ENZIMAS

CATALIZADORES BIOLÓGICOS QUE:

Velocidades de reacción 106-1012 > que las reacciones nocatalizadas y varios órdenes de magnitud más que la catálsisquímica.

Requieren condiciones de reacción “suaves”:<100°C, P atm, pH neutro

ESPECIFICIDAD: no hay productos “secundarios”

Mecanismos de regulación:

Alosterismo, modificación covalente, cantidad de enzima

Enzimas : Catalizadores biológicosDisminuyen energía de activación e incrementan la velocidad de reacción

•Catalasa. •2H2O2 -> 2H2O + O2 •Una molécula de catalasa rompe 40 million moléculas de peróxido por segundo.

•Concentración de sustrato [S]

•Temperatura

•Inhibidores

•Competitivos: unen mismo sitio de l sustrato•No competitivos: unen sitio diferente pero disminuyen capacidad catalítica

•pH. Afecta conformación

Factores que influyen en la actividad enzimática

pH Temperatura °C

Act

ivid

ad e

nzim

átic

a

Estructura terciaria: fuerzas no covalentes

Cambios en pH alteran el estado de ionización de aa cargados (e.g., Asp, Lys): unión a sustrato o acción catalítica

Puentes de hidrógeno se rompen por incrementos de temperatura: altera la conformación 3D

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICAActividad eficiente y bien coordinada:

Anclaje a membranas

Precursores inactivos: proteasas: pepsinógeno/ pepsina: hidrólisis de porción inhibitoria por pH

Retroinhibición

Activación por precursor

Alosterismo

Retroinhibición (-)

Activación por precursor (+)

COFACTORES ENZIMÁTICOSNO PROTÉICOS

Pueden ser:•Iones metálicos : Zn2+,Cu2+, Mn2+, K+, Na+ , Ca+2

•Moléculas orgánicas pequeñas:coenzimas.

•tiamina (B1) Tiaminpirofosfato (transf. Aldehído)•riboflavina (B2) FAD (transf. H+)

Nicotinamida NAD (transf. H+)

•CoA Acarrea acilo

Coenzimas se unen covalentemente a la apoenzima:

Grupo prostético

Otras sólo transitoriamente durante la catálisis