукупність прийомів і способів педагогічної

діагностики ефективності навчально-ггізнавальної діяльності студентів

забезпечувати повну й змістовну інформацію про перебіг дидактичного процесу у

навчальних закладах та про його дієвість і результативність.

Основні методи перевірки успішності студентів у дидактичному процесі та

визначення ефективності цього процесу, побічне спостереження, усне

опитування, вправляння, програмований контроль, письмові роботи, дидактичні

тести тощо.

За допомогою методу спостереження за навчально-пізнавальною діяльністю

студентів педагог докладно пізнає їх діяльність, ставлення, волю й бажання,

з'ясовує нахили і здібності, успіхи, поведінку, можливості та способи дій у певних

ситуаціях, визначає обсяг і глибину оволодіння професійними знаннями, рівень

опанування відповідними навичками та вміннями, ступінь сформованості

особистіших якостей, визначає недоліки й шляхи їх усунення тощо. Контрольне

спостереження можна здійснити в будь-який час і на будь-яких заняттях.

Письмовий контроль забезпечує глибоку й всебічну перевірку опанування

програмного матеріалу. За допомогою письмових робіт одночасно контролюють

значну кількість студентів у різних галузях знань.

Цей метод досить об'єктивний, бо надає можливість порівняти знання

різних студентів за допомогою стандартних запитань, виявити теоретичні знання,

практичні навички та вміння, а також адекватне їх застосування для розв'язання

конкретних професійних завдань. У результаті такого аналізу в педагога

формується уявлення про кожного студентами, про його переваги та недоліки.

Об'єктивний і всебічний аналіз має надзвичайно сильний виховний та

дидактичний вплив і на науково-педагогічного працівника, так і на інших

студентів.

Ще одним методом перевірки є усне опитування. Його здійснюють за

допомогою бесіди, оповідання студента, тлумачення певних теорій, ідей, поглядів

професійних явищ тощо, їхня найбільша методична цінність - те, що вони

забезпечують безпосередній живий контакт педагога з тими, хто навчається. В

24

основі усного опитування - монологічна відповідь студента або бесіда. Цей метод,

завдяки своїй специфіці й характеру застосування, використовують і щоденно на

планових заняттях, і на різноманітних перевірках.

Під час опитування особливу увагу слід приділяти формуванню

доброзичливої морально-психічної атмосфери в групі, яку опитують. Спочатку

педагог чітко формулює запитання, і тільки після певної паузи (15 — 20 секунд)

визначає студента, який має відповісти.

На вищу оцінку заслуговують студенти, які активно пропонують

нестандартні шляхи розв'язання проблеми. Тільки тоді, коли студенти не

спроможні дати правильну відповідь, потрібно спрямувати їхні обмірковування у

правильне русло, уміло підказавши необхідний напрям пошуку правильної

відповіді.

Досить ефективним методом перевірки результатів навчання студентів є

метод вправляння - практичні заняття, практикуми, практики тощо.

У дидактичній практиці дедалі частіше використовують дидактичні тести,

які становлять стандартизований комплект завдань щодо певного навчального

матеріалу, за допомогою яких визначають рівень його опанування. Тести дають

змогу об'єктивно оцінювати рівень опанування теоретичних знань" практичних

навичок та вмінь.

Щодо цілей навчання тести поділяють на чотири види:

перевірки знань (фактів, понять, законів, теорій), тобто знання таких

відомостей, які необхідно було раніше запам'ятати і тепер відтворити.

Головне тут-репродукування знань;

виявлення вмінь виконати певні розумові дії на основі здобутих знань.

Вимагають уміння розв'язати типові завдання;

виявлення вмінь самостійно здійснити критичний аналіз вивченого

матеріалу;

визначення вмінь студентів творчо використовувати здобуті знання під час

розв'язання нестандартних завдань.

Варто зазначити, що нині в українській педагогічній і психологічній

літературі не існує узгодженого погляду на використання дидактичних тестів і у

виявленні рівня опанування знань, навичок і вмінь, і для перевірки їх міцності,

надійності.

У вищих навчальних закладах також починають застосовувати для

контролю та оцінки знань студентів програмований контроль. У цьому широкі

можливості дають комп'ютери, які забезпечують негайний зворотний зв'язок між

відповіддю того, хто навчається, і запрограмованим навчальним матеріалом,

дають змогу відразу отримати інформацію про рівень відповіді.

Метод машинного (програмованого) контролю. Здійснюється за допомогою

електронно-обчислювальної техніки і контролюючих програм. Комп'ютер є

найоб'єктивнішим контролером при вивченні всіх навчальних предметів.

25

Програми для контролю здебільшого складаються за методикою контрольних

програмованих вправ. Відповіді набираються цифрами або у вигляді формул. У

міру розвитку і насичення комп'ютерами шкіл цей метод набуватиме більшої

ваги. Проте машина не може врахувати психологічні особливості учня, своєчасно

надавати йому допомогу при утрудненні — не може повністю замінити

викладача.

Метод тестового контролю. Може бути безмашинним і машинним. В основі

такого контролю лежать тести — спеціальні завдання, виконання (чи

невиконання) яких свідчить про наявність (або відсутність) у студентів певних

знань, умінь

10. Розподіл балів, які отримують студенти. Оцінювання студента

відбувається згідно положенням «Про екзамени та заліки у НУБіП України»

від 20.02.2015 р. протокол № 6 з табл. 1. Оцінка

національна

Оцінка

ЄКTС Визначення оцінки ЄКTС

Рейтинг студента,

бали

Відмінно А ВІДМІННО – відмінне виконання лише

з незначною кількістю помилок 90 100

Добре

В ДУЖЕ ДОБРЕ – вище середнього рівня

з кількома помилками 82 89

С

ДОБРЕ – в загальному правильна

робота з певною кількістю грубих

помилок

74 – 81

Задовільно

D ЗАДОВІЛЬНО – непогано, але зі

значною кількістю недоліків 64 73

Е ДОСТАТНЬО – виконання задовольняє

мінімальні критерії 60 – 63

Незадовільно

FX

НЕЗАДОВІЛЬНО – потрібно

працювати перед тим, як отримати залік

(позитивну оцінку) 35 59

F НЕЗАДОВІЛЬНО – необхідна

серйозна подальша робота 01 34

Для визначення рейтингу студента (слухача) із засвоєння дисципліни RДИС (до 100

балів) одержаний рейтинг з атестації (до 30 балів) додається до рейтингу студента

(слухача) з навчальної роботи RНР (до 70 балів): R ДИС = R НР + R АТ .

26

11. Методичне забезпечення

1. Методичні рекомендації до виконання лабораторних робіт з дисципліни:

«Біохімія тварин з основами фізичної і колоїдної хімії» для студентів

факультету ветеринарної медицини. Методичні рекомендації / С.Д.

Мельничук, Л.Г. Калачнюк, Г.І. Калачнюк, Л.В. Кліх. К: Видавничий центр

НУБіП України, 2013. – 148 с.

2. Закон України "Про вищу освіту" // Держава і право. – 2002. – № 43.

3. Закон України "Про освіту" // Голос України. – 1996. – 25 квітня.

4. Національна доктрина розвитку освіти // Освіта України– 2002. – 23 квітня.

5. Алексюк А. М. Педагогіка вищої школи. Історія. Теорія. Курс лекцій:

модульне навчання. – К., 1993.

6. Бойко А.М., Бардінова В.Д., Гриньова М.В., Пащенко В.О. та ін. Персоналії в

історії національної педагогіки. 22 видатних українських педагоги:

Підручник/ За заг. Ред. А.М. Бойко. – К., 2004.

7. Васянович Г.П. Педагогіка вищої школи Навч.‐ метд. посібн. – Львів, 2000.

8. Кузьмінський А.І. Підагогіка вищої школи.: Навч. посіб. – К., 2005.

9. Педагогіка вищої школи. Навчальний посібник. – Одеса: ПДПУ імені К.Д.

Ушинського, 2002.

10. Фіцула М.М. Педагогіка вищої школи: Навч. посіб. – К., 2006.

11. Шейко В.М., Кушнаренко Н.М. Організація та методика науково‐дослідницької діяльності: Підручник. – К., 2006.

12. П’ятакова Г.П. Технологія інтерактивного навчання у вищій школі.

Навчально ‐ метод. посібник. – Львів, 2008

13. Дичківська І.М. Основи педагогічної інноватики навчальний посібник. –

Рівне: РДПУ. 2001. – 233 с.

14. Дичківська І.М. Інноваційні педагогічні технології. Навч. посібник. – К.:

Академ.видав., 2004. – 352 с.

15. Андрущенко В. Високі педагогічні технології / В. Андрущенко, В. Олексенко

// Вища освіта України. - 2007. - № 2. - С. 70 -76.

16. Пінчук О. Проблема визначення мультимедіа в освіті: технологічний аспект //

Нові технології навчання. - К., 2007. - Вип. 46. - С. 55 - 58.

17. Гончаров С.М. Інтерактивні технології навчання в кредитно-модульній

системі організації навчального процесу: Навчально-методичний посібник. -

Рівне: НУВГП, 2006. - 172 с.

18. Бабанский Ю.К., Поташник М.М. Оптимизация педагогического процесса: В

вопросах и ответах. - 2-е узд., переработанное и доп. - К., 1984.

19. Вища освіта України і Болонський процес: Навчальний посібник / За

редакцією В.Г. Кременя, Авторський колектив: М.Ф. Степко, Я.Я. Болюбаш,

В.Д. Шинкарук, В.В. Грубінко, І.І. Бабин. - Тернопіль: Навчальна книга -

Богдан, 2004. - 384 с.

20. Болюбаш Я.Я. Організація навчального процесу у вищих закладах освіти:

Навч. посібник для слухачів закладів підвищення кваліфікації системи вищої

освіти.— К.: ВВП «КОМПАС», 1997.— 64с.

27

12. Рекомендована література

– основна;

1. Біохімія: практикум / Д.О. Мельничук, С.Д. Мельничук, Л.Г. Калачнюк, Г.І.

Калачнюк. За загальною редакцією академіка НАН України і НААН Д.О.

Мельничука (рекомендовано Міністерством освіти і науки, молоді та спорту

України, лист № 1/11-16887 від 30.10.2012) - К: ВЦ НУБіП України, 2013, 524 с.

2. Калачнюк Л.Г., Арнаута О.В. Теоретичні та методичні засади вивчення

метаболічних процесів у тварин і людини за показниками крові (Навчальний

посібник; рекомендовано Вченою радою Національного університету

біоресурсів і природокористування України Протокол № 4 від 30.10. 2015 р.) –

К: КОМПРИНТ, 2015. – 530 с.

3. Маршалл В.Дж., Бангерт С.К. Клиническая химия. 6-е изд.: Пер. с англ. М:

Бином, 2011. – 408 с.

4. Фаллер Дж.М., Шилдс Д. Молекулярная биология клетки. Руководство для

врачей. Пер. с англ. М: Бином-Пресс, 2011. – 256 с.

5. Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. 3-е изд.: Пер. с нем. М.: Мир, 2009.

469 с.

6. Марри Р., Греннер Д., Мейс П., Родуэлл В. Биохимия человека – М.: Мир, 2009.

Т. 1. 381 с.

7. Марри Р., Греннер Д., Мейс П., Родуэлл В. Биохимия человека – М.: Мир, 2009.

Т. 2. 414 с.

8. Николаев А.Я. Биологическая химия. 3-е изд., перераб и доп. М.:

Медицинское информационное агенство. 2007. 568 с.

9. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Київ – Вінниця: Нова книга, 2007. – 655 с.

10. Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger Principles of Biochemistry (Fourth Edition) – W.

H. Freeman Publishers. 2004.-1124р.

11. Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Biochemistry. – New York: W H Freeman; 2002.

1515 p.

12. Губський Ю.І. Біоорганічна хімія. Київ – Вінниця: Нова книга, 2007. – 431 с.

– допоміжна.

1. Ленинджер А. Основы биохими (в 3-х томах), Москва: Мир, 1985.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. Київ – Вінниця: Нова книга, 2007. – 655 с.

3. Губський Ю.І. Біоорганічна хімія. Київ – Вінниця: Нова книга, 2007. – 431 с.

4. Біологічна хімія з основами фізичної та колоїдної хімії (лабораторно-

практичні заняття), укладачі: Д.О. Мельничук та ін. Київ, 1998. – 147 с.

5. Практикум з органічної хімії, під редакцією Д.О. Мельничука. Київ:

Видавничий центр НАУ, 2002. – 133 с.

6. Стрельцов О.А., Мельничук Д.О., Снітинський В.В. та ін. Фізична і

колоїдна хімія. Львів: Ліга-Прес, 2002. – 456 с.

7. Шевряков М.В., Яковенко Б.В., Явоненко О.Ф. Практикум з біологічної хімії.

Суми: Університетська книга, 2003. – 203 с.

8. Кононський О.І. Біохімія тварин. Київ: Вища шк., 2006. – 454 с.

9. Кононський О.І. Органічна хімія. Київ: Дакор, 2003. – 567 с.

28

10. Кононський О.І. Органічна хімія. Практикум. Київ: Вища школа, 2002. – 247

с.

11. Кононский А.И. «Физическая и коллоидная химия». К:Вища школа. 1986.

13. Інформаційні ресурси

1. Веб-сторінки наукових журналів: Український біохімічний журнал, Біологія

тварин і т.п.

2. Web-сторінки «Вікіпедії» та інші інтернет-джерела.