BĠYOKĠMYA - HAZAR RGS · Organizmada amino asitlerden faydalanarak aslında protein niteliği taĢımayan, azot içeren biyolojik açıdan önemli kreatin, ornitin ve sitrulin gibi

BĠYOKĠMYA

DOÇ. DR. MEHMET KARACA

ĠHTĠYAÇ FAZLASI AMĠNO ASĠTLERĠN ALFA-AMĠNOGRUPLARI UZAKLAġTIRILIR,ALFA-AMĠNO GRUBU ÜREYE,KARBON ZĠNCĠRLERĠ ĠSE PĠRÜVAT, ASETĠL KOENZĠM A,ASETOASETĠL KOENZĠM A VE KREBS DÖNGÜSÜNÜNEALINIR. BURADAN DA YAĞ ASĠTLERĠNE, KETONCĠSĠMLERĠNE VE GLĠKOZA DÖNÜġTÜRÜLEBĠLĠRLER.

AMĠNO ASĠT KATABOLĠZMASI


ALFA CALFA H

YAN ZĠNCĠR

ALFA AMĠNO KARBOKSĠL

ALFA-AMĠNO GRUBU ALFA-KETOGLUTARAT’AÇEVRĠLMESĠ VE GLUTAMAT’IN OLUġTURULMASIDIR.

GLUTAMAT OKSĠDATĠF DEAMĠNASYON REAKSĠYONUĠLE AMONYUMA (NH4

+) DÖNÜġTÜRÜLÜR.

BĠR KISIM NH4+ AZOTLU BĠLEġĠKLERĠN ÜRETĠLMESĠNDE

KULLANILIRKEN, ÇOĞU KARASAL OMURGALILARDA“ÜREYE” DÖNÜġTÜRÜLÜR. (ÜRETOLĠK YOL).KUġAR VE KARASAL REPTĠLLERDE NH4

+ ÜRĠK ASĠTEDÖNÜġTÜRÜLÜR (ÜRESOTELĠK)SU HAYVANLARINDA ĠSE NH4

+ DĠREKT DIġARI ATILIR(AMONĠTELĠK).

AMĠNO ASĠT YIKIMINDA ANA PATĠKALAR


STANDART AMĠNO ASĠTLER KATABOLĠZE EDĠLEREKGLĠKOZA, GLĠKOLĠZE, GLĠKONEOGENEZE VEYA KREBSDÖNGÜSÜNE ALINIR.

1) PĠRÜVAT2) ASETĠL KOENZĠM A3) ASETOASETĠL KOENZĠM A4) ALFA-KETOGLUTARAT5) SÜKSĠNĠL KOENZĠM A6) FUMARAT7) OKSALASETAT

AMĠNO ASĠTLERĠN KATABOLĠZMASI


AMĠNO ASĠTLERĠN BĠR KISMI ASETĠL KOENZĠM A VEASETOASETĠL KO-ENZĠM A YA DÖNÜġTÜRÜLEREKKETON CĠSĠMLERĠ OLUġTURUR VE BU TÜR AMĠNOASĠTLERE “KETOJENĠK AMĠNO ASĠTLER” OLARAKADLANDIRILIR.

DĠĞER GRUP AMĠNO ASĠTLER ĠSE PĠRÜVAT VEYA KREBSDÖNGÜSÜNE ALINIR VE “GLĠKOJENĠK AMĠNO” ASĠTLEROLARAK ADLANDIRILIR.



GLĠKOJENĠK GLĠKOJENĠK & KETOJENĠK KETOJENĠK

GLUTAMAT

SERİN

GLİSİN

VALİN

ARGİNİN

THREONİN

ALANİN

ASPARTAT

HİSTİDİN

PROLİN

SİSTEİN

METİONİN

TİROSİN

TRİPTOFAN

İZOLÖSİN

FENİLALANİN

LÖSİN

LİSİN



Organizmada amino asitlerden faydalanarak aslındaprotein niteliği taĢımayan, azot içeren biyolojik açıdanönemli kreatin, ornitin ve sitrulin gibi aminı asitlerdenyapılan maddelerde yapılır.

Kreatin'in fosforlu bir bileĢiği olan kreatin fosfat kaslardayüksek enerji bir bileĢik olarak görev yapar. Fosforkreatin enerjiye ihtiyaç olduğu zaman fosforik asidinivererek "kreatin"e dönüĢür. Kreatinin de üre gibi idrarladıĢarı atılır. Böbrek fonksiyonlarını belirlemede atılan üreve kreatinin miktarlarını belirlenmesi çok önemlidir.

KREATĠN, ORNĠTĠN, SĠTRULĠN


Ornitin proteinlerin yapısında yer almayan bir amino asitolup karbon ve azot atomlarının taĢınmasında görev alır.

Sitrülin mitokondri matriksinden dıĢarı alınır (ornitinleyer değiĢtirilir)

Ġlk karpuzdan elde edildiği için bu isim verilmiĢ olup biralfa amino asittidir. Sitrülin kan basıncınındüzenlenmesinde önemli olan bir çeĢit vasodilatördür(damar geniĢletici).

KREATĠN, ORNĠTĠN, SĠTRULĠN


AMĠNO ASĠTLER

NH3 ÜRE 15 REAKSĠYON

NH3

ÜRE ÜRĠK ASĠT

AMONYAĞIN ORGANĠZMADAN UZAKLAġTIRILMASI


Amonyak, bağırsaklardabakterilerin proteinlereetki etmesi sonucunda veamino asitlerin amin(NH2) gruplarınıkaybetmeleri(deaminasyonu) sonucuoluĢur.

Memelilerde proteinlerin metabolizmasının son ürünüolarak üre teĢekkül eder. Metabolik reaksiyonlar sonucuteĢekkül eden NH3 (amonyak) ve karbondioksit (CO2)birleĢerek üreyi oluĢtururlar. OluĢan üre idrarla dıĢarıatılır. YetiĢkin normal bir insanda idrarla 24 saatte 30 grkadar üre atılır.

ASPARTATNH4

CO2

ÜRE SENTEZĠ



ÜR

E D

ÖN

GÜ

SÜ

1- Mitokondri matriksinde bulunan karbomil fosfatsentetaz I enzimi bikarbonat, amonyum (NH4

+) ve 2 ATPkullanarak karbomil fosfat oluĢturur.2- Ornitin transkarbomilaz enzimi karbomil fosfat veornitin sitrüline dönüĢtürür. Sitrülin mitokondrimatriksinden dıĢarı alınır (ornitinle yer değiĢtirilir)3- Argininosuksinat sentetaz enzimi tarafından sitrülinarginosuksinat’a dönüĢtürülür.

ÜRE DÖNGÜSÜ


4- Arginosuksinat liyaz enzimi tarafından arginosuksinatfumarat ve arginine dönüĢtürülür. Fumarat malat, malatoksalaseta dönüĢtürülür. Oksalasetat ise 4 farklı rotayaalınabilir.1) Transaminasyon reaksiyonu ile aspartat amino asitine2) glikoneogenesis yoluyla glikoza,3) asetil koenzim a ile sitrata ve 4) pürivatadönüĢtürülebilir.5- Arginaz enzimi argininini (5. Patikadaki) ornitinedönüĢtürür ve ornitin tekrar döngüye girer.Üre döngüsünün regülasyonuGlutamat dehidrogenaz enzimi yüksek seviyede GTP veATP tarafından inhibe edilirken yüksek seviyede GDP veADP tarafından etkinleĢtirilir.

ÜRE DÖNGÜSÜ


Enzimler binlerce yıldır bilinçsiz de olsa insanlartarafından peynir, bira ve ekmek yapımındakullanılmıĢlardır.

Günümüzde enzimlerin kullanıldığı endüstriyel alanlaroldukça çeĢitlenmiĢ ve mikroorganizmalar kullanılarakher yıl üretilen saf enzimlerin miktarları artmaktadır.

Enzimlerin endüstriyel süreçlerde kullanılma iĢlemleri“enzim teknolojisi” olarak adlandırılır. ÖzellikleEscherichia coli ve maya (Saccharomyces cerevisiae)biyolojik fabrika olarak enzim ve diğer metabolitlerinüretiminde kullanılmaktadır.

ENZĠMLER


TATLANDIRICI ENDÜSTRĠSĠDETERJAN ENDÜSTRĠSĠTEKSTĠLDERĠKAĞITĠLAÇ ENDÜSTRĠSĠ VE DĠĞER TIBBĠ UYGULAMALARDIR.

NĠġASTA ENDÜSTRĠSĠNDE EN ÖNEMLĠ ENZĠMLEREÖRNEK OLARAK ALFA-AMĠLAZLAR: (ALFA 1-4GLĠKOZĠT BAĞLARINI), GLĠKOAMĠLAZLAR (ALFA 1-4 VEBETA 1-4 GLĠKOZĠT BAĞLARI), PULLULANAZLAR VEDĠĞER DALLANMA KIRICI ENZĠMLER (ALFA,1-6GLĠKOZĠT BAĞLARINI) KULLANILMAKTADIR.

MĠKROBĠYAL ENZĠM UYGULAMALARI


1- Mikrobiyel iĢlemler (üretici suĢların seçimi,geliĢtirilmesi vb.)

2- Enzimlerin fermentasyon yoluyla üretimleri (büyükölçekte üretimi için yapılan besiyeri, ortam koĢulları vb.düzeylerdeki optimizasyonlar)

3- Katalitik etkinliğin arttırılması için enzimlerin üçboyutlu yapılarının değiĢtirilmesi (protein mühendisliği)

4- Ġzolasyonları ve immobilizasyonları (enzimlerinçözünmeyen destek materyaller yardımıyla sudaçözünmeyen hale getirilmesi) çalıĢmalarını kapsar.

ENZĠM TEKNOLOJĠSĠ


ENZĠM KULLANIM ALANI KAYNAĞI

ALFA-

AMĠLAZ

MALTOZ VE DEKTRĠNĠN

YIKILMASI

LEKE ÇIKARICI,

UNUN ZENGĠNLEġTĠRĠLMESĠ,

GLĠKOZ ġURUBU

BACILLUS SUBTILIS

ASPERGILLUS ORYZAE

BACILLUS LICHENIFORMIS

BETA-

GLĠKANAZ

Β-GLUKANIN PARÇALANMASI

YOLUYLA, BĠRANIN

BERRAKLAġTIRILMASI

ASPERGILLUS ORYZAE

BACILLUS SUBTILIS

KATALAZ ĠÇECEKLERĠN BOZULMASINI

ÖNLEMEK ĠÇĠN

ASPERGILLUS NIGER

SELÜLAZ DETERJAN KATKI MADDESĠ

ATIKLARIN DEĞERLENDĠRĠLMESĠ

PENICILLUM SPP.

GLĠKOZ-

ĠZOMERAZ

GLĠKOZ <=> FRUKTOZ ASPERGILLUS SPP.

STREPTOMYCETES SPP.



ENZĠM ALAN KAYNAK

LAKTAZ LAKTOZ (GLĠKOZ +

GALAKTOZ) LAKTOZSUZ GIDA

KLUYVEROMYCES

LAKTIS

LĠPAZ PEYNĠR VE DETERJAN ASPERGILLUS ORYZAE

PEKTĠNAZ MEYVE SUYU ENDÜSTRĠSĠ ERWINIA SPP

PROTEAZ DETERJAN, DERĠ, ET

ENDÜSTRĠSĠ

BACILLUS SUBTILIS

RENĠN PEYNĠR ENDÜSTRĠSĠ KLUYVEROMYCES

LACTIS, MUCOR SPP.

SUKRAZ ġEKERLEME ENDÜSTRĠSĠ SACCHAROMYCES SPP.



GLĠKOZ + FRUKTOZ = GLĠKOZ-FRUKTOZ ġURUBU YADA KISACA FRUKTOZ ġURUBU. FRUKTOZ ġURUBUSIVI TATLANDIRICI OLARAK SUKROZUN YERĠNĠALMAKTA; MARMELAT, REÇEL, ÇĠKOLATA, COCACOLA YAPIMINDA KULLANILMAKTADIR.

NĠġASTA HĠDROLĠZE NĠġASTA

SIVILAġTIRMA

ALFA-AMĠLAZGLUKOZ ġURUBU

ġEKERLENDĠRME

GLĠKOAMĠLAZ

GLĠKOZ ĠZOMERAZ

FRUKTOZ ġURUBU

GLĠKOZ ġURUBU


FARKLI MĠKROORGANĠZMALAR TARAFINDAN AYNIREAKSĠYONU KATALĠZLEYEN ENZĠMLEREĠZOFONKSĠYONEL ENZĠMLER (ĠZOMERAZ) DENĠR. BUĠZOFONKSĠYONEL ENZĠMLER FARKLI pH OPTĠMUMLARIGĠBĠ DEĞĠġĠK ÖZELLĠKLER TAġARLAR.

HÜCRE DIġINA GÖNDERĠLEN EKSOENZĠMLER ENZĠMÜRETĠMĠNDE ÖNEMLĠDĠR. HÜCRE DIġINA GÖNDERĠLENENZĠMLERĠN PÜRĠFĠKASYONLARI VE DOLAYSIYLAMALĠYETĠ DAHA DÜġÜK OLMASI NEDENĠ ĠLE ENZĠMTEKNOLOJĠSĠNDE ÖNEMLĠDĠR.

ĠZOMERAZLAR


ALFA-AMĠLAZLAR NĠġASTA ENDÜSTRĠSĠNĠN YANI SIRAÇEġĠTLĠ ENDÜSTRĠLERDE DE KULLANILIR.

EKMEK YAPIMINDA, MAYA TARAFINDAN KULLANILMAKÜZERE NĠġASTANIN GLĠKOZA DÖNÜġTÜRÜLMESĠNDEKULLANILIR.BĠRACILIKTA ARPA TANELERĠNDEN ELDE EDĠLENMALTIN ÖĞÜTÜLÜP SU ĠLE KARIġTIRILMASINDANSONRA ĠLAVE EDĠLEN ΑLFA-AMĠLAZLARLA ALKOLĠKFERMENTASYON ĠÇĠN MAYANIN KULLANACAĞIġEKERLER OLUġUR.



TEKSTĠLDE DOKUMA ĠPLĠKLERĠNĠN KOPMASININENGELLENMESĠ ĠÇĠN SERTLEġTĠRĠLMELERĠNDE(HAġILLAMA) KULLANILAN ΑLFA-AMĠLAZ ETKĠSĠNDEBIRAKILAN NĠġASTANIN DOKUMA SONUNDA ORTADANKALDIRILMASINDA (HAġIL KALDIRMA) KULLANILIR.

KAĞIT ENDÜSTRĠSĠNDE ĠYĠ KALĠTE KAĞIT (PÜRÜZSÜZYÜZEYLĠ) ELDESĠ ĠÇĠN NĠġASTA BANYOSUNA SOKULANKAĞIT ÜZERĠNDEKĠ FAZLA NĠġASTANINUZAKLAġTIRILMASINDA ΑLFA-AMĠLAZLARKULLANILIR.



ĠMMOBĠLĠZE ENZĠMLER:ENZĠMLERĠN ÇÖZÜNMEYEN DESTEK GÖREVĠ GÖRENMATERYALLER (MATRĠKSLER) YARDIMIYLA SUDAÇÖZÜNMEYEN HALE GETĠRĠLMELERĠĠMMOBĠLĠZASYONDUR.

MĠKROBĠYAL HÜCRELER DE ENZĠMLER GĠBĠĠMMOBĠLĠZE EDĠLĠR.ĠMMOBĠLĠZE HÜCRELER ATIKLARIN KULLANIMINDA,AZOT FĠKSASYONUNDA, STEROĠD SENTEZĠNDE, YARISENTETĠK ANTĠBĠYOTĠKLER VE DĠĞER TIBBĠÜRÜNLERĠN ELDESĠNDE KULLANILIR.



Enzim immobilizasyonunda kullanılan beĢ temel yöntemvardır.KOVALENT BAĞLAMA:Enzimler kimyasal olarak kovalent bağlarla selüloz,sefadeks, agaroz, poliakrilamid, porlu seramik gibi sudaçözünmeyen taĢıyıcılara bağlanırlar.

ÇAPRAZ BAĞLAMA:Enzimler glutaraldehit, alifatik diaminler gibibifonksiyonel reaktiflerle çapraz bağlanırlar. Bu reaktiflerenzim molekülleri arasında bağ oluĢtururlar.Glutaraldehit enzim moleküllerinin amino gruplarından,diaminler ise karboksil gruplarından çapraz bağlarlar.

ĠMMOBĠLĠZASYON


ADSORBSĠYON:Enzim moleküllerinin taĢıyıcıların yüzeyineadsorblanmaları esasına dayanır. Kolay bir yöntemdir.Agaroz, sefadeks türevleri, selüloz türevleri, metal tuzlarıve mineraller adsorban olarak kullanılırlar.

HÜCRELEME (TUTUKLAMA):Enzimler yapay ya da doğal polimer kafesleri içindetutuklanırlar. Polimer kafesler içine substrat girer ve üründıĢarı çıkar. Çapraz bağlı poliakrilamid jeller, ca alginat,kappa karragenan bu polimerlerin örneklerindendir.

ĠMMOBĠLĠZASYON


KAPSÜLLEME:Enzimler çeĢitli tipteki membranlar içine alınırlar. Bumembranlar yarı geçirgendir. DüĢük molekül ağırlıklısubstratı ve molekülleri geçirirler. Hegza metilen diaminmikrokapsüllemede kullanılar.

Ayrıca bu yöntemlerin kombinasyonları da, hücreleme-çapraz bağlama, kapsülleme-çapraz bağlama gibi, enzimimmobilizasyonunda kullanılır.

ĠMMOBĠLĠZASYON


ĠMMOBĠLĠZASYON


Enzimler hücrelerde reaksiyonları katalize edenmoleküllerdir. Büyük bölümü proteindir, aktivasyonenerjisini azaltarak reaksiyonların etkinliğini artırırlar,reaksiyonlarda kullanılarak tüketilmezler ve yapılarıdeğiĢmez.

Enerji artırılmaz ancak reaksiyon hızı artırılır.

Bütün proteinler enzim değildir veya bütün enzimlerprotein değildir. Örneğin RĠBOZĠMLER RNA katalize edenenzimlerdir.

RĠBOZOMLARDAKĠ rRNA BĠR RĠBOZĠMDĠR.

ENZĠM TANIMI


Enzimler reaksiyonlarda substratlarla etkileĢirler.

Substrat (reaktant): reaksiyonlarda kullanılanmoleküllerdir.

Ürün: reaksiyonlarda üretilen moleküllerdir.

Enzim aktif bölgesi: enzimin substrata bağlandığı bölge,enzimin substrata bağlanması ile enzimin Ģekli değiĢirve enzim-substrat yapı bakımından anahtar-kilit gibiuyar veya enzim substratla birlikte konformasyonelolarak değiĢerek substratı tanır.

ENZĠM TANIMI


SUKROZ + H2O

GLİKOZ + FRUKTOZ

GLĠKOSĠT HĠDROLAZ ENZĠMĠ

SUBSTRAT SUBSTRAT

ÜRÜN ÜRÜN

ENZİM

ENZĠMLĠ REAKSĠYONLAR




ÇOĞU REAKSĠYONLAR BAġLAYABĠLMEK ĠÇĠN BĠRAZENERJĠYE ĠHTĠYAÇ DUYARLAR BU TÜR ENERJĠAKTĠVASYON ENERJĠSĠ OLARAK ADLANDIRILIR.

AKTĠVASYON ENERJĠSĠ ĠLE VAR OLAN KĠMYASALBAĞLARIN AÇILMASI ĠÇĠN GEREKLĠ OLUP EKSOGENĠKREAKSĠYONLAR DA DAHĠL GEREKEBĠLĠR. AKTĠVASYONENERJĠ GEREKSĠNĠMĠNĠ AZALTAN MOLEKÜLLEREKATALĠZÖRLERDĠR.

KATALĠZÖR OLARAK BĠR ENZĠMĠN FONKSĠYONU,AKTĠVASYON ENERJĠSĠNĠ DÜġÜRMEK SURETĠYLE BĠRREAKSĠYONUN HIZINI ARTIRMAKTIR .



Hücresel koĢullarda enzimler daha düĢük aktivasyonenerjisi gerektiren alternatif yollar oluĢturaraktepkimelerin gerçekleĢmesini sağlamaktadır.

Enzimle katalizlenen reaksiyonların çoğu enzimselkatalizlenmeyen reaksiyonlara göre 10-3 ila 10-8 kere dahahızlı olarak etkindir.



Tipik olarak her enzim molekülü saniyede 100–1000substrat molekülünü ürüne çevirme yeteneğine sahiptir.

Enzim baĢına düĢen ürüne çevrilmiĢ substrat molekülüsayısına dönüĢüm sayısı veya “turnover sayısı” denir.

Biyokimasal patika (biochemical pathways): serilerhalinde reaksiyonlardan oluĢur, subtratlardan eldeedilen ürünler, diğer reaksiyonlarda substrat olarakkullanılır. Bu tür reaksiyonlar genellikle geri-destekliolarak regüle edilirler



Moleküllerin birbirleri ile reaksiyona girebilmeleri içindıĢarıdan enerji almaları gereklidir. Bütün kimyasaltepkimelerede aktivasyon enerjisi olarak adlandırılan birenerji engelinin aĢılması gerekmektedir.Rekasiyonun hızını belirleyen en önemli faktöraktivasyon enerjisi (AE) denilen bu enerji ihtiyacınınbüyüklüğüdür. Enerji engeli ne kadar yüksek olursa birimzaman içerisinde bu engeli aĢan moleküllerin sayısı da ooranda az olacaktır.Reaksiyon hızını artırabilmek için sisteme kimyasal veyabiyolojik bir katalizör ilave edilebilir. Bu durumdakatalizör substrat ile enzim+susbtrat kompleksi yaparakaktivasyon enerjisini aĢağılara çekebilir.

AKTĠVASYON ENERJĠSĠ


Örneğin hidrojen peroksit (H2O2)'nin su ve oksijeneyıkılması bir mol hidrojen peroksit için 18 kcal aktivasyonenerjisi gerektirir. Katalist olarak kimyasal bir katalizör;demir kullanılırsa bu değer 13 kcal, platin kullanirsa 12kcal'e iner. Katalaz kullanılır ise aktivasyon enerjisini 2kcal'e düĢürür.ES kompleksinin oluĢması ile daha çok substrataktivasyon enerji engelini aĢabilmekte ve birim zamandaoluĢan ürün miktarı çoğalmaktadır. Reaksiyon sonundaserbest kalan enzim ortamdaki diger substratmoleküllerine bağlanarak onların da aktivasyonenerjilerini düĢürecek ve onlarında ürüne dönüĢümünühızlandıracaktır. Genel olarak aktivasyon enerjisi düĢükolan tepkimelerin hızları yüksek olmaktadır.

AKTĠVASYON ENERJĠSĠ


ENZĠM BAġKAREAKSĠYONLARDAKULLANILABĠLĠR

ES

E

S

P

E

E

P



Katalitik RNA moleküllerinin küçük bir grubu hariç bütünenzimler proteindirler ve proteinlere ait tüm yapısalözellikleri gösterirler .

Enzim proteinlerinin primer, sekonder, tertiar vekuarternar yapıları, katalitik aktiviteleri için esastır.

Bir enzim denatüre edilirse veya alt ünitelerineayrıĢtırılırsa katalitik aktivitesi genellikle kaybolur; birenzim amino asit bileĢenlerine yıkılırsa katalitik aktivitesidaima kaybolur.

Enzim proteinindeki amino asitlerin özel diziliĢi enziminözel bir konformasyon ve kuarternar yapıyıkazanmasında en önemli rolü oynamakatadır.

ENZĠMLERĠN YAPISAL ÖZELLĠKLERĠ


ENZĠMLE KATALĠZLENEN BĠR REAKSĠYONUN AYIRTEDĠCĠ ÖZELLĠĞĠ, REAKSĠYONLARIN ENZĠM ÜZERĠNDEAKTİF MERKEZ VEYA ALAN VEYA BÖLGE SINIRLARIĠÇĠNDE MEYDANA GELMESĠDĠR.

AKTĠF MERKEZ, ENZĠM MOLEKÜLÜ ÜZERĠNDE,SUBSTRAT BAĞLAMA ÖZELLĠĞĠNE SAHĠP ÖZELBÖLGEDĠR; SUBSTRATI TUTAR VE ENZĠM-SUBSTRATKOMPLEKSĠ OLUġUR, SUBSTRATIN ÜRÜNEDÖNÜġMESĠYLE OLUġAN ENZĠM-ÜRÜNKOMPLEKSĠNDEN ENZĠMĠN AYRILMASIYLA ÜRÜNSERBESTLEġĠR.



ENZĠM VE SUBSTRAT BAĞLANMASINI AÇIKLAYAN ĠKĠMODEL ĠLERĠ SÜRÜLMÜġTÜR .

ENZĠMĠN AKTĠF BÖLGE BĠR ġERĠT YARIK, ÇATLAK,VEYA OYUKLARDIR VE KATALĠZ ĠÇĠN GEREKLĠYAPILARI ĠHTĠVA EDERLER. AKTĠF BÖLGE BĠRENZĠMĠN TÜM HACMĠNE ORANLA KÜÇÜK BĠR KISMINIOLUġTURUR.

AKTĠF BÖLGE VEYA MERKEZDE, BĠR ENZĠMĠNSUBSTARTA YAPIġTIĞI VEYA BAĞLANDIĞI BĠR BÖLGEVE BĠR DE KATALĠZ OLAYININ GERÇEKLESTĠRĠLDĠGĠBÖLGE (KATALĠTĠK BÖLGE) OLMAK ÜZERE 2 KISIMBULUNUR.



Bir enzimde bulunan amino asit öğelerinin çogusubstratla temas halinde degildir. Birçok enzimdekatalitik yerde serin, sistein, histidin tirosin ve lisinamino asitleri bulunur.

FISHER’ĠN ANAHTAR-KĠLĠT modelinde, substrat veenzimin aktif yerinin birbirine uyacak Ģekilde öncedenbelirlenmiĢ olduğu varsayılır.

KOSHLAND’IN UYUM OLUġTURMA modeline(konformasiyonel uyum) göre aktif merkez esnekyapıdadır; substrat varlığında, proteinin tertiar yapısındaoluĢan bir değiĢiklikle, enzim substratını katalize uygunen doğru biçimde bağlayacak biçimsel bir değiĢikliğeuğrar.

ENZĠM-SUBSTRAT MODELĠ


Substratlar enzimlerin spesifik bölgelerine bağlanır,bağlanma bölgesi aktif bölge olarak adlandırılır. Herenzimin özel bir aktif bölgesi olup bu bölgeye özelsubstratlar bağlanabilir.Anahtar ve kilit modeline göre her bir enzime uygun birsubstrat vardır. Enzimlerin aktif bölgelerinde bulunanamino asitlerin yan zincirleri (R grup) substratlarınbağlanmasında etkilidir.Enzim-substrat kompleksi anahtar ve kilit iliĢkisi ilekurulur ve substratlar ürünlere dönüĢtürülür ve enzimenzim-substrat kompleksini enzim-ürün kompleksinedönüĢtürdükten sonra uzaklaĢır.

ANAHTAR VE KĠLĠT MODELĠ

(LOCK AND KEY MODEL)


ANAHTAR - KĠLĠT MODELĠ (LOCK AND KEY MODEL)

+ +

E + S ES KOMPLEKS E + P

S

P

P

S

BU MODELE GÖRE ENZĠM STRÜKTÜRÜ DEĞĠġKENYAPIYA SAHĠP OLUP, STATĠK YAPI GÖSTERMEZ.

ENZĠM VE ENZĠMĠN AKTĠF BÖLGELERĠKONFORMASYONUNU DEĞĠġTĠREREK SUBSTRATABAĞLANIR.

KONFORMASYONEL UYUM SUBSTRATIN SPESĠFĠTESĠNĠARTIRIR.

KONFORMASYON DEĞĠġĠMĠ KATALĠTĠK REAKSĠYONUNETKĠNLĠĞĠNĠ ARTIRIR.

KONFORMASYONEL UYUM MODELĠ

(INDUCED FIT MODEL)


KONFORMASYONEL UYUM MODELĠ

(INDUCED FIT MODEL)

E + S ES KOMPLEKS E + P

S

P

P

SS

Documents

BĠYOKĠMYA - HAZAR RGS · Organizmada amino asitlerden faydalanarak aslında protein niteliği taĢımayan, azot içeren biyolojik açıdan önemli kreatin, ornitin ve sitrulin gibi