GLUCOLISIS * CICLO DE KREBSMecanismo de reacciones

Bioquímica de Voet y Voet

Reacción 1El ataque nucleofílico del grupo C(6)-OH de la glucosa sobre el fosfato y de un complejo de Mg2+-ATP. La posición del ion Mg2+ se muestra como ejemplo; su posición, o posiciones, reales no han sido establecidas ' definitivamente. En cualquier caso, la función del Mg2+ es esconder los grupos cargados negativamente del ATP, facilitando así el ataque nucleofílico.

Reacción 2

Mecanismo de reacción de la fosfoglucosaisomerasa. Se cree que los restos del sitio activo implicados en la catálisis (BH+ y B´) son de una Lys y una His, respectivamente.

Reacción 4Mecanismo enzimático de la aldolasa de la Clase I. La reacción incluye (1) la fijación del sustrato; (2) la formación de una base de Schiff entre el resto de Lys del sitio activo del enzima y la FBP; (3) la rotura aldólica,formándose un intermediario enamina entre el enzima y la DHAP, con liberación de GAP (representado con la cara re hacia arriba); (4) la tautomerización de la forma imina de la

base de Schiff; y (5) la hidrólisis de la base de Schiff, con liberación de DHAP.

Ruptura aldólica

Mecanismo general

Reacción 6Mecanismo enzimático de la gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa: (1) El GAP se une a laenzima; (2) el grupo sulfhidrilo del sitio activo forma un tiohemiacetal con el sustrato; (3) elNAD+ oxida el tiohemiacetal a tioéster; (4) el NADH recién formado es sustituido en la enzimapor NAD+; y (5) el Pi, ataca el tioéster, formándose el producto acil fosfato, 1,3-BPG, yregenerándose la enzima activa.

Reacción 8

Mecanismo propuesto para la fosfoglicerato mutasa

Reacción 9Mecanismo de reacción propuesto para la enolasa

Reacción 10

Lactato Deshidrogenasa

Destino del piruvato en ausencia de oxígeno.

Fijación del aducto covalente sintético NAD-piruvato en el sitio activo de la lactato deshidrogenasa. El piruvato está pintado en color verde y el NAD+

en marron. [Según Holbrook, J. J., Liljas, A., Steindel, S. J., y Rossmann, M. G., en Boyer, P. D. (Ed.), The Enzymes (3.a ed.), Vol. 11, p. 240, Academic Press (1975).]

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