Asam AminoKelompok 1:Indra Hidayatul MKhamaludin AdityaMuhammad FauzanPutri DelianaSakinah Rhajani

ASAM AMINO / AMINO ACID* Gugus R rantai samping , berbeda-beda pada setiap jenis asam amino

*Merupakan monomer yang menyusun proteinAda 20 jenis asam amino pembentuk protein yang disebut sebagai asam amino standarGugus amino terikat pada atom C a gugus karboksilatMempunyai konfigurasi L ( sejenis dengan gliseral dehid ), kecuali asam amino glisin

*Asam amino ke 21 disebut selenocystein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase

*Asam amino dapat digolongkan menjadi dua kelompok yaitu asam amino eksogen dan asam amino endogen.Asam amino endogen dapat dibentuk dalam tubuh manusia, sedangkan 10 asam amino eksogen tidak dapat dibentuk oleh tubuh manusia, karena itu disebut asam amino esensial, artinya harus didapatkan dari makanan Untuk orang dewasa, jumlah asam amino essensial 8 macam

*Dalam teknologi pangan, asam amino mempunyai beberapa sifat yang menguntungkan maupun yang kurang menguntungkan. Misalnya D-triptofan mempunyai rasa manis 35 kali kemanisan sukrosa, sebaliknya L-triptofan mempunyai rasa yang sangat pahit.

Asam glutamat sangat penting peranannya dalam pengolahan makanan, karena dapat menimbulkan rasa yang lezat.

ASAM AMINO (AMINO ACIDS)*Essential (10)PhenylalanineValineThreonineTryptophanIsoleucineMethionineHistidineArginineLeucineLysineNonessential(10)AlanineAsparagineAspartic acidCysteineGlutamic acidGlutamineGlycineProlineSerineTyrosineConditionally essential (3)CysteineGlutamineTyrosine

*Perbedaan rantai samping R menyebabkan perbedaan dari jenis asam amino, seperti :-. Struktur-. Ukuran -. Muatan elektrik-. Sifat kelarutan di dalam airAsam amino yang paling sederhana adalah Glycine, dimana R = H

SIFAT-SIFAT ASAM AMINO*1). Dalam larutan, kedua gugus (asam dan amino) bersifat dipolar ion (zwitter ion)

Seperti larutan yang mempunyai moment dipol tinggi

*Misal, asam amino alanin mempunyai rantai samping netral. Alanin dapat digunakan untuk menggambarkan sifat asam amino pada berbagai pHBentuk dipolar ion dari alanin adalah :

*2). Bersifat amphoter, yaitu dapat bersifat sebagai asam pada pH tinggi dan bersifat sebagai basa pada pH rendah

3) Jika asam amino diletakkan dalam medan listrik, maka asam amino akan bergerak ke katoda pada pH rendah dan bergerak ke anoda pada pH tinggi

*Titik disaat asam amino tidak lagi bergerak ketika diletakkan dalam medan listrik disebut : titik isoelektrik, atau pH isolelektrik (pI ). Harga pIsoelektrik merupakan rata-rata dari dua harga pKa. Misal (pKa1 + pKa2) / 2 . Diagram pH untuk alanin :

*Lysin, mempunyai rantai samping basa, memberikan bentuk kesetimbangan yang lebih kompleks.

*4) Bersifat optis aktifSemua asam amino bersifat chiral, kecuali glycine dan mempunyai konfigurasi leuvo, L,(sama seperti glyceraldhyde) pada carbon a

*5). Kristal non volatil yang meleleh dengan terdekomposisi pada T tinggi

6). Tak larut dalam pelarut non polar, cukup larut dalam air

*Klasifikasi Asam aminoDiklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)Biasanya mempunyai sifat-sifat seperti: hidrofobik / hidrofilik, polar/non polar, ada / tidaknya gugus terionisasiAROMATIKPOLARACIDIC (-)BASIC (+)NON POLAR

*Asam amino non polarMemiliki gugus R alifatik Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolinBersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a seperti Ile (I) biasa terdapat di bagian dalam protein.Prolin berbeda dengan a.a siklis. Tapi mempunyai banyak kesamaan sifat dengan kelompok alifatis ini.Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid

*Asam amino polarMemiliki gugus R yang tidak bermuatanSerin , threonin, cystein, metionin, asparagin, glutaminBersifat hidrofilik mudah larut dalam airCenderung terdapat di bagian luar proteinCystein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide (-S-S-) cystin (bukan a.a. standar karena selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein)

*Asam amino dengan gugus R aromatik Fenilalanin, tirosin dan triptofanBersifat relatif non polar hidrofobikFenilalanin bersama dengan V, L & I a.a paling hidrofobikTirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indolSehingga mampu membentuk ikatan hidrogen penting untuk menentukan struktur ensimAsam amino aromatik mampu menyerap sinar UV 280 nm sering digunakan untuk menentukan kadar protein

*Asam amino dengan gugus R bermuatan (+) Lisin, arginin, dan histidinPunya gugus bersifat basa pada rantai sampingBersifat polar terletak di permukaan protein dapat mengikat air.Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pada gugus imidazol) dibanding lisin gugus aminoarginin gugus guanidinoHistidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dalam reaksi ensimatis yang melibatkan pertukaran proton

*Asam amino dengan gugus R bermuatan (-)Aspartat dan glutamatMempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7

*ANALISA ASAM AMINO DALAM PROTEINHydrolysisPolypeptide dapat dihidrolisis dengan cara refluks selama 24 jam menggunakan HCl 6MHasil hidrolisis dapat dipisahkan menjadi asam-asam amino yang terpisah satu dengan yang lainnya dengan cation-exchange resin

*Pada metoda orisinil, eluen diperlakukan dengan ninhydrin, untuk mendeteksi dan menentukan jenis asam amino yang keluar dari kolom. Saat ini analisa campuran asam amino dilakukan dengan HPLC

*Degradasi Edman Degradasi Edman untuk pemutusan rangkaian dan identifikasi N-terminal asam amino. Efektif bila rantai polipeptida terdiri dari 60 residu asam amino.

- Analisa N-Terminaldengan metoda Sanger Ujung N-terminal polypeptida dilabel dengan 2,4-dinitrofluorobenzene, selanjutnya dihirolisis. Asam amino N-terminal yang dilabel dipisahkan dari campurannya dan diidentifikasi terhadap standar

*Penggunaan metoda Sanger tidak seluaspenggunaan metoda Edman

Analisa asam amino C-Terminal Asam amino C-terminal secara selektiv dihidrolisa menggunakan enzym carboxypeptidase. Enzym ini secara kontinu akan memutuskan atau melepaskan asam amino C-terminal yang baru. Hasil hidrolisis dapat dianalisis dengan HPLC

*Analisa dengan metoda Sanger dan Edman lebih aplikatif untuk polipeptida yang rantai asam aminonya tidak terlalu panjang (kira-kira 60 residu asam amino

Untuk protein dan polypeptida dengan BM besar, sampel dihidrolisa parsial dengan asam encer.

Polypeptida dengan BM besar dapat juga diputus menjadi rantai-rantai yang lebih pendek dengan reagent site-specific atau dengan enzymatis

Mass spectrometry dapat juga digunakan untuk determinasi rantai polipeptida dan protein. Mass spectra dari fragment polypeptida yang berasal dari protein dibandingkan terhadap database rantai polypeptida standar