GRUPO DE TRABAJO

DIEGO DOMINGUEZ

TATIANA GONZALEZ

WILDER POVEDA

ALEXANDRA FONSECA

LINA PEÑA

CINÉTICA ENZIMÁTICA

• estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por

enzimas. 

La reacción química catalizada por

una enzima utiliza la misma cantidad

de sustrato y genera la misma

cantidad de producto que una

reacción no catalizada.

La velocidad de la reacción va aumentando a medida que aumenta la concentración de sustrato hasta que la enzima se satura.

Factores físico-químicos que

pueden modificar la actividad enzimática

Temperatura

PH

Concentración salina

• Leonor Michaelis  y Maud Menten  desarrollaron esta

teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento

cinético de los enzimas.

MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN

constante de Michaelis-Menten

ecuación de Michaelis-Menten

KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.

KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.

El valor de KM da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A menor KM, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor KM, menor afinidad.

Inhibición Enzimática

Inhibidor: Efector que se une al enzima y hace disminuir su actividad,mediante interacciones con el centro activo u otros centros específicos.

Inhibidores reversibles: establece un equilibrio

con la enzima libre,con el complejo enzima-substrato, o con ambos.

Inhibidores irreversibles: modifican químicamente a la enzima medianteuniones covalentes.