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4 níveis estruturais
Estrutura primária, secundária, terciária e quaternária
Como é a estrutura tridimensional das proteínas???
Mantidas por:
•ligações covalentes (ligação peptídica e ligação dissulfeto)
•Forças ou interações fracas ( ligações de hidrogênio,
interações hidrofóbicas / hidrofílicas e iônicas)
Estrutura primária
sequência linear
dos aminoácidos
unidos por ligações
peptídicas
Estrutura terciária
arranjo
tridimensional da
cadeia polipeptídica,
interações entre
aminoácidos mais
distantes
Estrutura secundária
conformação local de
alguns regiões da
cadeia polipeptídica
(-hélice, -pregueada
e dobras β)
Estrutura quaternária
arranjo tridimensional
de diferentes cadeias
polipeptídicas
Reação de
condensação entre:
–OH do grupo
carboxila de um
aminoácido
–H do grupo amina do
outro aminoácido
Aminoácidos ligam-se por ligações peptídicas
Liberação de uma molécula de água e a formação de
uma ligação covalente entre o C e o N de aminoácidos
distintos
Sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas
Terminal amino e carboxila
Número e sequencias variáveis de resíduos de aminoácidos
Sequencia determinada pelo DNA do organismo - genes
Sequencia de aminoácidos determinada pelo material genético do
organismo (código genético) – comparação entre organismos
Através da análise da sequencia
dos aminoácidos de um proteína
pode-se avaliar a relação evolutiva
entre as espécies ou comparar
espécies similares
Ligações
de
hidrogênio
Interações
hidrofóbicas e
hidrofílicas
Ligações dissulfeto
Interações
iônicas
Aminoácidos ligam-se por ligações
peptídicas – estrutura primaria
As cadeias laterais (radicais) dos
aminoácidos polimerizados livres
interagem entre si e com a água
Forças usadas para a manutenção
da conformação das proteínas
(estrutura tridimensional nos seus
diferentes níveis estruturais)
Esqueleto polipeptídico
Estrutura secundária das proteínas
conformação em - hélice
conformação -pregueada
dobra
Mantida por ligações de hidrogênio (oxigênio
da carbonila e hidrogênio do grupo amina)
entre aminoácidos próximos
Conformação em -hélice
Arranjo tridimensional
que a cadeia polipeptídica
assume conformação
helicoidal ao redor de um
eixo imaginário
Mantida por ligações de
hidrogênio entre os grupos C=O
e o N-H da ligação peptídica
quatro resíduos subsequentes.
Cada volta da hélice inclui 3,6
resíduos de aminoácidos
O hidrogênio do carbono
fica para dentro da hélice
enquanto as cadeia laterais
ficam para o lado de fora
A presença de grupos grandes,
eletricamente carregados ou polares
ou de Pro e Gli desestabilizam a
estrutura da -hélice
Conformação -pregueada
Cadeia polipeptídica estende-se em zigzag e
podem estar arrumadas lado a lado formando um
estrutura chamada folhas pregueada
Folhas pregueada
Ligações de H são formadas entre as cadeias
adjacentes (C=O e o N-H da ligação peptídica)
Existem dois tipos de folhas pregueada paralela e
anti-paralela
Paralelas – mesma orientação
das cadeias (terminal amino e
carboxílico)
Anti-Paralelas –orientação
oposta das cadeias (terminal
amino e carboxílico)
Proteínas podem apresentar essas duas estruturas,
entretanto para ficar compacta a cadeia deve
apresentar dobras (representações)
-hélice +
Conformação
Conformação
-hélice
Dobras Elemento de conexão entre as regiões com
estrutura secundária diferentes ou não
Dobras compreende uma estrutura que causa uma volta
de 180º
Envolve 4 aminoácidos
Forma ligação de Hidrogênio entre oxigênio da carboxila do
primeiro resíduo com o H do grupo amina do quarto resíduo
Resíduos 2 e 3 não
participam de nenhuma
interação
Dobras são encontradas
normalmente na superfície
das proteínas – ligações de
H dos resíduos 2 e 3
(cadeia lateral) com a água
Estrutura terciária - arranjo
tridimensional da cadeia peptídica
estabilizado por interações entre
grupos de aminoácidos distantes
Estrutura quaternária - arranjo
entre cadeias polipeptídicas
(subunidades) para uma proteína
ativa - interações entre grupos de
aminoácidos de cadeias diferentes
Estrutura terciária e quaternária
das proteínas
Mantidas por
interações fracas
(ligações de H,
ligações iônicas e
interações
hidrofóbicas) e /ou
ligações dissulfeto
entre resíduos
distantes na própria
molécula (estrutura
terciária) ou das
subunidades
(estrutura
quaternária).
• Aumento de temperatura;
• Extremos de pH;
• Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona);
• Solutos (uréia); Sais (sulfato de amônio);
• Exposição da proteína a detergentes;
• Agitação mecânica vigorosa da solução proteica (espuma).
Conformação é em grande parte determinada pelas interações
fracas entre as cadeias laterais (R) dos aminoácidos
Fatores que possam influenciar forças que mantem a estrutura
das proteínas podem mudar sua conformação
Perda da estrutura
tridimensional =
desnaturação =
perda da função e
características da
molécula
Proteínas Fibrosas
Função – estrutural, suporte e proteção
Cadeias longas e folhas
Tipo simples de estrutura secundária
Caracterizadas por proporcionar resistência e
flexibilidades às estruturas onde ocorrem
São insolúveis em água
Estruturas principais:
• α – Queratinas
• Colágeno
• Fibroína
Cabelo, unhas,
cascos, chifres, lã,
penas e camada
externa pele.
Rica em resíduos
hidrofóbicos
(Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe)
Arranjo similar - formam
estruturas superenoveladas
que se agrupam formando
filamentos
Interações hidrofóbicas entre
cadeias laterais dos
aminoácidos e ligações
dissulfeto mantem a estrutura
Monômero
Dímero enovelado
Protofibrila
Fibrila
Filamento
Um fio de cabelo é
formado por
muitos filamentos
α – Queratinas
Estrutura secundária – hélice
orientada para a direita
Filamentos intermediários do citoesqueleto das
células
Filamentos que se
alinham do núcleo
em direção à
periferia das células
– estão envolvidos
na resistência a
estresses
mecânicos externos
Colágeno Tendões, cartilagens,
córnea, matriz orgânica
ossos
3 resíduos de aminoácidos que se
repetem Gly-X-Pro ou Gly-X-HyPro
(X qualquer aminoácido)
Estrutura secundaria em hélice
voltada para a esquerda
Estrutura quaternária 3 cadeias
enroladas
Formam fibrilas - estrutura mantidas
por algumas ligações covalentes não
habituais (Lys – HyLis ou His)
Gelatina – derivada do colágeno –
baixo valor nutricional humano pelos
aminoácidos que a constituem
Fibroína
Fios de seda e teia de aranha
Estrutura secundária - β - pregueada
Rica em Ala e Gly - cadeias lateais pequenas e empacotamento
dos grupos R
Fibras são
camadas de folhas
β antiparalelas
arranjadas
densamente
Estrutura mantida
por ligações de
hidrogênio
Função – enzimas, reguladoras, transporte e de defesa
Cadeias esféricas ou globulares
Diversos tipos de estrutura secundária
Cadeia polipeptídica se dobra formando uma estrutura
compacta - diversas estruturas e funções
Grupos hidrofóbicos interior e hidrofílicos exterior –
ligações de H com a água - solúveis
Diversidade funcional e estrutural
Proteínas Globulares
Monomérica – uma unidade polipeptídica
Oligomérica – poucas subunidades (dímero, trímero,
tetrâmero...)
Multímero – proteína ou complexo proteico formado
por muitas subunidades polipeptídicas
Unidades de repetição – protômeros
Classificação das proteínas quanto ao número de
subunidades que possuem
Hemoglobina – tetrâmero (quatro unidades) duas cadeias e duas cadeias
Pode ser considerada
um dímero de dois
protômeros
(unidade repetitiva)
RUBISCO
8 cadeias pequenas
8 cadeias grandes
Oligômero (16 cadeias
ou 8 protômeros)
Vírus do mosaico do
Tabaco - cápsula de
proteínas – Multímeto
(mesma proteína repetida
centenas de vezes)
Microtúbulos e microfilamentos do
citoesqueleto de células vegetais - multímetro
Microtúbulos
•Envolvidos na mitose e citocinese
•Cilindros ocos
•Constituídos pelos protomeros (tubulinas)
que são dímeros (2 cadeias polipeptídicas )
de α e β - tubulina
Microfilamentos
•Filamentos sólidos constituídos por uma
proteína globular (actina-G) polimerizadas
e que se entrelaçam de forma helicoidal
•Movimento de organelas nas células junto
com a miosina
•Crescimento do tubo polínico após a
germinação