ENZIMASSon biomolculas cuya funcin es aumentar la velocidad de las reacciones bioqumicas, actan por lo tanto como catalizadores biolgicos.

1. Introduccin Las enzimas son protenasCatalizan reacciones qumicas necesarias para la sobrevivencia celularSin las enzimas los procesos biolgicos seran tan lentos que las clulas no podran existir.Las enzimas pueden actuar dentro de la clula , fuera de sta, y en el tubo de ensayo.

E + S ESEP E + P

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La enzima disminuye la energa de activacinSin enzimaCon enzimaLa Ea de la hidrlisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la accin de las enzimas, acelerando la reaccin 1014 xEl aumento de temperatura necesario para producir la reaccin no catalizada seria de 529C

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Enzima - CatalizadorTanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reaccin qumica.Una enzima puede transformar 1000 molculas de sustrato/ segundoLas enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienen

Especificidad por el sustratoSe inactivan por desnaturalizacinPueden ser reguladas

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Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energa de activacin

Cada enzima tiene una forma nica con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato

Despus de la reaccin, enzimas y productos se separan.

Las molculas enzimticas no han cambiado despus de participar en la reaccin

Las enzimas cumplen su papel cataltico gracias a:Fijacin estereoqumicamente complementaria del substratoTransformacin cataltica del mismo

En ambas funciones participan:

Cadenas laterales de los aminocidosGrupos o molculas no proteicas: Grupos prostticosIones metlicosCofactores

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Complementariedad geomtricaComplementariedad de cargas, uniones inicasModelos:

Encaje inducidoLlave cerradura.Estado de transicin2.- La unin del sustrato es muy especfica

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Teoras de la accin enzimtica, 1Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecfica,de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenmenos de la inhibicin enzimtica

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Modelo de Ajuste Inducido (Koshland) 2Tanto la enzima como el substrato sufren una alteracin en su estructura por el hecho fsico de la unin.

Est mucho ms de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.

La teora del Ajuste Inducido se ampla en la actualidaddefiniendo la accin enzimtica comoEstabilizacin del Estado de TransicinSegn lo cual, el Centro Activo enzimtico es en realidadcomplementario no al substrato o al producto, sino alestado de transicin entre ambos.

Teoras de la accin enzimtica, 3La teora del Ajuste Inducido se ampla en la actualidaddefiniendo la accin enzimtica comoEstabilizacin del Estado de TransicinSegn lo cual, el Centro Activo enzimtico es en realidadcomplementario no al substrato o al producto, sino alestado de transicin entre ambos.

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Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo

*Clase***

Su intervalo de accin se limita a un determinado tipo de compuesto que debe reunir ciertas caractersticas estructurales para que pueda ser utilizado como sustrato.

Especificidad

Se puede abordar como:

La especificidad estereoqumica. La estereoespecificidad.Regioespecificidad.Baja especificidad.Quimioselectividad o especificidad de grupo.

Enzimas en una reaccinFuncionan mejor bajo condiciones especficas (optimas) que incluyenTemperaturapHLos cambios pueden alterar el desempeo de la enzima, desactivarla o destruirlaAlgunas enzimas necesitan activadores para poder formar el complejo enzima-sustrato

Cofactores e Inhibidores Activadores (cofactores)- cambia la forma de la enzima para formar el complejo enzima-sustratopueden ser iones metlicosde origen orgnico se llaman coenzimas

Los siguientes hechos: Especificidad de la reaccin enzimtica Carcter heterogneo de la catlisis enzimtica

Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo en la molcula de enzima, capaz de:

Fijar especficamente al substrato Transformarlo catalticamente.

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Cmo actan las enzimas?Las enzimas son catalizadores y como tales aumentan la velocidad de la reaccin qumica, sin modificar su resultado.No modifican la energa de los reactivos ni de los productos pero s disminuyen la energa de activacin, una especie de barrera energtica que deben pasar los reactivos para convertirse en productos.

Una misma enzima cataliza las distintas reacciones? No, las enzimas son especficas, cada una cataliza una determinada reaccin.

La alta especificidad se debe a que su estructura terciaria le permite formar cavidades llamadas sitios activos, lugar donde se ubica el sustrato durante el proceso de catlisis.

La enzima se une especficamente a las molculas denominadas sustratos, formando un complejo enzima-sustrato y favoreciendo su transformacin en productos

sustratoComplejo enzima-sustratoproductos

Una Reaccin Enzimtica:

La velocidad de una reaccin catalizada por una enzima es siempre la misma?No, depende de muchos factores entre los que se cuentan:

Concentracin del sustratoTemperaturapH

Concentracin de sustratoA mayor concentracin de sustrato es mayor la velocidad. Pero no aumenta indefinidamente, cuando no hay ms enzima para unirse al sustrato se alcanza la velocidad mxima

pHCada enzima tiene un pH ptimo en el cual la actividad enzimtica es mxima

TemperaturaCada enzima tiene una temperatura ptima en la cual su actividad es mxima

De modo que si variamos el pH o la temperatura, la velocidad de la reaccin catalizada por una enzima tambin vara.Los valores de pH y temperatura ptima son aquellos a los cuales se alcanza la mxima actividad enzimtica o la mayor velocidad de reaccin

Cofactor (Coenzima): tomo, ion o molcula que participa en el proceso cataltico sin ser enzima ni substrato.Los cofactores participan de dos maneras distintas:1. A travs de una fijacin muy fuerte a la protena y salensin ser modificados del ciclo cataltico

2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclocataltico y por lo general requieren otra enzima para volveral estado original.Cofactores Enzimticos

Los cofactores enzimticos suelen ser molculas complejas,que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general.

Por esa razn muchos cofactores enzimticos deben ser, entodo en parte, ingresados con la dieta; muchos de ellos son, porlo tanto, vitaminas.Ni todos los cofactores son vitamnicos ni todas las vitaminasson cofactores enzimticos

Cofactores de naturaleza vitamnica; ejemplos

1. HidrosolublesTiaminaTiamina pirofosfatoB1RiboflavinaFlavinas: FAD, FMNB2PiridoxalPiridoxal fosfatoB6CobalaminaCoenzimas cobamdicosB12c.AscrbicoAc. AscrbicoCNicotinamidaNAD+, NADP+PPc.LipoicoLipoamidac.FlicoCoenzimas folnicosc.PantotnicoPantetenas (CoA, p.e.)

2. LiposolublesNaftoquinonasg-CarboxilacinK

Cofactores de naturaleza no vitamnica: ejemplos

HemoHemoenzimas, citocromosComplejos Fe-SFerredoxinasQuinonasTr.electrnico mitocondrial y fotosintticoGlutatinRedox; transporte de aminocidosATPTransf.de fosfato y/o de energaUTPTransf.de grupos glicosdicosPAPSTransf.de grupos sulfatoS-AMTransf.de grupos metiloCarnitinaTransportador de grupos acil-

Clasificacin y Nomenclatura de Enzimas

ATP: hexosa fosfotransferasaNombre sistemtico: DonadorAceptorGrupo transferidoEC 2.7.1.1

Nmero sistemticoEnzymeComissionGrupoSubgrupoSub-subgrupoEnzima

Nombre comn: Hexokinasa

EC 1.x OxidorreductasasEC 2.x TransferasasEC 3.x HidrolasasEC 4.x LiasasEC 5.x IsomerasasEC 6.x LigasasClasificacin de enzimas por GruposClasificacin y nomenclatura

Grupo 1: OxidorreductasasCatalizan reacciones de oxidorreduccin, en que tomos de oxigeno hidrogeno son trasladados entre molculas:En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el dador electrnico.Clasificacin y nomenclatura

Nombre: Dador:Aceptor oxidorreductasaNombre comn:Glucosa oxidasab-D-Glucosa : O2 1-oxidorreductasaDadorAceptorEC 1.1.3.4Grupo 1: OxidorreductasasClasificacin y nomenclatura

*Clase***

A-X + BA + B-XGrupo 2: TransferasasCatalizan reacciones de transferencia de tomos grupo de tomos entre molculas:Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasaATP: D-Hexosa FosfotransferasaEC 2.7.1.1Nombre comn: hexokinasaClasificacin y nomenclatura

Grupo 3: HidrolasasCatalizan reacciones de hidrlisis y tambin su reverso. Son las ms comunes en el dominio de la tecnologa enzimtica:A-B + H2OA-OH + H-BNo se suelen utilizar nombres sistemticos en lashidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombrePrimitivo. Ejemplo: Quimosina EC 3.4.23.4.Clasificacin y nomenclatura

Grupo 4: LiasasCatalizan reacciones reversibles de remocin de grupo de tomos del sustrato (este grupo no incluye las hidrolasas): A-BA + BEjemploNombre sistemticoHistidina amonio-liasa (EC 4.3.1.3)

Nombre comn: HistidasaClasificacin y nomenclatura

Grupo 5: IsomerasasCatalizan reacciones de isomerizacin molecularesABEjemplo:

Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)Clasificacin y nomenclatura

Grupo 6: LigasasCatalizan la unin de dos grupos qumicos a expensasde la hidrlisis de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.).A + B + ATPA-B + ADP + PiEjemplo: Glutationa sintasa (EC 6.2.2.3)

Nombre sistmico:G-L-glutamilo-L-cisteina:glicina ligase

Clasificacin y nomenclatura

GrupoNombre ComnNmero E. C.SustratoOxidorreductasasGlucosa oxidasa1.1.3.4D-glucosa y oxgenoCatecol oxidasa1.10.3.1Catecol y oxgenoLipoxigenasa1.13.11.12cidos grasos poli insaturados.TransferasasDextransacarasa 2.4.1.5Sacarosa glucosiltransferasa2.4.1.19Almidn Hidrolasas Lipasa 3.1.1.3Acilglicridos -amilasa3.2.1.1Almidn Endoglucanasa (celulasa)3.2.1.4Celulosa Invertasa 3.2.1.26Sacarosa Papana 3.4.22.2Protenas Renina 3.4.23.4Casena Liasas Pectato liasa4.2.2.2Pectatos Isomerasas Glucosa (xilosa) isomerasa5.3.1.5Glucosa (xilosa)

1. Oxidorreductasas

2. Transferasasgrupos aldehidos gupos acilos grupos glucosilos grupos fosfatos (kinasas)

3. HidrolasasTransforman polmeros en monmeros. Actuan sobre: enlace ster enlace glucosdico enlace peptdico enlace C-N

Clasificacin de enzimas: Grupos

4. Liasas(Adicin a los dobles enlaces)Entre C y C Entre C y O Entre C y N

5. Isomerasas(Reacciones de isomerizacin)

6. Ligasas(Formacin de enlaces, con aporte de ATP)

Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C

SITIO ACTIVODominio de interaccin con el sustrato.

Porcin de la protena que participa directamente en la unin y la transformacin del sustrato, constituido por ciertos aminocidos que integran un microambiente caracterstico dentro de la protena y que llevan a cabo la catlisis.

Catlisis es el proceso a travs del cual se incrementa la velocidad de una reaccin qumica usando un catalizador. Es decir un catalizador se usa cuando tienes dos elementos en una reaccin y la reaccin no se lleva a cabo se le pone un catalizador y se obtiene la reaccin puede ser de hierro, vanadio o de platino que son los ms comunes.

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS

Aplicaciones:

Se han utilizado enzimas para: producir alimentos bajos en caloras y eliminar compuestos anti nutricionales de ciertas materias primas. Muchos productos alimenticios se obtienen a travs de reacciones bioqumicas que se efectan por medio de enzimas endgenas que son enzimas con un sin numero de cambios a nivel fisicoqumico de los vegetales y de las frutas Por ejemplo:

Produccin de compuestos quirales(no son superponibles con su imagen especular) y sntesis de polmeros especiales.Sntesis de edulcorantes.Sntesis de ciclodextrinas (sonoligosacridoscclicos es decir son molculas constituidas por la unin de dos a nueve monosacridos cclicos, mediante enlaces de tipo glucosdicos; y se forman en algunos procesos de degradacin delalmidn)Ingeniera gentica.Produccin de materia prima en la aplicacin de alimentos.

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*Clase***

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