Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir semua enzim

adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi disebut substrat,

sedangkan hasilnya disebut produk.[1] Cara kerja enzim dalam mengkatalisis reaksi kimia

substansi lain tidak merubah atau merusak reaksi ini.[2]

Peran enzim dalam metabolisme

Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup untuk

menjaga kelangsungan hidup.[3] Reaksi-reaksi ini meliputi sintesis molekul besar menjadi

molekul yang lebih kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul yang lebih

kecil (katabolisme). Beberapa reaksi kimia tersebut antara lain respirasi, glikolisis, fotosintesis

pada tumbuhan, dan protein sintesis. Dengan mengikuti ketentuan bahwa suatu reaksi kimia akan

berjalan lebih cepat dengan adanya asupan energi dari luar (umumnya pemanasan), maka

seyogyanya reaksi kimia yang terjadi pada di dalam tubuh manusia harus diikuti dengan

pemberian panas dari luar. Sebagai contoh adalah pembentukan urea yang semestinya

membutuhkan suhu ratusan derajat Celcius dengan katalisator logam, hal tersebut tidak mungkin

terjadi di dalam suhu tubuh fisiologis manusia, sekitar 37° C. Adanya enzim yang merupakan

katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu fisiologis tubuh

manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi lebih rendah dari

yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Kerja enzim dengan cara

menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubah ΔG reaksi (selisih antara energi bebas

produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerja enzim tidak berlawanan dengan Hukum

Hess 1 mengenai kekekalan energi.[4] Selain itu, enzim menimbulkan pengaruh yang besar pada

kecepatan reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung

selama beberapa minggu atau bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya

dalam beberapa detik di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.[5]

Pemanfaatan enzim sebagai alat diagnosis

Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga kelompok:

1. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibat penyakit

tertentu.

Penggunaan enzim sebagai petanda dari kerusakan suatu jaringan mengikuti prinsip bahwasanya

secara teoritis enzim intrasel seharusnya tidak terlacak di cairan ekstrasel dalam jumlah yang

signifikan. Pada kenyataannya selalu ada bagian kecil enzim yang berada di cairan ekstrasel.

Keberadaan ini diakibatkan adanya sel yang mati dan pecah sehingga mengeluarkan isinya

(enzim) ke lingkungan ekstrasel, namun jumlahnya sangat sedikir dan tetap. Apabila enzim

intrasel terlacak di dalam cairan ekstrasel dalam jumlah lebih besar dari yang seharusnya, atau

mengalami peningkatan yang bermakna/signifikan, maka dapat diperkirakan terjadi kematian

(yang diikuti oleh kebocoran akibat pecahnya membran) sel secara besar-besaran. Kematian sel

ini dapat diakibatkan oleh beberapa hal, seperti keracunan bahan kimia (yang merusak tatanan

lipid bilayer), kerusakan akibat senyawa radikal bebas, infeksi (virus), berkurangnya aliran darah

sehingga lisosom mengalami lisis dan mengeluarkan enzim-enzimnya, atau terjadi perubahan

komponen membrane sehingga sel imun tidak mampu lagi mengenali sel-sel tubuh dan sel-sel

asing, dan akhirnya menyerang sel tubuh (penyakit autoimun) dan mengakibatkan kebocoran

membrane.

Contoh penggunaan enzim sebagai petanda adanya suatu kerusakan jaringan adalah sebagai

berikut:

Peningkatan aktivitas enzim renin menunjukkan adanya gangguan perfusi darah ke

glomerulus ginjal, sehingga renin akan menghasilkan angiotensin II dari suatu protein serum

yang berfungsi untuk menaikkan tekanan darah

Peningkatan jumlah Alanin aminotransferase (ALT serum) hingga mencapai seratus kali

lipat (normal 1-23 sampai 55U/L) menunjukkan adanya infeksi virus hepatitis, peningkatan

sampai dua puluh kali dapat terjadi pada penyakit mononucleosis infeksiosa, sedangkan

peningkatan pada kadar yang lebih rendah terjadi pada keadaan alkoholisme.

Peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari tripsin) hingga empat ratus kali

menunjukkan adanya pankreasitis akut, dan lain-lain.

2. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis.

Sebagai reagensia diagnosis, enzim dimanfaatkan menjadi bahan untuk mencari petanda

(marker) suatu senyawa. Dengan memanfaatkan enzim, keberadaan suatu senyawa petanda yang

dicari dapat diketahui dan diukur berapa jumlahnya. Kelebihan penggunaan enzim sebagai suatu

reagensia adalah pengukuran yang dihasilkan sangat khas dan lebih spesifik dibandingkan

dengan pengukuran secara kimia, mampu digunakan untuk mengukur kadar senyawa yang

jumlahnya sangat sedikit, serta praktis karena kemudahan dan ketepatannya dalam mengukur.

Contoh penggunaan enzim sebagai reagen adalah sebagai berikut:

Uricase yang berasal dari jamur Candida utilis dan bakteri Arthobacter

globiformis dapat digunakan untuk mengukur asam urat.

Pengukuran kolesterol dapat dilakukan dengan bantuan enzim kolesterol-oksidase yang

dihasilkan bakteri Pseudomonas fluorescens.

Pengukuran alcohol, terutama etanol pada penderita alkoholisme dan keracunan alcohol

dapat dilakukan dengan menggunakan enzim alcohol dehidrogenase yang dihasilkan

oleh Saccharomyces cerevisciae, dan lain-lain.

3. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia.

Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan memperlihatkan reagensia lain

dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak. Senyawa yang dilacak dan diukur sama sekali

bukan substrat yang khas bagi enzim yang digunakan. Selain itu, tidak semua senyawa memiliki

enzimnya, terutama senyawa-senyawa sintetis. Oleh karena itu, pengenalan terhadap substrat

dilakukan oleh antibodi. Adapun dalam hal ini enzim berfungsi dalam memperlihatkan

keberadaan reaksi antara antibodi dan antigen. Contoh penggunaannya adalah sebagai berikut:

Pada teknik imunoenzimatik ELISA (Enzim Linked Immuno Sorbent Assay), antibodi

mengikat senyawa yang akan diukur, lalu antibodi kedua yang sudah ditandai dengan enzim

akan mengikat senyawa yang sama. Kompleks antibodi-senyawa-antibodi ini lalu

direaksikan dengan substrat enzim, hasilnya adalah zat berwarna yang tidak dapat diperoleh

dengan cara imunosupresi biasa. Zat berwarna ini dapat digunakan untuk menghitung jumlah

senyawa yang direaksikan. Enzim yang lazim digunakan dalam teknik ini adalah

peroksidase, fosfatase alkali, glukosa oksidase, amilase, galaktosidase, dan asetil kolin

transferase.

Pada teknik EMIT (Enzim Multiplied Immunochemistry Test), molekul kecil seperti

obat atau hormon ditandai oleh enzim tepat di situs katalitiknya, menyebabkan antibodi tidak

dapat berikatan dengan molekul (obat atau hormon) tersebut. Enzim yang lazim digunakan

dalam teknik ini adalah lisozim, malat dehidrogenase, dan gluksa-6-fosfat dehidrogenase.

Pemanfaatan enzim di bidang pengobatan

Pemanfaatan enzim dalam pengobatan meliputi penggunaan enzim sebagai obat, pemberian

senyawa kimia untuk memanipulasi kinerja suatu enzim dengan demikian suatu efek tertentu

dapat dicapai (enzim sebagai sasaran pengobatan), serta manipulasi terhadap ikatan protein-ligan

sebagai sasaran pengobatan.

1. Penggunaan enzim sebagai obat biasanya mengacu kepada pemberian enzim untuk mengatasi

defisiensi enzim yang seyogyanya terdapat di dalam tubuh manusia untuk mengkatalis rekasi-

reaksi tertentu. Berdasarkan lamanya pemberian enzim sebagai pengobatan, maka keadaan

defisiensi enzim dapat diklasifikasikan menjadi dua yaitu keadaan defisiensi enzim yang bersifat

sementara dan bersifat menetap. [6] Contoh keadaan defisiensi enzim yang bersifat sementara

adalah defisiensi enzim-enzim pencernaan. Seperti yang diketahui, enzim-enzim pencernaan

sangat beragam, beberapa di antaranya adalah protease dan peptidase yang mengubah protein

menjadi asam amino, lipase yang mengubah lemak menjadi asam lemak, karbohidrase yang

mengubah karbohidrat seperti amilum menjadi glukosa serta nuklease yang mengubah asam

nukleat menjadi nukleotida.[7] Adapun defisiensi enzim yang bersifat menetap menyebabkan

banyak kelainan, yang biasanya juga disebut sebagai kelainan genetic mengingat enzim

merupakan protein yang ditentukan oleh gen. Contoh kelainan akibat defisiensi enzim antara lain

adalah hemofilia. Hemofilia adalah suatu keadaan di mana penderita mengalami kesulitan

penggumpalan darah (cenderung untuk pendarahan) akibat defisiensi enzim-enzim terkait

penggumpalan darah. Saat ini telah diketahui ada tiga belas faktor, sebagian besar adalah

protease dalam bentuk proenzim, yang diperlukan dalam proses penggumpalan darah. Pada

penderita hemofilia, terdapat gangguan/defisiensi pada faktor VIII (Anti-Hemophilic Factor),

faktor IX, dan faktor XI. Kelainan ini dapat diatasi dengan transfer gen yang mengkode faktor

IX.[8] Diharapkan gen tersebut dapat mengkode enzim-enzim protease yang diperlukan dalam

proses penggumpalan darah.

2. Enzim sebagai sasaran pengobatan merupakan terapi di mana senyawa tertentu digunakan

untuk memodifikasi kerja enzim, sehingga dengan demikian efek yang merugikan dapat

dihambat dan efek yang menguntungkan dapat dibuat. Berdasarkan sasaran pengobatan, dapat

dibagi menjadi terapi di mana enzim sel individu menjadi sasaran dan terapi di mana enzim

bakteri patogen yang menjadi sasaran.

a) Pada terapi di mana enzim sel individu sebagai sasaran kinerja terapi, digunakan senyawa-

senyawa untuk mempengaruhi kerja suatu enzim sebagai penghambat bersaing. Contoh penyakit

yang dapat diobati dengan terapi ini adalah:

Diabetes Melitus. Pada penyakit Diabetes Melitus, senyawa yang diinduksikan adalah

akarbosa (acarbose), di mana akarbosa akan bersaing dengan amilum makanan untuk

mendapatkan situs katalitik enzim amilase (pankreatik α-amilase) yang seyogyanya akan

mengubah amilum menjadi glukosa sederhana. Akibatnya reaksi tersebut akan terganggu,

sehingga kenaikan gula darah setelah makan dapat dikendalikan.[9]

Penumpukan cairan. Enzim anhidrase karbonat merupakan enzim yang mengatur

pertukaran H dan Na di tubulus ginjal, di mana H akan terbuang keluar bersama urine,

sedangkan Na akan diserap kembali ke dalam darah. Adalah senyawa turunan sulfonamida,

yaitu azetolamida yang berfungsi menghambat kerja enzim tersebut secara kompetitif

sehingga pertukaran kation di tubulus ginjal tidak akan terjadi. Ion Na akan dibuang keluar

bersama dengan urine. Sifat ion Na yang higroskopis menyebabkan air akan ikut keluar

bersamaan dengan ion Na; hal ini membawa keuntungan apabila terjadi penumpukan cairan

bebas di ruang antar sel (udem). Dengan kata lain senyawa azetolamida turut berperan dalam

menjaga kesetimbangan cairan tubuh.[10]

Pengendalian tekanan darah diatur oleh enzim renin-EKA dan angiosintase. Enzim renin-

EKA berperan dalam menaikkan tekanan darah dengan menghasilkan produk angiotensin II,

sedangkan angiosintase bekerja terbalik dengan mengurangi aktivitas angiotensin II. Untuk

menghambat kenaikan tekanan darah, maka manipulasi terhadap kerja enzim khususnya

EKA dapat dilakukan dengan pemberian obat penghambat EKA (ACE Inhibitor).

Mediator radang prostaglandin yang dibentuk dari asam arakidonat melibatkan dua

enzim, yaitu siklooksigenase I dan II (cox 1 dan cox II). Ada obat atau senyawa tertentu

yang mempengaruhi kinerja cox 1 dan cox II sehingga dapat digunakan untuk mengurangi

peradangan dan rasa sakit.

Dengan menggunakan prinsip pengaruh senyawa terhadap enzim, maka enzim yang

berfungsi untuk memecah AMP siklik (cAMP) yaitu fosfodiesterase (PD) dapat dihambat

oleh berbagai senyawa, antara lain kafein (trimetilxantin), teofilin, pentoksifilin, dan

sildenafil. Teofilin digunakan untuk mengobati sesak nafas karena asma, pentoksifilin

digunakan untuk menambah kelenturan membran sel darah merah sehingga dapat memasuki

relung kapiler, sedangkan sildenafil menyebabkan relaksasi kapiler di daerah penis sehingga

aliran darah yang masuk akan bertambah dan tertahan untuk beberapa saat.

Penyakit kanker merupakan penyakit sel ganas yang harus dicegah penyebarannya. Salah

satu cara untuk mencegah penyebarannya adalah dengan menghambat mitosis sel ganas.

Seperti yang diketahui, proses mitosis memerlukan pembentukan DNA baru (purin dan

pirimidin). Pada pembentukan basa purin, terdapat dua langkah reaksi yang melibatkan

formilasi (penambahan gugus formil) dari asam folat yang telah direduksi. Reduksi asam

folat ini dapat dihambat oleh senyawa ametopterin sehingga sintesis DNA menjadi tidak

berlangsung. Selain itu penggunaan azaserin dapat menghambat biosintesis purin yang

membutuhkan asam glutamate. 6-aminomerkaptopurin juga dapat menghambat

adenilosuksinase sehingga menghambat pembentukan AMP (salah satu bahan DNA).

Pada penderita penyakit kejiwaan, pemberian obat anti-depresi (senyawa) inhibitor

monoamina oksidase (MAO inhibitor) dapat menghambat enzim monoamina oksidase yang

mengkatalisis oksidasi senyawa amina primer yang berasal dari hasil dekarboksilasi asam

amino. Enzim monoamina oksidase sendiri merupakan enzim yang mengalami peningkatan

jumlah ada sel susunan saraf penderita penyakit kejiwaan.

b) Pada terapi di mana enzim mikroorganisme yang menjadi sasaran kerja, digunakan prinsip

bahwa enzim yang dibidik tidak boleh mengkatalisis reaksi yang sama atau menjadi bagian dari

proses yang sama dengan yang terdapat pada sel pejamu. Hal ini bertujuan untuk melindungi sel

pejamu, sekaligus meningkatkan spesifitas terapi ini. Karena yang dibidik adalah enzim

mikroorganisme, maka penyakit yang dihadapi kebanyakan adalah penyakit-penyakit infeksi.

Contoh terapi dengan menjadikan enzim mikroorganisme sebagai sasaran kerja antara lain:

Pada penyakit tumor, sel tumor dapat dikendalikan perkembangannya dengan

menghambat mitosisnya. Mitosis sel tumor membutuhkan DNA baru (purin dan pirimidin

baru). Proses ini membutuhkan asam folat sebagai donor metil yang dapat dibuat oleh

mikroorganisme sendiri dengan memanfaatkan bahan baku asam p-aminobenzoat (PABA),

pteridin, dan asam glutamat. Suatu analog dari PABA, yaitu sulfonamida dan turunannya

dapat dimanfaatkan untuk menghambat pemakaian PABA untuk membentuk asam folat.

Penggunaan antibiotika, yaitu senyawa yang dikeluarkan oleh suatu mikroorganisme di

alam bebas dalam rangka mempertahankan substrat dari kolonisasi oleh mikroorganisme lain

dalam memperebutkan sumber daya, juga berperan dalam terapi. Contohnya adalah

penisilin, suatu antibiotik yang menghambat enzim transpeptidase yang mengkatalisis

dipeptida D-alanil D-alanin sehingga peptidoglikan di dinding sel bakteri tidak terbentuk

dengan sempurna. Bakteri akan rentan terhadap perbedaan tekanan osmotik sehingga

gampang pecah.

Perbedaan mekanisme sintesis protein antara mikroorganisme dan sel pejamu juga dapat

dimanfaatkan sebagai salah satu prinsip terapi. Penggunaan antibiotika tertentu dapat

menghambat sintesis protein pada mikroorganisme. Contohnya antara lain:

Ø Tetrasiklin yang menghambat pengikatan asam amino-tRNA pada situs inisiator subunit 30S

dari ribosom sehingga asam amino tidak dibawa oleh tRNA.

Ø Streptomisin yang berikatan langsung dengan subunit 50S dari ribosom sehingga laju sintesis

protein berkurang dan terbentuk protein yang tidak semestinya akibat kesalahan baca kodon

mRNA.

Ø Kloramfenikol yang menyaingi mRNA untuk duduk di ribosom

Ø Neomisin B yang mengubah pengikatan asam amino-tRNA ke kompleks mRNA ribosom.

3. Interaksi protein-ligan sebagai sasaran pengobatan. Pengobatan dengan sasaran interaksi

protein-ligan mengacu kepada prinsip interaksi sistem mediator-reseptor, di mana apabila

mediator disaingi oleh molekul analognya sehingga tidak dapat berikatan dengan reseptor,

sehingga efek dari mediator tersebut tidak terjadi. Contoh pengobatan dengan menjadikan

interaksi protein-ligan sebagai sasarannya antara lain:

a) Pengendalian tekanan darah yang diatur oleh hormon adrenalin. Reseptor yang terdapat pada

hormon adrenalin, yaitu α-reseptor dan β-reseptor dapat dihambat oleh senyawa-senyawa yang

berbeda. Penghambatan pada β-reseptor dapat menimbulkan efek pelemasan otot polos dan

penurunan detak jantung. Obat-obatan yang bekerja dengan cara tersebut dikenal sebagai β-

blocker.

b) Penggunaan antihistamin untuk tujuan tertentu. Histamin merupakan turunan asam amino

histidin yang berperan sangat luas, mulai dari neuromediator, mediator radang pada kapiler,

meningkatkan pembentukan dan pengeluaran asam lambung HCl, kontraksi otot polos di

bronkus, dan lain-lain. Tidak jarang ketika misalnya terjadi peradangan yang memicu

pengeluaran histamin, terjadi efek-efek lain seperti sakit perut dan lain-lain. Untuk itu

dikembangkan senyawa spesifik yang mampu bekerja sebagai pesaing histamin, yaitu

antihistamin. Dengan adanya antihistamin ini, maka respon yang ditimbulkan akibat kerja

histamin dapat ditekan.

Faktor enzim menjadikan kita selain hidup juga hidup lebih lama.

Homeostasis adalah proses fisiologis amat penting yang terjadi pada

kehidupan. Proses homeostasis seharusnya berjalan dengan seimbang antara

faktor yang merusak dan memperbaiki. Apabila homeostasis terganggu, maka seseorang akan

menjadi sakit. Salah satu bahan yang penting dalam peristiwa homeostasis adalah enzim. 

Pengamatan Dr. Hiromi Shinya, MD juga diperkuat teori Dr. Howel menunjukan bahwa apabila

enzim ini habis, maka kehidupan pun akan berakhir. Hal-hal yang dapat mengakibatkan enzim

habis dalam tubuh manusia adalah gaya hidup yang terkait dengan konsumsi manusia atas

alkohol, tembakau (rokok), obat-obatan, dan aneka bahan makanan-minuman lainnya. 

Jumlah Enzim adalah Kunci Kesehatan. Enzim adalah katalis protein yang dibentuk di dalam sel-

sel makhluk hidup. Singkatnya enzim adalah sebuah unsur yang diperlukan oleh makhluk hidup

agar dapat hidup. º% Contoh : sebuah kuncup tumbuh ari biji tanaman karena adanya enzim yang

bekerja. Enzim juga yang bekerja ketika kuncup itu tumbuh menjadi sehelai daun. Aktivitas

tubuh manusia juga didukung oleh banyak enzim. Pencernaan dan penyerapan, metabolisme sel-

sel lama yang diganti oleh sel-sel baru, penguraian racun dn detoksifikasi, semua adalah hasil

fungsi enzim. Setiap enzim hanya memiliki satu fungsi.

Enzim bertanggung jawab atas seluruh fungsi makhluk hidup. Gerakan jari tangan, pernafasan,

dan degup jantung, semua aktifitas berkat kerja enzim. Namun, sistem ini akan menjadi tidak

efisien jika setiap enzim yang digunakan untuk suatu aktivitas tertentu diproduksi dalam bentuk

finalnya dari permulaan, tanpa memperdulikan kebutuhan tubuh yang terus berubah-ubah (Teori

Dr. Hiromi Shinya, MD tentang enzim). 

Jika teori ini benar, pada saat suatu organ atau bagian tubuh menggunakan persediaan enzimnya

secara berlebihan, tubuh akan mengalami kesulitan mempertahankan homeostasis

(keseimbangan sistem tubuh), memperbaiki sel-sel, dan menjaga sistem saraf, sistem endokrin,

dan sistem kekebalan tubuh karena organ tersebut menghabiskan enzim pangkal, oleh karena itu,

mengakibatkan kekurangan enzim di area-area lain. 

Enzim pangkal, dapat menjadi jenis enzim apapun. Saat makanan yang mengandung enzim

dikonsumsi, enzim pangkal disimpan dalam tubuh, siap untuk digunakan kapanpun dibutuhkan.

Jumlah enzim pangkal di dalam tubuh menentukan apakah sistem kekebalan tubuh berfungsi

dengan baik atau tidak. Tanpa henti, tubuh manusia bekerja untuk mempertahankan

keseimbangan sistem tubuh. Itulah sebabnya, jika sejumlah besar radikal bebas yang sangat

beracun terkumpul dalam tubuh (pada kasus kemoterapi), enzim-enzim pangkal seluruh tubuh

berubah menjadi enzim-enzim yang menangkal racun radikal-radikal bebas tersebut. Tubuh

berusaha keras menetralisasi kerusakan terbesar yang disebabkan oleh radikal bebas. 

Efek samping yang banyak dikenal dari kemoterapi adalah hilangnya nafsu makan, mual, dan

rambut rontok, tetapi saya yakin semua gejala itu muncul karena enzim pangkal dalam jumlah

besar tengah digunakan untuk menangkal racun. Jumlah enzim pangkal yang terpakai dalam

proses detoksifikasi setelah kemo tentu saja sangat besar. 

Jika jumlah enzim pencernaan yang dimiliki seseorang tidak cukup, orang itu mengalami

kehilangan nafsu makan. Pada saat yang sama, metabolisme sel melambat karena kurangnya

enzim metabolisme dan selaput mukus di lambung, dan ususpun menjadi tidak teratur sehingga

menyebabkan rasa mual. Defisiensi enzim metabolisme menyebabkan kulit bersisik, kuku rapuh

dan rambut rontok. 

Kadar enzim pangkal berkurang bersamaan dengan bertambahnya usia. Ada sekitar 5.000 jenis

enzim yang bekerja dalam tubuh manusia. Dapat dibagi dua kategori luas : 1 enzim-enzim yang

dibuat di dalam tubuh dan 2 enzim-enzim yang datang dari luar dalam bentuk makanan. Di

antara enzim-enzim yang dibentuk di dalam tubuh, sekitar 3.000 jenis dibuat oleh bakteri-bakteri

usus. 

Orang yang memiliki karakteristik lambung dan usus yang baik adalah menyantap banyak

makanan segar yang mengandung banyak enzim. Hal ini tidak hanya berarti mengkonsumsi

enzim dari luar, tetapi juga menciptakan lingkungan usus yang kondusif bagi bakteri-bakteri usus

untuk memproduksi enzim secara aktif.

Sementara orang yang memiliki karakteristik dan ciri-ciri lambung serta usus yang buruk adalah

kebiasaan-kebiasaan gaya hidup yang mempercepat habisnya enzim. Kebiasaan menggunakan

alkohol dan tembakau (rokok). Terlalu banyak makan, mengkonsumsi makanan yang

mengandung bahan tambahan makanan. Lingkungan yang menyebabkan stres, dan penggunaan

obat-obatan, semua menguras enzim dalam jumlah besar. Hal lain yang menguras enzim dalam

jumlah besar antara lain menyantap makanan basi yang memproduksi racun dalam usus besar,

terkena sinar ultraviolet dan gelombang elektromagnetik yang menghasilkan radikal bebas

sehingga memerlukan detosifikasi oleh enzim, serta stres secara emosi.

Mendesak bagi kita mengetahui cara meningkatkan dan bukannya menguras enzim-enzim tubuh.

Karena jika tubuh memiliki enzim yang banyak, energi untuk hidup dan sistem kekebalan pun

meningkat.

Mengetahui bagaimana membatasi penipisan secara tidak seharusnya enzim pangkal yang

berharga adalah rahasia untuk menyembuhkan penyakit dan menjalani hidup berumur panjang

dan sehat:

1. Mengunyah dengan baik 30-50 kali setiap makan, sangatlah penting. Mengunyah

menstimulasi sekresi air liur. Enzim-enzim pencernaan yang terdapat dalam air liur, jika

tercampur dengan makanan selama dikunyah, meningkatkan pencernaan dan penyerapan

karena penguraian makanan berlangsung dengan lancar.

2. Enzim-enzim yang berharga sensitif terhadap panas dan akan terurai pada suhu 48®-

115®C.

3. Makanan terbaik ; (a). yang tumbuh di tanah subur dan kaya mineral, (b). tanpa

menggunakan zat-zat kimia pertanian maupun pupuk kimia, (c). yang dimakan segera

setelah dipanen.

4. Semakin segar sayuran, buah-buahan, daging dan ikan semakin banyak pula enzim yang

dikandungnya (jadi terasa lezat saat dimakan). 

5. Sangat penting mengetahui bagaimana cara memilih makanan yang tepat, cara

memasaknya dan cara menyantapnya.

6. Makanan segar dianggap baik bagi tubuh karena, selain mengandung banyak enzim,

mereka tidak teroksidasi (terjadi saat zat berikatan dengan oksigen). Radikal bebas

terbentuk saat makanan teroksidasi memasuki tubuh. Radikal bebas dapat menghancurkan

DNA dalam sel-sel sehingga menyebabkan kanker dan banyak masalah kesehatan lainnya. 

7. Radikal bebas sering diperlakukan sebagai penjahat, pada kenyataannya juga berfungsi

penting, yaitu mampu membunuh virus, bakteri, jamur dan menekan infeksi.

8. Saat radikal bebas meningkat terlalu banyak, tubuh kita dilengkapi dengan senjata untuk

menetralisasinya, yaitu enzim antioksidan. Jenis enzim yang menjalankan fungsi ini

disebut SOD (super-oksida dismutase). 

9. SOD saat melewati usia 40 tahun menurun, saat SOD mulai berkurang seiring usia,

enzim-enzim pangkal mulai melawan radikal bebas yang berlebihan. Jika enzim pangkal

kemudian tidak tersedia dalam tubuh, maka enzim pangkal tidak dapat mencegah

gangguan kesehatan yang disebabkan radikal bebas. Maka menjadi sebuah kepentingan

untuk menghindari makanan yang teroksidasi dan memakan makanan yang segar yang

penuh enzim, selain membatasi jumlah radikal bebas yang dihasilkan, juga dapat

membatasi pengurangan enzim pangkal dalam tubuh. Hal ini akan menghasilkan suatu

siklus positif yang secara teratur akan meningkatkan energi kehidupan kita.

Titik berat Diet dan Gaya Hidup Keajaiban Enzim menekankan pentingnya makanan. Menyantap

makanan yang mengandung enzim menciptakan lingkungan usus yang menyebabkan bakteri-

bakteri usus dapat memproduksi enzim. 

Orang-orang yang makanannya banyak mengandung enzim juga memiliki enzim tubuh dalam

jumlah tinggi. 

Materi ini disusun dengan penuh motivasi agar dapat memberikan kebaikan.....

Tanggapan dan Pendapat :

DR. dr. Siti Fadilah Supari, Sp. JP(K), Menkes RI 2004 s.d. 2009

“Membuka paradigma baru tentang diet dan pola hidup sehat”

Prof. dr. Sudjono Aswin, Ph.D., Guru Besar Fakultas Kedokteran UGM

“Menawarkan kehidupan yang lebih sehat dan panjang...sangat inspiratif, sederhana dan mudah

dicerna oleh siapa pun.”

Prof. Dr. dr. Muhammad Amin, Dekan Fakultas Kedokteran Universitas Airlangga

“Dr. Shinya memberikan kunci emas agar manusia dapat menikmati hidup yang sehat. “

Sekilas Tentang Dr. Hiromi Shinya, MD 

Bagi para gastroenterologis dan ahli bedah di seluruh dunia, Dr. Hiromi Shinya, MD tidak perlu

dikenalkan lagi. Sebagai seorang pelopor pembedahan menggunakan kolonoskop (dialah yang

mengembangkan teknik tersebut yang diberi nama sesuai dengan namanya dan membantu

merancang peralatan yang digunakan), Dr. Hiromi Shinya, MD dikenal luas sebagai salah

seorang dokter terkemuka di dunia.

Dr. Hiromi Shinya, MD telah berpraktik kedokteran selama lebih dari empat puluh tahun,

mengobati para presiden, perdana menteri, bintang film, musisi dan banyak lagi pasien lain yang

tidak terkenal. Dokter ini telah memeriksa lambung dan usus lebih dari 300.000 orang pasien. 

Saat ini, Dr. Hiromi Shinya, MD menjabat sebagai Profesor Klinis Pembedahan di Albert

Einstein College of Medicine, New York City, dan Kepala Unit Endoskopi Bedah di Beth Israel

Medical Centre.