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Biología Pau
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1. BASE FÍSICO-QUÍMICA
1.1. Composición de los seres vivos: bioelementos y
biomoléculas.
Todos los seres vivos poseemos una composición química muy similar: los mismos elementos
químicos fundamentales y en proporciones muy similares, siendo los más abundantes oxígeno,
carbono, hidrógeno y nitrógeno. Además, los elementos químicos que constituyen a los seres
vivos son los mismos que constituyen el medio inerte que nos rodea. Sin embargo, las
proporciones en las que los elementos químicos aparecen en los seres vivos son muy
diferentes a las del entorno.
El conjunto de los elementos químicos que están presentes en la composición química de los
seres vivos se denominan BIOELEMENTOS y se clasifican en:
- Bioelementos primarios: C, H, O, N, P, S. 96% del ser vivo.
- Bioelementos secundarios: Ca, Na, K, Cl, Mg. Menor proporción (4%).
- Oligoelementos: Fe, Cu, Mn… Proporciones muy escasas (0,1%).
BIOELEMENTOS PRIMARIOS:
Son elementos relativamente abundantes en la superficie terrestre y fáciles de
incorporar por los seres vivos.
Su masa atómica es pequeña, por lo que los seres vivos no resultan excesivamente
pesados.
Forman fácilmente entre ellos enlaces covalentes lo que permite una variedad
extraordinaria de compuestos.
Son átomos pequeños en los que los electrones compartidos del enlace covalente se
mantienen próximos, originando así moléculas bastante estables.
El oxígeno y el nitrógeno son átomos muy electronegativos, por lo que suelen formar
moléculas polares que reaccionan bien entre sí y son solubles en agua.
El carbono
Su electronegatividad intermedia y el hecho de poseer cuatro electrones desapareados hace
que pueda formar enlaces covalentes con átomos distintos e incluso con átomos de carbono.
Los enlaces carbono-carbono son bastante estables y pueden ser triples, dobles y simples.
Además, la geometría tetraédrica de las moléculas que forma permite la aparición de
compuestos con formas tridimensionales diferentes muy importantes en su función biológica.
Los enlaces del carbono con otros elementos como el oxígeno, el hidrógeno o el nitrógeno
permiten la aparición de grupos funcionales que multiplican las posibilidades de formación de
nuevas moléculas orgánicas.
El hidrógeno
Es un elemento siempre presente en las moléculas orgánicas y gracias a su combinación con el
carbono puede formar hidrocarburos como los lípidos.
El oxígeno
Es el bioelemento primario más electronegativo, por lo que forma moléculas polares. También
funciona como un potente oxidante, robando electrones a otros átomos, lo que implica rotura
de enlaces y la consecuente liberación de energía. En la respiración aerobia, la molécula de O2
es el último aceptor de electrones en la cadena respiratoria.
El nitrógeno
Suele presentarse unido al hidrógeno o al oxígeno y forma parte de los aminoácidos que
constituyen las proteínas, así como de las bases nitrogenadas que forman los ácidos nucleicos.
El fósforo
Forma parte de los ácidos nucleicos, las membranas celulares (fosfolípidos) y el esqueleto de
los vertebrados (fosfato cálcico). También forma parte del ATP, molécula de gran importancia
biológica por ser la encargada de almacenar y transportar la energía en la célula.
El azufre
Existen dos aminoácidos que contienen azufre: cisteína y metionina. La primera permite la
formación de puentes disulfuro, los cuales contribuyen a la estructura de las proteínas.
BIOELEMENTOS SECUNDARIOS
Calcio: componente fundamental de los esqueletos. En forma de CaCO3
(exoesqueletos) y Ca3(PO4)2 (endoesqueleto). En forma de ión Ca2+ interviene en la
contracción muscular y la coagulación de la sangre.
Sodio, Potasio y Cloro: Los iones Na+,K+ y Cl- intervienen en fenómenos como el
mantenimiento de la salinidad y el equilibrio de cargas eléctricas a uno y otro lado de
la membrana plasmática. Los dos primeros, junto con la bomba de sodio-potasio,
permiten la excitabilidad de la membrana de las neuronas y permiten, por tanto, la
transmisión del impulso nervioso.
Magnesio: Actúa como cofactor de muchas enzimas y también aparece en el pigmento
clorofila. Además, interviene en la síntesis de ADN y ARN y en la síntesis y degradación
del ATP.
OLIGOELEMENTOS
Hierro: hemoglobina.
Cobre: hemocianina.
Zinc: cofactor.
Cobalto: vitamina B-12 formación de glóbulos rojos.
Manganeso: cofactor (ausencia en plantas clorosis)+
Yodo: Necesario para que el tiroides sintetice tiroxina, responsable del metabolismo
Cromo: Colabora con la insulina en el control de glucosa en sangre.
Flúor: Esmalte de los dientes.
BIOMOLÉCULAS
Normalmente, los bioelementos no aparecen en los seres vivos aislados, sino que se unen
entre sí para formar moléculas a las que llamamos biomoléculas, las cuales se clasifican en dos
grandes grupos.
Biomoléculas inorgánicas: estructuralmente más sencillas. También aparecen
formando parte de la materia inerte: agua, sales minerales, gases como CO2 y O2
Biomoléculas orgánicas: ricas en carbono e hidrógeno. Son exclusivas de los seres vivos
y presentan mayor complejidad estructural: glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos
nucleicos.
1.2. EL AGUA
Es la molécula más abundante en la biosfera. La proporción de agua en los seres vivos es muy
elevada, superando casi siempre el 50% de la masa corporal del individuo. La cifra concreta
puede variar dependiendo de varios factores:
1) La especie que se considere.
2) La edad del individuo: el proceso de envejecimiento conlleva una reducción progresiva de la
proporción de agua.
3) Cada órgano o tejido presenta una diferente proporción de agua. Cuanto mayor sea la
actividad fisiológica de un tejido, mayor será su proporción de agua.
En el ser humano el agua se reparte en tres compartimentos que intercambian agua entre
ellos constantemente: el agua intracelular (50% de la masa corporal total), el agua intersticial
(15%) y el agua plasmática (sangre5% de la masa total del individuo).
Las extraordinarias propiedades que presenta el agua se deben a su estructura como molécula.
El agua resulta de la unión covalente de dos átomos de hidrógeno con uno de oxígeno
mediante el cual éstos completan sus orbitales atómicos. Sin embargo, el oxígeno es mucho
más electronegativo que el hidrógeno, lo que provoca que el primero atraiga con más fuerza la
nube electrónica de la molécula, creando un dipolo permanente. De este modo, cuando las
moléculas de agua están próximas entre sí, surgen entre ellas interacciones del tipo puente de
hidrógeno, una interacción especial del tipo dipolo-dipolo más potente. Comparada con los
enlaces iónicos o covalentes, son interacciones débiles, pero cada molécula de agua puede
establecer cuatro puentes de hidrógeno con moléculas vecinas, lo que resulta una estructura
reticular bastante resistente.
PROPIEDADES Y FUNCIONES BIOLÓGICAS DEL AGUA:
1. Es transparente y líquida en un amplio rango de temperaturas debido a la existencia de
puentes de hidrógeno. Esto permite la vida de los vegetales bajo el agua, posibilitando la
fotosíntesis.
2. Presenta elevada tensión superficial por la gran fuerza de cohesión entre sus moléculas
gracias a la estructura reticular que permite la formación de puentes de hidrógeno. El agua es
capaz, por tanto, de sostener pequeños objetos en su superficie. Gracias a esto, el agua da
turgencia a los tejidos que la contienen (esqueleto hidráulico) y permite que algunos insectos
se desplacen sobre su superficie.
3. Tiene una gran capacidad de adhesión que permite que el agua pueda ascender por tubos
pequeños adhiriéndose a sus paredes. La cohesión entre sus moléculas hace que las demás
sigan a las primeras en su viaje ascendente. Este fenómeno se conoce como capilaridad, y
permite al agua subir por pequeños tubos en contra de la gravedad y sin gasto energético,
esencial para las plantas vasculares.
4. Elevado calor específico: el calor específico es la cantidad de calor necesaria para elevar la
temperatura de una unidad de masa de una sustancia en un grado. Cuando calentamos agua,
gran parte del calor se emplea en romper enlaces de puente de hidrógeno y el resto en
incrementar la energía cinética que provoca el aumento de la temperatura. El agua es, por
tanto, un excelente amortiguador térmico, capaz de atenuar los bruscos cambios de
temperatura en los organismos que la contienen.
5. Elevado calor de vaporización: al presentar puentes de hidrógeno, se necesita mucha
temperatura para romper estas interacciones moleculares y lograr la vaporización del agua.
Esto convierte al agua en un buen refrigerante pues, cuando se vaporiza, atrapa calor,
refrigerando al cuerpo (sudoración).
6. En estado sólido es menos densa, lo cual permite la vida acuática en regiones muy frías
donde sólo se congela la capa más superficial de las masas de agua, persistiendo el agua
líquida bajo la costra de hielo protector.
7. Es un buen disolvente: la polaridad de la molécula de agua hace que ésta sea capaz de
disolver compuestos iónicos, que también poseen cargas e interaccionan con los polos de la
molécula de agua. Las sustancias covalentes polares también interaccionan con los polos del
agua y se disuelven fácilmente. Por el contrario, los compuestos covalentes apolares, son
insolubles en agua, es el caso de los lípidos. Por lo tanto, el agua es el medio de transporte
ideal para un gran número de sustancias y en su seno ocurre la mayor parte de las reacciones
químicas del organismo.
8. Reactividad química: el agua puede disociarse en iones H3O+ y OH- . En el agua líquida, un
átomo de hidrógeno puede escapar del átomo de oxígeno al que está unido covalentemente y
unirse al otro con el que establece un puente de hidrógeno:
Lo cual suele expresarse como:
El agua y sus productos de ionización participan en reacciones biológicas importantes como las
reacciones de hidrólisis (dadora de electrones en la fase luminosa de la fotosíntesis).
LAS SALES MINERALES
En los seres vivos, las sales minerales pueden encontrarse:
1) Disueltas en agua y disociadas en sus iones correspondientes.
2) Precipitadas formando estructuras esqueléticas: carbonato cálcico (CaCO3), fosfato cálcico,
fluoruro cálcico…
FUNCIONES BIOLÓGICAS
1. Participan en la formación de estructuras esqueléticas:
El exoesqueleto de moluscos bivalvos y gasterópodos está constituido por carbonato
cálcico.
El endoesqueleto de los vertebrados está constituido en su mayor parte por fosfato
cálcico.
El esmalte de los dientes contiene fluoruro cálcico.
2. Determinan fenómenos osmóticos.
3. Mantienen la salinidad del medio interno al intervenir en la regulación del equilibrio ácido-
base, a fin de mantener constante el pH del medio.
4. Realizan algunas acciones específicas como la contracción muscular (Ca2+), la transmisión del
impulso nervioso (Na+ y K+) o el Zn2+ como cofactor.
Los fenómenos osmóticos
Cuando en un organismo entran en contacto dos disoluciones de diferente concentración, si
éstas entran en contacto directamente, se produce una difusión, repartiéndose las moléculas
por todo el disolvente hasta alcanzarse una concentración homogénea en la disolución. Sin
embargo, si las disoluciones entran en contacto a través de una membrana semipermeable,
(permite el paso del agua pero no del soluto) ocurre la ósmosis, es decir, las moléculas de agua
se desplazan desde la
disolución más diluida a la más concentrada para igualar las concentraciones.
La membrana plasmática se comporta como una membrana semipermeable. Si introducimos
una célula en un medio hipotónico con respecto al citoplasma, el agua pasará al interior celular
(endósmosis), provocando el hinchamiento de la célula (turgencia). En cambio, si la
introducimos en un medio hipertónico con respecto al citoplasma, el agua saldrá (exósmosis)
arrugando la célula (plasmolisis).
Tanto una como otra puede provocar la rotura de la membrana plasmática y ocasionar la
muerte celular, por lo que las sales minerales tienen un papel importante en la regulación de la
salinidad adecuada del medio.
La regulación del equilibrio ácido-base.
Un ácido es una sutancia que, en disolución, tiende a ceder protones H+; mientras que una
base es una sustancia que tiende a captar protones en disolución. Las disoluciones se
consideran ácidas cuando la concentracion de H+ es superior a 10-7 mol/L ; neutra cuando es
exactamente esa concentración y básica cuando es inferior a ella.
El pH se define como el logaritmo decimal negativo de la concentración de hidrogeniones en la
disolución, lo cual simplifica los cálculos. 𝑝𝐻 = − log[𝐻+] . De este modo, si el pH es mayor a
7, la disolución es básica; si es exactamente 7, neutra; y si es menor a 7 es ácida.
Los niveles de pH en un organismo deben mantenerse constantes para evitar los cambios de
sentido en reacciones químicas, la desnaturalización de las proteínas, etc. Para ello existen los
sistemas tampón, sales minerales disueltas que controlan las variaciones de pH. Ejemplo de
ello es el sistema tampón fosfato, que puede ceder protones o captarlos según el pH del
entorno para mantener los niveles constantes. El sistema tampón bicarbonato también es
capaz de amortiguar las variaciones de pH en la sangre, manteniéndolo en torno al 7,4.
Para este propósito también cumplen su función los aminoácidos, o la propia actividad
pulmonar, aunque el riñón es el órgano que más eficazmente contribuye a controlar el pH
sanguíneo al eliminar las sustancias ácidas por la orina.
1.3. Los GLÚCIDOS.
Los glúcidos son biomoléculas orgánicas ricas en C, H y O, que presentan numerosos grupos
hidroxilo (-OH) y uno o más grupos carbonilo (aldehídos: -CHO o cetonas: -CO-). Su función
principal es degradarse para obtener energía a partir de ellos, aunque también pueden
desempeñar funciones estructurales.
Según su complejidad estructural y la capacidad o no de ser hidrolizados los glúcidos se
clasifican en:
Monosacáridos u osas.
Son polialcoholes en los que un grupo hidroxilo ha sido sustituido por un grupo carbonilo por
deshidrogenación.
Algunos monosacáridos de interés biológico son:
Glucosa: se encuentra en la miel y algunas frutas, así como en la sangre, como
combustible energético rápidamente disponible. La glucosa circulante en sangre se
denomina glucemia.
Fructosa: presente en la mayoría de los frutos, además de en el semen como
combustible para los espermatozoides.
Galactosa: presente en la leche de los mamíferos.
Ribosa: constituyente estructural de ácido ribonucleico (ARN).
Desoxirribosa: constituyente estructural del ácido desoxirribonucleico (ADN).
Ribulosa: presente en los vegetales, permite captar el CO2 atmosférico en la
fotosíntesis.
Todos los monosacáridos son sólidos cristalinos, blancos, dulces y solubles en agua. Presentan
también propiedades reductoras por el grupo carbonilo. Otra de sus características es la
estereoisomería, la existencia de dos variedades de un mismo monosacárido con propiedades
ópticas diferentes (formas D y L).
Por el número de átomos de Carbono Triosas, Tetrosas, Pentosas, Hexosas…
Por el grupo carbonilo Aldosas y Cetosas
Por sus propiedades ópticas Formas D y Formas L
Isomería
En los monosacáridos se distinguen tres tipos de isomerías: isomería de función,
estereoisomería e isomería óptica.
Isomería de función: compuestos con misma fórmula molecular y distintos grupos
funcionales.
Estereoisomería: misma fórmula molecular pero distinta configuración espacial de sus
grupos atómicos. Esto se debe a la existencia de carbonos asimétricos, que son
aquellos unidos a cuatro radicales diferentes. Si en la proyección de Fischer de un
monosacárido cambiamos la posición de los radicales OH de uno o varios carbonos
asimétricos, obtenemos un estereoisómero del monosacárido. Una molécula con n
carbonos asimétricos presenta 2n estereoisómeros. Los estereoisómeros pueden
dividirse en dos grupos atendiendo a la configuración alrededor del carbono quiral
más lejano del carbono carbonílico: las formas D, si el OH está a la derecha; las formas
L si el OH está a la izquierda. La glucosa y la galactosa son estereoisómeros: poseen la
misma fórmula molecular pero
cambian las posiciones de los radicales
de los carbonos asimétricos.
Cuando dos estereoisómeros son imágenes especulares el uno del otro, es decir, varía
la posición de todos los OH de los carbonos asimétricos, son enantiómeros y poseen el
mismo nombre: D-ribosa y L-ribosa.
Los estereoisómeros que sólo difieren en un
átomo de carbono asimétrico, se denominan
epímeros, es el caso de la glucosa y la
galactosa.
Isomería óptica. Es propia de los átomos con
carbonos asimétricos, pero sólo de ellos. Éstos
son capaces de hacer girar el plano de la
polarización de la luz. Si lo hacen hacia la
derecha son dextrógiros y si lo hacen hacia la izquierda son levógiros. No existe
relación entre que sea forma D o L y sea dextrógiro o levógiro.
*CICLACIÓN: PROYECCIÓN DE HAWORTH (CUADERNO) ANÓMEROS
Glúcidos complejos u ósidos
HOLÓSIDOS (polimerización de monosacáridos únicamente)
Oligosacáridos (2 a 10 monosacáridos). Existe una gran diversidad de ellos por lo que son
idóneos para funcionar como señales de identidad celular en la membrana plasmática unidos a
proteínas o lípidos de membrana. También pueden actuar a modo de receptores capaces de
recibir mensajes del medio extracelular y hacer a la célula actuar en consecuencia. Dentro de
los Oligosacáridos encontramos los DISACÁRIDOS, resultantes de la unión de dos
monosacáridos mediante un enlace O-glucosídico.
DISACÁRIDOS. Son sólidos cristalinos, blancos, de sabor dulce, perfectamente solubles en
agua y cristalizables por evaporación. Algunos presentan poder reductor y otros no,
dependiendo de si los carbonos anoméricos participan o no en el enlace O-glucosídico. El
enlace O-glucosídico se forma por la reacción entre los grupos hidroxilos de dos
monosacáridos, desprendiendo una molécula de agua.
TIPOS DE ENLACE O-GLUCOSÍDICO
- Monocarbonílico, cuando se establece entre el grupo hidroxilo del carbono anomérico
del primer monosacárido con un grupo hidroxilo de un carbono del segundo monosacárido
que no sea el anomérico. Al tener un carbono anomérico libre, el disacárido posee poder
reductor.
- Dicarbonílico, cuando se establece entre los grupos hidroxilos de cada uno de los
carbonos anoméricos de cada monosacárido. El disacárido resultante no posee poder
reductor pues ambos carbonos anoméricos participan en el enlace.
DISACÁRIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO
Maltosa: dos moléculas de D-Glucosa. El enlace es α(14)(monocarbonílico). El segundo
carbono anomérico puede ser o α o β. Procede de la hidrólisis del almidón o del glucógeno
y para su hidrólisis se necesita la enzima maltasa. Sí tiene poder reductor.
[Enlace α-D-glucopiranosil (14) α-D-glucopiranosa]
Sacarosa: una molécula de α-D-Glucosa y otra de β-D-Fructosa. Enlace α(12)
(Dicarbonílico). No tiene poder reductor. Para su hidrólisis se necesita la enzima sacarasa.
[Enlace α-D-glucopiranosil (12) β-D-Fructofuranosa]
Lactosa: una β-D-Galactosa y una D-Glucosa (α o β). Enlace β(14) (monocarbonílico:
poder reductor). Leche de los mamíferos. Para su hidrólisis se necesita la enzima lactasa.
[Enlace β-D-galactopiranosil (14) β-D-Glucopiranosa]*la 2ªpodría ser α
Celobiosa: dos moléculas de D-Glucosa. Enlace β(14) (monocarbonílico: poder
reductor). Se obtiene por hidrólisis de la celulosa mediante la celulasa.
Polisacáridos. Resultan de la unión de más de 10 monosacáridos mediante enlaces
O-glucosídicos pudiendo formar largas estructuras, ramificadas o no. Pueden desarrollar
funciones de dos tipos: reserva energética y estructural (enlaces de tipo α) o estructural
(enlaces tipo β). Entre sus propiedades destacan: son sólidos, no cristalinos, no tienen sabor
dulce ni poder reductor. No se disuelven fácilmente en agua por su tamaño (forman
dispersiones coloidales o ni siquiera se disuelven). Se dividen en homopolisacáridos
(monómeros iguales) y heteropolisacáridos (monómeros diferentes).
HOMOPOLISACÁRIDOS:
ALMIDÓN. Presente en la alimentación vegetal pues los vegetales lo usan como reserva
energética (raíces, bulbos, tubérculos y semillas). Si necesita energía, la planta hidroliza el
almidón y utiliza la glucosa. Es un polímero de α-D-glucosa que presenta dos tipos
distintos: la AMILOSA, formada por una larga cadena lineal de α-D-Glucosa dispuesta en
forma helicoidal; y la AMILOPECTINA, que está ramificada por la alternancia de enlaces
(14) y (16). Para la hidrólisis del almidón se necesitan dos encimas, la amilasa y la
dextrinasa, y agua.
GLUCÓGENO. Polisacárido de reserva típico de los animales (hígado, músculos y corazón),
aunque puede encontrarse en hongos y bacterias. Polímero de la α-D-Glucosa, pero con
muchas más ramificaciones que la amilopectina.
CELULOSA. Largas cadenas de β-D-Glucosa. Es el principal componente de la pared celular
en vegetales, por lo que su función es estructural y protectora. Las fibras de celulosa se
disponen firmemente unidas entre sí, paralelas y en sucesivas capas entrecruzadas para
dar robustez a la pared celular. Sus enlaces de tipo β(14) son muy difíciles de hidrolizar,
necesita la enzima celulasa, que sólo tienen algunos microorganismos (simbiosis).
PECTINA. Formada por la repetición de monómeros de ácido metilgalacturónico (un
derivado de la galactosa). Es constituyente de la pared celular (cemento capas celulosa).
QUITINA. Formado por la repetición de monómeros de N-acetil-β-D-Glucosamina (un
derivado de la glucosa) unidos por enlaces tipo β(14), similar a la celulosa. Constituye el
exoesqueleto de los artrópodos y la cubierta protectora de algunos hongos.
HETEROPOLISACÁRIDOS
Mucopolisacáridos: sustancias viscosas que actúan como cemento intercelular, dando
consistencia a tejidos animales o como lubricante.
a) Ácido hialurónico: lubricante de las articulaciones (líquido sinovial).
b) Condroitina: da consistencia a cartílagos y huesos.
c) Heparina: anticoagulante de la sangre.
Hemicelulosa: presente en la pared celular de vegetales.
HETERÓSIDOS: glucolípidos y glucoproteínas.
Glucolípidos: presentes en las membranas celulares. Destacan los gangliósidos y los
cerebrósidos.
Glucoproteínas: muy variadas, desde los peptidoglucanos de la pared bacteriana hasta las
glucoproteínas sanguíneas (protrombina e inmunoglobulinas), hormonas hipofisarias etc.
*IDENTIFICACIÓN DE GLÚCIDOS EN EL LABORATORIO (CUADERNO).
1.4. LOS LÍPIDOS.
Los lípidos son un grupo de biomoléculas orgánicas muy heterogéneo en cuanto a su
estructura química y funciones biológicas, pero con ciertas características comunes:
Insolubilidad en agua, además de menor densidad que ésta.
Solubilidad en otros lípidos y en disolventes orgánicos (apolares).
Aspecto característico: brillo graso y tacto untuoso.
Se tiñen de rojo con Sudán III
Se clasifican en ácidos grasos (rara vez en estado libre), lípidos saponificables (con ácidos
grasos) e insaponificables (sin ácidos grasos).
ÁCIDOS GRASOS
SAPONIFICABLES
Acilglicéridos o grasas
Céridos o ceras
Fosfolípidos
Fosfoglicéridos
Esfingomielinas
LÍP
IDO
S
Esfingolípidos Glucolípidos
INSAPONIFICABLES
Terpenos
Esteroides
Prostaglandinas
ÁCIDOS GRASOS: largas cadenas hidrocarbonadas con un grupo carboxilo terminal con un
número par de átomos de carbono. El grupo carboxilo puede disociarse liberando protones y
apareciendo cargas en la molécula.
Una parte de la molécula, la zona hidrófila o polar, tiene cargas o polos eléctricos y siente
atracción por las moléculas dipolares del agua, es la cabeza hidrófila del ácido graso, su ácido
carboxílico. La cadena hidrocarbonada, la cola hidrófoba, carece de polos o cargas y repele el
agua. Se dice, por tanto, que los ácidos
grasos son moléculas anfipáticas. Por esta
razón, los ácidos grasos flotan en la
superficie del agua formando finas películas
con las cabezas hidrófilas dirigidas hacia el
agua. En caso de una agitación enérgica,
aparecen formaciones esféricas
denominadas micelas o bicapas.
Los ácidos grasos pueden ser saturados (si
no tienen dobles o triples enlaces) o
insaturados (si los tienen). Los dobles y
triples enlaces se denominan insaturaciones
y suponen una torcedura en la cadena
hidrocarbonada.
Las cadenas hidrocarbonadas de los ácidos grasos establecen entre sí fuerzas de Van der
Waals, fuerzas de cohesión de carácter débil, que serán mayores en los ácidos grasos
A:BC AC
B Insat
C Posición
insat
saturados que en los insaturados:
La longitud de la cadena y la existencia o no de insaturaciones condicionan el punto de fusión
de los ácidos grasos: los insaturados presentan puntos de fusión bajos y consistencia líquida
por las escasas fuerzas de Van der Waals que presenta; mientras que los saturados tienen altos
puntos de fusión, más alto cuanto mayor sea la longitud de la cadena hidrocarbonada, y tienen
consistencia sólida a temperatura ambiente.
Los ácidos grasos que no pueden ser sintetizados por el organismo se denominan ácidos grasos
esenciales y son, para los humanos, los ácidos linoleico, linolénico y araquidónico.
LÍPIDOS SAPONIFICABLES: ésteres formados por la unión de ácidos grasos y un alcohol
(dependiendo de éste se clasifican los lípidos saponificables: acilglicéridos, céridos, fosfolípidos
y esfingolípidos).
Acilglicéridos o grasas: formados por la unión de uno, dos o tres ácidos grasos con un alcohol:
la glicerina mediante un enlace tipo éster.
La hidrólisis de las grasas se realiza gracias a la enzima lipasa, que permite separar la glicerina
de los ácidos grasos mediante la adición de agua. También es posible hidrolizar las grasas
utilizando bases como el hidróxido sódico o
potásico en lugar de agua: se trata
de una reacción de saponificación
mediante la cual obtenemos
glicerina y jabones.
La función principal de las grasas es la energética, pues albergan una gran cantidad de energía.
Por ello, la reserva energética de los animales se realiza en forma de grasas fundamentalmente
en forma de grasas, pues éstos presentan movilidad y necesitan ser ligeros a la vez que tener
mucha energía. Las grasas lo hacen posible al almacenar mucha energía en menos materia que
los glúcidos. Este depósito de grasa se realiza fundamentalmente en la capa más profunda de
la piel, la hipodermis, dentro de los adipocitos. Este depósito de grasa realiza funciones muy
diversas:
Reserva energética
Aislante térmico
Protección frente a los traumatismos.
Flotabilidad
*CERAS
FOSFOLÍPIDOS: contienen ácido fosfórico. Se diferencian dos grupos: esfingolípidos y
fosfoglicéridos.
Fosfoglicéridos
Son derivados del ácido
fosfatídico, resultante de
la esterificación de una
molécula de glicerina con
dos ácidos grasos y un
ácido fosfórico. Los
fosfoglicéridos se forman
al esterificarse el ácido
fosfórico del ácido
fosfatídico con un
aminoalcohol.
Los fosfolípidos son también moléculas anfipáticas, en las que existe una zona polar hidrófila y
otra apolar hidrófoba. Esto permite que
se formen bicapas lipídicas en las que las
cabezas hidrófilas se dirigen al medio
acuoso y las colas hidrófobas se
enfrenten entre sí formando una capa
doble. Esta estructura es la base de las
membranas celulares, y son
autorreparables.
Esfingolípidos
Forman parte de las membranas celulares pero en menor proporción. En lugar de glicerina,
contienen otro alcohol: la esfingosina, que se une a un ácido graso de cadena larga dando
lugar a una ceramida. Según la molécula a la que se una la ceramida obtenemos esfingolípidos
de distinto tipo: esfingomielinas (ceramida + fosforilcolina : vainas de mielina neuronas) o
glucolípidos (cerebrósidos y gangliósidos: son lípidos de membrana con función antigénica que
permiten el reconocimiento celular).
LÍPIDOS INSAPONIFICABLES: no contienen ácidos grasos en su estructura química.
Terpenos: formados por la polimerización de un compuesto llamado isopreno. Son sustancias
propias de los vegetales. Destacan los monoterpenos (dos moléculas de isopreno: volátiles y
responsables de algunos aromas vegetales), los diterpenos (cuatro moléculas de isopreno:
FITOL, constituyente de la clorofila), los tetraterpenos (ocho moléculas de isopreno:
CAROTENO Y OTROS CAROTENOIDES: sustancias coloreadas capaces de absorber energía
luminosa. Xantofila, β-caroteno o licopeno). El β-caroteno tiene un interés especial, pues es el
precursor de la vitamina A, la cual genera pigmentos necesarios para el funcionamiento de la
retina. Cada β-caroteno está formado por dos moléculas de vitamina A; politerpenos
(caucho), vitamina K (mantiene la concentración de protrombina, molécula precursora de la
trombina, que es necesaria para la coagulación de la sangre) y la vitamina E (actúa como
antioxidante de la membrana celular).
Esteroides
Son todos ellos derivados del esterano o
ciclopentanoperhidrofenantreno. Destacan:
Colesterol: es un componente importante
en las membranas celulares animales. Su
acumulación en las paredes de las arterias
(aterosclerosis) es un factor de riesgo
cardiovascular pues provoca el
estrechamiento de los vasos, el cual compromete el flujo sanguíneo
(arteriosclerosis). El organismo puede sintetizar, además, otros
esteroides útiles a partir del colesterol. El colesterol circula por la
sangre unido a las llamadas lipoproteínas transportadoras, de las
cuales encontramos dos tipos: LDL, las cuales tienden a
depositarse en las paredes de los vasos sanguíneos y provocar su obstrucción; y las
HDL, que se encarga de retirar el colesterol en sangre. El consumo de grasas saturadas
favorece la síntesis de LDL, mientras que el consumo de grasas insaturadas favorece la
formación de HDL.
Hormonas sexuales: responsables de la aparición de los caracteres sexuales
secundarios. Destacan la testosterona (hormona sexual masculina producida en los
testículos), los estrógenos (hormona sexual femenina producida en los ovarios) y la
progesterona (segregada por el ovario, preparan el útero para un posible embarazo).
Hormonas suprarrenales: como el cortisol, regulador del metabolismo de glúcidos y
proteínas, y la aldosterona, que controla la acción renal.
Corticoides (fármacos antiinflamatorios).
Sales biliares
Vitamina D: facilita el depósito de calcio y fósforo en los huesos. En los alimentos se
encuentra en forma de provitamina D inactiva, que debe ser activada por los rayos UV
del sol.
*PROSTAGLANDINAS: CUADERNO
RESUMEN FUNCIONES LÍPIDOS
Energética: la realizan fundamentalmente las grasas. Los animales la utilizan mucho
más que el glucógeno pues almacenan más energía en menos materia.
Estructural: los fosfolípidos son constituyentes fundamentales de la membrana
plasmática, que es autorreparable gracias a su comportamiento anfipático. El
colesterol también participa de esta estructura. Las ceras también tienen función
protectora e impermeabilizante y las grasas de los adipocitos aíslan térmicamente y
protegen frente a traumatismos.
Reguladora: son las hormonas y vitaminas de naturaleza lipídica. Tal es el caso de las
hormonas sexuales, las hormonas suprarrenales y las vitaminas liposolubles (A, E, K,
D).
Esterano
También destaca la función de carotenos y xantofilas de captar energía luminosa para
la fotosíntesis (pigmentos).
1.5. Las PROTEÍNAS
Las proteínas o péptidos constituyen un 50% de la masa del ser humano y están constituidas
por los bioelementos primarios, aunque también suelen contener S y a veces P, Fe…
Químicamente, las proteínas son polímeros de unidades más pequeñas (monómeros)
llamadas aminoácidos. Los aminoácidos son biomoléculas orgánicas formadas por un
carbono central, conocido como carbono alfa, que se rodea de un
grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una
cadena lateral o radical (R) de diversa naturaleza y que
es diferente para cada aminoácido. En la naturaleza se
encuentran 20 aminoácidos distintos.
Los aminoácidos se clasifican en base a sus cadenas laterales
en:
Aminoácidos neutros apolares: a pH=7, su carga neta es cero y sus cadenas laterales
son hidrófobas.
Aminoácidos neutros polares: a pH=7 su carga neta es cero y sus cadenas laterales son
hidrófilas pues presentan grupos polares sin carga, permitiendo la formación de
puentes de hidrógeno con el agua.
Aminoácidos ácidos: a pH=7 su carga es negativa pues sus cadenas laterales llevan un
grupo carboxilo que ha perdido un protón.
Aminoácidos básicos: a pH=7 su carga es positiva pues sus cadenas laterales llevan un
grupo amino que capta protones.
Entre sus propiedades, podemos mencionar que son sólidos cristalinos,
solubles en agua y que tienen un elevado punto de
fusión. Además, presentan isomería espacial
(estereoisomería) y, por tanto, actividad óptica.
Todos los aminoácidos salvo la Glicina presentan
un carbono asimétrico (el carbono α) y puede
presentar, por tanto, dos estereoisómeros.
Distinguimos entre D-aminoácidos, con el grupo
amino a la derecha, y L-aminoácidos, con el grupo amino a
la izquierda. En los seres vivos solemos encontrar L-aminoácidos. La presencia del carbono
asimétrico hace que desvíen la luz polarizada hacia la derecha (dextrógiros) o hacia la izquierda
(levógiros). También es importante mencionar su comportamiento anfótero en disolución
acuosa, puede actuar como base o como ácido según el pH. Esto se debe a que en disolución
acuosa los aminoácidos se ionizan doblemente: el grupo carboxilo pierde un protón que es
captado por el grupo amino. Adoptan así una forma dipolar con carga neta cero que se
denomina zwitterion. Si esta forma dipolar se introduce en un medio ácido, se comporta como
una base (el COO- capta un protón convirtiéndose en COOH), neutralizando así la excesiva
acidez del medio y quedando cargado positivamente. Si se introduce en un medio básico,
desprende protones provenientes del grupo amino, quedando cargado negativamente y
neutralizando la excesiva basicidad de la disolución. El punto isoeléctrico es el valor del pH en
el que el aminoácido adopta la forma dipolar neutra. *ELECTROFORESIS (CUADERNO)
Si pH=pI aminoácido zwitterion
Si pH>pI actúa como ácido y adquiere carga negativa.
Si pH<pI actúa como base y adquiere carga positiva.
Para formar proteínas, los aminoácidos se unen entre
sí mediante enlaces peptídicos en un proceso
llamado polimerización. El enlace peptídico es la
unión covalente entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro con
desprendimiento de una molécula de agua. Las
cadenas laterales no participan del enlace.
Todo péptido presenta en su extremo un grupo
amino (extremo N-terminal) y en el otro extremo
un grupo carboxilo (extremo C-terminal). Se
formula según NC.
En el enlace peptídico, los átomos presentan distancias y ángulos de enlace fijos, por lo que es
bastante rígido. Sin embargo, los carbonos α presentan gran libertad de giro, por lo que las
zonas no unidas por enlaces peptídicos son móviles y las proteínas pueden, por lo tanto,
plegarse en el espacio con facilidad, formando sus estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria (niveles estructurales de las proteínas).
Estructura primaria: es la secuencia ordenada de aminoácidos que constituyen una
cadena proteica. Es la más sencilla, pero también la más importante pues determina
todas las demás.
Estructura secundaria: es la disposición que adopta en el espacio la estructura primaria
pues los carbonos α presentan gran libertad de giro.
Existen dos disposiciones particularmente estables de
las proteínas y, por tanto, muy frecuentes en la
naturaleza. Son α-hélice y lámina β.
o α-HÉLICE. Es la que presenta la α-queratina.
La secuencia de aminoácidos se enrolla
helicoidalmente sobre sí misma debido a la
formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos implicados en el enlace peptídico (CO Y
NH).
o Lámina β u Hoja plegada: estructura en zigzag
que presenta la β-queratina y se debe a la
formación de puentes de hidrógeno
intercatenarios (entre dos o más cadenas
peptídicas que pueden ser paralelas o antiparalelas) que se establecen entre
los grupos CO y NH más próximos.
o Plegamiento al azar.
Estructura terciaria: es la
disposición que adopta la
estructura secundaria en el
espacio. Si la proteína se pliega
mucho en el espacio adoptando
una configuración tridimensional
esférica, es una proteína
globular. Si permanece más o
menos estirada, es una proteína
fibrilar. Las proteínas globulares son más solubles en agua, mientras que las proteínas
fibrilares son insolubles. Por ello, las primeras realizan funciones que requieran un
transporte (enzimática, reguladora etc.) y las segundas llevan a cabo funciones
estructurales de soporte y resistencia. En una misma estructura terciaria puede haber
tramos de estructura alfa hélice y otros de lámina beta, e incluso de plegamiento
azaroso. Esta estructura se mantiene gracias a enlaces entre cadenas laterales de los
aminoácidos, que pueden ser débiles (interacciones iónicas entre cadenas cargadas;
interacciones hidrofóbicas que se producen cuando al plegarse un polipéptido los
radicales hidrófobos se acercan al ser excluidos por el agua; puentes de hidrógeno o
fuerzas de Van der Waals) o fuertes, como los puentes disulfuro, enlaces covalentes
que se establecen entre cisteínas próximas.
Estructura cuaternaria: asociación de varias cadenas polipeptídicas para formar una
estructura molecular más compleja. Cada cadena se denomina protómero, los cuales
se unen mediante enlaces entre cadenas laterales. Un buen ejemplo es la hemoglobina
(tetrámero de cuatro proteínas globulares asociadas) o el colágeno (asociación en haz
de tres protómeros helicoidales).
Las proteínas pueden, además, desnaturalizarse, esto es, cambiar su arquitectura molecular.
Esto conlleva cambios importantes en sus propiedades y su función biológica. La
desnaturalización no rompe los enlaces peptídicos, sólo altera la estructura tridimensional de
la proteína al romper los enlaces entre cadenas laterales. Pocas veces, la proteína puede
recuperar su conformación inicial, se renaturaliza. La desnaturalización de una proteína puede
venir provocada por factores físicos o químicos.
Físicos: aumento excesivo de la temperatura, agitación, presión, rayos UV…
Químicos: ácidos, alcoholes, detergentes etc.
También se trata de moléculas específicas, que pueden presentar especificidad de especie
(proteínas que son diferentes para cada especie, es decir, tienen estructuras primarias
parecidas, pero no iguales), especificidad individual (proteínas específicas de un individuo) o
especificidad de función (cada proteína tiene una estructura específica que determina su
función). Otra propiedad destacable es la capacidad que poseen para amortiguar el pH, pues,
al ser anfóteros, pueden comportarse como ácidos o bases según el pH de la disolución.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Por su composición química pueden ser holoproteínas y heteroproteínas. Dentro de las
holoproteínas (constituidas únicamente por aminoácidos), encontramos dos grupos según su
estructura terciaria:
Fibrilares (funciones normalmente estructurales): queratina (epidermis, pelos, plumas,
uñas etc.), colágeno (tejidos conjuntivos, cartilaginosos y óseos), miosina (contracción
muscular), y elastina (órganos sometidos a deformaciones reversibles: pulmones,
arterias, dermis etc.)
Globulares (funciones fundamentalmente de transporte): albúminas (funciones de
transporte de otra molécula o de reserva de aminoácidos), globulinas (proteínas
grandes como la γ-Globulina y parte proteica de algunas heteroproteínas) e histonas
(asociadas al ADN forman la cromatina).
Dentro de las heteroproteínas, formada por una parte proteica y otra parte de naturaleza
diversa (parte prostética), diferenciamos cinco grupos:
Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada (porfirínicas si el
grupo prostético es la porfirina, como es el caso de la hemoglobina o la clorofila, y no
porfirínicas, si es otro, como la hemocianina o la rodosina).
Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido (anticuerpos, glucoproteínas de
membrana, peptidoglucanos etc.)
Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido (transportadores de colesterol LDL y
HDL)
Fosfoproteínas: el grupo prostético es el ácido fosfórico (caseína).
Nucleoproteínas: el grupo prostético es un ácido nucleico (cromatina= ADN +
Histonas).
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
1.6. Las ENZIMAS
Las enzimas son biocatalizadores autógenos de acción específica. Los catalizadores son
sustancias capaces de acelerar las reacciones químicas sin necesidad de aumentar la
temperatura, pues disminuyen la energía de activación (la energía mínima que hay que dar a
los reactivos para que la reacción comience), normalmente, favoreciendo la aproximación de
los reactivos. Para ello, las enzimas se unen al sustrato, formando el complejo enzima-sustrato,
de forma específica: cada enzima sólo puede unirse a un sustrato determinado. Estas uniones
son débiles y transitorias, pues al final de la reacción la enzima y el sustrato vuelven a
separarse y la enzima queda libre para participar de nuevo en el proceso (son reutilizables). Las
enzimas son siempre proteínas que pueden ser fabricadas por el propio organismo (son
autógenas). Cada enzima puede unirse únicamente a un sustrato específico y actuar sobre él y
esta especificidad reside en un hueco de su arquitectura molecular que encaja perfectamente
con el sustrato. Esta región se denomina centro activo. Sin embargo, el encaje del sustrato en
el enzima no es rígido, sino que el centro activo tiene cierta flexibilidad y la entrada del
sustrato lo ajusta, dándole su forma definitiva, lo cual se conoce como la hipótesis del encaje
inducido. En definitiva, la especificidad de los enzimas reside en el centro activo, un hueco en
la arquitectura molecular del enzima constituido por aminoácidos dispuestos según la
estructura terciaria de las proteínas. Algunos de estos aminoácidos se encargan de mantener
la forma del centro activo, son aminoácidos estructurales; otros permiten la unión débil con el
sustrato, son los aminoácidos de unión o fijación; y, por último, otro grupo de ellos realiza la
acción catalítica, son los aminoácidos catalíticos.
En relación a la especificidad de las enzimas, se distinguen dos tipos: de acción, pues cada
enzima sólo puede llevar a cabo una acción enzimática concreta; y de sustrato, la cual puede
ser absoluta, de grupo, o estereoquímica. La especificidad de sustrato absoluta la poseen las
enzimas que sólo son capaces de actuar sobre un sustrato concreto, la de grupo aquellas que
pueden actuar sobre todo un grupo de sustancias que presenten una característica común, y la
estereoquímica aquellas que sólo actúan sobre una de las dos configuraciones isoméricas de
una sustancia.
Algunas enzimas son únicamente proteicas, pero otras son heteroproteínas, es decir, poseen
una parte proteica denominada apoenzima, y una parte prostética que se conoce como
coenzima (si es un ión, se denomina cofactor). El conjunto de apoenzima y coenzima se conoce
como holoenzima. El coenzima colabora con el enzima en su actividad, ya sea facilitando el
acoplamiento con el sustrato o favoreciendo el efecto catalítico. Los cofactores, algunos
cationes metálicos, son capaces de potenciar la actividad de ciertos enzimas favoreciendo el
acoplamiento con el sustrato. Los coenzimas, que no son iones sino compuestos orgánicos, se
encarga de transportar radicales moleculares, protones, electrones, energía etc. En ciertos
casos, la unión del enzima con el coenzima es fuerte y forman parte de la misma molécula,
mientras que en otros casos, la unión es temporal y sólo están juntos para llevar a cabo su
función e incluso un coenzima puede trabajar con varias enzimas distintas. Entre los coenzimas
más conocidos podemos destacar:
ATP-ADP-AMP (ADENOSÍN FOSFATOS). Su naturaleza química pertenece a los
nucleótidos y son coenzimas de transferencia pues transportan radicales moleculares
(grupos fosfato) que al ser liberados liberan energía. De este modo, transportan,
almacenan y liberan energía allí donde sea necesaria en los procesos celulares.
Coenzima A (Co A): en su estructura participan nucleótidos y vitaminas y es una
coenzima de transferencia.
NAD+, NADP+ (dinucleótidos de nicotinamina y adenina, con o sin fosfato), FAD+
(dinucleótido de flavina y adenina). Transportan protones y electrones y en su
estructura participan vitaminas y nucleótidos.
La velocidad de las reacciones enzimáticas es función de la concentración del sustrato y de la
cantidad de enzima. La concentración del sustrato influye de la siguiente manera: si
manteniendo constante la concentración del enzima se incrementa la concentración del
sustrato, aumenta la probabilidad de que ambas moléculas se encuentren. Este fenómeno se
mantiene hasta que todas las moléculas del enzima se hayan unido ya a un sustrato, lo que se
conoce como punto de saturación del enzima. En ese punto se alcanza la velocidad máxima y,
a partir de ahí, aunque sigamos aumentando la concentración del sustrato, no lograremos
hacer progresar la reacción más rápidamente. De este modo, se define una constante, la
constante de Michaelis-Menten, que es específica para cada enzima y es la concentración de
sustrato cuando la velocidad es semimáxima. Esta constante indica la afinidad que el enzima
tiene por un sustrato, esto es, cuanto mayor sea el valor de la constante de Michaelis-Menten,
menor será la afinidad enzimática. Por razones similares, si aumentamos la concentración del
enzima, también se produce un aumento proporcional de la velocidad de la reacción, hasta
que se alcanza el nivel de saturación, esto es, aumentando la concentración del enzima,
aumentamos la velocidad máxima de la reacción.
Del mismo modo, existen otros factores como la temperatura y el pH, y fenómenos como la
inhibición enzimática. En relación a la temperatura, ésta influye positivamente en la actividad
enzimática: un aumento de temperatura implica una mayor energía cinética de las moléculas,
por lo que existen más probabilidades de que se encuentren el enzima y el sustrato. Un
calentamiento excesivo provoca la desnaturalización proteica del enzima y, por tanto, el cese
de la actividad enzimática. Con respecto a la influencia del pH, cada enzima es capaz de actuar
sólo en cierto rango de pH, pues los enzimas son de naturaleza proteica y sus aminoácidos
pueden adquirir cargas eléctricas según sea el pH. Estos cambios eléctricos pueden mejorar o
empeorar la unión del enzima y el sustrato, además, medios excesivamente básicos o ácidos
pueden provocar la desnaturalización proteica e impedir la acción enzimática. Denominamos
pH óptimo al nivel de pH que permite la máxima actividad del enzima, que suele tener valores
próximos a la neutralidad a excepción de algunas enzimas como la pepsina (digestión proteica
en el estómago: pH óptimo ácido) o la tripsina (pH básico).
Por otro lado, los fenómenos de inhibición enzimática también influyen en su actividad. Los
inhibidores enzimáticos son sustancias capaces de impedir la actividad de un enzima en mayor
o menor grado. La inhibición puede ser irreversible, cuando los inhibidores se unen
covalentemente con la enzima y la inactivan o destruyen; o reversible, cuando la unión es débil
y bajo ciertas condiciones la enzima puede deshacerse del inhibidor y la actividad enzimática
restituirse. Existen dos tipos de inhibición reversible: la inhibición
competitiva y la inhibición no
competitiva.
En la inhibición competitiva, el
inhibidor es una sustancia
químicamente my similar al
sustrato, por lo que ambos “compiten” por unirse al centro activo. Así pues, el
inhibidor se une al enzima y ocupa el centro activo, impidiendo el contacto con el
sustrato. Una forma de luchar contra la inhibición competitiva es aumentar la
concentración del sustrato.
En la inhibición no competitiva, no
existe ningún parecido estructural
entre el sustrato y el inhibidor y cada
uno de ellos posee su propio centro de
unión con el enzima. La actividad
enzimática puede verse comprometida
mediante la obstrucción de la
incorporación del sustrato al centro
activo o mediante la unión del
inhibidor al complejo enzima-sustrato,
impidiendo la acción catalítica de la
enzima. En este tipo de inhibición,
aunque se aumente la concentración
del sustrato, no aumenta la velocidad
máxima de la reacción.
*SISTEMAS DE CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA (NO ORIENTACIONES).
1.7. Los ÁCIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos son macromoléculas orgánicas formadas por la polimerización de
unidades más sencillas llamadas nucleótidos, los cuales se unen entre sí mediante enlaces
fosfodiéster. Los ácidos nucleicos conforman el material genético de las células y de los
individuos y contienen la información genética hereditaria que determina las características
del individuo, jugando un papel esencial en su transmisión. Además, son esenciales para la vida
celular pues dirigen los procesos celulares mediante su transcripción a proteínas que llevarán a
cabo funciones muy diversas.
Los nucleótidos, monómeros de los ácidos
nucleidos, son, a su vez, moléculas complejas
formadas por varios componentes: un ácido
fosfórico, una pentosa y una base nitrogenada.
El ácido fosfórico se une al carbono 5 de la
pentosa y la base nitrogenada al carbono 1. El
complejo formado por la pentosa y la base
nitrogenada se conoce como nucleósido.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos en
función de la pentosa que presenten sus
nucleótidos: el ácido desoxirribonucleico, cuya
Nucleótido de ARN
pentosa es la Desoxirribosa y puede presentar las bases nitrogenadas Adenina, Citosina,
Timina y Guanina; y el ácido ribonucleico, cuya pentosa es la ribosa y presenta las mismas
bases a excepción de la timina, y en su lugar puede presentar Uracilo. Las bases nitrogenadas
son compuestos heterocíclicos alcalinos que contienen nitrógeno y se clasifican en púricas (dos
anillos: adenina y guanina) y pirimídicas (un anillo: citosina, timina y uracilo).
Estructura primaria y secundaria del ADN
En su estudio del ADN, Chargaff publicó en 1950 un estudio que mostraba que la
concentración de bases púricas era la misma que la de bases pirimídicas en el ADN. Además,
mostraba que todos los ADN mostraban el mismo número de moléculas de Adenina que de
Timina y tantas de Citosina como de Uracilo. Esto se conoce como la Ley de la equivalencia de
Chargaff. Los estudios de Pauling, Wilkins y Rosalind Franklin mediante difracción de rayos X,
junto con las interpretaciones de Watson y Crick, permitieron explicar esta ley mediante la
elaboración de un modelo para explicar la estructura del ADN.
Según el modelo de Watson y Crick, la molécula de ADN
estaría formada por dos cadenas de
polinucleótidos: se trata de dos cadenas laterales
formadas por la unión de pentosas y fosfatos
mediante enlaces fosfodiéster entre el carbono 3
de la pentosa y el ácido fosfórico, que se une a la
siguiente pentosa por su carbono 5. Las dos
cadenas se unen a través de sus bases
nitrogenadas, las cuales establecen puentes de
hidrógenos entre ellas. La distancia de separación
de las cadenas es constante, de 20 Å, y ambas
son antiparalelas, es decir, de sentido contrario.
Para que la distancia sea constante y se
establezca el número máximo de puentes de
hidrógeno, la complementariedad de bases debe ser:
Adenina-Timina/Uracilo y Citosina-Guanina.
Además, estas dos cadenas
complementarias y antiparalelas
estarían enrolladas en el espacio
formando una doble hélice regular y
dextrógira, con un diámetro
aproximado de 20 Å.
El ADN también está sujeto a desnaturalización si elevamos la temperatura por encima de su
punto de fusión (la agitación térmica puede romper los puentes de hidrógeno). Esta
desnaturalización es reversible, pues se recupera una temperatura normal, ambas cadenas
vuelven a unirse (renaturalización). Las variaciones bruscas de pH también provocan la
desnaturalización del ADN y la normalización del pH conlleva su renaturalización.
Otros niveles de complejidad del ADN
La mayor parte del ADN se encuentra en el núcleo, fuertemente empaquetado y asociado a
proteínas llamadas histonas. Esta nucleoproteína se denomina cromatina y constituye los
cromosomas. Para conseguir un empaquetamiento eficaz, la doble hélice de ADN se enrolla
periódicamente alrededor de las histonas formando lo que conocemos como nucleosomas, los
cuales se disponen como un collar de perlas. Este “collar” vuelve a plegarse en el espacio a
modo de muelle o solenoide, formando un trenzado más grueso y así se encuentra la
cromatina en el núcleo interfásico. Cuando la célula entra en mitosis, la cromatina se condensa
aún más y el solenoide se vuelve a plegar formando bucles radiales, que vuelven a enrollarse
formando rosetones. Finalmente los rosetones se condensan hasta formar los cromosomas,
que ya sí son visibles al microscopio óptico.
Tipos de ADN
Se distinguen cuatro tipos de ADN:
Lineal monocatenario: propio de algunos virus.
Lineal bicatenario: es el ADN que hemos descrito, localizado en el núcleo de eucariotas
y en algunos virus bacteriófagos.
Circular monocatenario: propio de algunos virus.
Circular bicatenario: es propio de la mayoría de las bacterias y también el ADN de
mitocondrias y cloroplastos, así como de algunos virus.
EL ARN
El ARN presenta siempre ribosa en lugar de Desoxirribosa, lo cual lo hace menos estable por
tener un oxígeno más en la molécula. En lugar de Timina, presenta Uracilo, y es siempre
monocatenario. Aún así, puede plegarse en el espacio y establecer puentes de hidrógeno entre
regiones próximas de la misma cadena.
Los tipos de ARN son:
ARN mensajero (ARNm): cadena sencilla y lineal de ARN que comienza con un grupo
trifosfato en su extremo 5’ y termina con una cola de poli-A (varias bases de Adenina
seguidas) en su extremo 3’. Se encarga de transportar la información genética
necesaria para la síntesis de proteína desde el núcleo hasta los ribosomas del
citoplasma. Contiene fragmentos útiles para la traducción (exones) y otros inútiles
(intrones) que son eliminados durante el proceso de maduración del ARNm y tiene una
vida media muy corta.
ARN ribosómico (ARNr): cadena sencilla de ARN plegada en el espacio de forma
compleja y asociada a proteínas para formar los ribosomas.
ARN transferente o de transferencia (ARNt): cadena corta y sencilla de ARN que se
plega en el espacio en forma de trébol. Comienza con un nucleótido de Guanina en su
extremo 5’ y acaba con la secuencia CCA en el extremo 3’. Se encarga de transportar
los aminoácidos, a los cuales recoge con su extremo 3’, hasta el ribosoma. Uno de sus
bucles presenta una zona de tres bases llamada anticodón que se une a otra zona del
ARNm (codón) durante la traducción proteica.
ARN nucleolar (ARNn): pequeña molécula de ARN, componente importante del
nucléolo.
Los nucleótidos y, por tanto, los ácidos nucleicos son
moléculas de gran versatilidad funcional. Su función más conocida es la función estructural
como componentes de ADN y ARN, los cuales conforman la información genética hereditaria y
son capaces de dirigir los procesos metabólicos celulares a través de la transcripción y la
traducción a proteína. Además, pueden duplicarse para transmitirse a las células hijas y a los
descendientes. Además, algunos tipos de ARN pueden desempeñar cierta actividad catalítica:
los ribozimas.
No todos los nucleótidos están implicados en los procesos genéticos
hereditarios, algunos actúan
como moléculas
transportadoras de
energía o como coenzimas.
Un ejemplo de la primera
función es el ATP, cuya fórmula es:
Algunos nucleótidos con actividad coenzimática son el NAD+, el FAD+ o el NADP+, que actúan
llevando y trayendo protones, es decir, son coenzimas de las reacciones de deshidrogenación.
La coenzima A, también posee una molécula de ADENINA en su estructura.
2. CITOLOGÍA
2.1. Teoría celular
Según la teoría celular, la célula es unidad de vida y se basa en los siguientes postulados:
La célula es la unidad morfológica de todos los seres vivos, pues todos ellos están
formados por células, ya sea por una (unicelulares), o por muchas de ellas
(pluricelulares).
La célula es la unidad fisiológica de los organismos pues desarrollan todas las funciones
vitales y poseen todos los mecanismos bioquímicos necesarios para mantenerse vivas.
El funcionamiento de un ser vivo pluricelular es el resultado del funcionamiento
coordinado de todas las células que lo componen.
Toda célula proviene, por división, de otra célula preexistente (Omnis cellula e cellula).
2.2. Modelos de organización celular
Existen dos posibles modelos de organización celular: la célula procariótica y la eucariótica.
La organización procariótica es propia de células más primitivas como bacterias, cianobacterias
y micoplasmas. Presentan el material genético (ADN circular) disperso en el citoplasma,
formando un nucleoide en lugar del núcleo verdadero envuelto por una membrana. Además,
las células procarióticas son de menor tamaño que las eucariotas y su forma viene
condicionada por una gruesa pared celular de peptidoglucanos. Carecen de muchos orgánulos
celulares, aunque sí poseen ribosomas, aunque algo más pequeños que los de los eucariotas
(son 70S en lugar de 80S) y su membrana plasmática carece de colesterol. Cuando presentan
flagelos, estos son de flagelina y no de tubulina. Todos los organismos procariotas son
unicelulares y no forman tejidos. Integran el Reino Monera.
Las células eucarióticas aparecen más tarde en la escala evolutiva y su característica principal y
diferencial es que su material genético se encuentra envuelto por una membrana nuclear que
forma un verdadero núcleo. Su citoplasma presenta gran variedad de orgánulos y los cilios y
flagelos son de tubulina, cuando aparecen. Existen dos tipos de células eucarióticas, las
vegetales y las animales. Las primeras poseen una pared celular rígida formada por celulosa.
Los hongos también poseen pared de celular, pero es de quitina. Las células eucarióticas
pueden vivir aisladamente agruparse para formar tejidos, lo cual permite el reparto de
funciones entre las células, es decir, la especialización de grupos de células en tareas
concretas.
Origen evolutivo de las células
Se cree que las primeras células, denominadas protobiontes, pudieron surgir cuando un
material con capacidad de autorreplicarse y cierta variedad de biomoléculas quedaron aislados
del medio gracias a una envoltura de moléculas de fosfolípidos. Los protobiontes eran
anaerobios y heterótrofos y vivían en un mar de moléculas orgánicas conocido como sopa o
caldo primitivo. Con el tiempo apareció una nueva forma de metabolismo capaz de producir y
controlar tanto la energía como las moléculas que necesitaban para vivir, es decir, células
autótrofas. Esto supuso una ventaja evolutiva pues la materia orgánica de ese caldo primitivo
fue agotándose. De este modo, aparecen las primeras células capaces de realizar la
fotosíntesis, provocando la liberación de O2 y la consecuente transformación de la atmósfera
en una oxidante rica en oxígeno. Surgieron organismos capaces de aprovechar este cambio
ambiental al aprovechar el oxígeno para su respiración, esto es, la respiración aerobia, dando
lugar a una nutrición heterótrofa aerobia. Los procariotas fueron la única forma de vida en la
Tierra durante casi dos mil millones de años. Las células eucarióticas aparecieron más tarde, de
un modo que explica la tería de la endosimbiosis en serie propuesta por Lynn Margulis. Esta
teoría explica el origen de las células eucarióticas a partir de incorporaciones simbiogenéticas.
Margulis propone que las células eucariotas se originaron a partir de una primitiva célula
procariota que perdió su pared celular, lo cual le permitió aumentar de tamaño. Esta célula
englobaría a otras células procarióticas, estableciéndose una relación endosimbionte. Algunas
de estas células procariotas incorporadas, serían precursoras de los peroxisomas, de las
mitocondrias y, finalmente, de los cloroplastos (por endosimbiosis con una cianobacteria). En
la actualidad se acepta que mitocondrias y cloroplastos provienen de la endosimbiosis de
células procariotas por varios motivos: contienen ADN bicatenario circular cerrado, al igual que
los procariotas; están rodeados por una doble membrana, lo que encaja con la idea de la
fagocitosis; se dividen autónomamente por fisión binaria; la síntesis proteica de mitocondrias y
cloroplastos es autónoma y además presentan ribosomas del tipo 70S, característicos de los
procariotas.
