Clase 8 Metabolismo, Termodinámica y Cinética enzimática

7/14/2019 Clase 8 Metabolismo, Termodinámica y Cinética enzimática

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Metabolismo Temas a Revisar:

Introducción al metabolismo

Rutas metabólicas

Metabolismo lipídico

FotosíntesisCiclo del Nitrógeno



Es el conjunto global de las reacciones químicas que ocurren en losseres vivos debido al uso y transferencia de materia y energía.

¿Qué es el metabolismo?

Puede dividirse en dos categorías:

Catabolismo. Donde se incluyentodas las reacciones comprendidasen la degradación de sustancias y lageneraciónde energía.

Anabolismo. Donde se incluyen todoslos procesos relacionados con lasíntesis de moléculas orgánicas

complejas (polímeros de las 4biomoléculas).



¿Qué es la energía en Biología?

Grosso modo existen dos tipos de energía:

La energía se puede definir en biología como la capacidad para

realizar un desplazamiento (principio internode la masa).

-Energía cinética abarca tanto a la energíatérmica como a la radiante y eléctrica,debido a que involucran el movimiento demoléculas. Ec = 1/2 m v2

- Energía potencial almacenada e implicala energía almacenada en enlaces químicosy en gradientes químicos. Ep = m g Δh



Concepto de Potencial y cinético

De manera semejante en los alimentos existe energía potencial (química)que puede ser liberada.Los alimentos tienen moléculas reducidas que pueden ser oxidadas y liberarparcialmente su energía en el catabolismo.

La máxima oxidación de los carbonos ocurre en la mitocondria.



Generación de Energía

Los alimentos están hechos de las 4biomoléculas fundamentales. Durantesu catabolismo puede formarse ATP uotro metabolito energético.



Integración parcial



Tipo de

organismos

Fuente de

carbono

Fuente de

energía

Donador de

electrones

Ejemplos

Fotoautótrofos Dióxido de carbono Luz H2O, H2S, azufre,compuestosinorgánicos

Plantas verdes,bacteriasfotosintéticas

Según la fuente de extracción de energía se reconocen diversosorganismos:

o o e er ro os ompues osorgánicos

uz ompues osorgánicos

ac eras p rpurano dependiente deazufre

Quimioautótrofos Dióxido de carbono Reacciones deoxido-reducción

Compuestosinorgánicos como:H2, H2S, NH4

+, Fe2+

Bacteriasdependientes deazufre y fierro

Qumioheterótrofos Compuestosorgánicos

Reacciones deoxido-reducción

Compuestosorgánicos

Animales



La termodinámica es la disciplina que estudia lasrelaciones entre la energía y la materia desde unpunto de vista macroscópico.

Sirve ara redecir los rocesos físicos uímicos ue ex erimentan

La Termodinámica

las moléculas por el intercambio de energía con otras moléculas oátomos.

Describe de manera mecánica estos procesos y utiliza modelos paraexplicar cómo se interrelacionan la materia y la energía a partir deleyes fundamentales.



1) La energía no se crea ni se destruye, sólo se transforma (se transfiere).Primera ley de la Termodinámica

ΔU = U final – U inicial = q – w (1)

Donde: U =energía; q =calor; w =trabajo

Ley de conservación de la energía

Frecuentemente las reacciones biol gicas liberan calor, la medida de esteintercambio de calor, liberado o absorbido con el ambiente, se llama entalpía(ΔH):

H = qp (2)

donde qp representa el calor a presión constante.

Una reacción favorecida entálpicamente libera calor y se denomina exotérmica,si no es favorecida entálpicamente requiere calor para ocurrir y se llamaendotérmica; si el balance neto de intercambio de calor con el medio es igual acero se diceque es isotérmica. (exo=fuera; endo=dentro; iso=igual)



La segunda ley de la termodinámica

La segunda ley de la termodinámica dice que el Universo tiende hacia elmáximo desorden.

Esta ley provee un criterio para determinar si un proceso es espontáneo.



Entalpía (calor) y Entropía (desorden)

Los cambios en la Entalpía y la Entropía determinan la espontaneidadde una reacción.



J .W. Gibbs postuló que de acuerdo a los procesos queinvolucran un cambio de energía y donde la energía libretiende al mínimo:

G=G= HH -- TT SS

La energía Libre de Willard Gibbs

Entonces puedenserde tres tipos:

- Exergónica ( G < 0): El sistema libera energía, entonces los productostienenmenos energía libre que los reactivos

- Endergónica ( G > 0): El sistema requiere energía, por lo que los productos

cuentanconmás energía que los reactivos

-Isoergónica ( G = 0): Prevalecen condiciones de equilibrio.

-La Energía librede Gibbs representa la máxima cantidadde energíadisponible pararealizaruntrabajo.



Reacciones endergónicas vs exergónicas



CINÉTICA ENZIMÁTICA



Las enzimas son catalizadores biológicos, sus principales característicassonsu podercatalítico y su especificidad.Su actividadestá regulada por varios factores.Casi todas las enzimas son proteínas, con la excepción de algunosRNA´s.

Las enzimas



Características de las enzimas:

Presentan velocidades de reacción

elevadas. Típicamente incrementan de 102 a106 la velocidadde reacción.

Actúan en condiciones de reacción

“suaves”. Temperaturas medias, valorescercanos a la presión atmosférica y unidadesde pH casi neutros o cercanos a laneutralidad.

Exhiben un grado de especificidad muy

alto (alta eficiencia). Las enzimas sonaltamente selectivas en la catálisis desustratos y en la generacióndeproductos.

Tienen capacidad de regulación. Esto seconsigue a través de procesos que incluyenel control alostérico reversible, la modificacióncovalente y la variación de las cantidades deenzima que se sintetizany degradan.



Las enzimas disminuyen la G de activación de los sustratos



Algunas enzimas requieren cofactores

Las vitaminas son precursores de cofactores de enzimas (coenzimas).







Características del centro activo de las enzimas:

1.- El centro activo supone una porciónrelativamente pequeña del volumen total de laenzima, donde se encuentra el cofactor ocoenzima.

2.- El centro activo es una entidad tridimensionalformada por grupos que proceden de distintaspartes deuna secuencia linealdeaminoácidos.

3.- Los sustratos se unen a las enzimas pornumerosas fuerzas débiles.

4.- Los centros activos son hendiduras donde lasmoléculas de sustrato quedan ligadas y el aguaqueda normalmente excluida, además la hendiduracrea un microambiente en el cual los residuos deaminoácidos, los cofactores o las coenzimas llevana cabo su función catalítica.

5.- La especificidad del enlace depende de ladisposición exactamente definida de los átomos delcentroactivo.



Catálisis enzimática

De manera cuantitativa la actividadenzimática se puede estudiar por 2parámetros:

Km: mide la afinidad de la enzima por

el sustrato re resenta unaconcentración de sustrato con laque se alcanza la mitad de laVelocidadmáxima.

Vmax: Representa la máxima velocidadde aparición del producto de la

reacción.S P

(Sustrato) (Producto)





Modelos de actuación de enzimas



• Disponibilidad de la enzima- De acuerdo a la velocidad de síntesisy degradación de enzimas en la célula.

• Actividad de la enzima- Debido a alteraciones en la estructura oconformación de la enzima, la temperatura y pH del medio.

Regulación de la actividad catalítica

oncen rac n e sus ra os pro uc os.

• Presencia de inhibidores o activadores específicos.

• Los ligandos alostéricos se unen a las enzimas en sitios distintosal sustrato y funcionan como intermediarios metabólicos que actúansobre las enzimas modificando su actividad y regulan el flujo

metabólico de las vías.



Regulación alostérica (alos, diferente a)



Complejo enzima-sustrato

Inhibidores competitivos vs no competitivos

sitio activo y evita la unión delsustrato

Un inhibidor no competitivo no evitala unión del sustrato.



Mapa conceptual:

Metabolismo Todas las reacciones químicas

que ocurren dentro de lascélulas.

Clasificación TermodinámicaCinética

Anabolia

(Biosíntesis)

Catabolia

(Extracciónde energía yMateriales)

Energía librede Gibbs

(disponiblepara trabajo)

Entropía

(desorden)

Entropía

Flujos de alorCatalizadores

biológicosregulables einducibles

Centro activode catálisis

Cofactores

Parámetroscinéticos:

Km (afinidad porsutrato)

Vmax(velocidadmáxima

Reguladoresalostéricos:

Activadores einhibidores

Competitivosy no

competitivosEspontaneidad de reacciones yreacciones acopladas

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