1

بروتين متقدم

==========

-البروتينــــــــــــات :

البروتينات : هي عبارة عن مواد بالغة التعقيد توجد في الطبيعة على شكل غروي و ذات

باالضافة الى ان بعض البروتينات تحتوي C ,O ,N ,Hأوزان جزيئية عالية تحتوي على الـ

. Pو Sعلى الـ

تتشابه جميع البروتينات في المكونات األساسية التي تدخل في تركيبها حيث تحتوي كنسبة

مئوية :

عنصر %

======= =======

C 50 55ـ

N 15,5 18ـ

H 6 - 7

O 21 23,5ـ

S 0,5 2ـ

P 1,5صفر ـ

روتين في المواد المختلفة و الهدف من معرفة هذه النسب هو معرفة الكميات التقريبية للب

و التي يتم تقديرها في أحدى الطرق الشائعة مثل طريقة كلدال بعد Nبالتحديد التي تبين نسبة الـ

ومن خالل الناتج يتم معرفة الكمية التقريبية للبروتين في المادة 6,25و ضربها في Nتقدير الـ

العلفية .

أهمية البروتينات

==========

للبروتينات فوائد كثيرة تشمل :

تعتبر المكون األساسي ألنسجة الجسم و جميع خالياه تصنع البروتين كجزء أو لكل دورة -1

حياتها و بدون هذا التصنيع ال تستطيع األستمرار في البقاء .

2

للبروتينات دور مهم في جميع الفعاليات الحيوية داخل الجسم , فهي تخزن و تنقل العوامل -2

ية من جيل الى جيل أخر بواسطة ) األحماض النووية ( . بعض منها له وظيفة الوراث

تخصصية في الجسم مثل األنزيمات و التي لها دور مهم في تمثيل الغذاء , و البعض منها

تعمل كمضادات مناعية و البعض منها له دور في تقلص و أنبساط العضالت باالضافة الى

ركيب العضالت .ان بعض البروتينات تدخل في ت

يمتلك النبات فقط األنظمة األنزيمية الضرورية لبناء األحماض األمينية . و بعضها يشترك

في مسار األيض البنائي و لها أنزيم واحد و البعض األخر مثل الحامض األميني األساسي

تفاعل 15 -10أنزيمات . و بعضها بنائها معقد يحتاج الى 7 – 6األرجينين يحتاج الى

أنزيمي مثل الفينيل االنين , التربتوفان , األيسوليوسين .

النباتات تقوم بتخليق البروتينات من المصادر الالعضوية ) النيتروجين , الماء . ثاني

اوكسيد الكاربون ( . و غالبا ما تكون البروتينات التي تقوم بوظائف متشابهه تحتوي

ل األحماض األمينية المتشابه ينتج على أحماض أمينية متشابهه , و تعاقب تسلس

بروتينات متشابهه بما تحتويه من األحماض األمينية , و لكن تختلفأختالف كبير

كيمياويا و فيزياويا ) حجم , شكل , قابلية الذوبانو الوظائف الحيوية ( لذلك فالبروتينات

ن نبات الى أخر . و النباتية تختلف عن الحيوانية , و البروتينات النباتية ذاتها تختلف م

تختلف البروتينات بأختالف العضو أو النسيج و حتى في خاليا النسيج .

. و من جانب التغذية ال يوجد نوعان من البروتين متشابهه تماما

المهم ان ما يميز البروتينات عن بعضها البعض هو مكونات كل بروتين من األحماض

توازنها . األمينية و كمية هذه األحماض األمينية و

هناك تعريف أخر للبروتينات :

انها مواد ذات أبعاد غروية ال تمر خالل األغشية النصف ناضحة و تكون أمفوتيرية تعمل

كأحماض و كقواعد .

و بسبب األعداد الهائلة من البروتينات أختلفت تصنيفات البروتينات , فالبعض يصنفها على

الذوبان أو تركيب األحماض األمينية و ترتيبه داخل أساس : الشكل أو الوظيفة أو قابلية

البروتين . لكن ابسط هذه التصنيفات هي :

و هي مجموعة من البروتينات التي تنتج عند تحليلها مائيا أحماض البروتينات البسيطة : -1

أمينية أو مشتقاتها مثل ) األلبومين , كلوبيولين (

هذه المجموعة من البروتينات البسيطة مرتبطة و تشمل البروتينات المرتبطة أو المعقدة : -2

مع جزء غير بروتيني و تشمل

بروتينات نووية : و هي مركبات تتكون من جزيئة واحدة أو أكثر من يروتينات بسيطة -أ

مرتبطة مع حامض نووي و هذه تتواجد في أجنة البذور و في النسيج الغدي .

من جزيئة بروتين و مادة واحدة أو أكثر بروتينات كاربوهيدراتية : و هي مركبات تتكون -ب

من مادة تحتوي على مجموعة كاربوهيدراتية مثل المايوسين .

3

بروتينات فسفورية : تتكون من جزيئة بروتين مع مادة تحتوي على الفسفور عدا -جـ

الحامض النووي ) بروتين الحليب الذي يسمى الكازين (.

بروتين مرتبطة مع الهيماتين ) الحديد ( مثل الهيموغلوبين : و يتكون من جزيئة -د

هيموغلوبين الدم .

بروتينات ليسيثينية : تتكون من جزيئة بروتين مع الليسيثين مثل الفايبرونوجين الذي -هـ

يتحول الى الفايبرين .

و تتكون هذه المجموعة من مركبات تشمل المنتجات الناتجة عن تجزئة البروتينات المشتقة : -3

ير البروتينات الطبيعية بفعل الحرارة أو األنزيمات أو عوامل كيمياوية و هي مجموعة أو تغي

كبيرة يمكن ان تقسم الى :

مشتقات بروتينية أولية -ا

مشتقات بروتينية ثانوية -ب

البروتينات البســـــيطة: ) حسب قابلية ذوبانها بالماء أو أي مادة أخرى (

========================== ==============

االلبومينات : تذوب بالماء و المحاليل الملحية و تتخثر بالحرارة مثل البومين البيض , البومين -1

% 4مصل الدم , ليوكوسين الحنطة , ليومنينالبزاليا . ان البومين البيض و السيرم يحتوي على

CHO طة مثل عل شكل هكسومايسين و بعض البروتينات و بعض البروتينات المرتب

كاليكوبروتين .

الكلوبيولين : بروتينات غير ذائبة بالماء و لكنها تذوب في المحاليل الملحية مثل كلوريد -2

الصوديوم و تتخثر بالحرارة مثل كلوبين مصل الدم , الفايبرونوجين و بروتين المايوسين

الموجودة في العضالت .

كحول لكنها تذوب في محلول مخفف حامضي الكلوتلين : و هي بروتينات غير ذائبة بالماء و ال -3

أو قاعدي . توجد هذه البروتينات في المواد النباتية فقط مثل كلوتين الحنطة ,كلوتين الذرة

الصفراء العالية بالاليسين وموجود في الرز و اسمه اوكسي زين .

% و 80 – 70البروالمين : وهي بروتينات بسيطة تذوب في محلول كحول أثيلي ذات تركيز -4

لكن ال تذوب بالماء . و توجد في النباتات فقط . مثل الزاين في الذرة و الحنطة , الكاليدين في

الحنطة و الهوردين في الشعير .

الهستونات : و هي بروتينات قاعدية تذوب بالماء و من صفاتها انها تحتوي على كمية عالية من -5

ات تكون مرتبطة مع األحماض النووية في الخاليا األحماض األمينية القاعدية . و معظم الهستون

الحية .

البروتومينات : و هي بروتينات شديدة القاعدية , و لكن لها أوزان جزيئية أقل من الهستونات و -6

70تذوب بالماء و ال تتخثر بالحرارة و غنية بالحامض األميني األرجينين و الذي يشكل حوالي

% من المحتوى الكلي لألحماض األمينية وهذا النوع من البروتينات توجد مرتبطة مع 80 –

الحامض النووي الموجود في الحيوانات المنوية .

4

البروتينات الليفـيــــــــــــــــــــــة

===================

تكون غير الذائبة الكوالجين : يشكل الجزء األعظم من األنسجة الرابطة للهيكل العظمي . و -1

بالماء و هي مقاومة ألنزيمات الهاضمة و لكنها تذوب بالتسخين و الحوامض و القواعد و هذا

النوع من البروتينات تحتوي على كمية كبيرة من الحامض األميني الهيدروكسي برولين و ال

يحتوي على السيستين و التربتوفان .

ر .األيالستين : موجودة في الروابط و األوتا -2

الكيراتين : موجود في الريش , المنقار , المخالب , القرون و األظالف . و هو غير ذائب و ال -3

% من الحامض االميني السيستين . 16,14بهضم و يحتوي على

البروتينات المرتبطــــــــــــــــــــــة

===================

لبسيطة من حيث تركيب الحامض األميني و و هي بروتينات أكثر تعقيدا . تشابه البروتينات ا

, اللبيدات أي األحماض الدهنية . و CHOلكن ترتبط جزيئة البروتين بمواد غير بروتينية مثل

تصنف الى ما يلي :

النيوكليوبروتينات : و هي بروتينات مرتبطة مع أحماض نووية و تعتبر المادة الكروماتينية -أ

لنواة الخلية .

. CHO% من 4: تحتوي على أقل من الكليكوبروتينات -ب

الليبوبروتينات : ةهي بروتينات ذائبة بالماء و مرتبطة مع اللبيدات الموجودة في الدم و صفار -ت

البيض و النسيج العصبي و األغشية الخلوية .

تقسم الكائنات الحية حسب منشأ الطاقة من األحماض األمينية الى :

: وهي الكائنات التي تعتمد على النيترجينالالعضوي و النترات و Autotrophicذاتية التغذية -1

األمونيا مثل النباتات .

: و تعتمد على أحماض أمينية منفردة . Mesotrophicالوسطية التغذية -2

: وهذه الكائنات تعتمد على العديد من األحماض األمينية اما Metatrophicبعدية التغذية -3

بشكل مركب او بشكل مزيج .

النبات يعتبر المصدر األولي أو األساسي للبروتينات و أن أجزاء النباتات المختلفة و التي تشمل

البذور و األوراق و السيقان تحتوي كل منها على نوع معين من البروتينات إذ أن من المعروف

اوية ان النباتات الخضراء تقوم بتصنيع هذه البروتينات من خالل سلسلة من العمليات الكيمي

المعقدة و ذلك من خالل استخدام ) الهيكل الكاربوني ( التي تحصل عليه هذه النباتات وهو أحد

نواتج عملية ) التركيب الضوئي ( . و يربط النبات الهيكاللكاربوني مع مجموعة األمين ألفا

5

لماء الى التي تحصل عليها من ) األمونيا الغير العضوية ( أو )امالح النترات ( التي يجهزها ا

النبات في تخليق األحماض األمينية جميعها .

حامض اميني و تعتبر حجر األساس للبروتينات مقارنة مع 22النباتات لها القدرة على تصنيع

حامض اميني فقط . 12الحيوانات فان لها القدرة على تصنيع

ا القدرة على تثبيت البكتريا الموجودة في التربة و جذور النباتات و خاصة في البقوليات له

النيتروجين و تحويله من مركبات نيتروجينية ال يستفاد منها النبات الى مركبات نيتروجينية

تجهز النبات بالنترات الضرورية لتصنيع األحماض األمينية .

. البروتينات التي تصنع من قبل النبات تخزن في أجزاء مختلفة من النبات حسب نوعية النبات

تات لها القدرة و خاصة البقوليات على تصنيع كميات أكبر من البروتينات مقارنة و بعض النبا

45 – 43% بروتين و الصويا على 10مع غيرها , فعلى سبيل المثال ال الحصر الذرة فيها

% بروتين و لكن مشكلة الصويا تحتوي على مثبط التربسين لذلك يعامل بالحرارة .

الطرية النامية في بداية حياة النبات تكون نسبة البروتينات فيها األعشاب الخضراء و األجزاء

عالية و بتقدم عمر النبات تقل نسبة البروتين و تزداد نسبة السليلوز .

ال توجد عالقة بين كميات البروتين الموجودة في بعض األعضاء أو األنسجة و أهميتها حيث

و الهرمونات توجد بكمية صغيرة جدا و لذلك انه هناك بعض البروتينات أكثر أهمية لألنزيمات

فأن أهمية أي بروتين تكون ذات عالقة وثيقة بوظائف ذلك البروتين مثل األنزيمات و التي تم

تشخيصها لحد األن ضمن بروتينات تعمل كمواد مساعدة في جميع التفاعالت األيضية التي

اة مثل البروتينات و الكاربوهيدرات و تمكن األحياء من بناء المواد الكيمياوية الضرورية للحي

الحوامض النووية و اللبيدات . و تعمل هذه األنزيمات على تحويل المواد الى مواد اخرى من

خالل تخزينها كذلك هناك العديد من البروتينات الهرمونية التي هي مواد تنظيمية مثل الحرارة

ة تتكون في الغدد الصماء التي تفرز , انتاج البيض و اللحم و التناسل و هي مواد تنظيمي

مباشرة في مجرى الدم .

تركيب البروتينات

==========

الصفة المشتركة لجميع البروتينات هو تكونها من سالسل طويلة من األحماض األمينية و هذه

األحماض األمينية تتصل مع بعضها البعض بأواصر ويكون األرتباط من خالل مجموعة

امض أميني مع مجموعة الكاربوكسيل لحامض اميني اخر. هذه األصرة يطلق عليها األمين لح

.Amide bondبعضالمصادريطلقعليهاباألصرةاألمايدية, Peptide bondاألصرة الببتيدية

NHC

اتحاد حامضين امينين يكون مركب ببتايد ثنائي و أرتباط ثالثة أحماض أمينية يطلق

عليها ببتايد ثالثي .

6

حامض اميني كما هو 39قد يصل الى A.Aتتألف بعض أنواع البروتينات من عدد هائل

حامض أميني و ان 39حيث يتكون من ACTHموجود في هرمون المغذي لقشرة األدرينالين

األختالفات في البروتينات هو نتيجة أختالف عدد و تعاقب موقع األحماض األمينية .

ن نوع الفا ) ألن ذرة الكاربون تحل محل مجموعة سميت الحوامض االمينية م

( ففي المحاليل الحامضية التي يكون فيها الـ 2NHو المجموعة األمينية COOH الكاربوكسيل

PH فأن مجاميع الـ 4أقل منCOOH تتحد مع أيون الهيدروجين و بذلك تتحول الصورة الى

فأن 9اكثر من PHتكون فيها قيمة الـ ) غير مشحونة ( أما في المحاليل القاعدية التي

بين PH و عندما تتراوح قيمة الـ 2NHتفقد أيونات الهيدروجين الى 3NHمجموعة األمونيوم

فأن الحوامض األمينية تحمل كل من الشحنة السالبة و الموجبة و يطلق عليها ثنائية 8و 4الـ

القطب .

HH HH

C C N C C NH

R OH H HH

R مركب اخر –: أي تركيب كيمياوي اخر مثل حامض اميني اخر

C*ذرة كاربون الفا :

( تختلف األحماض األمينية المرتبطة مع بعضها البعض في تركيب سالسلها الجانبيةR و )

يث تتكون السلسلة الجانبية من ذرة هيدروجين يعتبر الكاليسين ابسط الحوامض األمينية ح

واحدة في عدد من هذه الحوامض األمينية .

( سالسل كاربونية مستقيمة أو متفرعة . Rيمثل )

تعاقب األحماض األمينية في جزيئات البروتين

=========================

يعتبر األنشطار بالتحلل المائي لجميع األواصر الببتيدية التي تربط الحوامض األمينية و التي

. A.Aيكون البروتين هو من متطلبات األساسية للتقدير الكمي للـ

المركز فتنفصل HCLو غالبا ما يجري التحلل المائي عن طريق غلي البروتين مع حامض

A.A مائي للبروتين عن بعضها و تمرير هذا الناتج خالل عمود الموجودة في ناتج التحلل ال

و هي مادة تسحب المادة البروتينية من المحلول المائي Adsorptionيحتوي على مادة ممتزة

الى حد معين أي تمتز األحماض األمينية على درجات مختلفة من التألف وعند غسل العمود

رتيب معروف و يمكن تقدير كمية األحماض بمحلول منظم فأن الحوامض األمينية تتحرر بت

7

األمينية الموجودة في ناتج التحلل المائي للبروتين عن طريق تقدير كشف لون التفاعل مع مادة

كيمياوية يطلق عليها ) النينهايدرين ( و للحصول على المعلومات المتعلقة بتعاقب األحماض

خطوات متعاقبة بحيث يفصل كل حامض األمينية في بروتين معين يجب تجزئة ذلك البروتين ب

اميني في خطوة و يتم ذلك كيمياويا عن طريق أرتباط المجموعة األمينية ) الفا أمين ( الحرة

الموجودة في النهاية مع مادة الفيناألزوثايوسيانات .

و يمكن تكرار هذه الطريقة و التي تدعى ) تجزئة أدمان (مرات عديدة و ذلك بالتعرف على

50 -30تعاقب األحماض األمينية في السلسلة الببتيديةواليمكن تحديد تعاقب أكثر من حوالي

حامض أميني بهذه الطريقة بسبب الخسارة القليلة التي ال يمكن تجنبها عند كل خطوة و لهذا

أن البروتينات عادة تتحلل أوال بأستخدام أنزيم التربسين الذي يشطر فقط األصرة السبب ف

الببتيدية المتكونة بواسطة المجاميع الكاربوكسيليةللاليسينواألرجنين ثم تجري تجزئة ادمان على

كل من الببتيدات القليلة الناتجة من فصل التربسين كذلك يمكن أستخدام أنزيم الكيموتربسين في

صول على معلومات أضافية من جراء التحلل المائي من جزء أخر من البروتين حيث يقوم الح

هذا األنزيم بصورة رئيسية بشطر األواصر الببتيدية المتكونة بواسطة الحوامض األمينية

الثايروسين , الفينال االنين و التربتوفان .

تصنيف األحماض األمينية

===============

لتصنيف األحماض األمينية و البعض منها : هناك عدة طرق

( فيما اذا كانت حامضية او قاعدية او Rالطريقة الكيمياوية : حسب طبيعة السلسلة الجانبية ) -1

متعادلة .

.مثال على األحماض األمينية المتعادلة الكاليسين و الميثيونين و معظم األحماض األمينية

. األحماض األمينية الحامضية : اسبارتك اسد , كلوتاميك اسد

.األحماض األمينية القاعدية : الاليسين , األرجنين

حسب أمكانية الطيور على تصنيعها : -2

: A.AEssentailاألحماض األمينية األساسية -أ

كاربونيةو و هي األحماض األمينية التي ليس بمقدور جسم الطائر تخليق أو تصنيع السلسلة ال

ذلك لعدم توفر األنظمة األنزيمية التي تصنع مجموعة الكاربوكسيلية و التي يجب توفرها في

العليقة أو هي األحماض التي يجب توفرها في العليقة اذ ان الجسم ال يستطيع تكوينها بالكمية و

على السرعة المطلوبة ألحتياج الجسم .

: Non- Essential A.Aاألحماض األمينية الغير األساسية -ب

وهي األحماض التي يمكن للطيور تصنيعها داخل جسمها بالسرعة التي تسد أحتياجات الجسم و

اذا حذفت من العليقة ال تؤثر على النمو.

بالعليقة .و يحبذ وجودها احماض األمينية يمكن للدواجن تصنيعها تحت ظروف معينة -حـ

or Critical A.A Limiting A.Aالنمو :األحماضاألمينيةالحرجة او المحددة -د

8

سميت هذه األحماض بالحرجة ألنها قد ال تتوفر في العليقة بالنسب المطلوبة منهاو يمكن سد النقص

بأضافة مصدر نقي للحامض الناقص اما عند اضافة جميع هذه األحماض األمينية الحرجة و التي

قة و هذه الحوامض موجودة بنسب واطئة في عددها خمسة فليست هناك مشكلة في تكوين العلي

المواد العلفية النباتية و لسد النقص يمكن استخدام مركز البروتين الحيواني أي انها توجد في

المصادر الحيوانية اكثر من النباتية .

و األحماض األمينية الحرجة الخمسة تسلسلها حسب األهمية هي المثيونين , الاليسين ,

ربتوفان , السيستين .األرجنين , الت

-هـ

وهناكأحماضامينيةأكثراحراجاوهيتلكاألحماضالتييجبانيؤخذلهاأعتبارعندتكوينالعالئقبسببأحتياجهال

. وتشماللحامضيناالمينيينالمثيونينوالاليسين. وتكوينالعضالت -2. النموالسريع -1 غرض

يختلف أعتبارA.A على انها أساسية أو غير أساسية بأختالف نوع الحيوان و كذلك بأختالف

النوع الواحد بأختالف عمر الحيوان مثل الكاليسين يعتبر أساسي للطيور و لكنه غير أساسي

بالنسبة لللبائن .

و حسب عمر الحيوان فأن الكاليسين يعتبر أساسي لالفراخ الدجاج النامية و غير أساسي

يصنع في الجسم و لكن ليس بالمعدل الكافي المناسب مع لدجاج البالغ ) لكون الكاليسينلنسبة لبا

أحتياجات النمو ( .

Non-E.A.A E.A.A

====== ==========

1-Arginine 1- Aspartic Acid

2-Lysine 2- Alanine

3-Histidine 3-Hydroxy

proline4-leusine 4- Serine

5-Isoleusine 5-Glutamine

6-Methionine 6-Proline

7-Tryptophane

8-Phenylalanine

9-Threonine

10- Valine

األحماض األمينية التي يمكن للطيور تصنيعها و يحبذ وجودها في العليقة

1-Cystine

9

2-Tyrosine

3-Hydroxylysine

4-Glysine

5-Proline

و هناك أختالفات في األحتياجات الكمية للحوامض األمينية لكل وحدة من وزن األنسجة

المتكونة و ذلك بسبب األختالف في تركيب البروتينات في األنواع المختلفة من الحيوانات و

نوع معين من الحيوانات تختلف تبعا للسبب نفسه فأن نسب احتياجات األحماض األمينية ل

للبروتين المتكون فمثال احتياجات الدجاج من األحماض األمينية لغرض النمو تختلف عن

األحتياجات إلنتاج البيض و ذلك ألختالف أنواع األحماض األمينية في البيضة عن األنسجة .

بعض األحماض األمينية الغير أساسية يمكن تصنيعها من أحماض امينية أساسية معينة

تصنع E.A.Aاذا تم توفير هذه األحماض األمينية الغير أساسية فأن األحتياجات الى

.مثال الحامض األميني السيستين هو حامض اميني غير Non- E.A.Aاالحماض

فعندما يكون السيستين في العليقة قليل الكمية أساسي يصنع من في الجسم من الميثيونين

فانه يعوض عن النقص بالحامض األميني الميثيونين بشرط ان يكون وجود الميثيونين

أكثر من األحتياجات , و عند وجود السيستين بكميات جيدة بالعليقة يمكن ان يعوض

ير و في حالة عدم الكولين و بمقدار كب وجودعن النقص الحاصل في الميثيونين و لكن ب

وجود الكولين ال يحدث هذا التحويل . مثال على ذلك :

السيستين يصنع من الميثيونين -1

MethionineCystine

التايروسين يصنع من الفينيل االنين . -2

Tyrosine phenylalanine

و في الدجاج البياض يصنع السيرين من الكاليسين . -3Glysine Serine

من خالل التجارب أتضح بأن توفير جميع األحماض األمينية األساسية فقط و بكميات

أكبر من األحتياج مع غياب جميع األحماض الغيراساسية فسوف لن نحصل على نمو

10

للفعاليات األيضية الالزمة E.A.Aغير ي يجب توفر مصدر نتروجيني أخرسريع أ

لنمو سريع .

و في تجربة أجريت بتوفير جميع األحماض األمينية األساسية مع اضافة حامض اميني

غير اساسي واحد في كل مرة , أتضح من نتائج التجربة بان ليس جميع األحماض

ض االمينية الغير اساسية متساوية في قابليتها في توفير المصدر النتروجيني لغر

الغير A.Aاألساسية مع A.Aالحصول على نمو سريع , كذلك وجد بأن خليط من

اساسية يعطي نمو أفضل من استعمال حامض غير اساسي واحد .

العالقة بين االحماض االمينية

=================

حيث يمكن تحويل بعضها الى أحماض امينية اخرى مثل السيستين يمكن عالقة أحتياج : -ا

وينه من الميثيونين و حسب المراحل التالية :تك

( و يتحول الى الهيموسيستين . 3CHالميثيونين يفقد جزأ المثيل ) -1

الهيموسيستين + الحامض االميني السيرين يتحول الى السايتوسين . -2

السايتوسين + دخول جزيئة الماء تتحول الى الهوموسيرين + السيستئين . -3

السيستئين تخرج ذرتين من الهيدروجين و نحصل على جزيئة من اتحاد جزيئتين من -4

السيستين

حيث عند زيادة احدها يجب زيادة الحامض االميني االخر و ان ال تكون عالقة تضاد : -ب

االستفادة معدومة .

Arg. Lysine

Lue. Isoleu. Val.

و بسبب التضاد يعتقد تشابه في التركيب الكيمياوي لتلك االحماض االميني .

و هناك تفسير اخر لتضاد االرجنين مع الاليسين هو ان تحليل االرجنين يحتاج الى انزيم

عالي هناك نسبة كبيرة من االرجنيز و هذا موجود في الكبد و الكلية فاذا كان تركيز الاليسين

االرجنيز و بالتالي عدم توفر االرجنين للطير .

التحول الى فيتامينات : -جـ

مثل المستوى العالي من الميثيونين يسد الجزأ العالي من أحتياج الكولين .

مثل المستوى العالي من التربتوفان يسد الجزأ العالي من احتياج النياسين .

11

ربتوفان الى النياسين حسب المخطط األتي :و يمكن تحويل الت

Ttyptophane

Formyl Kinase

Kynurenic

B6

Kynurenine

B6B6

Anthranilic Acid

3-Hydroxy Kynurenine

B6

Xanthurenic Acid B6

Alanine + 3- hydroxyl anthranilic

2-amino

3-acrolyl

Fararic acid

Picolinic acid

Quinolinic Acid

2CO

Quinolinic Acid

Nicotinic Acid

12

طرق إضافة األحماض األمينية للعليقة

=======================

حسب أحتياج % علف ) 10% اليسين لكل 1تضاف كنسبة مئوية من العلف كأن تكون -1

الطير ( .

% بروتين .20% اليسين لكل 1كنسبة مئوية للبروتين كأن يكون -2

كيلو سعرة . 1000إضافة ملغم من الحامض األميني لكل -3

تعتبر الطريقة الثالثة هي األفضل بسبب انها توازن أحتياج الطير من الطاقة و من

األحماض األمينية .

نية فهناك ثالث طرق و هي :لمعالجة النقص في االحماض االمي

DL- Metionineو L-Lysineإضافة االحماض االمينية الصناعية . -1

زيادة مستوى البروتين في العليقة و هذه الطريقة لها مساويء عديدة حيث يؤدي زيادة -2

نسبة البروتين الى زيادة نسبة اليوريا و بالتالي زيادة طرحها خارج الجسم مما يسبب

ثيرة مما يؤدي ذلك الى حدوث امراض مثل أصابة الطيور بالكوكسيديا مشاكل ادارية ك

نتيجة لزيادة رطوبة الفرشة اضافة الى انهاك الجهاز البولي للطير و خاصة الكليتين

نتيجة لزيادة البول لغرض التخلص من اليوريا .

ن استخدام عدة مصادر للبروتين و هذه أفضل طريقة ألن النقص في احداهما يمكن ا -3

تسد عن طريق األخر .

تصنيع البروتين

======== = يعتبر تصنيع البروتين من أهم نشاطات التصنيع في الخلية و تشترك به مجموعة كثيرة

Ribonueclic acidمن األنزيمات باالضافةللمركبين األساسين الحامض النووي

(RNA و الحامض النووي دي أوكسي رايبونيوكليك اسد )Deoxyribonueclic

acid (DNA . )

تبدأ عملية تصنيع البروتين أوال بتنشيط الحامض األميني و يتم هذا التنشيط بفعل األنزيمي و

و لكل حامض أميني هناك أنزيم خاص به . ATPبأستعمال طاقة

التي هي حجرات بناء A.Aاألحياء بدرجة كبيرة من حيث قابليتها على تخليق و تختلف

ينات من المنتجات الوسطية للمسارات األيضية المركزية و يُخلق كل حامض أميني من البروت

األحماض االمينية العشرين الشائعة بواسطة مسار مختلف تعكس درجة هذا المسار التعقيد

الكيمياوي لذلك الحامض االميني .

زيم فبعد ان يتم تنشيط الحامض االميني سوف يتكون معقد الحامض االميني األن

Aminoacid- enzyme-complex ( وهذا المعقد يتحد مع الحامض النووي الرايبوزي الناقل

13

tRNA )Transfer RNA الخاص بكل حامض أميني . و كل حامض أميني ينقل الى

الرايبوسومات الموجودة في سايتوبالزم الخلية حيث يوضع في األتجاه المناسب مع الحامض

الذي يتم تصنيعه في نواة الخلية mRNA )Messenger RNA) النووي الرايبوزي الرسولي

( وهو يعتبر المركب الكيمياوي DNAحيث يكون تركيبه تحت سيطرة الحامض النووي )

الرئيسي في تصنيع البروتين و يحتوي على جميع المعلومات الضرورية لتحديد الحامض

DNAاع البروتينات و يحرر االميني المطلوب تصنيعه و كذلك تسلسله لكل نوع من انو

معلوماته الى الرايبوسومات حيث مواقع تصنيع البروتين و في الرايبوسومات يتم نقل

و الذي له تركيب أساسي mRNAالمعلومات اوال الى الحامض النووي الرايبوزي الرسول

و بالتوجيه الذي يتم A.Aالذي يوفر tRNAلذلك فأن DNAمشابه الى تركيب الحامض النووي

معا و المطلوبة بواسطة روابط A.Aحيث يتم ربط mRNAالمتوفر في تركيب DNAمن قبل

ببتيدية لتكوين البروتين .

لتصنيع البروتين في الرايبوسومات ما لم تتوفر جميع A.Aو اليمكن ان تستمر عمليات ربط

A.A و بالكميات الكافية التي يطلبهاDNA لمناسب لذلك فأن كفاءة و مدى تصنيع و في الوقت ا

البروتين تتحكم فيها أكتمال و توازن خليط األحماض األمينية الموجودة في األنسجة .

: أن أحداث التخليق الحيوي تمر بعملية البناء األيضي داخل الجسم بمرحلتين رئيسيتين

كزية عن عملية الهدم المرحلة األولى : تنحرف المركبات الوسطية للمسارات األيضية المر

األيضي و من ثم تفنى . أي ترتب أو تدخل ضمن نظام في المسارات التي تؤدي الى تكوين

الجزيئات الصغيرة نسبيا و التي تعمل كحجيرات بناء او كمولدات للجزيئات الكبيرة .

و الحوامض المرحلة الثانية : ان حجرات البناء تتحد النتاج الجزيئات الكبيرة مثل البروتينات

النووية و اللبيدات و السكريات المتعددة التي تكون الجزء األكبر من األنسجة و المركبات

الخلوية في االحياء التي تمتلك القابلية الوراثية المالئمة فأن جميع األحماض األمينية يمكن ان

كذلك تدخل تخلق من المنتجات الوسطية للمسارات الرئيسية لتجزئة و أكسدة الكاربوهيدرات

هذه المنتوجات الوسطية كمولدات الى األدنين , الكوانين , السايتوسين و الثايمينو سكريات

و في تكوين عدد االحماض النووية DNAالبنتوز التي تدخل في تكوين الحامض النووي

. RNAالرايبوزية

ATP :لضوء الشمس بالتخليق الضوئي تستفيد من الطاقة االشعاعية االحياء التي تقومبصورة مباشرة عن طريق تحويلها الى طاقة كيمياوية في طبقة الكلوروفيل , اما االحياء التي ال

تقوم بالتخليق الضوئي تستفيد من الطاقة الموجودة في المواد الغذائية أثناء عملية التخليق

الحيوي .

واحد لغرض تبادل الطاقة و في الحقيقة ان كال النوعين من االحياء يستخدمان مركب كيمياوي

ATP Adenosin tri phosphate. ادينوسين ثالثي الفوسفات

14

Adenosin di phosphate : كحامل رئيسي للطاقة الكيمياوية في جميع االحياء و عندما ينقل هذا ATPيعمل هذا المركب

بصورة فوسفات غير عضوية المركب طاقته الى الجزيئات االخرى فانه يفقد مجموعة الفوسفات

(p ( و بذلك يتحول الى أدينوسين داي فوسفات )ADP و عند فقدانه أثنين من مجاميع )

يتحول الى أدينوسين أحادي فوسفات ADPالفوسفات بصورة فوسفات غير عضوية ,

Adinosin mono phosphate (Amp . )

ن فمن الضروري ان تتحد االحماض : لغرض تجميع البروتي لتلخيص عملية تخليق البروتين

االمينية المحددة بأسلوب عالي التنظيم و مسيطر عليه بصورة دقيقة و يتم ذلك عن طريق نسخ

لذلك فان المرحلة األولى من DNAالحامض النووي الرايبوزي ألجزاء محددة من الحامض الـ

تي تحفزها االنزيمات عملية التخليق الحيوية للبروتين تستوجب حدوث اوال التفاعالت ال

بالتعاقب الصحيح اما المرحلة الثانية من التخليق الحيوي فتشمل الحفاظ و التعبيرعن المعلومات

البايلوجية التي يحددها ماهية الخلية او النسيج و الكائن الحي .

: تقدير القيمة الغذائية للبروتينتختلف البروتينات فيما بينها من ناحية قيمتها الغذائية , هذه الحقيقية تم التوصل اليها من خالل

سلسلة من التجارب على الحيوانات الحقلية حيث ان في هذه التجارب تم دراسة إستجابة هذه

الحيوانات على عالئق تحتوي على بروتينات مختلفة بكميات متساوية , حيث أتضح بأن القيمة

الغذائية للبروتين يعود الى مكوناته من االحماض االمينية اذ تم تحسين القيمة الغذائية للعالئق

لها . و تُعرف نوعية البروتين بأنها ) قابلية A.Aذات البروتين ذو النوعية الغير جيدة بإضافة

أو بكميات مناسبة أي بالنسب التي يحتاجها الجسم لتكوين أنسجة A.Aمصدره على توفير

المواد النتروجينية الضرورية األخرى للفعاليات الحيوية ( وهذا التعريف ال ينطبق على

من مصادر مختلفة A.Aالمجترات لقابلية االحياء المجهرية الموجودة في الكرش على تصنيع

من المواد النتروجينية . بينما مصدر االحماض االمينية االساسية بالحيوانات الغير مجترة هو

حماض االمينية الداخلة في تركيب الغذاء , لذلك فان القيمة الغذائية للبروتين تختلف بأختالف اال

( نوعية البروتين نفسه و من هذا تجد هناك طرق مختلفة 2( الحيوان باالضافة الى )1)

تستعمل لتقييم البروتين .

: تقييم المادة الغذائية كمصدر بروتيني

: Crud proteinالبروتين الخام -أ

و يشمل البروتين الخام لجميع المركبات النتروجينية في الغذاء سواء كانت المادة بروتينية او

غير بروتينية . و يقدر البروتين الخام بإيجاد أو حساب النيتروجين و الذي يتم تقديره بالطرق

من المعادلة الكيمياوية الشائعة و اشهرها طريقة كلدال و بعدها تحسب نسبة البروتين الخام

التالية :

15

𝑵 =𝟏𝟎𝟎

𝟏𝟔= 𝟔. 𝟐𝟓

Nx6.25ي البروتين = أ

تستند هذه الطريقةعلى فرضيتين :

% نتروجين 16ان جميع البروتينات تحتوي على -1

ان جميع المواد النتروجينيةالموجودة بالمادة الغذائية تكون على شكل بروتين -2

نسبة النتروجين في البروتين تختلف باختالف مصادر و كال الفرضيتين غير دقيقتين و ذلك الن

البروتين , األمر الذي يستوجب استعمال معامل تحويل لكل مصدر بروتيني حقيقي حيث توجد

كميات بروتينية مثل اليوريا و الفسفولبيدات و المركبات النتروجينية الغير بروتينية ال تشكل

و خصوصا في بداية العمر تكون مرتفعة في نسبة مهمة و لكن في بعض االنواع الغذائية

أطوار نموها االولى و تقل كلما تقدم النبات في مرحلة النضج .

: True proteinالبروتين الحقيقي -ب

في هذه الطريقة يتم معرفة كمية البروتين الحقيقي و ذلك بفصله عن المركبات النترجينية الغير

النحاس .بروتينية بواسطة ترسيبة بهيدروكسيد

: Digestible crud proteinالبروتين الخام المهضوم -حـ

تقدير البروتين الخام في الغذاء ) الطريقة االولى ( تعطي فكرة عن كمية النتروجين في الغذاء و

ال تعطي عن مقدار الفائدة الغذائية للحيوان من تلك المادة و ذلك الن االستفادة من البروتين تبدأ

ه كي يمتص من قبل الجسم . و على هذا االساس فان هذ A.Aبعد هضمه و تحويله الى

الطريقة )ج( تعطي قكرة أفضل عن القيمة الغذائية لذلك البروتين .

تتم هذه الطريقة من خالل اجراء تجارب الهضم حيث تاخذ عينة من العليقة و من براز الطائر

او الحيوان و نحلل كيمياويا و يحسب الفرق بين كمية البروتين المتناول في الغذاء و كمية

الفرق يمثل مقدار األستفادة او ما أمتصه الجسم من البروتين و تسمى البروتين في البراز و هذا

بالهضم الظاهري للبروتين و عادة يعبر عنه بنسبة مئوية ز كما يلي :

=الهضم الضاهري للبروتين البروتين المتناول−البروتين الموجود في البراز

البروتين المتناولX 100

16

البراز يحتوي ليس فقط على المواد النتروجينية أصلها و سمَي بالهضم الظاهري ألن بروتين

من الغذاء و أنما يحتوي على مواد نتروجينية أصلها من الجسم و التي يطلق عليها ) نتروجين

و يشمل الميوسين جزء من خاليا االمعاء Metabolic fecal nitrogenالبراز األيضي (

جهرية التي تتواجد في القناة الهضمية . و عند بعض االنزيمات الهاضمة اضافة الى االحياء الم

األخذ بالنظر األعتبار لهذا النتروجين الناتج من البراز في حسابات الهضم ينتج معامل الهضم

الحقيقي للبروتين و يتم حسابه كما يلي

معامل الهضم الحقيقي للبروتين =

100 𝑋 بروتين األفراز األيضي − بروتين البرز − بروتينال المتناول

البروتين المتناول

لذلك فأن قيم الهضم الظاهري للبروتين تكون دائما أكثر من قيم الهضم الحقيقي و لكن قيم

البروتين الحقيقي تكون أكثر حقيقيا في التمثيل الغذائي للبروتين .

ن ( األيضي و الذي هو في األصل من الجسم قليلة مقارنة بكمية النتروجي Nو لما كانت كمية )

البراز الذي هو من الغذاء كذلك نكتفي من الناحية التطبيقية بأستخدام معادلة الهضم الظاهري .

و نظرا ألختالف كفاءة األستفادة التي سوف يستعمل به النتروجين الممتص من مصدر الى

و مصدر أخر نلجأ الى أتباع طرق أخرى تعطينا فكرة حقيقية عن القيمة الغذائية للبروتين الخام

لكن هذه الطرق مكلفة و معقدة . و من هذه الطرق :

-الطرق التي تعتمد على الزيادة الوزنية للحيوانات : و تقسم الى : -أوال

Protein Efficiency Ratioنسبة كفاءة البروتين و تسمى -ا

و تعرف نسبة كفاءة البروتين بمقدار الزيادة الوزنية في الجسم مقاسة بالغرامات لكل غرام من

PERالبروتين المتناول و يرمز لها

PER = الزيادة الوزنية بالغرام

البروتين المتناول بالغرام

وتستخدم هذه الطريقة للدواجن و الحيوانات الكبيرة .

-قابلية الهضم : البروتين كأي مادة غذائية اخرى ال يتم هضمها بالكامل و ال تمتص .ان - فرضية : كل البروتينات الموجودة في البراز هي من بقايا الغذاء غير المهضوم . و -

بمعنى اخر من مصدر خارجي .

17

لكن البروتين الموجود بالبراز يشمل األنزيمات و مواد اغشية الخاليا و اخرى ال -امتصاصها . بمعنى اخر تحتوي البروتينات من منشأها األصلي او الذاتي يتم أعادة

و هذا يقلل من قابلية الهضم . ( MFNيعمل تعديل للمصادر الداخلية بواسطة حساب النايتروجينالبرازاأليضي ) -1كميات كبيرة من النايتروجين الداخلي يضاف بشكل افرازات هضمية و انسالخ -2

خالل او اثناء مرور الغذاء مثال على ذلك على عالئق بطانة الخاليا المخاطية (% نايتروجين البروتين الغذائي . 30 -20عالية البروتين او عالية النوعية )

مهمة و صعبة جدا MFNحساب او تقدير نيتروجين البراز األيضي - هناك طريقتان وهما :

Nالتغذية على عالئق خالية من -1عالئق و كل نايتروجين البراز يجب ان يكون ان النايتروجين موجود في ال

أيض حقيقي .و لكن عالئق النايتروجين الحر غير مستساغة و الحيوانات قد ال تستهلك كمية كافية من العلف / يوم و ربما تكون غير قادرة على األحتفاظ بمستويات مؤكدة

من المتناول خالل الحاجة الماسة .ويات مختلفة من بروتين عالي الهضم و تغذية مست - Regressionطريقة -2

الرجوع الى الصفر الى النيترجين المأخوذ . بسبب : MFNوكلتا الطريقتين تقلل من تقدير نيتروجين البراز األيضي

النايتروجين الداخلي يزداد عند التغذية على البروتين . -1 الداخلي المفروزة تختلف مع اختالف مصادر البروتين . Nنسبة -2

هذه الطريقةعيوب ==============

ال تأخذ هذه الطريقة في نظر األعتبارأحتياجاتاألدامة من البروتين وكذلك تحدث أختالفات في

مكونات الجسم من البروتين و الدهن و تتأثر بمقدار الزيادة الوزنية في الجسم , كمية العلف

كذلك تتأثر بنوعية البروتين المستهلكة , عمر الحيوان , جنس الحيوان , طول فترة الدراسة

وكمية البروتين في العلف و العالقة بين هذه العوامل وتداخالته . و تفيد هذه الطريقة للمقارنة

بين بروتين أفضل او اردى من بروتين اخر و هي طريقة سهلة تحتاج الى أمكانيات و تحليالت

الغذائية للنمو .قليلة لكنها تفيد بانها أفضل طريقة لتقدير قيمة البروتين

Net protein ratioنسبة صافي البروتين -ب

Net protein retention : او تسمى صافي البروتين

تغذى على عليقة خالية من البروتين و بعد ذلك تحسب هنا يتم إضافة مجموعة من الحيوانات

نسبة صافي البروتين على النحو التالي

18

نسبة صافي البروتين = فيالتغيير البروتينعلىالمغذاةالحيوانوزن−البروتينمنخاليةعليقةعلىالمغذاةالحيواناتوزن

المتناواللبروتينكميةx

100

و يعبر التغيير في وزن الحيوانالمغذاة على البروتين بانه مقدار الزيادة الوزنية التي تطرأ على

البروتين يمثل النقص الحاصل الحيوانات أما التغيير في وزن الحيوانات على عليقة خالية من

في وزن الحيوانات اذا كان تركيب مكونات الجسم ثابتة و هذا إفتراض غير صحيح دائما .

:Gross protein valueالقيمة الكلية للبروتين -حـ

يتم تقدير القيمة الغذائية للبروتين بهذه الطريقة بأجراء مقارنة بين ثالثة مجاميع من أفراخ

% بروتين و المجموعة الثانية 8المجموعة األولى تغذى على عليقة أساسية تحتويعلى الدجاج ,

% من البروتين المراد تقدير قيمته الغذائية و المجموعة الثالثة 3تغذى على عليقة األساسية +

% كازين ) بروتين الحليب ( . 3غذيت على العليقة األساسية +

لمجموعة األولى مع المجموعة الثانية و الثالثة .تم مقارنة معدل الزيادة الوزنية ل

و القيمة الكلية للبروتين هي عبارة عن الزيادة الوزنية الناتجة من أستخدام كمية البروتين

محسوبة على صورة نسبة مئوية من الزيادة الوزنية الناتجة من استخدام نفس الكمية من

الكازين.

=القيمة الكلية للبروتينأ

بx 100

المراد تقديرقيمته الغذائية حيث ان ) أ ( = مقدار الزيادة الوزنية الناتجة من استخدام البروتين

بالغرام على كمية المستهلك بالغرام

ب = مقدار الزيادة الوزنيةالناتجة من استخدام الكازين بالغرام ) ( على مقدار الكازين

المستهلك بالغرام .

على تقدير كمية البروتين بأستعمال ) ميزان النيتروجين ( .ثانبا : الطرق التي تعتمد

الطرق السابقة لتقدير القيمة الغذائية للبروتين تعتمد على الزيادة الوزنية في الحيوانات و هذه ال

تعطي فكرة عن البروتين المتكون في الجسم لذلك فأن أستخدام طريقة ميزان النيتروجيني

مكلفة و هي أدق في تقييم البروتين .تحتاج الى تقنية عالية و

و تتم هذه الطريقة لتقدير كمية البروتين المتناول كذلك تقيس كمية النيتروجين الذي يطرح

( مثل البيض او الحليب او Nفي البراز و األدرار او مع أي منتوج أخر يحتوي على )

الصوف . و تشمل :

: Protein replacement valueالقيمة التبدلية للبروتين -أ

19

و تستند هذه الطريقة لتقييم البروتين على نسبة البروتين المحتجز . الحيوانات التي تغذى

على البروتين ذو نوعية جيدة مثل الحليب او البيض و حيوانات تغذى على بروتين مراد

ق المعادلة التالية :تقدير قيمته الغذائية . ويعبر عنها بنسبة مئوية لبروتين البيض و تطب

القيمة التبدلية للبروتين = ميزان نتروجين البيض−ميزان نتروجين البروتين المحتجز

النتروجين المتناول

متساوي في المجموعتين و يستفاد من هذه الطريقة في Nو يجب ان يكون المتناول من الـ

البروتين تحت نفس الظروف .تقدير القيمة الغذائية للبروتين عند مقارنة نوعين من

و تعتبر القيمة التبدلية للبروتين مقياس لمدى األستفادة للبروتين المغذى للحيوان لذلك هناك

طرق تقيس مدى األستفادة من البروتين المهضوم و الممتص و من هذه الطرق

:Biological value of proteinالقيمة الحيوية للبروتين -ب

النتروجين الممتص و الذي أحتجز بالجسم أي يعبارة أخرى النسبة و تعرف بـانها نسبة

المئوية للبروتين المتناول الذي أستفاد منه الحيوان و بهذه الطريقة نأخذ بنظر األعتبار

مقدار ما يفقده من النتروجين أثناء الهضم و أثناء األيض :

B.V.P =𝑵 المتناول−(𝑵 البراز+𝑵 األدرار)

𝑵 المتناول−𝑵 البرازX100

البراز يعادل النتروجين الممتص N–المتناول Nحيث ان

األدرار ( يعادل النتروجين الذي أحتجز في الجسم و الذي Nالبراز + N) –المتناول Nو

سوف يستعمل في تصنيع بروتين الجسم .

ة الحصول على معلومات دقيقة في تقييم البروتين يجب ان يؤخذ بنظر األعتبارالـ و في حال

N البراز األيضي الذي يتم تقديره بأجراء تجارب منفصلة عن تجارب تقدير القيمة

البايلوجية حيث يتم تغذية الحيوانات عليقة خالية من البروتين لكن في بعض األحيان

ة .% بروتين ذو نوعية جيد 4نستخدم

B.V.P=𝑵 المتناول−( 𝑵 البراز−𝑵 األيضي)−𝑵 األدرار−𝑵 األدرار األيضي

𝑵 المتناول−( 𝑵 البراز−𝑵 البرازاأليضي)

بسبب صعوبة فصل البول عن البراز لذلك فان في هذه الطريقة صعبة عمليا في الدواجن

الطيور نعتمد على طريقتين هي :

نسبة البروتين الصافي . -ا

كفاءة البروتين .نسبة -ب

لكن مع تعديل بسيط في المعادلة

20

PER = 𝐆.𝐅−𝐆𝐊

𝐏𝐅 X 18

GF , GK =الفرق في الزيادة الوزنية في الجسم لكل غم من البروتين المتناول

= نسبة البروتين في عضالت الذبائح .% 18 تتأثر القيمة الحيوية للبروتين بالعوامل التالية :

العليقة . لذلك عند تقدير القيمة الحيوية للبروتين يجب ان ال يكون كمية مستوى البروتين في -ا

البروتين المعطاة للحيوانات أكثر من الحاجة أي بمستوى يكفي لكي تسبب زيادة وزنية ملحوظة

الن البروتين الفائض عن الجسم ينهدم ويستعمل كمصدر للطاقة و يذلك نحصل على قيمة

القيمة الحقيقية لذلك البروتين .حيوية للبروتين أقل من

كمية الغذاء المتناول : حيث يجب توفير كمية من الطاقة لسد حاجة الحيوان و اال سوف –ب

يستعمل البروتين كمصدر للطاقة و بذلك تنخفض القيمة البايلوجية .

هناك تعريف الى القيمة الحيوية او البايلوجية للبروتين

============================

هو ما يحتويه كل بروتين من االحماض االمينية بالعدد و النوعية و تقارن جودة البروتين مع

بروتين البيض حيث ان لكل بروتين توليفة معينة من االحماض االمينية و التي تنتقل طبق

االصل وراثيا من جيل الى جيل في الكائنات الحية .

تقدير االحماض االمينية في البروتينات و مطابقتها مع أحتياجات الجسم أفضل لذلك تعتبر

طريقة لتقدير القيمة الغذائية ألي بروتين .