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ENZIMAS 

•  Automóvil obtiene energía por oxidación de hidrocarburos a CO2 + agua a unatemperatura de 2200ºC.

• Célula obtiene energía oxidando C6H12O6 a CO2 + agua a 37ºC

• Catálisis tal vez función más importante de las proteínas.

• Proteínas catalizadoras  ENZIMAS 

• Catalizadores más eficientes: 1020 versus 102 – 104.

• Catalizadores altamente específicos.

• Enzimas no crean reacciones químicas ni alteran la constante de equilibrio[Keq depende sólo de la diferencia entre los niveles de energía de los reactivos ylos productos (∆G)].

• Las enzimas no cambian el ∆G de una reacción. Como se demuestra en lagráfica de abajo, las enzimas sólo disminuyen la energía de activación, pero nocambian la diferencia de energía entre los reactivos y los productos.

• Enzimas disminuyen fuertemente la Energía de Activación.

Características de las reacciones catalizadas por enzimas

• Las enzimas convierten una reacción no espontánea en una reacciónespontánea. Aumentan la velocidad de la reacción.

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• Por ser catalizadores no se consumen durante la reacción.

• Para catalizar una reacción específica, un enzima debe hacer dos cosas: (1) unir el sustrato correcto, (2) situar el sustrato en el centro activo y (3) generar el producto final.

•

El resultado de la formación del complejo enzima-sustrato es la reducción de laenergía de activación para que proceda la reacción, con la consiguienteconversión del sustrato en producto(s).

Estos pasos se representan esquemáticamente en la imagen inferior para el casode la enzima glicolítica fructosa bifosfato aldolasa.

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Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicialde sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidadde enzima constante.

Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos el siguiente gráfico:

 

Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a laconcentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden.

A altas [S]0, la enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad yano depende de [S]0. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidades máxima (Vmax).

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Constante de Michaelis-Menten

Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la concentracióninicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones

catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas:

- En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato

- En la segunda etapa, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación delproducto, liberando la enzima libre:

Km = k2 + k3 / k1

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La constante de Michaelis-Menten (Km) es un parámetro cinético importante por múltiples razones:

- Km es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacciónes la mitad de la velocidad máxima. En efecto, si Km = [S], la ecuación deMichaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2.

- El valor de Km da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A menor Km, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor Km, menor afinidad.

- Km se define como (k2+k3/k1), donde las reacciones 2 y 3 destruyen el complejoES, mientras que la reacción 1 lo forma.

- Así, si Km es grande, el complejo ES es inestable pues predomina la tendenciaa destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato).

- Si Km es pequeña, el complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia aformarlo (gran afinidad hacia el sustrato).

- La Km del sustrato natural es menor que la de los sustratos análogos. Sidos sustratos del mismo enzima tienen distinta Km, el que presente mayor Kmtiene menor afinidad por el enzima, y la reacción transcurre siempre a menor velocidad que con el sustrato de menor Km, salvo a concentraciones saturantes

de sustrato, donde la v = Vmax.- Los valores de Km de muchos enzimas son próximos a los de la

concentración fisiológica de sus sustratos, de forma que pequeñasvariaciones en la [S] pueden suponer grandes cambios en la velocidad de todauna ruta metabólica.

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Tipos de enzimas

Oxido-reductasas: Catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan lacolaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+,NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras la acción catalítica, estas coenzimasquedan modificados en su grado de oxidación por lo que debenser transformadas antes de volver a efectuar la reaccióncatalítica.

Ejemplo: Deshidrogenasas.

Transferasas: Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertasmoléculas) a otras sustancias receptor as. Suelen actuar en procesosde interconversion de monosacáridos, aminoácidos, etc.

Ejemplos: transaminasas, quinasas.

Hidrolasas: Verifican reacciones de  hidrólisis con la consiguiente obtención demonómeros a partir de polímeros. Suelen ser de tipo digestivo, por loque normalmente actúan en primer lugar.

Ejemplo: glucosidasas, lipasas

Isomerasas:  Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas susisómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos deinterconversión.

Ejemplo: epimerasas.

Liasas: Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" sinir acoplados a sustancias de alto valor energético (como el ATP).

Ejemplos: descarboxilasas, sintasas.

Ligasas: Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes"mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energético (como elATP).

Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

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PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

- Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas yde actuar como catalizadores.

- Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que lasdemás conformaciones posibles.

- Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios enla actividad catalítica.

- Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad deun enzima son:  pH , temperatura y cofactores. 

Efecto del pH:

- Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargaseléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuadapara la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.

- La mayoría de los enzimas son sensibles a los cambios de pH.Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimopueden afectar drásticamente su actividad.

Pepsina gástrica: pH 2

Ureasa: pH 7

Arginasa: pH 10

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Efecto de la Temperatura:

 

• Cofactores

A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias noproteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores.

Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++

etc.

Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores.

Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.

Muchas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.

Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentementeal enzima se llaman grupos prostéticos.

La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, la enzima unida a sugrupo prostético, se llama holoenzima.

La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima.

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• EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración desustrato.

La presencia de los productos finales puede hacer que la reacción seamás lenta, o incluso invertir su sentido

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• EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDADENZIMÁTICA 

Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: inhibidores.

Pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con elsustrato original (INHIBIDOR COMPETITIVO). 

Los inhibidores competitivos se unen de forma reversible a la enzima libre, y no alcomplejo E~S, para formar un complejo enzima – inhibidor (E~I )

Con frecuencia, el sustrato y el inhibidor compiten por el mismo lugar en la enzima.La concentración del complejo E~I depende de la concentración del inhibidor libre yde la constante de disociación KI.

Debido a que el complejo E~I  se disocia fácilmente, la enzima está disponible denuevo para unir al estrato. La actividad de la enzima disminuye debido a que no seproduce una reacción productiva durante el tiempo limitado que existe el complejoE~I .

El efecto de un inhibidor competitivo sobre la actividad puede invertirse aumentandola concentración de sustrato. A [S] elevadas, todos los lugares activados estánllenos de sustrato y la velocidad de reacción alcanza el valor que se observa sin uninhibidor.

Las sustancias que se comportan como inhibidores competitivos, es decir, quereducen la afinidad aparente de una enzima por el sustrato, suelen tener unaestructura semejante a la del sustrato. Entre estas moléculas hay productos dereacción o análogos que no se metabolizan, o derivados del sustrato.

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Pueden alterar la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato(INHIBIDOR NO COMPETITIVO).

En algunos reacciones catalizadas por enzimas el inhibidor puede unirse tanto a la

enzima como al complejo enzima – sustrato:

En estas circunstancias, que se denominan inhibición no competitiva, el inhibidor seune a un lugar diferente del lugar activo.

La unión del inhibidor ocasiona la modificación de la conformación de la enzima queimpide la formación del producto. Normalmente, los inhibidores no competitivos noafectan a la unión del sustrato y se parecen poco o nada a éste.

Como con los inhibidores competitivos, la inhibición no competitiva sólo se invierteparcialmente aumentando la concentración de sustrato.

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• Pueden unirse covalentemente a la enzima produciendo inhibición IRREVERSIBLE.

• Enzimas Alostéricas:

La mayoría de las enzimas alostéricas son proteínas con varias subunidades.La unión del sustrato a un protómero en una enzima alostérica afecta a las propiedades deunión de los protómeros adyacentes.

La actividad de las enzimas alostéricas se ve afectada por moléculas efectoras que se unena otros lugares denominados lugares alostéricos o reguladores.

Las enzimas alostéricas generalmente catalizan pasos reguladores clave de las rutasbioquímicas.

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• Efectores de las enzimas

Covalente

Algunas enzimas se regulan por la interconversión reversible entre sus formas activa e

activa.Estos cambios de la función están producidos por diversas modificaciones covalentes.Muchas de estas enzimas poseen residuos específicos que pueden estar fosforilados y

esfosforilados. Por ejemplo, en un proceso controlado por hormonas, la forma inactiva de la enzimalucógeno fosforilasa b) se convierte en la forma activa (glucógeno fosforilasa a) por la adicción de un

rupo fosfato a residuo específico de serina.Otros tipos de modificaciones covalentes reversibles son la acetilación y la

ucleotidilación (la adicción covalente de un nucleótido).

No Covalente

Numerosas sustancias interaccionan no covalentemente con las enzimas modificando sactividad.

• Coenzimas y grupos prostéticos

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) Muchas enzimas que catalizan la transferencia de grupos y otras reacciones requieren,demás de su sustrato, una segunda molécula orgánica conocida como coenzima sin la cual sonactivas.

) Para distinguirlas de iones metálicos activadores y de las enzimas mismas, las coenzimas

e definen como compuestos orgánicos termoestable, de peso molecular bajo, requeridas para lactividad de las enzimas.

) La mayor parte de las coenzimas se unen a las enzimas por fuerza no covalentes. Las querman enlace covalentes con las enzimas se denominan también grupos prostéticos.

) Es muy grande la importancia del grupo prostético o de la coenzima desde el punto deista funcional pues suelen ceder y recibir alternadamente parte de los productos de la reacción.

) En las reacciones de oxido–reducción los hidrógenos desprendidos de un sustrato debener captados por una sustancia con lo que se expulsa al sustrato oxidado y es posible recibir una nuevaolécula del sustrato con hidrógenos.

Tal sustancia es una coenzima, como el NAD, el NADP, el FAD, etc., que, a su vez,

uelen cederlos a una tercera sustancia o, cuando las reacciones son reversibles lospasan al sustrato oxidado para reducirlo.

) Entre las reacciones que requieren coenzimas están las oxidorreducciones, las reaccionese transferencia de grupo e isomerización y las reacciones que forman enlaces covalentes (claves 1,2,5 y;IUB).

) Las reacciones líticas que comprenden reacciones hidrolíticas catalizadas por enzimasigestivas no requieren de coenzimas.

• Las coenzimas pueden considerarse como segundo sustrato

La siguiente tabla presenta una lista de coenzimas importantes e indica la vitaminaque participa en la constitución de cada una.

Nombre Vitamina correspondiente

Pirofosfato de tiamina Tiamina

Fosfato de piridoxal Piridoxina

Biotina Biotina

Flavín adenín mononucleótido (FMN) Riboflavina

Flavín adenín dinucleótido (FAD) Riboflavina

Nicotinamida adenín dinucleótido (NAD) Nicotinamida

Nicotinamida adenín dinucleótidofosfato (NADP) Nicotinamida

Coenzima A Ácido pantoténico

Ácido tetrahidrofólico Ácido fólico

Coenzima B12 Vitamina B12

No es la coenzima, sino la porción proteínica o apoenzima quien posee lacapacidad de reconocer con precisión al sustrato y dar especificidad a laholoenzima.

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• Vitaminas

Las vitaminas son compuestos orgánicos potentes presentes enconcentraciones pequeñísimas en los alimentos; tienen funciones específicasy vitales en las células y tejidos.

 El organismo no las sintetiza, y su ausencia o absorción inadecuada produceenfermedades carenciales o avitaminosis específicas.

Son diferentes entre sí respecto a función fisiológica, estructura  química ydistribución en los alimentos.

Las vitaminas actúan como sustancias reguladoras, actuando comocoenzimas en los procesos metabólicos de nuestro organismo.

Las vitaminas se clasifican en dos grupos:

VITAMINAS HIDROSOLUBLES  Incluyen la vitamina C y el complejovitamínico B.

• Ampliamente distribuidas en los alimentos.• Solubles en agua (se pierden con la cocción).• La mayor parte son termolábiles.• Actúan como coenzimas en reacciones metabólicas del

organismo.

VITAMINAS LIPOSOLUBLES : Incluyen las vitaminas A, D, E y K.

• Solubles en solventes grasos.• Son termoestables.• Pueden producir toxicidad.• Tienen una función fisiológica específica.

Vitaminas B

Conocidas también con el nombre de complejo vitamínico B, son sustancias frágiles,solubles en agua, varias de las cuales son sobre todo importantes para metabolizar los hidratos de carbono.

Vitamina B1 (TIAMINA)

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• Las funciones bioquímicas de la tiamina exigen su conversión en pirofosfatode tiamina (TPP), que sirve de coenzima en varias reacciones metabólicas.

• El pirofosfato de tiamina se denomina también cocarboxilasa porque una desus funciones principales es la descarboxilación oxidativa de los cetoácidosalfa.

• El pirofosfato de tiamina participa además en las transcetolaciones, en lascuales se realiza la transferencia de unidades de 2-carbono entre variosintermediarios de la derivación de monofosfato de hexosa, una vía alterna delmetabolismo de la glucosa.

• La tiamina se encuentra en los tejidos normalmente en forma de pirofosfatode tiamina, aunque también existe un poco de tiamina libre y sus formasmonofosfato (TM) y trifosfato (TPP).

Vitamina B2 (RIBOFLAVINA)

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• La riboflavina actúa como parte de un grupo de enzimas llamadasflavoproteínas.

• Las formas con actividad metabólica son riboflavina-5’-fosfato, llamada

también mononucleótido de riboflavina (FMN) y dinucleótido de adenina yflavina (FAD).

Vitamina B3 (NIACINA)

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• La nicotinamida o vitamina B3, vitamina del complejo B cuya estructuraresponde a la amida del ácido nicotínico o niacina, funciona como coenzima.

• En su forma amida, constituye las coenzimas NAD (dinucleótido denicotinamida y adenina) y NADP (fosfato de dinucleótido de nicotinamida y

adenina), que sirven de portadoras de hidrógeno.• NAD+ se requiere en las principales vías metabólicas que culminan en la

descomposición oxidativas de hexosas, aminoácidos y ácidos grasos.

• NADP reducido se necesita en la síntesis de ácidos grasos, colesterol y de lashormonas esteroides.

• Solo el ácido nicotínico y la nicotinamida pueden entrar y salir de las célulasde los tejidos orgánicos; cada célula es capaz de sintetizar las coenzimaspara su propio uso.

Vitamina B6 

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• La vitamina B6 es un conjunto de tres compuestos químicos semejantes:piridoxina (PN), piridoxal (PL) y piridoxamina (PM).

• Los compuestos difieren en el átomo de carbono en la posición cuatro delnúcleo piridina: un alcohol primario (piridoxina), el aldehído correspondiente(piridoxina) y un grupo aminoetil (piridoxamina).

• Los mamíferos pueden utilizar con facilidad cada uno de esos compuestosdespués de convertirlos en el hígado en el piridoxal 5’-fosfato, la forma activade la vitamina.

• Interviene en el metabolismo de los aminoácidos

• Las enzimas que contienen PALP participan además en la descarboxilación.

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Vitamina B12 (COBALAMINA)

Cianocobalamina - Vitamina B12

La cobalamina o vitamina B12 también se conoce como cianocobalamina, una de las

vitaminas necesaria en cantidades ínfimas para la formación de nucleoproteínas,proteínas y glóbulos rojos.

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 Ácido Pantoténico

• El ácido pantótenico forma parte de la coenzima A (CoA).

• La CoA desempeña papel primordial en la producción de energía a partir decarbohidratos, grasas y proteínas. T

• También interviene en la síntesis de ácidos grasos, esteroles y hormonas esteroides.

Biotina

• La fijación a CO2 ocurre en una reacción de dos pasos; la primera comprendeunión del CO2 a la mitad de biotina de la holoenzima y, el segundo,transferencia del CO2 unido a biotina hacia un aceptor apropiado.

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Vitamina D

• La vitamina D es fundamental para la absorción del calcio y del fósforo. Actúa junto con la hormona paratiroidea y la calcitonina en la absorción del calcio ydel fósforo.

• Los dos compuestos fundamentales dotados de actividad de vitamina D soncolecalciferol, vitamina D3 y ergocalciferol, vitamina D2.

• Todas ellas pueden formarse a partir de precursores naturales (provitaminas)por irradiación con luz ultravioleta: D3 se obtiene de 7-dehidrocolesterolpresente en la piel y en otros tejidos animales y D2 se obtiene del ergosterolpresente en formas vegetales inferiores.

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Vitamina E 

• En la actualidad, se conocen ocho tocoferoles con actividad de vitamina Eque ocurren de modo natural.

• Se considera que el alfa (a) tocoferol (5,7,8-trimetil tocol) es el tocoferol demayor importancia, puesto que constituye alrededor de 90% de lostocoferoles en tejidos de animales.

• Una de las características químicas de importancia de los tocoferoles es que sonagentes de oxidorreducción que bajo algunas circunstancias actúan comoantioxidantes, y esto al parecer es la base de casi todos los efectos de la vitaminaE.

Vitamina A:

• La vitamina A fue la primera de las vitaminas liposolubles que se conoció.

• Es un alcohol poliénico isoprenoide que se conoce también con otrosnombres como retinol, axeroftol, biosterol, vitamina antixeroftálmica y vitaminaantiinfecciosa.

Retinol

• Del retinol derivan los esteres de retinol (forma en la que se deposita) y, por oxidación resulta el retinal y el ácido retinoico.

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Acido Retinoico

 

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11-Cis-Retinal

• En los alimentos de origen animal, la vitamina A se presenta, en su mayor proporción, en la parte lipídica como retinol esterificado con el ácido palmítico.

• En los vegetales y en algunos organismos marinos, encontramos loscarotenoides, como el ß-caroteno, pigmento amarillo constituido por dosmoléculas de retinal unidas en el extremo aldehído de sus cadenascarbonadas.

ß-Caroteno

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Otras vitaminas del grupo B

 Ácido fólico

El ácido fólico es una coenzima necesaria para la formación de proteínasestructurales y hemoglobina.

• Isoenzimas

a) Es posible que en un tipo de tejido existan diversas y múltiples formasmoleculares de una enzima, a las que se denominan isoenzimas.

 b) Son por lo tanto proteínas con actividad catalítica que favorece la mismareacción pero que pueden distinguirse por alguna característica física,estructural, inmunológica, etc.

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