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1. Definición
2. Composición general
3. Los pigmentos
4. Estructura del tejido muscular
5. Contracción muscular
6. Conversión del músculo en carne y pescado comestibles
7. Carnes PSE
8. Carnes DFD
QUÍMICA DE LA CARNE Y DEL PESCADO
CARNE: músculo esquelético de todos los animales de sangre caliente.
1.- DEFINICIÓN
También se consume como alimento: grasa, vísceras y sangre
Pto de vista legal concepto carneTodas las partes de los animales de sangre caliente que utiliza el hombre en su alimentación.
PESCADOS
Clasificación de acuerdo con diversos criterios:
Según el medio en el que viven
o Peces de agua salada: arenque, sardina, bacalao, merluza
o Peces de agua dulce: lucio, carpa, trucha
o Peces migratorios desarrollan etapas de su vida en ambos medios
Anadromos, viven en el mar y desovan en el río como el salmón
Catadromos, viven en el río y desovan en el mar como la anguila
Animales vertebrados comestibles marinos o de agua dulce (peces, mamíferos, cetáceos y anfibios)
1.- DEFINICIÓN
Después de eliminar la grasa asociada contiene como promedio:
76% H2021.5% Sustancias Nitrogenadas1.5% Grasa1% Sustancias Minerales0.05 - 0.2% Carbohidratos
2. COMPOSICIÓN GENERAL DEL TEJIDO MUSCULAR CARNE
El contenido en grasa depende: la especie animal, raza, sexo, edad y alimentación
Minerales: Fe y P (Ca+2, Mg+2, Na+ y P)
Vitaminas: Vit. Grupo B y vit. A
Proteínas cárnicas ricas en aa esenciales
Composición de algunos pescados98% en peso
Bacalao
CaballaAtun
Perca
Rodaballo
Proteínas del tejido conectivo y de las membranas (insolubles):
ColágenoElastinaLipoproteínas
SUSTANCIAS NITROGENADAS (CARNE Y PESCADO)
PROTEÍNAS
Proteínas contráctiles (miofibrilares)(solubles en disoluciones salinas concentradas):
MiosinaActinaTroponina
Tropomiosina
Proteínas sarcoplásmicas(solubles en H20 o en disoluciones salinas diluidas):
MioglobinaEnzimas
Compuestos nitrogenados no proteicos en el pescado y carne
Se encuentran disueltos en el plasma y líquidos intercelulares y contribuyen al sabor, olor del pescado y a su alteración
AA libres, péptidos, aminas, óxidos de aminas, compuestos guanidínicos, nucleótidos, compuestos de amonio cuaternario
Peces teleósteos: 9 – 18% del Ntotal
Peces cartilaginosos: 33 – 38% del Ntotal
% de N no proteico
Mariscos: 25-33% del Ntotal
Aminoácidos libres
Contribución al sabor:
crustáceos
Arginina, leucina, valina, metionina, fenilalanina e isoleucina
Sabor amargo
Alanina, glicina, serina, treonina
Sabor dulceCangrejos y langostinos
En la Carne Alanina y Ác. Glutámico elevado %
La taurina abunda en: carne ( %), algunas especies de peces y en crustáceos y moluscos
La histidina en peces migratorios (salmón, caballa, atún)Peces de carne clara: 0.005 – 0.05% de histidina libre
Tasa de histidina es en caballa 4.37 – 4.60 %
Histidina Histamina (AMINA BIÓGENA)
Aminas y óxidos de aminas
Fracción amínica :TMA, DMA, metilamina, amoniaco y
aminas biógenas
Efectos tóxicos inducción a reacciones alérgicas
Todos los componentes son bases nitrogenadas volátiles después de la muerte del animal
Tiempo y condiciones de almacenamiento
Parámetro indicativo del ó grado de deterioro
Histamina (His)
Tiramina (Tyr)
Triptamina (Trp)
Colamina (Ser)
Putrescina (Ornitina)
Cadaverina (Lys)
Tras muerte:
TMAO
TMA
Reducido
Acción bacteriana
Olor típico a pescado
Almacenamiento
DMA + Formaldehído
Reac. entrecruzamiento con proteínas
O N
CH3CH3CH3
HNCH3
CH3
H C17
O
H
CH3CH3CH3
H2N
Sigue la cadena degradativa
MA y amoníaco
Aminas y óxidos de aminas
Cuando los peces de agua salada emigran a agua dulce desaparece el TMAO
Peces marinos: 40 – 120 mg/kg de TMAO
Regulación de Posmótica
Peces agua dulce: 0 - 5 mg/kg de TMAO
Lenguado y peces planos : 30 - 40 mg de TMAO por 100 g
Tiburones y rayas : 200 mg de TMAO por 100 g
Bacalao y merluza : 80 mg de TMAO por 100 g
Decápodos y crustáceos: 150 mg de TMAO por 100 g
Langostinos: 100 mg/100 g
Péptidos
Carnosina Predomina en el músculo de vacuno
Anserina Músculo de gallina
Balerina Grandes cantidades en ballenas, el cachalote no tiene
Caracterizar extractos de carne
Urea
Peces cartilaginosos: cont. Urea en músculo (1.3 – 2.1 g/kg)(Tiburones,
rayas) Durante almacenamiento:
UREA Amoniaco
Ureasa bacteriana
O
C45
NH2NH2
La carne de los selacios (tiburones) es magra de tonalidad clara u oscura según especie y por lo común más ordinaria que la mayoría de los peces, debido a su contenido en óxido de trimetilamina y urea, tiende a producir pronto olores y sabores extraños después de la captura.
Marrajo
(Lamna nasus)
(Scyliorhinus canicula)
Pintarroja
(Galeorhinus Galeus)
Cazón
Nucleótidos
Proporcionan el apreciado sabor a carne del músculo Predominante: ATP
Carne Mariscos Pescados
Compuestos guanidínicos
Crustáceos: arginina sustituye a la creatina
Músculo de carne y pescado
Proteínas sarcoplásmicas (25-30% proteína total)
Principalmente enzimas, cromoproteínas del músculo y sangre, nucleoproteínas, lipoproteínas
Contenido en pigmentos en peces (mioglobina, citocromo y hemoglobina) varía mucho, siempre es menor que en el músculo de mamíferos terrestres
Músculos oscuros músculos blancos
3.- PIGMENTOS DE LA CARNE Y PESCADO
LOS PIGMENTOS FUNDAMENTALES DE LA CARNE SON:
HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA
CITOCROMOS LOS - IMPORTANTES
CUANDO EL ANIMAL MUERE, LA HEMOGLOBINA DEJA DE SER RESPONSABLE DEL COLOR ROJO DE LA SANGRE MIOGLOBINA
EL COLOR ROJO DE UNA PIEZA DE CARNE DEPENDE:
Absorción de luz por parte de los pigmentos
Dispersión de la luz sobre las fibras musculares
CARNE ROJO LUMINOSO.
ABS. DE LOS PIGMENTOS > DISPERSIÓN DE LA LUZ
3.- PIGMENTOS DE LA CARNE Y PESCADO
3.- PIGMENTOS DE LA CARNE Y PESCADO
LA MIOGLOBINA
PIGMENTO DE UN INTENSO COLOR ROJO.
SE ENCUENTRA EN UN 2.5% EN BASE SECA EN LA CARNE. PROTEÍNA CON Pm DE 16800 Da TIENE ASOCIADO UN GRUPO HEMO (Fe2+-PROTOPORFIRINA).
Mb = Fe2+-protoporfirina + globina
Animales vivos el 10% de Fe unido a la mioglobina
el 95% de Fe unido a la mioglobina.
Animales sacrificados y desangrados
UNIDO AL ANILLO DE PROTOPORFIRINA POR 4 LIGANDOS.
SE UNE A LA GLOBINA A TRAVÉS DE LA HISTIDINA (Que está en la
cadena polipeptídica) POR UN 5º LIGANDO.
LE QUEDA UN SEXTO LIGANDO, CON EL CUAL PUEDE UNIRSE
REVERSIBLEMENTE AL O2.
Fe2+:
Actúa como reserva del O2
EL COLOR DE LA CARNE FRESCA VIENE DETERMINADO POR LA
COMPOSICIÓN RELATIVA DE 3 COMPONENTES:
SEGÚN EL % UN COLOR U OTRO.
Mioglobina (Mb)
Oximioglobina (MbO2)
Metamioglobina (MMb+) Fe 3+
Fe 2+
Fe 2+
Ppo2Ppo2
Mb color púrpura (máx = 555nm)
LA UNIÓN DEL 6º LIGANDO CAMBIO CONFORMACIONAL EN LA CADENA POLIPEPTÍDICA DE LA PROTEÍNA
GLOBINA
His 93 Fe 2+
Unión reversible con O2 ligando donador complejo tipo cuadrático- piramidal
Fe debido a la interacción con el 5º ligandoSufre un desplazamiento, con el 6º ligando vuelve a su posición
MMb+ color pardo claro, ( máx = 505 y 635 nm).
Mb02 rojo brillante, ( máx = 542 y 580 nm)
globina
His 93 Fe 2+
O
O
OTROS LIGANDOS COMO EL CO, NO Y EL CN- PUEDEN FORMAR COMPLEJO CON LA MIOGLOBINA Y DAR COLOR ROJO.
LOS COLORES QUE INTERESAN SON EL ROJO PÚRPURA Y EL ROJO BRILLANTE ESTABILIZAR COMPLEJO MbO2.
PRODUCTO DE LA OXIDACIÓN
PARA UNA BUENA UNIÓN REVERSIBLE CON EL O2, ES NECESARIO QUE
EXISTA UN LIGANDO BÁSICO O DONADOR DE e- .
His ANILLO CON VARIOS ÁTOMOS DE N (TIENE e- ).
FACTORES QUE DETERMINAN LA ESTABILIDAD DEL COMPLEJO Mb-O2
1.- BASICIDAD DEL 5º LIGANDO (HIS 93)2.- pH
3.- P PARCIAL O2
4.- Tª5.- ENVASADO6.- OTROS FACTORES: IONES.
1.- BASICIDAD DEL 5º LIGANDO
GLOBINA
His 93 Fe 2+ His64
O
O
EL COMPLEJO MbO2 TAMBIÉN SE ESTABILIZA POR UNIÓN CON LA
HIS 64
LA BASICIDAD DEL 5º LIGANDO ESTABLECE EL MODO Y LA FORMA
EN QUE SE UNE EL 6º LIGANDO:
BASE FUERTE FAVORECE LA ESTABILIDAD DEL COMPLEJO CON EL O2
BÁSICO Buen donador de e- Estabilidad del complejo
BASE DÉBIL FAVORECE LA OXIDACIÓN DEL Fe2+ A Fe3+
BÁSICO Favorece el paso de Mb a MMb+
2.- pH
LA CARNE SE ENCUENTRA NORMALMENTE A pH 7,
DESPUÉS DEL SACRIFICIO DISMINUYE (AC. LÁCTICO), SE
FAVORECE LA OXIDACIÓN DE LA Mb.
pH BASICIDAD DEL 5º LIGANDO ESTABILIDAD DEL COMPLEJO
pH AUTOOXIDACIÓN DE Mb MMb+ (COLOR PARDO)
DISOCIACIÓN: Mb GLOBINA + HEMO
Fe2+ -PROTOPORFIRINA Fe3+ -PROTOPORFIRINA
(hemina)
3.- P parcial O2
PRE-RIGOR: Pparcial O2
Pparcial O2 MbO2
Pparcial O2 Mb y MbO2 MMb+ (pardo)
4.- TªCUANTO MÁS Tª MENOR VIDA MEDIA
DEL COMPLEJO
Tª MAYOR ESTABILIDAD
La MbO2:
25ºC/pH 5: vida media 2.5 h.0ºC/pH 5: vida media 5 días.
A IGUAL pH:
5.- Envasado
MMb+ Mb MbO2
CARNE RECIÉN ENVASADA Pparcial O2 MMb+
DE FORMA NATURAL EN EL TEJIDO MUSCULAR HAY UN SISTEMA QUE ACTÚA DE FORMA INMEDIATA Y REVIERTE ESTA REACCIÓN
EN LA PIEZA DE CARNE ENVASADA Mb
CUANDO SE ABRE EL ENVASE EN CONTACTO CON EL O2, SE
FORMARÁ LA MbO2 DE FORMA INMEDIATA Y LA CARNE
ADQUIRIRÁ EL COLOR ROJO BRILLANTE.
NO ENVASAR CARNE EN MATERIALES PERMEABLES AL O2.
6.- Otros factores: Iones
Cu2+ FAVORECE LA OXIDACIÓNFe3+, Zn+2, Al+3 MENOS ACTIVOS
NITRATOS Y NITRITOS ESTABILIDAD DEL COLOR
DEBIDO A DOS REACCIONES QUÍMICAS QUE TIENEN LUGAR:
(EFECTO 2º)
Mb + NO + MMb+ MMb+(NO) + Mb(NO)
2)
Mb + NO-2 MMb+ + NO1)
MMb+(NO) NITROSOMETAMIOGLOBINA
Mb(NO) NITROSOMIOGLOBINA
ROJO BRILLANTE
Tª: Mb(NO) Mb(NO) desnaturalizada (rojo púrpura)
Mb(NO) desnaturalizada hemo - NO (rojo) + globina
NO ES AHORA EL 6º LIGANDO APORTA COLOR ROJO INTENSO
BRILLANTE TÍPICO DE LAS CARNES CURADAS
EL COLOR DE LA CARNE CURADA ES TERMOESTABLE.
LA Mb Y LA MbO2 PIERDEN EL COLOR ROJO CUANDO SE
DESNATURALIZAN.
AGENTES REDUCTORES como el ASCORBATO, LOS TIOLES o la presencia de COFACTORES ACELERAN EL CURADO FAVORECEN LA REDUCCIÓN DE MMb+ a Mb PROPORCIONAN MÁS SUSTRATO A LA PRIMERA REACCIÓN Y FACILITANDO LA FORMACIÓN DE Mb(NO).
METAMIOGLOBINA
MMb+
(PARDO)
MIOGLOBINA
Mb(ROJO PÚRPURA)
ox red
pH>5 pH <5
HEMO + GLOBINAHEMINA
+ GLOBINA
ox
NITROSOMETAMIOGLOBINA
MMb+NO(ROJO BRILLANTE)
NO
ox red
NITROSOMIOGLOBINA
MbNO(ROJO BRILLANTE)
NO
Q
MbNO
desnaturalizada
(ROJO PÚRPURA)
METAMIOGLOBINA
desnaturalizada
(PARDO)
Q
OXIMIOGLOBINA
MbO2
(ROJO BRILLANTE)
O2
-O2
Q
4) ESTRUCTURA DEL TEJIDO MUSCULAR
Músculo estriado o voluntario carne magra
MÚSCULO ESTRIADO:
Fibra muscular Estructura básica. cilíndrica multinucleada rodeada del sarcolema.
EPIMISIO PERIMISIO
FIBRA MUSCULAR
HAZ DE FIBRAS
ENDOMISIO
o Músculo liso ó involuntario de las vísceras
o Músculo estriado involuntario ó cardiaco
SECCIÓN LONGITUDINAL DE UNA MIOFIBRILLA
MIOSINA
ACTINA
ESTRUCTURA DE LA FIBRA MUSCULAR
MI OFI BRI LLA
FI BRA 50 - 100 m
H
MII
A
Z Z
Miosina
Actina
Z
MI OFI BRI LLA1-2 m
SARCOMERO2.5 m
Z
ASPECTO ESTRIADO. SE DEBE A LA SUCESIÓN REGULAR DE BANDAS A (ANISÓTOPAS, BIRRENFRINGENTES A LA LUZ POLARIZADA) Y BANDAS I (ISOTRÓPAS).
LA BANDA I ESTÁ BISECCIONADA POR LA LÍNEA Z.
EN EL CENTRO DE LA BANDA A (OSCURA) SE DISTINGUE UNA ZONA H, MÁS CLARA, EN CUYA MITAD SE ENCUENTRA LA LÍNEA M MÁS OSCURA.
UN SARCÓMEROSARCÓMERO ESTÁ COMPRENDIDO ENTRE DOS LÍNEAS Z CONSECUTIVAS
MÚSCULO ESQUELÉTICO:
Zona H
Línea MBanda IBanda I
Banda A
Línea z Línea z
SARCÓMERO
CARNE
-Tejido conjuntivo abundante(endomisio, perimisio y epimisio)
Mayoritariamente constituido por colágeno
Textura
SISTEMA MUSCULAR PECES
Función: Posibilitar la locomoción
Diferencias entre peces y animales terrestres y aves
Escaso tejido conjuntivo el agua soporta el cuerpo de los peces no necesitan tejido conjuntivo
Temperatura corporal dependiente del medio
Organización estructural adaptada a la natación
Necesidad de flexionar el cuerpo para la propulsión del agua
Músculo estriado voluntario ó músculo esquelético
Musculatura del tronco
Compuesta por 4 músculos dispuestos de forma longitudinal a ambos lados de la espina vertebral separados por tejido conjuntivo Se divide de acuerdo con el nº de vértebras en:
Sectores musculares ó miotomos
Miocommatas
Miocommatas
Separados entre sí por tejido conjuntivo
ColágenoElastina
Reticulina
Proteínas miofibrilares
Pérdidas económicas
Capacidad para retener agua
Importante papel en la textura
Capacidad para formar geles en los triturados de pescado
Tejido conjuntivo
Porcentaje que en carne, aunque = componentes
Filamentos de actina y miosina
Segmentos: miotomos
Calidad organoléptica
Dificulta operaciones mecánicas
Alteración por microorganismos, proteolisis degradación tejido conjuntivo, se pierde la conexión entre las fibras de colágeno que unen las células y las membranas del miotomo Separació
n(Gaping)
FILAMENTOS DELGADOS: ACTINA, TROPONINA Y TROPOMIOSINAFILAMENTOS DELGADOS: ACTINA, TROPONINA Y TROPOMIOSINA
FILAMENTOS GRUESOS: MIOSINA.
EN LA PARTE DE LA CABEZA TIENE UNA ATP-asa,
IMPORTANTE EN LA CONTRACCIÓN MUSCULAR.
MIOSINA
FILAMENTO GRUESO
ACTINA
TROPONINA
TROPOMIOSINA
FILAMENTO DELGADO
SE DEBE AL DESLIZAMIENTO DE LOS FILAMENTOS GRUESOS
SOBRE LOS FILAMENTOS DELGADOS
5) CONTRACCIÓN MUSCULAR
LA MIOSINA POSEE ACTIVIDAD ATP-asa DEPENDIENTE DEL
Ca+2 Y Mg+2.
LA REGULACIÓN DE ESTA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
DETERMINA LA CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO
MÚSCULO
ESTÍMULO NERVIOSO
DESPOLARIZACIÓN DE LA MEMBRANA CELULAR
SALIDA DE IONES Ca2+ DE LOS SARCOTÚBULOS
DEL RETÍCULO SARCOPLASMÁTICO HACIA LAS MIOFIBRILLAS
(hacia el interior de la célula)
LOS IONES Ca2+ SON LIGADOS POR LA TROPONINA EL COMPLEJO
TROPONINA- Ca2+ INTRODUCE UN CAMBIO ESTRUCTURAL Y
POSICIONAL DE LA TROPOMIOSINA este cambio activa el
contacto de las moléculas de actina con las cabezas de miosina
(mediante un movimiento de estas últimas).ACTINA
TROPONINA
TROPOMIOSINA
SE PRODUCE LA UNIÓN ACTINA-MIOSINA CON HIDRÓLISIS DE
ATP QUE APORTA LA ENERGÍA DE LA CONTRACCIÓN
UN CAMBIO DE CONFORMACIÓN DE LA CABEZA PRODUCE EL
DESPLAZAMIENTO DEL FILAMENTO DELGADO CON RELACIÓN
AL FILAMENTO GRUESO.
ATP + H2O ADP + PI (AG = -11.6 Kcal/mol)
6) CONVERSIÓN DEL MÚSCULO EN CARNE Y EN PESCADO COMESTIBLES
REACCIONES BIOQUÍMICAS EN EL PERÍODO DE TIEMPO DESDE
QUE EL ANIMAL MUERE HASTA QUE SE CONVIERTE EN CARNE
COMESTIBLE
RESPONSABLES DIRECTAS DE ATRIBUTOS DE CALIDAD:
- TERNEZA- CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE AGUA (WHC)- COLOR- AROMA
3 FASES:1) PRERIGOR2) RIGOR MORTIS3) POSTRIGOR
ATP: AL PRINCIPIO UN LIGERO AUMENTO QUE DISMINUYE BRUSCAMENTE
CREATINA-P (reserva de E del músculo)
GLICÓLISIS ANAEROBIA
(porque disminuye el aporte de O2 al desangrar al
animal)
(ANIMAL RECIÉN SACRIFICADO) ---> Carne blanda, extensible y con alta capacidad de retención de agua (CRA)
1) PRERIGOR
GLUCÓGENO GLUCOSA PIRUVATO
2-LACTATO
FERMANTACIÓN LÁCTICA
LA PRODUCCIÓN DE LACTATO COINCIDE CON UNA PH,CONSECUENCIA DE LA BAJADA DE ATP
- CALIDAD TEXTURAL DE LA CARNE
- CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE AGUA
- COLOR
- DESARROLLO DE MICROORGANISMOS
AL PRINCIPIO DEL PRERIGOR LA GLICÓLISIS ANAERÓBIA ES
MUY ACTIVA, DESPUÉS DISMINUYE, NO HAY SUFICIENTE
ENERGIA.
CICLO DE KREBS: + DE 30 ATP
GLICÓLISIS ANAERÓBIA: 2 ATP
2) RIGOR MORTIS
CAÍDA BRUSCA DEL ATP: DETERMINA EL COMIENZO DEL
RIGOR MORTIS (NIVELES MÍNIMOS DE [ATP] ).
FORMACIÓN DEL COMPLEJO ACTO-MIOSINA ESTABLE.
EXTENSIBILIDAD DEL MÚSCULO Y DUREZA DE LA CARNE.
EL pH FINAL ALCANZADO (5.1-5.5) INFLUYE EN LA CALIDAD
TEXTURAL DE LA CARNE, CRA, RESISTENCIA AL DESARROLLO
MICROBIANO Y COLOR
EN MAMÍFERO: Se produce 1 - 2 h después de la muerte y se
mantiene hasta 15 - 20 h
EN PESCADO: Se produce 1 - 7h y suele durar menos
TENDERIZACIÓN DE LA CARNE (PROTEOLISIS DE LAS
PROTEÍNAS DEL MÚSCULO)
N PROTEICO AUMENTA EN FORMA DE PÉPTIDOS Y aa
(HIDRÓLISIS PROTEICA)
3) POSTRIGOR
% MAYOR DE PROTEÓLISIS: PROTEÍNAS ANEXAS A LA LINEA Z, LINEA M, COLÁGENO, ACTINA, MIOSINA...
2 MECANISMOS:- CASF (FACTOR SARCOPLÁSMICO ACTIVADO POR Ca2+)
- ENZIMAS LISOSOMALES: CATEPSINAS
O2
PH
COMPUESTOS RICOS EN E
- SUSTITUYE LA RESPIRACIÓN AERÓBIA POR
GLICÓLISIS ANAERÓBIA (39 ATP A 2 ATP)
- HAY MUCHAS ACTIVIDADES QUE DEPENDEN DEL
ATP Y POR ESO TIENE UNA CAÍDA BRUSCA
PRINCIPALES CAMBIOS DESPUÉS DE LA MUERTE PARADA DE CIRCULACIÓN DE LA SANGRE:
EN EL RIGOR MORTIS, EN CARNES Y EN PESCADOS: EL ATP
QUE QUEDA SE DEGRADA.
SECUENCIA DE REACCIONES :
ATP ADP AMP IMP Inosina Hipoxantina AC. ÚRICOPi Pi Pi
1ª PARTE DEL RIGOR MORTIS:
[ ATP, ADP, AMP ]
[ IMP, inosina ]
DESPUÉS: TAMBIÉN [ IMP, inosina ]
CARACTERÍSTICAS
ORGANOLÉPTICASNUCLEÓTIDOS Y
DERIVADOS
EN PESCADO:
AUSENCIA: INDICE DE FRESCURA Y CALIDAD
CAMBIO POSTMORTEN: EXUDACIÓN O PÉRDIDA DE AGUA
PRERIGOR: CRA
CERCA DEL RIGOR MORTIS: CRA; pH: 5.3 - 5.5 = pI proteínas
EN EL pI PROTEÍNAS: CRA MÍNIMA,
FATRACCIÓN ENTRE PROTEÍNAS MÁXIMA.
SI NOS ALEJAMOS DEL PI PREVALECEN LAS CARGAS + O LAS -
CRA pHs extremos, p.e. 2.2 o 11
OTRA CONSECUENCIA DE LA PARADA DE LA CIRCULACIÓN:VARIACIÓN DE LA CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE AGUA (CRA)
7) CARNES PSE (pale, soft, exudative)
SE DEBEN A SITUACIONES DE ESTRÉS EN EL ANIMAL EN
EL MOMENTO DE LA MATANZA LIBERACIÓN
HORMONAS
CORTICOIDES ESTIMULA DEGRADACIÓN DE GLUCÓGENO
CON LO QUE SE PRODUCE MAYOR CONC. ACIDO LÁCTICO
ADRENALINA Y NORADRENALINA GLICÓLISIS
TIROSINA ACELERA EL METABOLISMO DE FORMA GLOBAL
Tª CORPORAL (>40ºC)
LIBERACIÓN DE Ca2+
“OPEN STRUCTURE” SON BLANDAS, TIENEN ESTRUCTURA
ABIERTA DEBIDO AL BRUSCO DESCENSO DEL pH Y A LA
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
SI OCURRE EN EL PRERIGOR RIGOR MORTIS, CARNES
BLANDAS POR INACTIVACIÓN DE LA ATP-asa.
VENTAJA: EL SALADO ES MUCHO MÁS RÁPIDO.
PREPARACIÓN DE PRODUCTOS CRUDO-CURADOS.
PH A 5.5 (ACUMULACIÓN AC. LÁCTICO DE LA GLICÓLISIS)
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS (20%).
SE ELIMINA MUCHA H2O DEL TEJIDO MUSCULAR Y
AUMENTA LA CONCENTRACIÓN EN LA SUPERFICIE.
CARNE ADQUIERE UN COLOR VERDE GRISÁCEO.
CONSECUENCIA:
SE DEBEN A SITUACIONES DE FATIGA, EL ANIMAL HACE UN
EJERCICIO FÍSICO ANTES DE LA MATANZA Y CONSUME SUS
RESERVAS DE GLUCÓGENO.
EL pH POSTMORTEN ES ELEVADO: 6 - 6.5
NO SE LIBERA NINGÚN TIPO DE HORMONAS.
NO SE PRODUCE DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS.
SON CARNES DURAS DE TEXTURA CERRADA Y MÁS
SUSCEPTIBLES AL ATAQUE DE MICROORGANISMOS.
8) CARNES DFD (DRY, FIRM,DARK)