I. BIOKIMIA SEBAGAI SUATU ILMUPendahuluan Benda hidup tersusun oleh molekul-molekul yang tidak bernyawa (mati). Namun, benda hidup memiliki sifat-sifat khusus yang tidak ada pada benda mati. Sifat-sifat khusus tersebut dipelajari oleh bidang biokimia. Tujuan dasar ilmu Biokimia adalah mempelajari bagaimana sekumpulan benda mati yang menyusun organisme, dapat berinteraksi satu sama lain untuk melangsungkan dan mempertahankan keadaan hidup. Biokimia mencari pengertian keadaan hidup (mengungkap doktrin vitalisme).

Sifat-sifat Khusus Makhluk Hidup :a. Kompleks dan terorganisasi secara baikTubuh makluk hidup dibangun oleh struktur yang ruwet dan mengandung banyak molekul yang kompleks. Terdapat jutaan species yang berbedaSedangkan pada benda mati tersusun oleh campuran yang acak dan sederhana. b. Tiap komponen penyusun organisme hidup punya fungsi dan tujuan yang berbeda. Misalnya :Struktur makroskopik; ( Jantung, paru-paru, otak, dll)Struktur mikroskopik : bagian-bagian penyusun sel dan senyawa-senyawa di dalam sel (protein dan lemak). c. Mempunyai kemampuan untuk mengekstrak, mengubah, dan menggunakan energi lingkungannya, dalam bentuk zat gizi organik, atau energi pancaran sinar matahari. Energi ini memungkinkan makluk hidup membangun dan mempertahankan struktur kompleksnya yang kaya energi, untuk kelangsungan kerja mekanis pada pergerakan, dan untuk memindahkan senyawa kimia melalui membran.

d. Kemampuannya melakukan replikasi diri secara tepat, tumbuh dan bereproduksi menjadi benda-benda yang sama dalam massa, bentuk dan struktur internal, dari generasi ke generasi. -----merupakan inti dari keadaan hidup.

Biokimia mengkaji sifat-sifat khusus makhluk hidup, dan juga menghasilkan pengertian dan aplikasi lain dalam bidang kedokteran, pertanian, ilmu gizi dan industri.

ORGANEL-ORGANEL SEL

SEL

JARINGAN

ORGANISME

III. DINDING SEL DAN PROSES TRANSPORT

Dinding SelDinding sel merupakan lapisan selubung sel yang terletak antarmembran sitoplasma dan kapsul.memberikan bentuk pada selmemberikan perlindungan pada selmengatur pertukaran zat-zat dari luar dan dalam sel

Gambar Membran

Gambar Lapisan fosfolipid adalah struktur dasar dari membran biologis. Ekor asam lemak yang bersifat hidrofobik, bagian kepala bersifat polar, hidrofobik yaitu bagian fosfolipid pada permukaan protein integral memiliki satu atau lebih wilayah yang melekat pada lapisan lipid bilayer. Protein perifer berasosiasi dengan membran oleh interaksi protein-protein khusus. Oligosakarida berkaitan terutama dengan membran protein yang berikatan dengan lipid membentuk glikolipid.

Gambar Struktur kepala dan ekor lipid bilayer : (http://cellbio.utmb.edu/cellbio/membrane2.htm) (http://www.cbc.umn.edu/~mwd/cell_www/chapter2/membrane.htm)

Gambar Transmembran protein

Gambar : Protein bergabung dengan lipid bilayer melalui 4 caraKeterangan : (i)= protein yang terletak pada fosfolipid bilayer lapisan dan bersifat hidrofilik (ii)=protein yang masuk ke dalam fosfolipid bilayer dan bersifat hidrofilik serta hidrofobik (iii)=protein yang menembus melalui fosfolipid bilayer dan bersifat hidrofilik serta hidrofobik(iv)= Protein yang terkubur didalam fosfolipid bilayer dan bersifat hidrofobik.MEMBRAN PROTEIN

Energi aktivitas sel hidupEnergi kimia yang dihasilkan adalah dalam bentuk senyawa adenosin trifosfat (ATP). ATP berfungsi sebagai pembawa utama energi kimia (transport energi) di dalam sel semua spesies.

Transport energi oleh ATP ke biomolekul lain, dilakukan dengan jalan memecahkan ikatan fosfat terminalnya, sehingga ATP ADP (adenosin diposfat) yang lebih miskin energi. ADP dapat berubah kembali menjadi ATP yang kaya energi, melalui pengikatan kembali gugus fosfat (fosforilasi ADP).

III. ASAM AMINO DAN PROTEIN

Struktur asam amino20 jenis asam aminoPenggolongan asam amino (esensial dan non esensial)

Struktur ProteinReaksi pembentukan proteinStruktur primer, dengan ikatan peptida

Struktur ProteinIkatan lain (selain ikatan peptida)1. Ikatan Sulfida :

Struktur protein2. Ikatan Hidrogen

Struktur proteinDengan adanya sejumlah ikatan lain menyebabkan struktur rantai protein berbentuk helix. Ditemukan tahun 1930 oleh Pauling dan Corey dari rambut dan wol

IV. PENGGOLONGAN PROTEINProtein di dalam sel sangat banyak dan bervariasi. Maka, protein-protein itu digolongkan.

Penggolongan protein berdasarkan fungsi biologisBerdasarkan bentukBerdasarkan kandungan gugus lain (gugus prostetik)

1. Penggolongan protein berdasarkan fungsi biologis

Nama golongan proteinContoh Protein enzim protein transport

Protein nutrien dan penyimpan

protein kontraktil / motil protein struktural protein pertahanan

protein pengatur

protein lain Ribonuklease, Tripsin Hemoglobin, Albumin serum, Mioglobin, 1 lipoprotein

Gliadin (gandum), Ovalbumin (telur), Kasein (susu), Feritin

Aktin, Miosin, Tubulin, Dynein Keratin, Fibroin, Kalogen, Elastin, Proteoglikan Antibodi, Fibrinogen, Trombin, Toksin botulinus, Toksin difteri, Bisa ular, Risin Hormon tumbuh, Kortikotropin, Represor

Monelin, Protein antibeku, Resilin

2. Penggolongan protein berdasarkan bentuk

Protein GlobularProtein SerabutRantai berlipat-lipat menjadi bentuk globular atau bulat yang padat. Larut di dalam sistim larutan (air) dan segera berdifusi. Hampir semua mempunyai fungsi gerak yang dinamik. Hampir semua enzim merupakan protein globularJuga protein transport pada darah, antibody dan protein penyimpan nutrien. Tidak larut dalam airMerupakan molekul serabut yang memanjang / tidak berlipatMemberikan peranan struktural atau pelindung.Contoh: -keratin pada rambut dan wol, fibroin dari sutera, dan kalogen dari urat, protein filamen yang berpartisipasi dalam proses kontraktil pada sel otot dan sel bukan otot (misalnya aktin dan miosin), dan juga protofilamen yang membangun mikrotubul.

3. Penggolongan protein berdasarkan gugus lain yang terkandung (gugus prostetik)

Golongan proteinGugus prostetik yang terkandungcontohLipoproteinGlikoproteinFosfoproteinHemoproteinFlavoproteinMetaloprotein LipidKarbohidrat/glukosaGugus fosfatHeme (forfirin besi)Flavin nukleotidaBesi, seng 1-lipoprotein darah -Globulin darah kasein susu hemoglobin suksinat dehidrogenaseferitin, alkohol dehidrogenase

PROTEIN MERUPAKAN MOLEKUL BERUKURAN BESAR

Protein :Senyawa rantai yang panjang,Mengandung ratusan molekul asam amino. Memiliki berat molekul yang besar (ditentukan menggunakan berbagai metode fiskokimia). Rantai-rantai molekul protein dapat terdiri dari rantai tunggal peptida maupun rantai dobel (oligomer). Misalnya, enzim ribonuklease mempunyai satu rantai polipeptida, sedangkan hemoglobin mempunyai empat rantai.

Ukuran molekuler beberapa jenis protein

Jenis ProteinBerat MolekulJumlah residuJumlah rantaiInsulin (sapi)Ribonuklease (Pankreas sapi)Lisosim (putih telur)Mioglobin (jantung kuda)Khimotripsin (pankreas sapi)Hemoglobin (manusia)Serum albumin (manusia)Heksokinase (ragi)-Globulin (kuda)Glutamat dehidrogenase (hati sapi) 5.73312.64013.93016.89022.60064.50068.500102.000149.9001.000.000 51124129153241574~550~800~1250~8300 211134124~40

Banyaknya residu asam amino di dalam suatu protein dapat dihitung dengan rumus : Jmlh asam amino = BM protein / 110 Angka 110 brasal dari perhitungan sebagai berikut :Asam amino yang paling kecil (glisin), yang mempunyai berat molekul 128, merupakan jenis utama di dalam hampir semua protein, sehingga rata-rata berat molekul asam-asam amino di dalam protein tersebut adalah 128. Karena dalam pembentukkan ikatan peptida antar asam amino selalu melepaskan 1 molekul air (BM 18), maka rata-rata berat residu asam amino menjadi kira-kira 128 18 = 110.

HIDROLISIS PROTEINKristal protein, ketika dihidrolisis dengan asam atau basa, menghasilkan campuran asam-asam amino bebas. Hasil hidrolisis tersebut diketahui bahwa ke-20 jenis asam amino terkandung pada kristal-kristal tersebut. Yang berbeda adalah jumlah kandungan tiap-tiap asam aminonya.Beberapa jenis senyawa protein telah dapat diisolasi dalam bentuk kristal murni. Misalnya : -. kristal tripsin ; suatu enzim pencerna yang disekresikan ke dalam usus -. kristal sitokhrom c ; suatu protein pembawa elektron pada mitokondria. -. Kristal khimotripsinogen sapi; suatu prekursor inaktif enzim pencerna khimotripsin.

Contoh Komposisi Asam Amino dari 2 Jenis Protein

Jenis asam amino Jumlah kandungan dalam protein sitokhrom c manusia Jumlah kandungan dalam protein khimotripsinogen sapi AlaArgAsnAspCysGlnGluGlyHisIleLeuLysMetPheProSerThrTrpTyrVal 6253228133861833427153 2241581010523210191426928238423 Total104245

Protein Terdenaturasi

Protein yang mengalami perubahan struktur. Terjadi melalui : pemanasan, pH yang ekstrim, dan juga oleh beberapa pelarut organik seperti alkohol atau aseton, atau oleh zat terlarut tertentu seperti : urea, detergen,, atau hanya dengan pengguncangan intensif suatu larutan protein sambil bersinggungan dengan udara sehingga terbentuk busa. Juga dengan menggunakan enzim. Semua ikatan samping mengalami kerusakan. Molekul menjadi terbuka dan membentuk struktur acak. Sedangkan yang tersisa adalah ikatan kovalen pada rantai polipeptida (ikatan peptida / ikatan primer antar asam amino). Deret asam amino yang khas pada protein tersebut tetap utuh. Akibatnya; hilangnya aktivitas biologis protein tersebut. Misalnya, suatu enzim terdenaturasi, maka aktivitas katalitik dari enzim tersebut hilang.

PENGGOLONGAN PROTEIN BERDASARKAN RANTAI PROTEIN SERABUT

PROTEIN

PROTEIN GLOBULAR

Protein Serabut :Rantai polipeptida yang tersusun di dalam untaian atau lembaran panjang.Memegang peranan amat penting dalam anatomi dan fisiologi hewan.menyusun sampai sepertiga bagian protein tubuh hewan vertebrata.menjalankan fungsi pertahanan luar, rambut, bulu, kuku, dan tanduk.memberikan fungsi penyangga dan pemberi bentuk, karena merupakan komponen organik utama dari jaringan penghubung, termasuk urat, tulang rawan, tulang dan lapisan sebelah dalam kulit. struktur proteinnya lebih sederhana

-Keratin sebagai suatu protein serat-Keratin merupakan protein serat utama yang menjadi pelindung luar (ekstrasesuler) bagi tubuh verterata. Menyusun hampir seluruh berat kering dari rambut, wol, sayap, kuku, cakar, duri, sisik, tanduk, kuku kuda, kulit penyu, kulit udang dll. Memiliki komposisi asam amino serta susunan ruang pada rantai polipeptidanya sama, dan secara khas mengandung residu sistin. Dibuat di dalam sel epidermis kulit yang menurunkan rambut, sayap dan kuku. Rantai polipeptida keratin, pertama-tama terorganisir menjadi filamen pada sel rambut. Filamen ini saling terkumpul menjadi struktur serupa tali atau kabel, yang selanjutnya akan mengisi sel rambut. Sel rambut lalu menjadi titps dan mati. Dinding sel membentuk penutup seperti pipa menyelubung rambut, dan disebut kutikula. Kuku, sayap dan sisik reptilia berkembang dengan cara yang sama, namun dengan pola yang jauh lebih kompleks.

Pada struktur -keratin yang kaya akan asam amino sistin, selain membentuk struktur -heliks oleh adanya ikatan hidrogen, juga terbentuknya jembatan sulfida ( S - S) yang kuat di antara rantai polipeptida yang berdekatan. Jembatan kovalen inilah yang menyebabkan serat -keratin memiliki kekuatan melekat yang besar. Makin banyak residu sistin, makin kuat pula bahan yang terbentuk. Misalnya, kulit kura-kura yang keras, karena mengandung jumlah sistin yang sangat tinggi. (Berarti, jika rambut yang mudah rontok, menandakan adanya kekurangan asam amino sistin).

-keratin

-Keratin tidak dapat melarut.-keratin yang tidak dapat melarut dalam air pada pH 7,0 dan suhu tubuh, karena mengandung banyak gugus R nonpolar. Sebab -keratin kaya akan asam amino hidrofobik , kandungan gugus R nonpolar seperti fenilalanin, isoleusin, valin, metionin dan alanin. Lebih jauh lagi, pada rantai polipeptida -keratin, gugus R dari residu asam amino yang bersifat hidrofobik terletak /mengarah ke luar dan bersinggungan langsung dengan molekul air.

Protein globular, meskipun juga mengandung banyak gugus R hidrofobik, akan tetapi rantai polipeptidanya melipat sedemikian rupa sehingga gugus R hidrofoik berada di dalam konformasi globular, yakni tersembunyi dari molekul air (tidak bersinggungan langsung dengan molekul air). Sedangkan bagian gugus hidrofiliknya (gugus polar) yang mengarah langsung ke molekul air, bersifat terbuka pada permukaan luar protein, sehingga berikatan dengan molekul air----dan dapat larut dalam air.

-keratin pada rambut dapat direnggang sampai hampir 2 x panjang normalnya jika rambut diberikan uap panas. Jika -keratin rambut direnggang, maka konformasi -heliksnya rusak dan membentuk -keratin dan rantai polipeptidanya memanjang. Uap panas merusak ikatan hidrogen ----Rambut keriting jadi lurus.

Dan jika -keratin didinginkan kembali dan gaya perenggangan dilepaskan, maka protein ini secara spontan akan kembali membentuk konformasi -heliks semula----Rambut lurus jadi keriting

Untuk Mengeriting Rambut :Sifat khas -keratin dengan kandungan jembatan disulfidanya, merupakan dasar bagi industri keriting rambut.

Tahapan Mengeriting Rambut..Rambut yang akan dikeriting, mulanya digulung mengelilingi suatu bentuk yang sesuai. Pemberian larutan senyawa pereduksi (biasanya senyawa yang mengandung gugus tiol atau sulfhidril ( -SH), diberikan pada rambut dengan pemanasan, untuk memecahkan jembatan sulfida dengan jalan mereduksi residu sistin-sistin.Uap panas akan memecah ikatan hidrogen dan menyebabkan struktur -heliks pada rantai polipeptida keratin rambut menjadi terbuka dan merengang. Setelah beberapa waktu, larutan pereduksi diangkat, dan suatu pengoksidasi ditambahkan untuk memantapkan ikatan disulfida yang baru di antara pasangan residu sistein pada rantai polipeptida yang berdampingan, tetapi bukan dengan pasangan yang sama dengan pasangan sebelumnya. Rambut dicuci dan didinginkan, sehingga rantai polipeptida berubah menjadi konformasi -heliks. Serat rambut sekarang menjadi keriting sesuai dengan model yang diinginkan, karena jembatan sulfida baru terbentuk. Jembatan sulfida yang baru terbentuk, menyebabkan terjadinya pembelokan dan pengerutan urat rambut pada untaian lilitan -heliks pada serat rambut baru.

-keratin Juga merupakan protein serabut-keratin :Contoh : fibroin, yakni protein sutera dan jaring laba-laba yang mengandung glisin dan alanin dalam jumlah relatif besar. Tidak larut dalam air, namun bersifat lebih fleksibel, lentur, dan tidak dapat meregang. Periodik struktur -keratin berulang pada selang 0,70 nm. konformasi membentuk struktur zigzag dan bukan struktur heliks. Gugus R asam amino mengarah keluar. Ikatan hidrogen terbentuk antar rantai polipeptida, dan bukan di dalam satu rantai. Tidak dijumpai jembatan sistin (S-S) di antara rantai yang bersisianRantai polipeptida yang berdekatan biasanya mempunyai arah yang berlawanan (bersifat antiparalel).

-keratin

Protein Serat Utama Pada Jaringan Pengikat

Jaringan Pengikat :Terdiri dari struktur ekstraseluler dan unsur-unsur penyangga tubuh pada hewan tingkat tinggi. Misalnya : urat, persendian, tulang rawan, matriks organik tulang,. Menyelubungi pembuluh darah, membentuk dan mengikat sel bersama-sama menjadi jaringan, serta membentuk senyawa dasar ekstraseluler di antara sel. Punya 3 Komponen Utama : -. Protein serat kalogen (fibril kalogen) -. Protein serat elastin (fibril elastin) -. Proteoglikan (suatu golongan molekul hibrid yang terdiri dari protein yang digabungkan secara kovalen dengan polisakarida.

Protein serat kalogenMerupakan protein paling melimpah di dalam tubuh, dan menyusun hampir sepertiga total massa protein pada vertebrata. Semakin besar hewan, semakin banyak kalogen. Misalnya seekor sapi dewasa, disanggah dan ditahan oleh serat kalogen yang kuat dan liat pada kulit, urat, tulang rawan dan tulang. Menyusun urat yang berperanan dalam gerak otot kerangka. Terbuat dari fibroblast dan khondrasit (suatu sel khusus pada jaringan pengikat). Fibril kalogen tidak merenggang. Mengandung prolin dan 4-hidroksiprolin dalam jumlah yang banyak. Juga mengandung glisin dan alanin.Jaringan pengikat berkalogen terdiri dari serat, struktur yang tersusun atas fbiril kalogen. Fibril kalogen terdiri dari sub-unit polipeptida berulang yang disebut tropokolagen.

Protein serat kalogen Dengan makin tuanya manusia, maka semakin banyak ikatan silang kovalen yang terbentuk di dalam dan di antara unit-unit tropokolagen, sehingga menyebabkan fibril kalogen pada jaringan pengikat menjadi lebih kaku dan rapuh. Maka, terjadilah perubahan sifat mekanis dari urat dan tulang rawan, membuat tulang menjadi lebih rapuh, dan menyebabkan kornea mata menjadi kurang jernih.

Protein serat kalogenSifat Kalogen : Jika dididihkan dalam air maka akan mengalami transformasi dari bentuk untaian yang tidak larut dan tidak tercerna, menjadi gelatin (yakni suatu campuran polipeptida yang larut, yang merupakan dasar penganan gelatin). Perubahan ini melibatkan hidrolisis beberapa ikatan kovalen pada kalogen, dan merupakan alasan utama mengapa daging harus dimasak sebelum dimakan. Sebab, kalogen pada jaringan pengikat dan pembuluh darah yang menyebabkan daging menjadi kenyal. Bahan-bahan pengempuk daging yang terjual di toko-toko merupakan bahan yang mengandung enzim dari yang dapat menghidrolisis beberapa ikatan peptida pada kalogen menghasilkan peptida yang dapat larut, sehingga daging menjadi empuk dan mudah dicerna.

Jenis Protein Serat Yang Lain :

Aktin

Miosin Mikrotubul

MiosinMerupakan molekul serupa batang yang berukuran relatif panjang, dengan ekor yang merupakan dua polipeptida -heliks yang saling melilit satu sama lain. Mempunyai kepala dengan susunan yang kompleks dan dilengkapi dengan aktivitas enzim. Kepala miosin bersifat globular, dan mengandung enzim yang memiliki aktivitas mengkatalisis hidrolisis / penguraian ATP menjadi ADP + Pi.berat molekulnya 450.000, dan mengandung 6 rantai polipeptida. sejumlah miosin tersusun bersama-sama membentuk filamen tebal pada otot kerangka.

AktinMerupakan filamen tipis yang berhubungan erat dengan filamen tebal pada otot kerangka (miosin). Terdapat dalam dua bentuk yakni aktin globular (G-aktin), dan aktin serat (F-aktin)Aktin serat (F-aktin) sebenarnya merupakan untaian panjang dari molekul G-aktin yang bergabung membentuk suatu filamen. Kontraksi otot kerangka disebabkan oleh meluncurnya filamen tipis di sepanjang filamen tebal, yang dirangsang oleh adanya protein otot lain dan ion Ca2+. Untuk dapat meluncur, filamen tipis membutuhkan energi ATP. Peluncuran filamen tipis sepanjang filamen tebal ini menyebabkan terjadinya pemendekan otot kerangka selama kontraksi.

MikrotubulMerupakan pipa panjang berongga yang tersusun atas 13 protein filamen, tersusun dengan cara paralel mengelilingi suatu sumbu kosong.Masing-masing filamen terdiri dari dua protein globular secara bergantian, yakni -tubulin dan -tubulin. Terdapat dalam silia dan flagela sel eukaryotik. peristiwa saling meluncur atau saling melilitnya molekul ini terhadap sesamanya, menyebabkan gerakan berputar, atau gelombang yang digunakan untuk mendorong sel sehingga sel bergerak maju. Berpartisipasi dalam banyak aktivitas sel lainnya seperti pembelahan sel dan bentuk sel. Energi gerakan mikrotubul pada flagela juga bergantung pada hidrolisis/penguraian ATP.

PROTEIN GLOBULARPengantar :Rantai polipeptida protein globular berlipat membentuk globular yang kompak dan kompleks.Fungsi biologisnya beragam, terutama sebagai transport untuk : oksigen, sari makanan dan ion-ion anorganik dalam darah, sebagai antibodi, sebagai hormon, sebagai komponen membran sel dan ribosom.Umumnya semua enzim merupakan protein globular

Contoh Protein Globular.1. Mioglobin darah ---- pembawa Oksigen: Suatu protein pengikat , penyimpan dan transport O2 menuju mitokondria untu oksidasi nutrien sel (pembakaran bahan makanan dalam sel sehingga menghasilkan energi). Rantai polipeptidanya terdiri dari : 153 residu asam amino, satu forfirin/ unsur logam Fe atau gugus heme (yang sama dengan hemoglobin, yakni suatu protein pengikat oksigen sel darah merah). Mr = 16.700

Contoh Protein Globular. Mioglobin

Contoh Protein Globular. MioglobinPengikatan oksigen yang banyak oleh gugus heme mioglobin serta penyimpanannya, sangat bermanfaat bagi hewan-hewan mamalia laut untuk dapat bertahan menyelam dalam waktu lama.Gugus heme pada mioglobin menyebabkan mioglobin berwarna merah coklat yang pekat. Oleh karena mioglobin melimpah dalam otot mamalia laut, seperti ikan paus,anjing laut, dan kura-kura, maka otot hewan-hewan ini berwarna coklat.

Contoh Protein Globular. Mioglobin

Contoh Protein Globular.2. Sitokhrom c ---- pembawa elektronMerupakan protein heme (mengandung unsur Fe), dan berukuran lebih kecil dari mioglobin (Mr = 12.400). Kandungan Fe berperan membawa elektron selama oksidasi biologi di dalam sel eukariotik. Mengandung 1 rantai tunggal polipeptida dengan 100 residu asam amino dan 1 gugus hem, yang kesemuanya terikat secara kovalen pada rantai polipeptida. Berlipat secara ketat, dan hampir semua gugus R hidrofilik berada di luar, sedngkan R hidrofobik berada di dalam struktur globular. Meskipun sama dengan mioglobin mengandung Fe (heme), namun mempunyai struktur 3 dimensi yang berbeda. Dengan demikian, fungsi biologisnya berbeda.

Sitokhrom c ---- pembawa elektron

Contoh Protein Globular.3. Lisosim..suatu enzim.Merupakan suatu enzim dalam putih telur dan air mata manusia, yang berfungsi mengkatalisis pemotongan hidrolitik polisakarida kompleks pada dinding sel pelindung beberapa golongan bakteri, yakni dengan jalan melarutkan dinding sel bakteri secara bakterisidal.

Contoh Protein Globular.4. Ribonuklease .. Suatu enzimMerupakan enzim yang disekresi oleh pankres ke dalam usus kecil, dan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan tertentu pada asam ribonukleat pada makanan yang masuk.

Tugas :

Uraikan perbedaan struktur primer dan sekunder dan tersier protein, sertakan dengan gambar.

V. ENZIMEnzim : protein khusus yang memiliki aktivitas katalitik. Sifat katalitik oleh enzim : -. Memiliki tanaga katalitik yang jauh lebih besar daripada kataliator sintetik. -. Memiliki spesifitas yang amat tinggi terhadap substratnya. -. Mempercepat reaksi kimiawi tanpa pembentukan produk samping. -. Berfungsi di dalam keadaan suhu dan pH spesifik. -. Bekerja dengan urutan yang teraturEnzim : protein khusus yang memiliki aktivitas katalitik. Sifat katalitik oleh enzim : -. Memiliki tanaga katalitik yang jauh lebih besar daripada katalisator sintetik. -. Memiliki spesifitas yang amat tinggi terhadap substratnya. -. Mempercepat reaksi kimiawi tanpa pembentukan produk samping. -. Berfungsi di dalam keadaan suhu dan pH spesifik. -. Bekerja dengan urutan yang teratur -. Mengkatalisis semua reaksi biokimiawi di dalam tubuh makhluk hidup.

Enzim merupakan unit fungsional sel yang:Bekerja dengan urutan yang teraturMengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang menguraikan molekul nutrien.Mengkatalisis reaksi yang menyimpan dan mengubah sejumlah energi kimiawi.Mengkatalisis reaksi sintesis makromolekul dari prekursor sederhana atau penguraian molekul makro menjadi prekursornya

Dari sejumlah enzim yang berperan di dalam proses metabolisme, terdapat sekelompok enzim khusus yang dikenal sebagai enzim pengatur.Enzim pengatur bekerja mengenali berbagai isyarat metabolik dan mengubah kecepatan katalitik sesuai dengan isyarat yang diterima.Sistim enzim terkoordinasi secara teratur dan menghasilkan suatu hubungan harmonis di antara sejumlah aktivitas metabolik yang berbeda, untuk menunjang kehidupan.

Kadar enzim atau keberadaan enzim di dalam tubuh (dalam darah) dapat menjadi sarana untuk mendiagnosa penyakit tertentu, misalnya gangguan genetik yang menurun karena kelebihan atau kekurangan enzim tertentu dalam jaringan. Kelebihan enzim, atau aktivitas suatu enzim yang berlebihan yang dpt menimbulkan penyakit, maka dapat dicegah dengan pemberian obat-obatan tertentu yang menurunkan aktivitasnya. Enzim juga penting dlm industri kimiawi, pengolahan pangan, pertanian dll.

ENZIM MERUPAKAN PROTEIN

Mempunyai berat molekul yang besar serta ukuran molekulnya jauh lebih besar daripada substrat yang dikatalisisnya. Terdiri dari polipeptida dan residu asam amino.Ada pula enzim yang mengandung kofaktor, yakni komponen kimia lain untuk aktivitasnya. Kofaktor dapat terdiri dari : -. Ion-ion Fe2+, Mn2+, Zn2+ -. Koenzim (molekul organik kompleks yang berperan sebagai gugus pemindah terhadap gugus lain pada substrat. Koenzim merupakan turunan dari vitamin B. Vit B membentuk banyak struktur koenzim. Misalnya vit B6, nikotinamida, tiamin, riboflavin, asam pantotenat, asam folat.

Kofaktor berikatan secara lemah (sementara). Namun jika mekekat secara kuat, menyatu dengan molekul enzim dan menjadi penentu aktivitas enzim, maka gugus ini dinamakan gugus prostetik.

Contoh beberapa enzim yang mengandung jenis kofaktor serta aktivitas spesifiknya

PENGGOLONGAN ENZIMTerdapat jutaan enzim dalam tubuh organisme.Berdasarkan reaksi yang dikatalisis, maka enzim digolongkan atas :

VI. KINETIKA REAKSI ENZIMATISSebagaimana katalis kimia lainnya, enzim meningkatkan kecepatan reaksi dengn menurunkan energi aktivasi molekul-molekul yang bereaksi (substrat).

Enzim hanya mempercepat reaksi,dan tidak mengubah kesetimbangan reaksi. Dalam mempercepat reaksi, enzim tidak diubah atau dihabiskan.

Oleh karena semua enzim memperlihatkan hal yang sama (kejenuhan oleh substratnya), maka terdapat kesimpulan bahwa : Dalam mengkatalisis reaksi, enzim dan substrat membentuk kompleks enzim-substrat (Victor Henri, 1903)Enzim (E) bergabung dengan substratnya (S dalam keadaan relatif cepat, membentuk kompleks ES melalui reaksi dapat balik. E + S ES (reaksi cepat) Kompleks ES lalu terurai dalam reaksi dapat balik secara lebih lambat menghasilkan produk (P) dan enzim bebas (E) ES P + E (reaksi lambat tahap yang membatasi kecepatan) (Michaelis-Menten, 1913)

Pada setiap saat dalam reaksi enzimatik, enzim selalu berada dalam 2 bentuk, yaitu E dan ES. Jika semua enzim terdapat sebagai ES, maka enzim jadi jenuh, dan reaksi jadi lambat (kecepatan reaksi katalitik jadi maksimum).

E + S ES P + E

Jika S ditambah/diperbanyak, maka menurut hkm aksi massa, kesetimbangan akan bergeser ke kanan. Dan dengan demikian, ES akan terus terurai menghasilkan produk (P).

Hubungan kuantitatif [S] dengan kecepatan reaksi

Untuk menentukan banyaknya substrat yang diperlukan untuk mencapai Vmaks, maka Michaelis dan Menten memperoleh suatu ketetapan yakni KM. Arti KM : Konsentrasi substrat tertentu yang menghasilkan setengah kecepatn reaksi maksimum. (KM = 1/2Vmax)Dari grafik di atas, maka persamaan Michaelis-Menten sbb: Vo = Vmax [S] KM + [S] Vo = kec. Awal pada saat konsentrasi substrat mulai ada [S] Vmax = kecepatan maksimum KM = Tetapan Michaelis-Mentens

Pengaruh konsentrasi substrat : Pada awal reaksi, laju reaksi berjalan cepat. Namun, jika konsentrasi enzim tetap sedangkan konsentrasi substrat dibuat makin banyak, maka laju reaksi menjadi semakin lambat. Sebab enzim menjadi jenuh dan tidak dapat berfungsi dengan baik. Pada batas ini yang disebut Kecepatan Maksimum (Vmax)

Kurva dan persamaam Michaelis-Menten, menjadi penting dalam menganalisa kinetika enzim, karena memungkinkan penghitungan kuantitatif sifat-sifat enzim, dan analisa penghambatan enzim. Kunci utama persamaan Michaelis-Menten adalah KM. Tiap enzim memiliki KM tertentu yang khas terhadap substrat spesifik pada kondisi pH dan suhu tertentu. Artinya, banyaknya konsentrasi substrat tertentu yang dibutuhkan oleh enzim tersebut untuk mencapai 1/2VMaxTabel nilai KM untuk beberapa jenis enzim

VII. POLA KERJA REAKSI ENZIMATIS DAN KONDISI OPTIMUM KERJA ENZIM.Persamaan reaksi enzimatis :

Banyak Enzim mengkatalisis reaksi dengan 2 substrat

Pada kecepatan reaksi enzimatik sederhana, hanya satu molekul substrat yang diikat untuk dikatalisis. Namun reaksi enzimatik dalam proses metsbolisme di dalam sel, terdapat 2 atau lebih substrat berbeda yang dikatalisis. Misalnya reaksi antara molekul ATP dan glukosa membentuk ADP dan glukosa 6-fosfat, yang dikatalisis oleh enzim heksokinase ATP + glukosa ADP + glukosa 6-fosfat

ATP dan glukosa merupakan substrat bagi heksokinase.

Pada reaksi enzimatik yang melibatkan 2 substrat atau lebih, maka terjadi pemindahan atom atau gugus fungsional dari satu substrat ke substrat lain melalui perantara enzim. Reaksi-reaksi tersebut dapat berlangsung dalam 2 jenis lintasan yang berbeda yaitu

Kondisi Optimum Bagi Aktivitas EnzimSuhu. pH : enzim memiliki pH optimum yang khas, yakni pH yang menyebabkan aktivitas enzim secara maksimal. Profil pH aktivitas enzim :

Menggambarkan pH pada saat gugus pemberi atau penerima proton pada sisi katalitik enzim berada dlam tingkat ionisasi yang diinginkan.

Spesifikasi Enzim Terhadap SubstratSpesifikasi enzim terhadap substrat, digambarkan sebagai kunci dan anak kunci yang saling berpasangan. Dimana, sisi molekul substrat, tepat dipasangkan dengan sisi katalitik enzim. Suatu molekul substrat, harus punya 2 ciri struktural yang jelas, yaitu : 1). Punya ikatan kimia spesifik yg dpt diserang oleh enzim. 2). Punya gugus pengikat yang berikatan dengan enzim dan mengarahkan molekul substrat dengan tepat pada sisi aktif enzim.

Aktifitas Katalitik Enzim Dapat DihambatSemua enzim dapat dihambat atau diracuni oleh senyawa kimia tertentu. Senyawa penghambat enzim berguna pula dalam menjelaskan lintas metabolik di dalam sel. Beberapa obat yang berguna dalam dunia kedokteran, menjalankan fungsinya dengan cara menghambat aktivitas enzim-enzim tertentu yang mengganggu kerja sel.

Terdapat 2 jenis Utama Penghambat Enzim(Inhibitor Enzim ):

1). Yang bekerja secara tidak dapat balik (ireversible). Penghambat golongan ini bereaksi merusakkan satu gugus fungsional pada molekul enzim yang penting bagi aktivitas katalitiknya. Contohnya : senyawa diisoprofilfluorofosfat (DFP), yang menghambat enzim asetilkolinesterase, suatu enzim yang penting dalam transmisi impuls saraf. Asetilkolinesterase merupakan suatu enzim yang bekerja mengkatalisis hidrolisis asetilkolin, yakni suatu senyawa neurotransmiter yang berfungsi di dalam bagian tertentu sistim syaraf. Pada proses penghambatan, DFP berikatan dengan gugus hidroksil dari residu serin pada sisi aktif enzim asetilkolinesterase, sehingga menghasilkan turunan yang bersifat tidak aktif mengkatalisis. Dengan demikian,enzim menjadi tidak berfungsi.

DFP merupakan suatu gas yang melemahkan syaraf. Hewan yang terkontaminasi DFP, menjadi lemah, tidak dpt melaksanakan fungsi bagian-bagian tertentu, sebab impuls syaraf tidak lagi dpt ditransmisikan secara normal. Manfaat positif sari DFP: menyebakan berkembangnya malation dan insektisida lain yang relatif tidak beracun bagi manusia. Dimana, malation dibuat menjadi tidak aktif, sehingga dapat diuraikan oleh hewan tingkat tinggi menjadi produk yang tidak berahaya bagi hewan tersebut. Namun, jika diuraikan oleh enzim-enzim pada insekta, maka akan menjadi penghambat bagi enzim asetilkolinesterase pada insekta tersebut. DFP menghambat berbagai jenis enzim yang memiliki residu serin pada sisi aktifnya.

Contoh lain : Senyawa iodoasetamida, dapat bereaksi dengan gugus sulfuhidril (-SH) dari residu sistein, atau dengan gugus imidasol dari residu histidin pada beberapa enzim.

2. Yang Bekerja secara dapat balikPenghambatan enzim secara dapat balik, juga telah memberikan banyak informasi penting mengenai struktur sisi aktif berbagai enzim. Ada 2 jenis penghambat enzim yang bekerja secara dapat balik, yaitu : a). Penghambat kompetitif b). Penghambat nonkompetitif.

a). Penghambat kompetitifMerupakan penghambat yang berlomba / berkompetisi dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim, tetapi sekali terikat, tidak dapat diubah oleh enzim tersebut.Namun, penghambatan ini dapat dibalik dengan cara meningkatkan konsentrasi substrat. Penghambat kompetitif biasanya strukturnya menyerupai substrat, sehingga enzim tertipu untuk berikatan. Contoh : penghambatan kompetitif enzim suksinat dehidrogenase oleh anion malonat atau oleh oksaloasetat. Anion malonat dan oksaloasetat memiliki struktur yang menyerupai suksinat, menyebabkan enzim suksinat dehidrogenase tertipu.

b). Penghambatan nonkompetitifPada penghambatan nonkompetitif, penghambatan berikatan pada sisi enzim yang lain, selain sisi tempat substrat berikatan. Penghambat yang berikatan pada sisi lain enzim itu, mengubah konformasi molekul enzim, menyebabkan sisi katalitik atau sisi aktif enzim menjadi tidak berfungsi.

Faktor-Faktor Pendukung Efisiensi katalitik enzim1). Letak dan orientasi : Ikatan pada substrat yang akan dikatalisis, berdekatan dengan gugus katalitik pada enzim, dan mengarah tepat pada gugus tersebut.

2). Tegangan dan Perubahan.: Terikatnya substrat pada enzim yang menyababkan adanya tegangan pada molekul enzim maupun sisi ikatan pada substrat, sehingga antara molekul substrat dan molekul enzim terjadi perubahan yang mengefektifkan terjadinya ikatan dan katalisasi.

3). Katalisator umum asam-basa. : sisi aktif enzim memberikan gugus R asam amino yang merupakan pemberi atau penerima proton (H+) yang baik terhadap molekul substrat.

4). Katalisator Kovalen : Enzim bereaksi dengan substrat membentuk kompleks yang berikatan secara kovalen. Sifat ikatan tidak stabil sehingga segerah membentuk produk.

MEKANISME KATALISIS OLEH ENZIM

Mekanisme lain; misalnya enzim heksokinase mengkatalisis reaksi fosforilasi D-glukosa dan heksosa lain oleh ATP

SISTIM PENGATUR DAN PEMACU ENZIM

Enzim mempunyai sistim pengatur dan pemacu aktivitas katalitik. Di dalam proses metabolisme yang melibatkan berbagai enzim yang bekerja pada utrutan yang spesifik, terdapat sekurang-kurangnya satu enzim yang bertindak sebagai pemacu. Enzim pemacu adalah enzim yang menentukan kecepatan keseluruhan reaksi. Sebab enzim ini mengkatalisis tahapan reaksi yang paling lambat. Enzim pemacu, tidak hanya memiliki fungsi katalitik saja, tetapi juga mampu meningkatkan atau menurunkan aktivitas katalitik sebagai respons terhadap isyarat tertentu, seperti penyesuaian diri terhadap kebutuhan sel.

Di dalam kebanyakan reaksi enzimatik yang multienzim, enzim pertama merupakan enzim pemacu atau pengatur. Enzim pemacu, yang aktivitasnya diatur melalui berbagai jenis isyarat molekuler, disebut enzim regulatori.Terdapat 2 golongan enzim regulator, yaitu : -. Golongan enzim alosterik atau pengatur bukan kovalen -. Enzim pengatur kovalen

ENZIM ALOSTERIK

Alosterik, dari bahasa Yunani : allo = yang lain stereos = ruang / sisi

Enzim Alosetreik = enzim yang memiliki sisi yang lain, selain sisi katalitiknya.

2). Molekul enzim alosterik umumnya lebih besar dan lebih kompleks daripada enzim biasa3). Menyebabkan terjadinya penyimpangan persamaan Michaelis-Menten----kinetika enzimatik dapat terganggu. 4). Memperlihatkan adanya komunikasi di antara subunit, yakni sisi pengikatan Modulator dan sisi katalitik bagi substrat.

Sifat-sifat enzim alosterik :1).Selain memiliki sisi katalitik yang berikatan dengan substrat dan mengubah substrat tersebut, tetapi juga memiliki sisi pengatur atau alosterik untuk mengikat metabolit pengatur (metabolit modulator atau efektor)

PENGHAMBAT BALIK ALOSTERIK Pada beberapa sistim multienzim, enzim pertama atau enzim pengatur dapat dihambat oleh produk akhir. A B C D E1 E2 E3 zat D yang terbentuk dapat menghambat E1 melalui penghambatan dapat balik alosterikPenghambatan alosterik oleh D ini dapat terjadi jika senyawa yang telah diproduksi, telah melebihi kebutuhan sel.

Penghambatan yang bersifat dapat balik, artinya : Jika konsentrasi L-Isoleusin berkurang / menurun, maka kecepatan aktivitas enzim dehidratase treonin kembali meningkat. Begitu pun sebaliknya.Contoh penghambatan balik alosterik, L-Treonin L-Isoleusin

Modulator Positif dan Negatif pada Enzim Alosterik

Jika di dalam sel terdapat peningkatan konsentrasi suatu senyawa yang kemudian bertindak sebagai pengatur (Modulator) pada enzim alosteri, maka Modulator ini bertindak sebagai modulator negatif, karena menghambat kerja enzim, atau bahkan mematikan kerja ezim. Disebut juga modulator mematikan. Sebaliknya, ada enzim alosterik yang diaktifkan oleh Modulator (disebut Modulator positif / perangsang). Biasanya modulator positif ini adalah substrat dari enzim tersebut. Dalam hal ini, enzim alosterik disebut homotropik (karena substrat dan modulatornya identik). Jadi, ada 2 jenis enzim alosterik, yaitu : Enzim yang dihambat oleh modulatornya (Heterotropik), dan enzim yang dirangsang oleh modulatornya (Homotropik).

Modulator Positif dan Negatif pada Enzim Alosterik

Aktivitas Enzim dapat diatur oleh Modifikasi Kovalen dapat balik

BENTUK- BENTUK LAIN DARI ENZIM

Dalam tubuh spesies yang sama, atau jaringan yang sama, atau bahkan dalam sel yang sama, terdapat banyak enzim dengan beraneka bentuk molekulnya (disebut isoenzim atau isozim). Contoh enzim yang memiliki berbagai bentuk adalah dehidrogenase laktat yang mengkatalisis reaksi redoks dapat balik : Laktat + NAD+ Piruvat + NADH + H+ -. Laktat kehilangan 2 atom H, (teroksidasi jadi piruvat). -. NAD+ tereduksi jadi NADH -. Reaksi di dalam jaringan hewan

Isozim dehidrogenase laktat (LDH), terdapat di dalam jaringan otot dan jantung, namun komposisi rantai polipeptidanya berbeda. Berbagai jenis isozim yang tersebar dalam jaringan tubuh hewan, memiliki empat faktor pendistribusiannya, yaitu :1). Pola metabolik yang berbeda di dalam organ yang berbeda. Misalnya, isozim LDH pada otot jantung dan otot kerangka mencerminkan perbedaan metabolik antara kedua jaringan.2). Lokasi dan peranan metabolik yang berbeda dari suatu enzim di dalam suatu jenis sel. Misalnya dehidrogenase malat terdapat dalam berbagai bentuk di dalam mitokondria dan sitosol, karena menjalankan peran yang berbeda3). Diferensiasi dan perkembangan jaringan dari bayi sampai dewasa. Misalnya isozim dehidrogenase laktat, banyak terdapat di bayi, namun makin hilang jika dewasa. 4). Penyesuaian yang tepat terhadap kecepatan metabolik melalui respon yang berbeda dari bentuk-bentuk isozim terhadap modulator alosterik.

KERUSAKAN ENZIM KARENA MUTASI GENETIK

Banyak penyakit genetik manusia yang diketahui terjadi karena kerusakan aktivitas suatu enzim.

Jenis PenyakitEnzim yang rusakAlbinoAlkaptonuriaGalaktosemiaHomosistinuriaFenilketonuriaPenyakit Tay-Sachs3-monooksigenase tirosin1,2-Dioksigenase homogentisatUridil transferase galaktosa 1-fosfat-sintase sistationin4-monooksigenase fenilalaninHeksosaminidase A

TUGASJagung muda yang barusan dipetik, rasanya manis. Namun jika dibiarkan lebih dari satu hari, rasa manisnya berkurang. Untuk menjaga agar jagung tetap manis, maka dapat dilakukan dengan mencelupkan jagung dan pelepahnya ke dalam air panas selama beberapa menit, kemudian didinginkan dalam air dingin. Jelaskan secara biokimia fenomena ini.Metanol dapat menyebabkan kematian pada manusia yang mengkonsumsinya. Untuk menolong orang yang keracunan metanol, dilakukan dengan jalan memberikan pasien minum etanol dalam jumlah yang dapat memabukkan orang normal. Mengapa harus dengan pertolongan ini?

UTS