Upload
dr4u
View
32
Download
0
Embed Size (px)
DESCRIPTION
Enzimi
Citation preview
ENZIMI bioloski katalizatori
Vecina enzima su globularni proteini sa aktivnim mestom
Uloga enzimavecina biohemijskih reakcija u zivoj celiji bi se odvijala zanemarljivo malom brzinom bez enzima
enzimi omogucavaju (katalisu) istovremeno odvijanje velikog broja hemijskih reakcija
u relativno blagim uslovima sredine bez nusprodukata uz veliku efikasnost
Enzimi ubrzavaju hemijske reakcije 106 1014 puta
Karakteristike enzimske katalizeenzimi katalisu hemijske reakcije u celiji van celije (ekstacelularni enzimi)
deluju u vrlo malim kolicinama
posle reakcije ostaju nepromenjeni
njihova aktivnost je regulisana
osnova regulacije celokupnog metabolizma
Enzimi pokazuju specificnost prema supstratusupstrat hemijsko jedinjenje ciju transformaciju do produkta katalise enzim
Enzim vezivanjem supstrata menja konformaciju
Energetski uslovi za odvijanje reakcijepojam slobodne energijeenergija aktivacijeprelazno stanje
Brzina hemijske reakcijezavisi od broja molekula u prelaznom stanjupovecava se povecanjem temperature snizenjem energije aktivacijebrzina je veca ako je slobodna energija aktivacije nizaenzimi (bioloski katalizatori) snizavaju energiju aktivacije
Kako enzimi rade energetski dijagramE+S ES E+P
Hemijska priroda enzimaproteiniproteini + kofaktorkofaktor metalni jon prosteticna grupa koenzim apoenzim + koenzim = holoenzim
Mnogi mikroelementi su kofaktori enzima
Najznacajniji koenzimi sukoenzim A (CoA)flavin adenin dinukleotid (FAD/ FADH2)nikotinamid adenin dinukleotid (NAD+/NADH + H+)nikotinamid adenin dinukleotid fosfat (NADP+/NADPH+H+)
Mnogi koenzimi poticu od vitamina
Kataliticki centaraktivni ili kataliticki centar mali deo molekula definisane konformacije aminokiseline aktivnog centra raznim interakcijama se vezuju za supstrat
PRELAZNO STANJE E + S = [ES] = E + P
Kataliticki centar specificnost prema supstratumodel kljuc-brava komplementarnost izmedju supstrata i aktivnog mesta
model indukovanog prilagodjavanja promena konformacije enzima i supstrata
Kako enzimi rade - energija aktivacije enzimski katalisane reakcije je mnogo manja
U prisustvu enzima treba manje energije za odvijanje nekog procesabez enzima
sa enzimom
Brzina enzimske reakcije u funkciji koncentracije supstratapojmoviVoVmaxKm
Michaelis-Mentenova jednacina
Lineweaver-Burk-ov dijagram
Inhibicija enzimske aktivnostikompetitivna
Kompetitivna inhibicija - Km se menja, Vmax nepromenjena
Inhibicija enzimske aktivnostiNekompetitivnaInhibitor se vezuje za neko drugo mesto (razlicito od mesta za supstrat)Akompetitivna Inhibitor se vezuje za kompleks ES
Nekompetitivna inhibicija-Km nepromenjena, Vmax se menja
Optimalni uslovi za enzimsku reakciju temperatura i pH
Regulatorni enzimi alosterna regulacija
Klasifikacija enzima (Enzyme Commision E.C.)6 klasa enzimaoksidoreduktazetransferazehidrolazeliazeizomerazeligaze
podela u okviru svake klaseE.C. 1.1.1.1. (alkohol dehidrogenaza)