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1
Fases del Metabolismo
ENZIMAS
• Definición: son macromoléculas, en su mayoría de origen proteico, que catalizan las reacciones bioquímicas que se producen en la células de los seres vivos.
Propiedades:• Eficiencia: actúan en bajas concentraciones
(micromoleculares) suficiente para acelerar, millones de veces, la velocidad de una reacción.
• Especificidad: son capaces de distinguir entre sustancias estrechamentes relacionadas como los esteroisomeros.
• Regulación: muchas enzimas pueden aumentar o disminuir su actividad catalítica, según necesidades fisiológicas.
2
Sito activo: región de la superficie de la enzima que fija al sustrato
Especificidad del sitio activo
3
COFACTOR
Orgánico (Coenzima)Agente que transfiere
grupos
Interviene en la reacción como otro sustrato
Inorgánico
Zn+2, Mg+2, Fe+2, Cu+2,
K+, Na+
Forman parte de la E
No forman parte de la E
COFACTORES: moléculas de naturaleza no proteica que cooperan con algunas enzimas para darle óptima actividad.
Proteína ~ Cofactor
Proteína(apoenzima; inactiva
o menos activa)
Cofactor (ión inorgánico o sustancia
orgánica; inactivo como catalizador)
la facilidad de disociación es
variable
holoenzima
(catalizador activo en forma óptima)
el enlace puede ser: covalente o no covalente
4
Coenzima: Nicotinamida Adenina Dinucleótido y la transferencia de un ión hidruro
5
FAD
(Oxidado)
FADH2
(Reducido)
Coenzima: Flavina Adenina Dinucleótido y la transferencia de hidrógenos
Acetil Co A
Coenzima: Coenzima A y la transferencia de grupos acilos
6
NOMENCLATURA:
• Sistema común: se añade el sufijo asa al nombre del sustrato o al nombre de la reacción que cataliza.
• Sistema Internacional: divide a las enzimas en 6 clases de acuerdo al tipo de reacción que catalizan. Se utiliza un código de 4 dígitos para cada enzima.
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
CODIGO
CLASIFICACIÓN
TIPO DE REACCIÓN QUE CATALIZA
1
OXIDOREDUCTASAS OXIDACIÓN Y REDUCCIÓN
2 TRANSFERASAS TRANSFERENCIA DE UN GRUPO DE ÁTOMOS DE UNA MOLECULA A OTRA
3 HIDROLASAS HIDRÓLISIS DE VARIOS GRUPOS FUNCIONALES
4 LIASAS RUPTURA DE UNA MOLECULA POR UN PROCESO DISTINTO AL DE HIDRÓLISIS
5 ISOMERASAS TRASFORMA UN SUSTRATO EN SU ISÓMERO
6 LIGASAS O SINTETASAS
CATALIZAN LA FORMACION DE ENLACES
7
Grupo 1: OXIDOREDUCTASAS
– Son enzimas que catalizan reacciones de oxido-reducción (transferencia de electrones de una molécula a otra).Ej.: Deshidrogenasas
COOH
HO-C-H
CH3
L- lactatoNAD+ NADH + H+
COOH
C=O
CH3
piruvato
lactatodeshidrogenasa
ox red
Grupo 2: TRANSFERASAS
• Catalizan la transferencia de un grupo de átomos desde un sustrato al otro. Ej.: Hexoquinasa
H-C=O
H-C-OH
HO-C-H
H-C-OH
H-C-OH
CH2OH
H-C=O
H-C-OH
HO-C-H
H-C-OH
H-C-OH
CH2O-P
ATP ADP
Hexoquinasa
D- Glucosa D- Glucosa 6 P
E.C: 2.7.1.1
Nombre Sistemático: ATP glucosa fosfotransferasa
E.C: (2) Clase Transferasa(7) subclase fosfotransferasa(1) grupo OH como aceptor(1) D-Glucosa como aceptor de fosfatos
8
Grupo 3: HIDROLASAS
• Catalizan reacciones donde el agua provoca la ruptura de un enlace. Ej.: Lipasas
H2C-O-C-R
O
H2C-O-C-R
O
H-C-O- C-R
O
+ 3 H2O
H2C-OH
H2C-OH
H-C-OHLipasas
+ 3 HO-C-R
O
Grupo 4: LIASAS• Catalizan la ruptura de la molécula del sustrato por un
proceso distinto al de hidrólisis, formando dobles enlaces por eliminación de grupos o rompiendo dobles enlaces por adición de grupos. Ej.: Aldolasa
C=O
HO-C-H
H-C-OH
H-C-OH
CH2O-P
CH2-O-P
C=O
CH2OH
CH2-O-P H-C=O
H-C-OH
CH2O-P
+
Fosfato de dihidroxiacetona Gliceraldehido 3-P
Fructosa 1,6-di P
Aldolasa
9
Grupo 5: ISOMERASAS
• Son enzimas que transforman a un sustrato en su isómero. Ej.: Fosfogluco-isomerasa
H-C=O
H-C-OH
HO-C-H
H-C-OH
H-C-OH
CH2O-P
D- Glucosa 6 P
C=O
HO-C-H
H-C-OH
H-C-OH
CH2O-P
CH2-OH
Fructosa 6- P
Fosfoglucoisomerasa
Grupo 6: LIGASAS O SINTETASAS
• Catalizan la formación de enlaces. La energía necesaria para la síntesis es provista por el ATP. Ej.: Glutamina sintetasa
COOH
H-C-NH2
(CH2)2
COOH
+ NH3 + ATPGlutamina sintetasa
COOH
H-C-NH2
(CH2)2
O=C-NH2
ADP Pi+ +
Glutamato Glutamina
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Modo de Acción de las Enzimas:
E + S ES E + P
FENÓMENOS DEL SITIO ACTIVO
11
Hexoquinasa
Glucosa + ATP Glucosa-6-fosfato + ADPHexoquinasa
Energía de
Fijación
Energía Libre (G)
Energía Libre
Estandar (∆∆∆∆G0)
(∆∆∆∆G‡)
(∆∆∆∆G‡)
Avance de la reacción
Diagrama de la coordenada de reacciDiagrama de la coordenada de reaccióón catalizada por enzima y sin catalizar.n catalizada por enzima y sin catalizar.
(-)
(+)
(+)
(-)
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Cinética Enzimática
Determinación de la velocidad de la reacción y los parámetros que la modifican.
∆ ∆ ∆ ∆ [S]∆∆∆∆t
V= -
V= ∆ ∆ ∆ ∆ [P]∆∆∆∆t
S P
Ecuaciones:
ESTADO ESTACIONARIO EN LA CINÉTICA ENZIMÁTICA
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Velocidad inicial (V0 ) de una reacción catalizada por enzimas
Efecto de [Sustrato] sobre la velocidad inicial de unareacción catalizada por enzimas
Vel
oci
dad
de
reac
ció
n
Concentración de Sustrato [S]
Ecuación de MichaelisMenten
Vel
oci
dad
Inic
ial V
0
14
REPRESENTACIÓN DE DOBLE INVERSA(Lineweaver- Burk)
Y= b + mxEcuación de una rectacon ordenada al origen
pendiente
Efecto de la Temperatura
Temperatura óptima
V0
Temp.
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Efecto del pH
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Inhibición Irreversible
Inhibición Reversible
Competitiva
No Competitiva
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Inhibición Competitiva
1/[S]
1/V0
-1/Km
+I
- I
0
1/Vmax.
Inhibición No Competitiva
1/[S]
1/V0
-1/Km
1/Vmax.
+I
- I
0
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Inhibición No Competitiva
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Enzimas reguladoras: muestran una actividad catalítica mayor o menor en respuesta a ciertas señales.
Regulación Alostérica
Regulación por modulación covalente
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Regulación alostérica
Regulación por modulación covalenteEj: Glucosan + Pi Glucosa n-1 + Glucosa 1- P
Glucógeno fosforilasa
Fosforilasa bmenos activa
Fosforilasa amás activa
Cadena lateral de Ser
Fosforilasaquinasa
Fosforilasafosfatasa
Cadena lateral de Ser