clase enzimas 2

8/8/2019 clase enzimas 2

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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1

LAS ENZIMAS

Las enzimas actan como un catalizadores biolgicos

Todas las reacciones celulares estn catalizadas por enzimas.

Si no fuera as, las reacciones se produciran muy lentamente debido a la estabilidad de lasbiomolculas.

Se las denomina de la siguientemanera

Son protenas de estructura terciaria o cuaternaria

Se indica el nombre del sustrato sobre el que acta.Se aade el cambio que le produce.Terminacin asa.

As, por ejemplo, la enzima que polimeriza el ADN a partir de sus monmeros esla

ADN polimerasa.


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Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una

manera nica para fijar cual de los dos sentidos se utiliza

para nombrar al enzima.

Ej: la glucosa fosfato isomerasa tambin podra llamarse

fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la accin tpica del enzima es la hidrlisis del

sustrato, el segundo componente del nombre se omite


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NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA

1-El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico, encabezado

por las letras EC (enzyme commission),

2-seguidas de cuatro nmeros separados por puntos. El primer nmero indica a cual de las

seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada

grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que

intervienen en la reaccin. ( Enzyme Comission) donde puedes acceder a todas las clases

y subclases de enzimas).

As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2

indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor

es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el

grupo fosfato.
http://prowl.rockefeller.edu/enzymes/enzymes.htmhttp://prowl.rockefeller.edu/enzymes/enzymes.htm


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Enzyme EC numbers

EC (Enzyme Commission) numbers assigned by

IUPAC-IUBMB

[ 1st Level | 2nd Level | 3rd Level | 4th Level | Text Search ]

1. Oxidoreductases; 2. Transferases; 3. Hydrolases; 4.

Lyases; 5. Isomerases; 6. Ligases;
http://www.chem.qmw.ac.uk/iupac/jcbn/http://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Ahttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Bhttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Chttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Dhttp://www.genome.jp/dbget-bin/hfind_www?-f+T+w+-s+ECtablehttp://www.genome.jp/dbget-bin/hfind_www?-f+T+w+-s+ECtablehttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Dhttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Chttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Bhttp://www.genome.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable+-f+T+w+Ahttp://www.chem.qmw.ac.uk/iupac/jcbn/


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Clasificacin de las enzimas (I)

D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO

CIDOASPRTICO

CIDOCETOGLUTRICO

CIDO OXALACTICOCIDO

GLUTMICO

CIDO PIRVICO ACETALDEHDO

Glucosa-6-fosfatasa

Privato-

descarboxilasa

Aspartato-

aminotransferasa

HIDROLASAS

Catalizan reaccionesde hidrlisis con

intervencin del agua

LIASAS

Catalizan la adicin degrupos funcionales diversos

TRANSFERASASO QUINASAS

Catalizan la transferenciade grupos funcionales o

radicales entre molculas


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Clasificacin de las enzimas (II)

DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO GLICERALDEHDO-3-FOSFATO

ACETIL COENZIMA A MALONIL COENZIMA A

CIDO OXALACTICO CIDO MLICO

Triosafosfato-

isomerasa

Malato-

deshidrogenasa

AcetilCoA

carboxilasa

ISOMERASAS

Catalizan reacciones detransformacin de

molculas en sus ismeros.

OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reaccionesde oxidorreduccin.

SINTETASAS O LIGASAS Catalizan la sntesis de molculas con hidrlisis de ATP.


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ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Los holoenzimas se clasifican atendiendo a su naturaleza qumica y a su grado de uninal apoenzima

Muchas enzimas son heteroprotenas APOENZIMA Fraccin protica

HOLOENZIMA Fraccin prosttica

ACTIVADORES INORGNICOS Iones metlicos unidos permanentemente alapoenzima

COFACTORES Holoenzimas orgnicas unidas fuertemente al apoenzima

COENZIMAS Holoenzimas orgnicas que se unen al apoenzima slo durante la

reaccin

Sufren una reaccin reversible

ATP ADP + PPosteriormente se regeneran


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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1El ADP/ATP es una coenzima que interviene en las transferencias de energade los procesos exergnicos a los endergnicos.

E

E


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e-

e-


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Mecanismo de accin enzimtica

Energa

Progreso de la reaccin

Variacinde laenerga

Energa de activacincon la enzima

Energa de activacinsin la enzima

Energa delos productos

Energa de

los reactivos

Las enzimas actan como un catalizador:

Disminuyen la energa de activacin.

No cambian el signo ni la cuanta de lavariacin de energa libre.

No modifican el equilibrio de la reaccin.

Aceleran la llegada del equilibrio.

Al finalizar la reaccin quedan libres ypueden reutilizarse.


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Mecanismo de accin enzimtica(II)

Enzima (E)Sustratos (S)

Complejoenzima-sustrato

(ES)

Enzima (E)(no se modifica)

Productos (P)

E + SESE + P

Centro activo del enzima

Aminocidosestructurales

Aminocidos catalticos


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Mecanismo de accin enzimtica(III)

Enzima

Sustrato

Enzima

Sustrato

MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ENCAJE INDUCIDO

Complejoenzima- sustrato

El centro activo tiene la misma forma antes ydespus de la unin con el sustrato

El centro activo modifica ligeramente suforma durante la unin con el sustrato

En ambos casos, la unin de unaenzima con su sustrato es

altamente especfica


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Cintica de la reaccinenzimtica

Vmx

12 Vmx

La velocidad de una reaccin enzimtica aumenta de forma lineal a medida queaumenta la concentracin de sustrato en el medio.

Afinidady saturacin soninversamente proporcionales.

Una enzima con alta afinidad tiene unaKm baja y se satura muy pronto.

Una enzima con poca afinidad tieneuna Km alta y tarda ms en saturarse

La concentracin de sustrato a la quela velocidad de reaccin es la mitad de

la velocidad mxima es la constantede Michaelis (Km).

El valor de Km tambin indica laafinidad de la enzima por el sustrato.

Km

Cuando se alcanza una determinada velocidad de reaccin (Vmax ), sta ya no aumentaaunque sigua incrementndose la concentracin de sustrato. Se dice, entonces que laenzima est saturada.


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Enzimas Biologa. 2 BachilleratoTema 1APLICACIN MEDICA

Algunos tipos de leucemia pueden suprimirse por administracin de asparaginasa

La asparagina es vital para el crecimiento de leucocitos malignos. La asparaginasa

produce la hidrlisis de asparagina en aspartato, que no satisface las

necesidades de las clulas malignas.

No todas las asparaginasas son eficaces. Las asparaginasas de diferentes fuentes:

animales, vegetales, bacterias; tienen distinto Km. Como la concentracin de

asparagina en la sangre es muy baja, la asparaginasa solo ser efectiva si su

Km es lo suficientemente bajo como para hidrolizar la asparagina

rpidamente, dada su pequea concentracin en sangre.


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L-Asparaginasa
http://es.wikipedia.org/wiki/Archivo:L-Asparaginase.png


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Reaccin de la L-Asparaginasa para formar Aspartato por intermedio de una beta-acilenzima
http://es.wikipedia.org/wiki/Archivo:ReacAsparaginasa.png


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Regulacin de la actividad enzimticaInhibidores

Sustrato

Inhibidor

Enzima

Inhibidor unidoa la enzima

Los sustratos no

pueden unirse alcentro activo

Sustancias que detienen la actividad de la enzima, impidiendo, por tanto la formacin de productos

INHIBICINREVERSIBLE

REVERSIBLE COMPETITIVA

Cuando el inhibidordesaparece, el enzima

recupera su funcin normal

El inhibidor ocupa el centro activo del enzima, por lo que el sustrato no puede unirse

COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDORE-I


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TIPOS DE INHIBICIN REVERSIBLE

REVERSIBLE NO COMPETITIVA

El inhibidor ocupa un segundo centro activo del enzima. El sustrato puede unirse o no, pero no selleva a cabo la reaccin

El inhibidor se encuentra en sucentro activo, el sustrato nopuede unirse

Segundocentro activo

COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR

E-I

El inhibidor se encuentra en su

centro activo El sustrato puedeunirse pero no se produce lareaccin

COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO-INHIBIDOR

E-S-I

Inhibidor

Enzima

Sustrato


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INHIBICIN IRREVERSIBLEEl inhibidor se une al centro activo del enzima de manera permanente

Enzima Inhibidor

Muchos venenos actan como inhibidores irreversibles

KCN (cianuro potsico)Citocromo oxidasa Se detiene la respiracin celular

Muerte por asfixia inmediata(Enzima respiratoria) (Veneno)


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Inhibicin alostrica

Ligando Centroregulador

Sustrato

Sustrato Centros activosmodificados

Ligando unido alcentro regulador

Enzimaactiva

Los sustratosno puedenunirse al

centro activo

Enzimainactiva

En este caso, el ligando es un sustrato o es el producto?

ES EL PRODUCTO, HA INACTIVADO AL ENZIMA

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