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APRENDIZAJES ESPERADOS: Identifican la composición y función biológica de los carbohidratos. Identifican la estructura, composición y organización de las proteínas. Comprenden el rol biológico de ciertas proteínas en función de sus estructuras. Reconocen la estructura de los ácidos nucleícos y sus funciones.

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APRENDIZAJES ESPERADOS:

• Identifican la composición y función biológica

de los carbohidratos.

• Identifican la estructura, composición y

organización de las proteínas.

• Comprenden el rol biológico de ciertas proteínas

en función de sus estructuras.

• Reconocen la estructura de los ácidos nucleícos

y sus funciones.

PREGUNTA PREVIA

• ¿Qué polímero natural se presenta en mayor

proporción en el siguiente alimento: carbohidrato o

proteínas?

Proteínas (principalmente Albúmina)

PREGUNTA PREVIA

• ¿Qué polímero natural se presenta en mayor

proporción en el siguiente alimento: carbohidrato o

proteínas?

Carbohidratos (Almidón)

PREGUNTA PREVIA

• ¿Qué polímero natural se presenta en mayor

proporción en el siguiente alimento: carbohidrato o

proteínas?

Proteínas (Actina y Miosina)

PREGUNTA PREVIA

• ¿Qué función biológica

cumple los carbohidratos?

Energética y Estructural

PREGUNTA PREVIA

• ¿Qué función biológica

cumple las proteínas?

Estructural y Transporte

PREGUNTA PREVIA

• ¿Qué similitudes existen entre estas moléculas?

• Ambas moléculas tienen seis átomos de carbono, cinco

grupos hidroxilos (–OH) y un grupo carbonilo (–C=O).

PREGUNTA PREVIA

• ¿Qué diferencias existen entre estas moléculas?

• El grupo carbonilo de la glucosa está dentro del grupo

funcional aldehído, y en la fructosa como cetona.

PREGUNTA PREVIA

• ¿Estas moléculas son solubles en agua?

• Ambas moléculas son solubles en agua, debido a que

poseen grupos polares (–OH).

PREGUNTA PREVIA

• ¿Qué molécula se forma al unir la glucosa con la

fructosa?, ¿qué molécula se elimina a partir de esta

reacción química?

• De la unión glucosa con una fructosa se origina una

molécula de sacarosa (disacárido); y se elimina una

molécula de agua.

¿QUÉ SON LOS POLÍMEROS NATURALES?

• Los polímeros naturales, como su nombre lo indica, son de origen natural.

• Pueden ser de origen animal o vegetal.

• Algunos ejemplos de polímeros naturales son: La celulosa, el algodón, la seda, el caucho natural, la lana, la quitina, el almidón, el ADN.

EJEMPLOS DE POLÍMEROS NATURALES

Celulosa cruda blanqueada

EJEMPLOS DE POLÍMEROS NATURALES

Celulosa, imagen de microscopio electrónico

EJEMPLOS DE POLÍMEROS NATURALES

Algodón

EJEMPLOS DE POLÍMEROS NATURALES

Algodón: imagen de microscopio electrónico

POLÍMEROS NATURALES

• Las moléculas precursores generan, a su

vez, moléculas de mayor masa molecular,

llamadas monómeros, los que se unen

entre sí, formando los polímeros naturales.

POLÍMEROS NATURALES

• De acuerdo con el tipo de unidad

estructural que los integra, los polímeros

naturales que constituyen la materia

viva corresponden básicamente a tres

grandes categorías:

ACTIVIDAD: RESPONDER

• ¿Qué semejanzas hay entre estos tres polímeros

en cuanto a los elementos químicos que los

conforman?, ¿qué diferencias?

POLÍMEROS C H O N P S

POLISACÁRIDOS

PROTEÍNAS

ÁCIDOS

NUCLEÍCOS

LOS CARBOHIDRATOS

CARBOHIDRATOS

• Hidratos de Carbono.

• Glícidos o glúcidos (dulce).

• Sacáridos (azúcar).

• El azúcar común es uno sólo de los

centenares de compuestos distintos que

pueden clasificarse en este grupo.

• Son macromoléculas formado por la unión de

monosacáridos.

• Cada monosacáridos formado por C, H y O.

• Cada monosacáridos corresponde a un

esqueleto formado entre 3 a 8 carbonos.

CLASIFICACIÓN

Según el número de monosacáridos:

• Monosacáridos : 1

• Disacáridos : 2

• Oligosacáridos : 3 a 10.

• Polisacáridos : >10.

CLASIFICACIÓN

MONOSACÁRIDOS

MONOSACÁRIDOS IMPORTANCIA

Glucosa Constituye el “azúcar” del

organismo. Es el que

principalmente utilizan los

tejidos.

Fructosa El hígado y el intestino

pueden convertirla en

glucosa.

Galactosa Es sintetizada en las

glándulas mamarias, para

formar la lactosa de la leche,

MONOSACÁRIDOS

MONOSACÁRIDOS TIPO FUNCIÓN

Eritrosa y Eritrulosa Tetrosas Intermediarios

en la glucólisis.

Ribosa y

Desoxirribosa

Aldopentosa Constituyentes

de los Ácidos

Nucleícos.

Ribulosa Cetopentosa Aceptor del CO2

en la

fotosíntesis.

Glusoca Aldohexosa Molécula

energética.

MONOSACÁRIDOS

MONOSACÁRIDOS

MONOSACÁRIDOS

DISACARIDOS

DISACARIDOS MONOSACARIDOS IMPORTANCIA

Maltosa Glucosa + Glucosa Digestión con amilasa

o hidrólisis del

almidón.

Lactosa Glucosa+ Galactosa Principal fuente de

carbohidratos en el

lactante.

Sacarosa Glucosa + Fructosa Se transporta en los

fluidos vegetales.

DISACARIDOS

POLISACARIDOS

• Entre los mas

importantes están:

Almidón; Glucógeno y

Celulosa.

FUNCIONES:

• Energético.

• Estructural.

• Mensajeros.

POLISACARIDO: CELULOSA

• Polisacárido estructural en los vegetales.

• El algodón tiene sobre un 90% de celulosa.

• La celulosa es homopolisacárido, es decir, está compuesto por un único monómero de azúcar.

POLISACARIDO: ALMIDÓN

• Polisacárido, presente en la

mayoría de las plantas.

• Es una reserva alimenticia.

• Lo encontramos en el maíz, arroz y

papas, entre otros.

POLISACARIDO: QUITINA

ACTIVIDAD: CLASIFICAR

• Clasifica estos tres carbohidratos en aldosas y

cetosas.

ALDOSA ALDOSA CETOSA

ACTIVIDAD: RESPONDER

1.¿Qué son los carbohidratos?

2.¿En qué consiste el enlace

glucosídico?

3.¿Qué es el Almidón y cuál es su

importancia?

4.¿Por qué se considera a la Celulosa

un polisacárido estructural?

5.¿Qué es un disacárido?

PROYECCIONES

PROYECCIÓN

DE FISCHER

PROYECCIÓN

DE HAWORTH

LAS PROTEÍNAS

¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?

• Son las macromoléculas más

abundantes de la célula.

• Cumple función estructural y participa

de los procesos metabólicos.

• El 50% o más de la masa libre de

agua (peso seco) del cuerpo humano

se compone de proteínas.

Las proteínas se encuentran en plantas y

animales y son esenciales para toda vida.

Las proteínas están construidas a base de unidades más

pequeñas, los aminoácidos.

Las proteínas pueden ser desdobladas para crear

formas intermedias de tamaños y propiedades variables.

Forman estructuras de soporte y protección, tales como

el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y el músculo.

Conservan su actividad biológica solamente

en un intervalo relativamente limitado de pH y

de temperatura.

Las unidades monoméricas son los

aminoácidos y el tipo de unión que se establece

entre ellos se conoce como enlace peptídico.

Las proteínas son biomóleculas formadas

básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y

nitrógeno.

Compuesto nitrogenado natural de carácter

orgánico complejo.

El nombre proteína deriva del griego

“PROTEIOS”

Alimentos ricos en proteínas son la carne, las

aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso .

AMINOÁCIDOS

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

LOS AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos experimentan una reacción ácido-

base que los transforma en un ion dipolar o

zwitterion, formando un ion amonio, y un ion

carboxilato.

• Debido a las cargas, los aminoácidos son solubles en

agua y tienen propiedades anfóteras.

EL ENLACE PEPTÍDICO

Los péptidos están formados por la unión

de aminoácidos mediante un enlace

peptídico.

El enlace peptídico es la unión entre un

grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y

un grupo α-amino de otro aa.

FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

• Los aminoácidos se unen entre sí mediante una

unión que recibe el nombre de enlace peptídico.

• El conjunto de dos Aa unidos por un enlace peptídico

recibe el nombre de dipéptido, si se trata de tres Aa

tripéptido, y así sucesivamente.

• Se habla de oligopéptidos cuando hay un número

moderado de Aa y de polipeptidos cuando hay un

número elevado de Aa.

ENLACE PEPTÍDICO

• Una cadena peptídica adquiere la estructura

de planos sucesivos que pueden tomar

distintos ángulos entre sí, y de los que salen

lateralmente los grupos químicos de cada

aminoácido (las cadenas laterales R).

CADENAS PEPTÍDICAS

Proteínas

• Son polímeros de aminoácidos, (formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto número de C.)

El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH del AA vecino,

• perdiéndose una molécula de agua.( E. peptídico).

Clasificación de los Enlaces Peptídico según el

numero de aminoácidos.

- Aminoácido :1 unidad:

-Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.

-Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.

Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de

10.

Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de

aminoácidos es mayor de 10.

Niveles de organización de las

proteínas.

PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera su función.

Cambios en esta estructura origina una proteína diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e.

(Anemia falciforme).

Estructura Primaria

Niveles de organización de

las proteínas.

• SECUNDARIA:

configuración espacial de la proteína, determinada por la proximidad de los AA Algunas poseen forma de "hélice" (alfa), y otras de "hoja plegada"(beta.)

Estructura Secundaria

• Los planos de los sucesivos

enlaces peptídicos se

disponen formando una

hélice dextrógira.

• Todas las cadenas laterales

de los Aa se proyectan

hacia fuera de la hélice y

los grupos C=O y N-H de

los enlaces peptídicos

quedan hacia arriba o hacia

abajo, en dirección más o

menos paralela al eje de la

hélice.

HELICE ALFA

• En esta estructura los

planos de los enlaces

peptídicos sucesivos se

disponen en zig.zag, La

estructura se estabiliza

también mediante

enlaces por puentes de

hidrógeno entre los

grupos C=O y N-H de

planos peptídicos

pertenecientes a

diferentes segmentos de

la cadena polipeptídica.

ESTRUCTURA BETA

TERCIARIA: Configuración tridimensional, determinada por plegamientos entre regiones alfa y beta de los polipéptidos.

• Las interacciones que

estabilizan la estructura

terciaria son variadas:

Puentes disulfuro (-S-S-).

Puentes de hidrógeno.

Interacciones electrostáticas.

Interacciones de van der

Waals.

Interacciones hidrofóbicas

entre.grupos apolares.

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

CUATERNARIA:

combinación de dos o más proteínas para formar una más compleja. La hemoglobina está formada por dos cadenas alfa y dos beta que pueden disociarse.

• Cuando una proteína

está formada por varias

cadenas polipeptídicas

denominadas

subunidades proteicas

(proteína oligomérica)

existe un nivel

estructural superior

llamado estructura

cuaternaria.

• Se trata la asociación

entre las distintas

subunidades.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Estructura Cuaternaria

DISPOSICIONES DE CADENAS DE AA

VALOR BIOLÓGICO DE LAS

PROTEINAS

Presente en las proteínas de origen

animal.

La leche materna es el patrón con el que

se compara el valor biológico de las demás

proteínas de la dieta.

NECESIDADES DIARIAS DE LAS

PROTEINAS

Depende de la edad

Depende del estado de salud

Depende del valor biológico de las

proteínas

Se recomienda unos 40 a 60 gr. De

proteínas/día

PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL

O ANIMAL

Las proteínas de origen animal son

moléculas mucho más grandes

Valor biológico de origen animal es

mayor que la de origen vegetal

Un elevado aporte de ácidos grasos

saturados aumenta el riesgo de padecer

enfermadades cardiovasculares

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.

Catalíticas

Estructurales

Contráctiles

De defensa natural

Digestivas

De transporte

Tipos

Ejemplos

Localización o

función

Enzimas

Ácido-graso-

sintetosa

Cataliza la síntesis de

ácidos grasos.

Reserva

Ovoalbúmina

Clara de huevo.

Transportadoras

Hemoglobina

Transporta el oxígeno en la

sangre.

Protectoras en

la sangre

Anticuerpos

Bloquean a sustancias

extrañas.

Hormonas

Insulina

Regula el metabolismo de

la glucosa.

Estructurales

Colágeno

Tendones, cartílagos,

pelos.

Contráctiles

Miosina

Constituyente de las

fibras musculares

Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la

estructura terciaria, por romperse

los puentes que forman dicha

estructura. Todas las proteínas

desnaturalizadas tienen la misma

conformación, muy abierta y con una

interacción máxima con el disolvente

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• Cambio en la disposición espacial de la

cadena polipeptídica dentro de la

molécula, desordenando su estructura.

AGENTES FÍSICOS AGENTES QUÍMICOS

Calentamiento Ácidos

Enfriamiento Bases

Tratamientos Mecánicos Metales

Presión Hidrostática Disolventes Orgánicos

Irradiación Soluciones de sustancias

orgánicas (urea, guanina)

Desnaturalización-Hidrólisis

• Desnaturalización de una proteína: pérdida de la conformación nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulación por calor de las proteínas de la clara del huevo).

• Hidrólisis de una proteína: escisión en aminoácidos (ruptura de un enlace covalente por adición de agua).

Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima

con puentes disulfuros reducidos y sin

actividad enzimática

• SEGÚN SU COMPOSICION:

A) Holoproteínas o Proteínas Simples: Están

formadas únicamente por cadenas polipeptídicas.

B) Heteropoteínas o proteínas complejas o

conjugadas: Además de las cadenas

polipeptídicas, están compuestas también por una

parte no proteica que se denomina grupo

prostético. En este grupo están las

metaloproteínas (ion metálico), glucoproteínas

(glúcido), lipoproteínas (lípido), hemoproteínas

como la hemoglobina (grupo hemo).

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• SEGÚN SU ESTRUCTURA TERCIARIA:

A) Proteínas globulares: Tienen una forma

más o menos esférica, generalmente son

solubles en agua o en disoluciones salinas

diluidas.

B) Proteínas fibrilares: con forma alargada;

generalmente son insolubles en agua y son

las responsables de la mayor parte de las

estructuras fijas de los organismos.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

LAS ENZIMAS

PREGUNTAS

• ¿Qué significa que un aminoácido se clasifique como

esencial?

• ¿Qué diferencia a un aminoácido de carácter ácido de un

aminoácido de carácter básico?

• Las proteínas presentan una organización estructural que

depende de las interacciones entre los aminoácidos que

las forman. ¿Cuáles son las características de las

estructuras primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria?

• ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína?

• ¿Qué es un zwitterión y cómo se forma?

• ¿Cómo se forma un enlace peptídico?

• ¿Qué función cumple el colágeno?

• ¿Qué diferencias existen entre una proteína fibrilar y una

globular?

LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS

ANTECEDENTES

• Miescher en 1871 aisló del núcleo

de las células de pus una sustancia

ácida rica en fósforo que llamó

"nucleína".

• Un año más tarde, en 1872, aisló de

la cabeza de los espermas del

salmón un compuesto que

denominó "protamina" y que resultó

ser una sustancia ácida y otra

básica.

• El nombre de ácido nucleico

procede del de "nucleína" propuesto

por Miescher. J. Friedrich Miescher

REGLAS DE CHARGAFF PARA EL ADN

• La proporción de Adenina (A) es igual a

la de Timina (T). A = T . La relación

entre Adenina y Timina es igual a la

unidad (A/T = 1).

• La proporción de Guanina (G) es igual

a la de Citosina (C). G= C. La relación

entre Guanina y Citosina es igual a la

unidad ( G/C=1).

• La proporción de bases púricas (A+G)

es igual a la de las bases pirimidínicas

(T+C). (A+G) = (T + C). La relación

entre (A+G) y (T+C) es igual a la

unidad (A+G)/(T+C)=1.

Edwin Chargaff

Difracción de Rayos

X: ADN-B

MODELO DE WATSON Y CRICK

• El ADN es la molécula formada por dos cadenas de

nucleótidos que se unen entre sí a través de las bases

nitrogenadas y luego se enrolla helicoidalmente.

LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS

• Son biopolímeros que se encuentran en el

núcleo y en el citoplasma de la célula.

• Existen dos tipos: ácido desoxirribonucleico

(ADN) y ácido ribonucleico (ARN).

• El ADN almacena la información genética

que es transmitida a la descendencia.

• El ARN transporta la información genética del

ADN (núcleo) al citoplasma celular, donde es

traducida, leída y puede expresarse.

LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS

LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS

NUCLEÓTIDOS

PENTOSA

BASES NITROGENADAS

BASES NITROGENADAS: PURINAS

BASES NITROGENADAS: PIRIMIDINAS

LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS

• Químicamente, el

ARN es muy

semejante al ADN,

pero difieren en: El

azúcar que lo

compone, en lugar

de la Timina el

ARN contiene

Uracilo y en la

mayoría de los

casos, el ARN se

encuentra como

cadena simple.

LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS

UNIÓN FOSFODIÉSTER

• El dogma central de la genética molecular. La replicación del

ADN ocurres sólo una vez en cada ciclo celular. La

transcripción y la traducción, sin embargo, ocurren

repetidamente a través de toda la interfase del ciclo celular.

Estos procesos ocurren en una sola dirección.

LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS

LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS

LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS

ACTIVIDAD: RESPONDER

1. ¿Cuál es la unidad básica de los ácidos nucleícos y cuál

es su composición?

2. ¿Qué diferencias hay entre la molécula de ADN y ARN?

Señala tres.

3. ¿Qué pares de bases están siempre unidas en el ADN?

4. Considerando la siguiente secuencia de la hebra de ADN:

CCT TAT TCCGAC CCT TGC, escribe la secuencia de la

hebra complementaria de ADN y la de ARN que se

formaría a partir de cada una de ellas.

5. Imagina una sola hebra de ADN que contiene una sección

con la siguiente secuencia de bases nitrogenadas: A – C –

T – C – G – A. ¿Cuál es la secuencia de bases

nitrogenadas de la hebra complementaria?