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Dra. Carmen Aída Martínez.
RELACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS CON OTRAS VÍAS METABÓLICAS
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 2ª. Edición
Se catabolizan 1-2% del total de proteinas (musculares).
75-80% de los aminoácidos liberados se reutilizan en la síntesis de nuevas proteinas.
20-25% del nitrógeno restante se elimina como urea.
El esqueleto de
carbono de los
aminoácidos sus
productos finales son
intermediarios del Ciclo
de Krebs.
El nitrógeno de los
aminoácidos. El
producto final de este
procedimiento es la
formación de UREA.
AMINOACIDOCETOACIDO
Urea
Acido úrico
NH3
Ion moníacoIon amoníacoCreatinina
AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
AMINOÁCIDOS
NO ESENCIALES
Arginina * Alanina
Histidina Asparagina
Isoleucina Aspartato
Leucina Cisteína
Lisina Glutamato
Metionina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptófano Serina
Valina Tirosina
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES PARA EL HOMBRE.
*Los mamíferos degradan casi toda la arginina para formar UREA.
Origen de los aminoácidos NO ESENCIALES:
ALANINADel piruvato, por
transaminación.
Asparagina, aspartato,
arginina, ácido glutámico y
glutamina, prolina.
De intermediarios del Ciclo
de Krebs.
SerinaDel 3-fosfo-glicerato de la
glucólisis
Glicina De la Serina
CisteínaDe la serina, requiere
azufre de la metionina
TirosinaDerivada de la Fenilalanina
por hidroxilación.
Transaminación
Desaminación Oxidativa
Eliminación de una molécula de agua por deshidratasa
Ciclo de la Urea.
Transferencia del grupo amino desde el aminoácido hasta un cetoácido aceptor
Aminotransferasa
o transaminasa
En una primera etapa se
forma una base de Schiff
entre el fosfato de piridoxal
y el aminoácido
En una segunda etapa se
produce la desprotonación
del carbono , al estar
debilitado este enlace, la
pérdida puede darse ya que
puede estabilizarse el
carbanión por resonancia
La estructura para
estabilizarse necesita
compensar la carga
negativa en exceso
mediante la adición de un
protón, esta protonación
sigue a la deslocalización
electrónica
En la etapa final se produce
la hidrólisis para liberar los
productos finales, el alfa
cetoácido y la piroxamina
fosfato
Muchos tejidos elaboran Glutamina para eliminar el nitrógeno de los
aminoácidos. En el hígado se desarrolla la principal función de desintoxicación
del cuerpo de el nitrógeno de los aminoácidos, elemento perjudicial para la
función cerebral, mediante la formación de UREA
Glutamato Deshidrogenasa
Desaminación oxidativa
Desaminación no oxidativa
Se da en hígado.
Es mitocondrial y citosólico.
Los 2 átomos de nitrógeno son dados por amonio y aspartato.
Utiliza 4 enlaces de alta energía de 3 moléculas de ATP.
La urea se sintetiza en hígado, va al torrente sanguíneo y se excreta en riñon.
T
T
Concentración de N-acetilglutamato. Activador alostérico de la CPS I
Aumento de arginina Activador alostérico de la N-acetilglutamato sintasa
Dieta rica en proteínas En la acidosis disminuye síntesis y excreción
( aumenta excreción de NH4). Aumento de degradación de aminoácidos
durante el ayuno.
Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 2ª. Edición
Equilibrio en el Metabolismo de AMONIO
Diferencia entre el ingreso y la pérdida total del nitrógeno por la heces, orina y transpiración.
Balance nitrogenado + (crecimiento y embarazadas).
Balance nitrogenado – (Qx, Ca,DPC).
El esqueleto de
carbono de los
aminoácidos sus
productos finales son
intermediarios del Ciclo
de Krebs.
El nitrógeno de los
aminoácidos. El
producto final de este
procedimiento es la
formación de UREA.
AMINOACIDOCETOACIDO
Glucogénicos Cetogénicos Ambos
Ala His Leu Fen
Arg Met Lis Ile
Asp Pro Lis
Cis Ser Tir
Gli Tre Tri
Glu Val
Hip Aspg
