Biochemia, Technologia Żywności, Studia stacjonarne · Web view2015-04-12 · Przeciwutleniacze naturalne i syntetyczne. Proteoliza (peptydazy i enzymy proteolityczne). Budowa

Biochemia, Technologia Żywności, Studia stacjonarne

WYDZIAŁ: WYDZIAŁ NAUKI O ŻYWNOŚCI - STACJONARNE

PRZEDMIOT: BIOCHEMIAKIERUNEK: TECHNOLOGIA ŻYWNOŚCI I ŻYWIENIE CZŁOWIEKA

KOD

13.6-19b-00-C/06

2012/2013ROK SEMESTR LICZBA GODZIN STATUS JĘZYK WYKŁADOWY

II III W - 30 Obligatoryjny Polski

OSOBA PROWADZĄCA WYKŁADY: PROF. DR HAB. JERZY DZIUBA

JEDNOSTKA ORGANIZACYJNA: KATEDRA BIOCHEMII ŻYWNOŚCI

TEMATYKA WYKŁADÓW:

L.P.

TEMAT TREŚCI NAUCZANIA

1 Interdyscyplinarny charakter biochemii.3.10.2012

Biochemia - jedna z dziedzin nauki o życiu. Powiązanie biochemii z innymi naukami przyrodniczymi. Molekularne podstawy procesów życiowych. Molekularna logika życia. Hierarchia molekularnej organizacji komórki. Biomakrocząsteczki informacyjne.

2 Aminokwasy i białka.

10.10.2012

Kryteria podziału aminokwasów. Naturalne peptydy (hormony peptydowe, antybiotyki, depsipeptydy, peptoidy). Bioaktywne peptydy. Baza danych. Struktura a funkcja biologiczna i właściwości funkcjonalne białek. Występowanie aminokwasów, peptydów i białek w produktach żywnościowych. Ważniejsze białka (tkanki mięsnej, mleka i zbóż)

3 Enzymy.

17.10.2012

Klasyfikacja i ogólne właściwości enzymów. Molekularne formy działania enzymów. Kinetyka, określanie aktywności enzymów (jednostki). Aktywatory i inhibitory reakcji enzymatycznych. Mechanizm katalizy enzymatycznej. Aspekty energetyczne biokatalizy. Rola związków makroergicznych oraz reakcji sprzężonych energetycznie.

4 Koenzymy.

24.10.2012

Klasyfikacja i mechanizm działania koenzymów. Witaminy i ich funkcje koenzymatyczne. Występowanie i rola enzymów w surowcach i produktach spożywczych. Otrzymywanie enzymów i ich zastosowanie w przemyśle spożywczym i farmaceutycznym - enzymy immobilizowane.

5 Katabolizm i synteza makroergicznych wiązań fosforanowych.31.10.2012

Przemiany metaboliczne i energetyczne w komórkach. Przemiany kataboliczne, anaboliczne i amfiboliczne. Rozmieszczenie enzymów i układów enzymowych wewnątrz

komórki. Regulacja przemian metabolicznych w komórce.

6 Glikoliza.

7.11.2012

Enzymy przemiany glikolitycznej. Mechanizm glikolizy. Kierunki przemiany pirogronianu. Aspekty energetyczne katabolizmu glukozy. Fermentacje: alkoholowa, mleczanowa, octowa, propionowa, cytrynianowa i glicerolowa. Włączanie innych cukrów prostych do przemiany glikolitycznej. Włączenie glukozy z glikogenu i skrobi do glikolizy. Przemysłowe znaczenie enzymów katabolizmu polisacharydów.

7 Cykl kwasów trikarboksylowych.14.11.2012

Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu. Mechanizm, enzymy i znaczenie cyklu kwasów trikarboksylowych. Reakcje anaploretyczne - cykl glioksalanowy.

8 Utlenianie biologiczne.

21.11.2012

Istota utleniania. Enzymy łańcucha oddechowego: dehydrogenazy pirydynowe, dehydrogenazy flawinowe i cytochromy. Reakcje łańcucha oddechowego. Fosforylacja oksydacyjna - mechanizm. Bilans energetyczny całkowitego utlenienia glukozy. Pozamito-chondrialne utleniane - oksydazy, oksygenazy i hydroksylazy. Peroksydaza i katalaza.

9 Katabolizm lipidów.

28.11.2012

Hydroliza lipidów. Utlenianie glicerolu i kwasów tłuszczowych (cykl -oksydacji). Bilans energetyczny. Utlenianie nienasyconych kwasów tłuszczowych oraz kwasów o nieparzystej liczbie atomów węgla. Enzymatyczne i chemiczne psucie się tłuszczów. Przeciwutleniacze naturalne i syntetyczne.

10 Katabolizm białek.

5.12.2012

Proteoliza (peptydazy i enzymy proteolityczne). Budowa i mechanizm działania enzymów proteolitycznych. Przemiany kataboliczne aminokwasów: dekarboksylacja, transaminacja, deaminacja, przemiany szkieletu węglowego aminokwasów. Cykl mocznikowy - wydalanie azotowych produktów katabolizmu aminokwasów. Biochemiczne aspekty dojrzewania lub psucia się produktów białkowych.

11 Fotosyntetyczny transport elektronów.12.12.2012

Fotosynteza jako zjawisko biologiczne. Fotoprodukcja oraz indukowany światłem transport elektronów. Fotosystem I i II. Mechanizm fosforylacji fotosyntetycznej.

12 Anabolizm i wykorzystanie energii wiązań fosforanowych. Biosynteza aminokwasów.19.12.2012

Szlaki biosyntezy aminokwasów - aminokwasy endogeniczne i egzogeniczne. Regulacja biosyntezy aminokwasów. Enzymatyczne wiązanie azotu. Biosynteza mononukleotydów

purynowych i pirymidynowych.13 Kwasy nukleinowe i biosynteza

białka.9.01.2013

DNA i budowa chromosomów. Replikacja i transkrypcja DNA. Kod genetyczny. Kwasy RNA i ich funkcje biologiczne. Rybosomy i biosynteza białka. Regulacja biosyntezy białka. Inżynieria genetyczna.

14 Biosynteza sacharydów.

16.01.2013

Glukoneogeneza z pirogronianu, metabolitów pośrednich cyklu kwasów trikarboksylowych lub acetylo-CoA. Fotosyntetyczne wytwarzanie heksoz poprzez redukcję CO2 . Przekształcanie glukozy w inne monosacharydy. Synteza disacharydów i polisacharydów. Fotosynteza przemysłowa jako źródło masy organicznej.

15 Biosynteza lipidów. Integracja przemian w komórce.23.01.2013

Biosynteza nasyconych kwasów tłuszczowych. Powstawanie kwasów jedno- i wielo-nienasyconych. Biosynteza triacylogliceroli i innych lipidów. Integracja przemian w komórce.

Sposób zaliczenia przedmiotu: egzamin

Zalecane podręczniki i skrypty:

Dziuba J.: Biochemia – wykład monograficzny

Dziuba J., Fornal Ł.: Biologicznie aktywne peptydy i białka żywności. WNT, Warszawa 2009

Kączkowski .: Podstawy Biochemii, WNT , Warszawa 2002

Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L.: Biochemia, PWN,2005.

Postępy Biochemii, Przemysł Spożywczy, Przemysł Mleczarski, artykuły przeglądowe

Biochemia, Technologia Żywności, Studia niestacjonarne

WYDZIAŁ: WYDZIAŁ NAUKI O ŻYWNOŚCI - NIESTACJONARNE

PRZEDMIOT: BIOCHEMIAKIERUNEK: TECHNOLOGIA ŻYWNOŚCI I ŻYWIENIE CZŁOWIEKA

KOD

13.6-19b/z-00-C/06



OSOBA PROWADZĄCA WYKŁADY: PROF. DR HAB. JERZY DZIUBA



L.P. TEMAT TREŚCI NAUCZANIA

1 Interdyscyplinarny charakter biochemii. Aminokwasy i białka.(07.10.2012)

Biochemia – jedna z dziedzin nauki o życiu. Powiązanie biochemii z innymi naukami przyrodniczymi. Molekularne podstawy procesów życiowych. Molekularna logika życia. Hierarchia molekularnej organizacji komórki. Biomakrocząsteczki informacyjne. Kryteria podziału aminokwasów. Naturalne peptydy (hormony peptydowe, antybiotyki, depsi-peptydy, peptoidy). Bioaktywne peptydy. Struktura a funkcja biologiczna i właściwości funkcjonalne białek. Występowanie amino-kwasów, peptydów i białek w produktach żywnościowych. Ważniejsze białka (tkanki mięsnej, mleka i zbóż).

2 Enzymy. Koenzymy.

(21.10.2012)

Klasyfikacja i ogólne właściwości enzymów. Molekularne formy działania enzymów. Kinetyka, określanie aktywności enzymów (jednostki). Aktywatory i inhibitory reakcji enzymatycznych. Mechanizm katalizy enzyma-tycznej. Aspekty energetyczne biokatalizy. Rola związków makroergicznych oraz reakcji sprzężonych energetycznie. Klasyfikacja i mechanizm działania koenzymów. Witaminy i ich funkcje koenzymatyczne. Występowanie i rola enzymów w surowcach i produktach spożywczych. Otrzymywanie enzymów i ich zastosowanie w przemyśle spożywczym i farmaceutycznym - enzymy immobilizowane.

3 Katabolizm i synteza makroergicznych wiązań fosforanowych. Glikoliza.(18.11.2012)

Przemiany metaboliczne i energetyczne w komórkach. Przemiany kataboliczne, anaboliczne i amfiboliczne. Rozmieszczenie enzymów i układów enzymowych wewnątrz komórki. Regulacja przemian metabolicznych w komórce. Enzymy przemiany glikolitycznej. Mechanizm glikolizy. Kierunki przemiany piro-gronianu. Aspekty energetyczne katabolizmu

glukozy. Fermentacje: alkoholowa, mleczanowa, octowa, propionowa, cytrynianowa i glicerowa. Włączanie innych cukrów prostych do przemiany glikolitycznej. Włączenie glukozy z glikogenu i skrobi do glikolizy. Przemysłowe znaczenie enzymów katabolizmu poli-sacharydów.

4 Cykl kwasów trikarboksylowych. Utlenianie biologiczne.(2.12.2012)

Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu. Mechanizm, enzymy i znaczenie cyklu kwasów trikarboksylowych. Reakcje anaploretyczne - cykl glioksalanowy. Istota utleniania. Enzymy łańcucha oddechowego: dehydrogenazy pirydynowe, dehydrogenazy flawinowe i cytochromy. Reakcje łańcucha oddechowego. Fosforylacja oksydacyjna - mechanizm. Bilans energetyczny całkowitego utlenienia glukozy. Pozamitochondrialne utleniane - oksydazy, oksygenazy i hydroksylazy. Peroksydaza i katalaza.

5 Katabolizm lipidów i białek.

(16.12.2012)

Hydroliza lipidów. Utlenianie glicerolu i kwasów tłuszczowych (cykl -oksydacji). Bilans energetyczny. Utlenianie nienasyconychkwasów tłuszczowych oraz kwasów o nieparzystej liczbie atomów węgla. Enzymatyczne i chemiczne psucie się tłuszczów. Przeciwutleniacze naturalne i syntetyczne. Proteoliza (peptydazy i enzymy proteolityczne). Budowa i mechanizm działania enzymów proteolitycznych. Przemiany kataboliczne aminokwasów: dekarboksylacja, transaminacja, deaminacja, przemiany szkieletu węglowego aminokwasów. Cykl mocznikowy - wydalanie azotowych produktów katabolizmu amino-kwasów. Biochemiczne aspekty dojrzewania lub psucia się produktów białkowych.

6 Anabolizm i wykorzystanie energii wiązań fosforanowych. Biosynteza aminokwasów. Kwasy nukleinowe i biosynteza białka.(20.01.2013)

Szlaki biosyntezy aminokwasów - aminokwasy endogeniczne i egzogeniczne. Regulacja biosyntezy aminokwasów. Enzymatyczne wiązanie azotu. Biosynteza mononukleotydów purynowych i pirymidynowych. DNA i budowa chromosomów. Replikacja i transkrypcja DNA. Kod genetyczny. Kwasy RNA i ich funkcje biologiczne. Rybosomy i biosynteza białka. Regulacja biosyntezy białka. Inżynieria genetyczna.

7 Biosynteza sacharydów. Biosynteza lipidów. Integracja przemian w komórce.(3.02.2013)

Glukoneogeneza z pirogronianu, metabolitów pośrednich cyklu kwasów trikarboksylowych lub acetylo-CoA. Fotosyntetyczne wytwarzanie heksoz poprzez redukcję CO2 . Przekształcanie glukozy w inne monosacharydy. Synteza

disacharydów i polisacharydów. Fotosynteza przemysłowa jako źródło masy organicznej. Biosynteza nasyconych kwasów tłuszczowych. Powstawanie kwasów jedno- i wielo-nienasyconych. Biosynteza triacylogliceroli i innych lipidów. Integracja przemian w komórce.


Zalecane podręczniki i skrypty:

Dziuba J., :Biochemia- wykład monograficzny

Dziuba J., Fornal Ł.,: Biologiczne aktywne peptydy i białka żywności. WNT, Warszawa 2009

Kączkowski J.: Podstawy Biochemii, WNT , Warszawa 2002

Postępy Biochemii , Przemysł Spożywczy, Przemysł mleczarski, artykuły przeglądowe.

Biochemia, Makrokierunek, Studia stacjonarne


PRZEDMIOT: BIOCHEMIA ŻYWNOŚCIKIERUNEK: BIOINŻYNIERIA PRODUKCJI ŻYWNOŚCI. MAKROKIERUNEK

KOD


II III W - 15 Obligatoryjny polski

OSOBA PROWADZĄCA WYKŁADY: DR HAB. INŻ. ANNA IWANIAK




1 Interdyscyplinarny charakter biochemii.

Biochemia - jedna z dziedzin nauki o życiu. Powiązanie biochemii z innymi naukami przyrodniczymi. Poziomy organizacji żywej materii. Charakterystyka niskocząsteczkowych związków odgrywających istotne znaczenie w procesach biochemicznych – fosforany, kwasy organiczne, kwasy tłuszczowe, sacharydy.

2 Aminokwasy i białka. Kryteria podziału aminokwasów. Naturalne Kryteria podziału aminokwasów. Właściwości chemiczne i przemiany aminokwasów. Aminy biogenne. Struktura a funkcja biologiczna i właściwości funkcjonalne białek. Występowanie aminokwasów, peptydów i białek w produktach żywnościowych. Ważniejsze białka (tkanki mięsnej, mleka i zbóż).

3 Biologicznie aktywne peptydy. Białka żywności jako źródło bioaktywnych peptydów.

Rodzaje, budowa i mechanizm działania peptydów bioaktywnych.

4 Kryteria oceny białek jako źródła bioaktywnych peptydów

Wyróżniki biologicznej aktywności białek głównych grup żywności jako prekursorów peptydów biologicznie aktywnych – nowe kryterium oceny biologicznej wartości białek.

5 Otrzymywanie bioaktywnych peptydów.

Metody otrzymywanie bioaktywnych peptydów: chemiczna synteza, technologia rekombinowanego DNA, enzymatyczna synteza, ukierunkowana proteoliza białek. BIOPEP – baza białek i bioaktywnych peptydów. Metody chemometryczne stosowane w badaniach żywności.

6 Analiza in silico białek – prekursorów peptydów bioaktywnych

BIOPEP – baza białek i bioaktywnych peptydów. Metody chemometryczne stosowane w badaniach żywności.

7 Enzymy Definicja, systematyka i ogólne właściwości enzymów. Specyficzność enzymów. Mechanizm biokatalizy. Molekularne formy działania

enzymów. Jednostki aktywności enzymatycznej. Kinetyka działania enzymów. Inhibicja reakcji enzymatycznych. Praktyczne znaczenie inhibitorów enzymatycznych. Regulacja aktywności proteolitycznej. Rola związków makroergicznych oraz reakcji sprzężonych energetycznie.

8 Koenzymy Klasyfikacja i mechanizm działania koenzymów. Immobilizacja enzymów – znaczenie. Oczyszczanie i izolowanie enzymów. Technika rekombinowanego DNA – nowe źródło enzymów. Występowanie i rola enzymów w surowcach i produktach spożywczych.

9 Metabolizm komórkowy- cz.I. Przemiany metaboliczne i energetyczne w komórce. Przemiany kataboliczne, anaboliczne i amfiboliczne. Lokalizacja procesów metabolicznych w organellach komórkowych/narządach i tkankach. Regulacja przemian metabolicznych w komórce. Wzajemne powiązania przemian metabolicznych białek, węglowodanów i tłuszczów. Metabolizm węglowodanów – glikoliza, glukoneogeneza, metabolizm fruktozy, galaktozy, polisacharydów. Cykl Krebsa i jego powiązania z metabolizmem glukozy. Metabolizm glikogenu i szlak pentozofosforanowy. Rola NADPH.

10 Metabolizm komórkowy- cz.I.Metabolizm węglowodanów

Metabolizm węglowodanów – glikoliza, glukoneogeneza, metabolizm fruktozy, galaktozy, polisacharydów. Cykl Krebsa i jego powiązania z metabolizmem glukozy. Metabolizm glikogenu i szlak pentozofosforanowy. Rola NADPH.

11 Metabolizm komórkowy- cz.II. Główne szlaki metabolizmu lipidów.

Powstawanie kwasów jedno- i wielo-nienasyconych. Biosynteza triacylogliceroli i innych lipidów.

12 Metabolizm komórkowy- cz.II. Oddychanie i energia

Cykl Krebsa - szlaki biosyntez intermediatów cyklu. Łańcuch oddechowy. Enzymy łańcucha oddechowego: dehydrogenazy pirydynowe, dehydrogenazy flawinowe i cytochromy. Reakcje łańcucha oddechowego. Fosforylacja oksydacyjna - mechanizm. Bilans energetyczny całkowitego utlenienia glukozy. Pozamito-chondrialne utleniane - oksydazy, oksygenazy i hydroksylazy. Peroksydaza i katalaza.Oddychanie komórkowe. Fotosynteza jako zjawisko biologiczne. Fotoprodukcja oraz indukowany światłem transport elektronów. Fotosystem I i II. Mechanizm fosforylacji fotosyntetycznej.

13 Metabolizm komórkowy- cz. III. Metabolizm

Szlaki biosyntezy aminokwasów - aminokwasy endogeniczne i egzogeniczne. Regulacja biosyntezy

aminokwasów. aminokwasów. Enzymatyczne wiązanie azotu. Biosynteza mononukleotydów purynowych i pirymidynowych.

14 Metabolizm komórkowy- cz. III. Kwasy nukleinowe i biosynteza białka.

Szlaki biosyntezy aminokwasów - aminokwasy endogeniczne i egzogeniczne. Regulacja biosyntezy aminokwasów. Enzymatyczne wiązanie azotu. Biosynteza mononukleotydów purynowych i pirymidynowych.

15 Integracja przemian w komórce.

Integracja przemian w komórce.


LITERATURA PODSTAWOWA

Dziuba J., Biochemia – wykład monograficzny

Dziuba J., Kostyra H. Biochemia Żywności., 2000. Wydawnictwo UW-M w Olsztynie.

Dziuba J. Biochemia – przewodnik do ćwiczeń, 2006. Wydawnictwo UW-M w Olsztynie,

Olsztyn,

Bańkowski E., 2004. Biochemia. Podręcznik dla studentów uczelni medycznych.

Urban&Parners, Wrocław.

Rose S., Bullock S., 1993. Chemia życia. WNT Warszawa.

Hames B. D., Hooper N. M., Houghton J. D., 1999. Biochemia. Krótkie wykłady. PWN

Warszawa.

Dziuba J., Fornal Ł., 2009. Biologicznie aktywne peptydy i białka żywności. WNT,

Warszawa.

Granner D. K., Murray R. K. 2010. Biochemia Harpera. PZWL Warszawa.

LITERATURA UZUPEŁNIAJĄCA

Kączkowski J., 2002. Podstawy biochemii, WNT , Warszawa.

Postępy Biochemii, Przemysł Spożywczy, Przemysł Mleczarski, artykuły przeglądowe

Chemia organiczna, Towaroznawstwo, Studia stacjonarne


PRZEDMIOT: CHEMIA ORGANICZNAKIERUNEK: TOWAROZNAWSTWO

KOD

13.3-19b-00-C/03



OSOBA PROWADZĄCA WYKŁADY: DR HAB. PIOTR MINKIEWICZ, PROF. UWM



L.P. TEMAT WYKŁADU TREŚCI NAUCZANIA

1 Budowa związków organicznych - teoria strukturalna 1h

Założenia teorii strukturalnej, rodzaje wiązań w cząsteczkach, delokalizacja elektronów

2 Izomeria związków organicznych 3h

Izomeria strukturalna - łańcuchowa, położeniowa, grup funkcyjnych. Izomeria przestrzenna - geometryczna, konformacyjna, konfiguracyjna (optyczna). Czynność optyczna, asymetryczne atomy węgla, enancjomery, diastereoizomery, związki mezo, związki racemiczne, konfiguracja względna - system D/L, konfiguracja bezwzględna - system R/S, reguły pierwszeństwa.

3 Podstawowe pojęcia ogólnej chemii organicznej 2h

Właściwości hydrofilowe i hydrofobowe i ich związek z polarnością cząsteczek. Efekt indukcyjny, mezomeria, tautomeria, Oddziaływania między niezwiązanymi atomami - oddziaływania elektrostatyczne, hydrofobowe, van der Waalsa, wiązania wodorowe. Cząstki reaktywne - wolne rodniki, cząstki elektrofilowe i nukleofilowe. Teorie kwasów i zasad Brønsteda oraz Lewisa.

4 Węglowodory 2h Węglowodory nasycone - budowa, izomeria, nazewnictwo, molekularne podstawy właściwości fizycznych, reakcje - reakcje podstawiania, mechanizm wolnorodnikowy. Węglowodory nienasycone - budowa, izomeria, nazewnictwo, molekularne podstawy właściwości fizycznych, reakcje - reakcje przyłączania, mechanizm wolnorodnikowy i jonowy. Węglowodory aromatyczne - reguła aromatyczności Hückla, budowa, izomeria, nazewnictwo, molekularne podstawy właściwości fizycznych, reakcje - reakcje - podstawienie elektrofilowe, wpływ podstawników. Niektóre węglowodory występujące w przyrodzie.

5 Alkohole i fenole 2h Budowa, nazewnictwo, właściwości fizyczne i chemiczne alkoholi jedno- i wielowodorotlenowych, reakcje grupy hydroksylowej połączonej z układem alifatycznym - mechanizmy eliminacji, podstawiania, utleniania, reakcje z metalami, tworzenie estrów). Niektóre alkohole występujące w przyrodzie. Właściwości fizyczne i chemiczne fenoli - reakcje grupy hydroksylowej połączonej bezpośrednio z układem aromatycznym, właśćiwości kwasowe, tworzenie eterów i estrów.

6 Etery, chlorowcopochodne,związki organiczne azotu i siarki

1h

Etery - budowa, nazewnictwo, właściwości fizykochemiczne. Chlorowcopochodne - budowa, reakcje (podstawienie nukleofilowe). Związki siarki - tioalkohole, tioetery, disiarczki, kwasy sulfonowe - budowa, reakcje (redoks). Związki azotu, przegląd. Aminy - budowa, nazewnictwo, reakcje (zasadowość amin)

7 Związki karbonylowe 1h Aldehydy - budowa, nazewnictwo, właściwości fizykochemiczne, reakcje grupy aldehydowej. Ketony - budowa, nazewnictwo, właściwości fizykochemiczne, reakcje grupy ketonowej. Chinony - budowa, właściwości fizykochemiczne.

8 Kwasy karboksylowe 1h Budowa i właściwości fizyczne kwasów jedno- i wielokarboksylowych. Reakcje grupy karboksylowej - kwasowość, wpływ rodzaju i położenia podstawników na moc kwasów karboksylowych.

9 Pochodne acylowe 1h Budowa i nazewnictwo amidów i estrów. Reakcje pochodnych acylowych - podstawienie nukleofilowe.

10 Związki heterocykliczne 1h Związki aromatyczne zawierające pierścienie pięcioczłonowe (furan, tiofen, pirol i inne) oraz sześcioczłonowe (pirydyna, chinolina i inne). Reakcje, właściwości aromatyczne oraz kwasowo-zasadowe, podstawienie elektrofilowe i nukleofilowe. Przykłady związków heterocyklicznych występujących w przyrodzie.

11 Aminokwasy 2h Ogólna budowa aminokwasów, aminokwasy -, -, - i inne, stereochemia aminokwasów, nomenklatura. Klasyfikacja aminokwasów: aminokwasy alifatyczne, obojętne, kwaśne, zasadowe, aromatyczne, heteroaromatyczne. Aminokwasy występujące w białkach, inne aminokwasy występujące w przyrodzie. Właściwości fizykochemiczne aminokwasów, właściwości kwasowo-zasadowe, absorpcja promieniowania UV, reakcje i pochodne aminokwasów, tworzenie kompleksów z metalami, reakcja z kwasem azotowym III, deaminacja, glikozylacja, utlenianie i redukcja, fosforylo- i fosfatydyloaminokwasy.

12 Peptydy 1h Budowa, charakterystyka wiązania peptydowego, efekt mezomeryczny, izomeria cis-trans, wiązania wodorowe i disiarczkowe, oddziaływania elektrostatyczne, hydrofobowe oraz van der Waalsa. Klasyfikacja i nomenklatura, peptydy łańcuchowe, peptydy cykliczne (homo- i heterodetyczne), peptydy homo- i heteromeryczne, oligo- i polipeptydy.

13 Białka 3h Występowanie w przyrodzie. Klasyfikacja ze względu na pochodzenie, występowanie, funkcje biochemiczne, rozpuszczalność, skład chemiczny (białka proste i złożone). Białka proste: albuminy, globuliny, histony, prolaminy, protaminy, skleroproteiny (białka fibrylarne). Białka złożone: metaloproteiny, chromoproteiny, fosfoproteiny, glikoproteiny, lipoproteiny, nukleoproteiny. Konformacja białek, struktura pierwszo- i drugorzędowa, heliks , struktura harmonijkowa , konformacja nieregularna kłębków przypadkowych - statystycznych, heliks kolagenu, struktura trzecio- i czwartorzędowa. Charakterystyka fizykochemiczna białek: charakter amfoteryczny, rozpuszczalność, wpływ rozpuszczalnika, pH, stężenia soli, temperatury), denaturacja, koagulacja, hydroliza. Modyfikacje białek.

14 Węglowodany 3h Ogólna charakterystyka i podział. Monosacharydy: podział i występowanie. Izomeria (przedstawiana przy pomocy wzorów półacetalowych, projekcyjnych,

konformacyjnych, perspektywicznych, Hawortha), czynność optyczna. Reakcje i pochodne monosacharydów: kwasowość, enolizacja, epimeryzacja, mutarotacja, glikozydy, deoksycukry, alditole, kwasy aldonowe, uronowe, aldarowe. Oligosacharydy: podział i właściwości, disacharydy (sacharoza, maltoza, laktoza, celobioza), disacharydy redukujące i nieredukujące. Polisacharydy: skrobia, dekstryny i cyklodekstryny, celuloza, glikogen.

15 Lipidy 3h Klasyfikacja lipidów. Ważniejsze kwasy tłuszczowe występujące w tłuszczach: nasycone i nienasycone. Tłuszcze obojętne (acyloglicerole) - budowa, nazewnictwo, właściwości fizykochemiczne. Fosfolipidy: kwas fosfatydowy, sn-3-fosfatydylocholina (lecytyna), sn-3-fosfatydyloseryna, sn-3-fosfatydyloetanoloamina (kefalina). Glikolipidy i sfingolipidy: sfingomielina, cerebrozydy, gangliozydy. Utwardzanie olejów. Mydła i detergenty.

16 Nukleozydy, nukleotydy i kwasy nukleinowe 3h

Zasady pirymidynowe i purynowe, nukleozydy,

nukleotydy (budowa), koenzymy nukleotydowe

(AMP, ADP, ATP). Struktura DNA, stosunki

molowe zasad, zasada komplementarności,

sekwencja nukleotydowa, konfiguracja DNA,

podwójna spirala prawoskrętna. Pierwszo- i

drugorzędowa struktura RNA, sekwencja

nukleotydowa, , konfiguracja RNA.

Właściwości fizykochemiczne kwasów

nukleinowych: hydroliza, absorpcja

promieniowania UV, denaturacja.

POLECANE PODRĘCZNIKI

Minkiewicz P., Jaworska H., Iwaniak A., 1999, 2003, 2007, Chemia organiczna - przewodnik do ćwiczeń. UWM, OlsztynHart H., Craine L. E., Hart D. J., 1999, Chemia organiczna. Krótki kurs. PZWL, WarszawaMorrison R. T., Boyd R. T., 1998, Chemia organiczna. PWN. WarszawaMastalerz P., 1998, Elementarna chemia organiczna. Wyd. Chem., WrocławVogel A., 1984, Preparatyka i elementy syntezy organicznej. WNT, WarszawaMcMurry J., 2000, Chemia organiczna. PWN, WarszawaLautenschläger K.-H., Schröter W., Wanninger A., 2007, Nowoczesne kompendium chemii. PWN, WarszawaKarczyński F., Borkowski A., 2001, Chemia organiczna dla przyrodników. UWM, Olsztyn

Chemia organiczna, Towaroznawstwo, Studia niestacjonarne

Wydział: WYDZIAŁ NAUKI O ŻYWNOŚCI - NIESTACJONARNE

PRZEDMIOT: CHEMIA ORGANICZNAKIERUNEK: TOWAROZNAWSTWO

KOD

13.3-19b-00-C/03



OSOBA PROWADZĄCA WYKŁADY: DR HAB. PIOTR MINKIEWICZ, PROF. UWM




1 Teoria strukturalna Izomeria

Ogólne zasady budowy cząsteczek związków organicznych, wartościowość i stopień utlenienia pierwiastków w związkach organicznych oraz rodzaje wiązań chemicznychRodzaje izomerii występujące w chemii organicznej; izomeria strukturalna (łańcuchowa; położeniowa; grup funkcyjnych) oraz przestrzenna (konfiguracyjna, konformacyjna, geometryczna)

2 Ogólne właściwości związków organicznych Węglowodory

Pojęcia polarności, hydrofilowości, hydrofobowości, rodzaje oddziaływań międzycząsteczkowych (wiązania jonowe, wodorowe, oddziaływania hydrofobowe), właściwości kwasowo-zasadowe związków organicznych (teoria Brønsteda), reakcje redoks.Nazewnictwo, budowa, właściwości fizyczne i podstawowe reakcje alkanów, alkenów oraz węglowodorów aromatycznych (spalanie, reakcje podstawiania w alkanach i węglowodorach aromatycznych, reakcje przyłączania do wiązania podwójnego w alkenach).

3 Alkohole i fenoleAminy, związki organiczne zawierające chlorowce i siarkę Aldehydy i ketony

Nazewnictwo, budowa, właściwości fizyczne i podstawowe reakcje alkoholi i fenoli (reakcje grupy hydroksylowej w alkoholach i fenolach)Nazewnictwo, budowa, właściwości fizyczne i podstawowe reakcje amin, chlorowcopochodnych i związków organicznych zawierających siarkę (zasadowość amin, podstawienie w chlorowcopochodnych, utlenianie i redukcja związków zawierających siarkę)Nazewnictwo, budowa, właściwości fizyczne i

podstawowe reakcje aldehydów i ketonów (reakcje grupy karbonylowej, przyłączanie do grupy karbonylowej, utlenianie aldehydów)

4 Kwasy karboksylowe i ich sole, amidy, estryZwiązki heterocykliczneAminokwasy

Nazewnictwo, budowa, właściwości fizyczne i podstawowe reakcje kwasów karboksylowych i ich soli, amidów oraz estrów (reakcje grupy karboksylowej, właściwości soli kwasów karboksylowych, hydroliza soli, amidów i estrów)Nazewnictwo, budowa, właściwości fizyczne i podstawowe reakcje związków heterocyklicznych najczęściej występujących w przyrodzie (aromatyczność związków heterocyklicznych o pierścieniach pięcio- i sześcioczłonowych, reakcje podstawiania).Klasyfikacja, nazewnictwo, budowa, właściwości fizyczne i podstawowe reakcje aminokwasów, aminokwasy białkowe.

5 PeptydyBiałka

KLASYFIKACJA, NAZEWNICTWO, BUDOWA, WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE I PODSTAWOWE REAKCJE PEPTYDÓW. KLASYFIKACJA, STRUKTURY, WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE, DENATURACJA, KOAGULACJA, MODYFIKACJE BIAŁEK.

6 Cukry Lipidy

KLASYFIKACJA, BUDOWA MONOSACHARYDÓW, DISACHARYDÓW ORAZ POLISACHARYDÓW, POCHODNE CUKRÓW (DEOKSYCUKRY, GLIKOZYDY, KWASY URONOWE I CUKROWE).IZOMERIA (ENANCJOMERY, ANOMERY, EPIMERY), WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE, REAKCJE CUKRÓW (IZOMERYZACJA, UTLENIANIE).KLASYFIKACJA, BUDOWA, PRZYKŁADY LIPIDÓW PROSTYCH, ZŁOŻONYCH I POCHODNYCH.

7 LipidyNukleozydy, nukleotydy i kwasy nukleinowe

WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE I CHEMICZNE, BUDOWA I DZIAŁANIE MYDEŁ I DETERGENTÓW (HYDROLIZA TŁUSZCZÓW, REAKCJE TŁUSZCZÓW NIENASYCONYCH)BUDOWA NUKLEOZYDÓW, NUKLEOTYDÓW, RNA I DNA.

POLECANE PODRĘCZNIKI

Minkiewicz P., Jaworska H., Iwaniak A., 1999, 2003, 2007, Chemia organiczna - przewodnik do ćwiczeń. UWM, OlsztynHart H., Craine L. E., Hart D. J., 1999, Chemia organiczna. Krótki kurs. PZWL, WarszawaMorrison R. T., Boyd R. T., 1998, Chemia organiczna. PWN. WarszawaMastalerz P., 1998, Elementarna chemia organiczna. Wyd. Chem., WrocławVogel A., 1984, Preparatyka i elementy syntezy organicznej. WNT, WarszawaMcMurry J., 2000, Chemia organiczna. PWN, WarszawaLautenschläger K.-H., Schröter W., Wanninger A., 2007, Nowoczesne kompendium chemii. PWN, WarszawaKarczyński F., Borkowski A., 2001, Chemia organiczna dla przyrodników. UWM, Olsztyn

Enzymologia, Technologia Żywności, Studia niestacjonarne

Wydział: WYDZIAŁ NAUKI O ŻYWNOŚCIKIERUNEK: TECHNOLOGIA ŻYWNOŚCI I ŻYWIENIE CZŁOWIEKA

RODZAJ STUDIÓW: STUDIA NIESTACJONARNE DRUGIEGO STOPNIA, STUDIA – MAGISTERSKIE

Przedmiot: Wybrane zagadnienia z enzymologiiKOD

13.4-03-00-A/NS/22

ROK SEMESTR LICZBA GODZIN STATUS JĘZYK WYKŁADOWY

I I W - 14 Przedmiot podstawowy

Polski

OSOBA PROWADZĄCA WYKŁADY: PROF. DR HAB. ALICJA ŻBIKOWSKA




1 Struktura i funkcja enzymów.

Enzymy monomeryczne, oligomeryczne, kompleksy enzymowe. Apoenzym: centra aktywne i allosteryczne, grupy funkcyjne aminokwasów kontaktowych, pomocniczych i stabilizujących strukturę. Udział koenzymów w kształtowaniu struktury i funkcji enzymów. Enzymy, jako katalizatory: aktywność enzymatyczna i swoistość enzymów, a ich klasyfikacja.

2 Kowalencyjne modyfikacje enzymów.

Ograniczona proteoliza: aktywacja proenzymów, degradacja podczas preparatyki lub przechowywania. Modyfikacje chemiczne grup funkcyjnych enzymów i możliwości ich wykorzystania: zmiany specyficzności substratowej, wiązanie z matrycą, inhibicja nieodwracalna. Modyfikacje genetyczne sekwencji aminokwasów – wpływ na swoistość substratową i optimum temperatury działania.

3 Niekowalencyjne modyfikacje enzymów.

Mechanizmy modyfikacji aktywności enzymatycznej pod wpływem temperatury, pH, siły jonowej, stałej dielektrycznej środowiska, stężenia substratów, koenzymów, aktywatorów, inhibitorów. Wpływ zmiany struktur wyższego rzędu na aktywność enzymatyczną.

4 Stereochemia reakcji enzymatycznych.

Zależność między trójwymiarową konformacją enzymów a ich aktywnością katalityczną: usytuowanie aminokwasów bezpośrednio uczestniczących w katalizie oraz grup wiążących substrat, koenzym i efektory. Zmiany konformacyjne enzymu i substratu podczas przebiegu reakcji enzymatycznej: wzbudzone dopasowanie, destabilizacja substratu, efekty entropowe. Zależności przestrzenne w kompleksie enzym-substrat. Analiza przebiegu reakcji na poziomie cząsteczkowym.

5 Mechanizm działania inhibitorów enzymów.

Inhibitory o działaniu odwracalnym: hamowanie kompetycyjne, niekompetycyjne i o efektach mieszanych. Mechanizm działania. Wpływ na aktywność katalityczną i powinowactwo enzymu do substratu. Inhibitory o działaniu nieodwracalnym. Zastosowanie inhibitorów.

6 Metody izolowania i Dobór materiału biologicznego, warunków, metod

oczyszczania enzymów.

izolowania i oczyszczania oraz kryteriów oceny stopnia czystości enzymu. Etapy izolowania i oczyszczania enzymu: przygotowanie wyciągów, ekstrakcja, frakcjonowanie, możliwości wykorzystania metod chromatograficznych. Kontrola i ocena poszczególnych etapów i całego procesu: stężenie białka, aktywność enzymatyczna, aktywność właściwa, stopień oczyszczenia, wydajność.

7 Proces immobilizacji enzymów.

Metody immobilizacji enzymów: kowalencyjne wiązanie z nośnikami, sieciowanie, kopolimeryzacja, mikrokapsułkowanie, inkluzja w żelach, adsorpcja, dyspersyjne układy koloidalne.

Immobilizowanie komórek i organelli komórkowych – wykorzystanie enzymów w procesach biotransformacji. Koimmobilizacja enzymów z komórkami. Wartości charakteryzujące użyteczność immobilizowanych biokatalizatorów: stabilność, stabilność operacyjna, produktywność, efektywność.

8 Modyfikacje enzymatyczne składników żywności. I. Białka.

Proteoliza: celowe zmiany struktury białek wyizolowanych i tkankowych, żele, peptydy bioaktywne, aminokwasy. Plasteinowanie. Sieciowanie. Wymiana grup funkcyjnych. Utlenienie, deaminacja, dekarboksylacja białek, peptydów i aminokwasów. Negatywne aspekty niepożądanych modyfikacji.

9Modyfikacje enzymatyczne

składników żywności. II. Węglowodany.

Modyfikacje enzymatyczne oligosacharydów: hydroliza, synteza.

Modyfikacje enzymatyczne polisacharydów (hydroliza, ograniczona hydroliza, otrzymywanie cyklomaltodekstryn, scukrzanie, fosforoliza, β-eliminacje) skrobia, glikogen, dekstran, celuloza, hemiceluloza, pektyny.

Modyfikacje enzymatyczne cukrów prostych: utlenianie, izomeryzacja, estryfikacja. Hydroliza glikozydów. Modyfikacje prowadzące do powstania aldehydów, ketonów i kwasów organicznych w procesach fermentacyjnych. Niepożądane efekty modyfikacji enzymatycznych węglowodanów.

10Modyfikacje enzymatyczne składników żywności. III.

Tłuszcze.

Modyfikacje lipidów i fosfolipidów w enzymatycznych procesach hydrolizy, transestryfikacji, acydolizy, interestryfikacji: mono- i diacyloglicerole, analogi cennych tłuszczów naturalnych, estry smakowo-zapachowe. Przemiany oksydoredukcyjne. Negatywne aspekty niepożądanych modyfikacji.

11

Wykorzystanie enzymów w przemyśle spożywczym. Enzymy hydrolityczne i

niehydrolityczne.

Hydrolazy – enzymy hydrolizujące wiązania- estrowe;- glikozydowe; - peptydowe; - inne.

12Zastosowanie enzymów w

wybranych gałęziach przemysłu spożywczego.

Oksydoreduktazy, transferazy, liazy, izomerazy. Enzymy stosowane w przemysłach: skrobiowym, piwowarskim, piekarskim, tłuszczowym, owocowo-warzywnym, mleczarskim.

13 Wykorzystywanie enzymów w analizie żywności.

Enzymy jako wskaźniki jakości surowca. Testy enzymatyczne. Reaktory enzymowe: analizatory przepływowe, elektrody, termistery. Metody immunoenzymatyczne (testy ELISA).

14 Preparaty enzymatyczne – produkcja i zastosowania.

Stosowane w przemyśle spożywczym preparaty enzymatyczne pochodzenia zwierzęcego, roślinnego i drobnoustrojowego. Enzymy wytwarzane przy wykorzystaniu genetycznie modyfikowanych

mikroorganizmów.

Sposób zaliczania: o zaliczeniu przedmiotu decyduje uczestnictwo w wykładach i zaliczenie treści wykładowych na ćwiczeniach.

Literatura:

1. Chmiel A.: „Biotechnologia. Podstawy mikrobiologiczne i biochemiczne”, PWN, Warszawa 1991.

2. Karlson P.: „Zarys biochemii”, PWN, Warszawa 1987.3. Laskin A.L.: „Applications of isolated enzymes and immobilized cells in

biotechnology”, Addison-Wesley Publ., Amsterdam 1985.4. Nagodawithana T., Reed G.: „Enzymes in food processing”, 3rd ed., Acadamic Press

Inc., California 1993.5. Stanbury P. F., Whittaker A.: „Principles of fermentation Technology” Pergamon

Press, Oxford, New York, Toronto, Sydney, Paris, Frankfurt 1984.6. Witwicki J., Ardelt W. „Elementy enzymologii”, PWN Warszawa 1984.7. Robinson C.: Genetic modification technology and food. Brussels: JLSI Europe, 2001.8. Lee C.Y., Whitaker J.R.: Enzymatic Browning and Its Prevention. Eds. American

Chemical Society: Washington, DC, 1995.9. Jennylynat J., Simpson B.K. 1996, Application of enzymes in food processing. Critical

Reviews in Food Science and Nutrition 36(5): 437-463.10. Das H., Singh S.K. 2004, Useful Byproductes from Celulosic Wostes of Agriculture

and Food Industry – A Critical Appraisal. Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 44: 77-89.

11. Czasopisma:

„Postępy biochemii”

„Biotechnologia”„Process Biochemistry” (GBR) „Biotechnology” (USA) „Biotechnology and Bioengineering” (USA)„Food Structure” (USA)„Food Technology ” (USA)„Journal of Dairy Research” (GBR)„Journal of Dairy Science” (USA)„Journal of Food Science” (USA) „Netherland Milk and Dairy Journal” (NLD)„World Journal of Microbiology and Biotechnology”. „International Dairy Journal”.

Documents

Biochemia, Technologia Żywności, Studia stacjonarne · Web view2015-04-12 · Przeciwutleniacze naturalne i syntetyczne. Proteoliza (peptydazy i enzymy proteolityczne). Budowa