ENZIMAS

ENZIMAS Quim. CIRO TOMAYLLA CRUZ

UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN ANTONIO ABAD DEL CUSCO

CARRERA PROFESIONAL DE ENFERMERIAENZIMAS: DEFINICINLas enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica Todas las reacciones qumicas del metabolismo celular se realizan gracias a la accin de catalizadores o enzimasLa sustancia sobre la que acta una enzima se denomina sustratoNo todas las enzimas son protenas; existen molculas de RNA con actividad cataltica, las llamadas ribozimas

IMPORTANCIA BIOMDICA DE LAS ENZIMASSon indispensables para la desintegracin de los nutrientes con el fin de proporcionar energa para la contraccin muscular y la unin de las unidades de construccin en protenas, DNA, membranas, clulas y tejidosLa deficiencia en la cantidad o de la actividad cataltica de las enzimas se debe a defectos genticos, deficiencia de nutrientes o toxinas

NOMENCLATURALas enzimas eran nombradas atendiendo al sustrato sobre el que actuaban, aadindole el sufijo -asa o haciendo referencia a la reaccin catalizada. Ptialina salival, pepsina gstrica etc.Actualmente la Unin Internacional de Bioqumica (IUB) ha elaborado un sistema complejo en el sistema IUB, cada enzima tiene un nombre nico y un nmero de cdigoLas enzimas se agrupan en seis clases, cada una con varias subclases.

Sust.preferente + accion tipica + terminacion asa

Ejm. Glucosa fosfato-isomer-asa

CLASIFICACINCLASIFICACIN

Nombre sistemtico: ATP: hexosa fosfotransferasaDonadorAceptorGrupo transferidoEC 2.7.1.1EnzymeComissionGrupoSubgrupoSub-subgrupoEnzimaNombre comn: HexokinasaPROPIEDAES DE LAS ENZIMASSENSIBILIDAD AL pH.SENSIBILIDAD A LA TEMTERATURAESPECIFICIDADCOFACTORES.ISOENZIMAS

ISOENZIMASTienen distinta estructura molecular aunque su funcin es similar. Se llaman isozimas o isoenzimas, podemos observar la existencia de isoenzimas en funcin de: Por ejm., la LDH presenta isozimas distintos en msculo y corazn el compartimento celular donde actan por ejemplo, la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta a la de mitocondria el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de la gliclisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto. Un ejemplo de isoenzima la Hexokinasa: presenta, al menos, cuatro formas distintas : Heptica, Cerebral, Muscular, Eritrocitaria

pH , TemperaturaConcentraciones de sustratoMayor cantidad de producto finalInhibicion cataliticaHay enzimas llamadas alostericas que pueden adoptar dos conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa)

RTMODULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

CINETICA ENZIMATICA

Consiste en representar la recproca de la ecuacin de Michaelis-Menten

Resultado: lnea rectaPendiente: Km/VmaxCorte en ordenada: 1/VmaxCorte en Abscisa (extrapolado): -1/Km

Donde:y = 1/Vox = 1/[S]m = Km/Vmxb = 1/VmxEcuacin de Lineweaver-Burk

Representacin de Lineweaver-BurkINHIBICION ENZIMATICAINHIBICION IRREBERSIBLE. (covalente) E l inhibidor queda covalentemente unido a la enzima o ligado fuertemente a el que su disociacin es muy lento.La penicila acta modificando covalentemente al enzima traspeptidasa impidiendo la sntesis de las paredes celulares bacterianas, matando as a las bacterias.La aspirina acta modificando covalentemente al enzima ciclooxigenasa reduciendo as la sntesis de seales inflamatorias.Antibiticos, insecticidas, herbicidas, venenos, y diversos medicamentos que combaten el dolor.

INHIBICIN ENZIMTICA: Se conoce por inhibicin enzimtica a la disminucin o anulacin de actividad cataltica de las enzimas por adicin de molculas o iones que actan como inhibidores. Esta forma de inhibicin de la actividad enzimtica constituye el principal mecanismo de control en los sistemas biolgicos.La inhibicin enzimtica es de dos tipos reversible e irreversibleINHIBICIN ENZIMTICA IRREVERSIBLEMECANISMO DE LA ACCIN ENZIMTICA

De acuerdo al mecanismo de catlisis enzimtica se tiene:Este es el mecanismo sin la presencia del inhibidor..

La inhibicin irreversible se divide en tres categoras:a) Reactivos especficos de grupo.b) Marcadores de afinidad.c) Sustratos suicidas o inhibidores basados en el mecanismo.INHIBICIN IRREVERSIBLEEl inhibidor se enlaza a la enzima mediante enlace covalente para formar el complejo [E-I].

Complejo enzima - inhibidor Si la [ I ] es mayor o igual a la [ E ] se anula la actividad cataltica de la enzima

INHIBICION REBERSIBLE. (No covalente) Esta inhibicin se caracteriza por la rpida disociacin de complejo EI existen diferentes tipos de inhibicin y poseen distintos mecanismos de accin.

INHIBICION COMPETITIVAINHIBICION NO COMPETITIVA

INHIBICION ACOMPETITIVA

Enzimas sricas de importancia diagnstica clnicaAspartato aminotransferasa (AST/TGO) Valores normales: < 40U/ml Aumento importante: Infarto de miocardio, hepatitis, traumatismosAlanina aminotransferasa (ALT/TGP) Valores normales: < 50 U/ml Aumento importante: Hepatitis -amilasa Valores normales: