Laporan praktikum biokimia blok 6 siklus kehidupan

I. ENZIMI.1 pengaruh suhu terhadapt kecepatan enzim I.2 pengaruh konsentrasi substrat pada kecepatan reaksi enzimI.3 pengaruh konsentrasi enzim terhadap ecepatan reaksi enzim I.4 pengaruh zat antiseptic terhadap kecepatan reaksi enzim

II. PENCERNAAN OLEH AMILASE LIUR DAN GETAH LAMBUNG II.1 Pencernaan oleh air liurII.2 Pengaruh PH terhadap kerja amylase liurII.3 Pencernaan oleh getah lambung II.4 pH optimum enzim

III. PENCERNAAN OLEH GETAH PANKREASIII.1 pH optimum protease pancreas III.2 amilase pancreasIII.3 lipase pancreas

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA BLOK 6 (ANGKATAN 2014)

1. Test benedict tujuan : identifikasi gula pereduksi (GULA PEREDUKSI ADALAH : ALDEHID DAN

KETON BEBAS (FRUKTOSA)). Membedakan monosakarida, disakarida dan polisakarida Test benedict hanya dapat bereaksi pada monosakarida dan disakarida menghasilkan endapan merah bata/kuning

prinsip kerja : dasar teori : gula yang mengandung gugus aldehida atau keton bebas akan

mereduksi ion Cu2+ dalam suasana alkalis, menjadi Cu+, yang mengendap sebagai Cu2O (kupro oksida) berwarna merah bata.pereaksi benedict mengandung

o kupri sulfat (larutan tembaga) : membentuk kuproksida yang menghasilkan endapan merah bata

o natrium karbonat dan natrium sitrat : menciptakan suasana basa lemah

reagen: larutan benedict (warna biru)o Hasil positif (+) yaitu : disakarida dan monosakarida yaitu :

Glukosa,Laktosa,Maltosa warna merah bata/cokelat/kuning: semakin gelap/merah bata menandakan semakin banyak gula yang tereduksi membentuk endapan merah bata

o Hasil negatif (-) yaitu : polisakarida yaitu: Sukrosa,Amilum tetap berwarna biru sesuai warna reagen

PENTING PERNAH MASUK DI SOAL PRAKTIKUM o Enol yang reaktif mereduksi Cu2+ dari senyawa kompleks dengan

sitrat menjadi Cu+. o Cu+ bersama OH membentuk CuOH (berwarna kuning), yang dengan

pemanasan akan berubah menjadi endapan Cu2O yang berwarna merah.

o Warna yang terbentuk (PALING SERING ENDAPAN MERAH BATA) TAPI BISA JUGA hijau, kuning, orange, merah sampai endapan merah bata, tergantung jumlah Cu2O yang terbentuk DARI REAKSI GULA PEREDUKSI

o UJI BENEDICT BERSIFAT: kualitatif dan kuantitatif Pembahasan : Kenapa sukrosa dan amilum menghasilkan hasil (-) tetap biru?

o Sukrosa : Atom karbon anomerik keduanya saling terikat, sehingga gugus aldehid dan keton terlepas pada rantai terbuka jadinya tidak ada gula pereduksi yang bereaksi dengan benedict

o Amilum/pati : hanya dapat bereaksi dengan asam sedangkan larutan benedict yang mengandung kupri sulfat hanya bereaksi pada suasana basa lemah dan hanya mengandung aldehid/keton dalam konsentrasi sangat kecil.

2. hidrolisi amilum

tujuan : amilum dapat dihidrolisis oleh asam klorida pekat dan enzim dengan pemanasan akan terurai menjadi senyawa yang lebih sederhana (disakarida dan monosakarida).

Prinsip percobaan : Polisakarida bisa terhidrolisis oleh asam dan menghasilkan satuan-satuan monosakarida yaitu glukosa.

Hasilnya : monosakarida dan disakarida Pembahasan

1. amilum + HCl pekat + pemanasan : HCl sebagai katalisator dan juga memberi suasana asam agar terjadi hidrolisis, pemanasan akan mempercepat reaksi hidrolisis/pemecahan

2. amilum yang telah ditambah HCl + pemanasan : telah menjadi monosakarida

3. dan untuk membuktikan apakah benar-benar sudah menjadi monosakarida di uji dengan benedict

4. tapi benedict harus dalam kondisi BASA. Jadi hasil tadi harus di netralkan dengan NaOH agar jadi BASA dan bias bereaksi dengan benedict

5. hasil benedict : + endapan merah bata berarti amilum telah terhidrolisis menjadi monosakarida

Reagen : o HCl pemberi suasana asam pada larutan amilum. Pada larutan

dengan penambahan HCl menyebabkan terjadinya reaksi antara amilum dengan iod. Reaksi ini membentuk warna biru pada larutan.

o NaOH: pemberi suasana basa menghalangi terjadinya reaksi antara amilum dengan iod. Hal ini disebabkan karena iod bereaksi dengan basa sehingga tidak mengalami reaksi dengan amilum. Keadaan ini terjadi sebab NaOH yang sudah ada dalam larutan lebih dulu bereaksi dengan iod membentuk senyawa NaI dan NaOI‚ sehingga pada uji dengan penambahan NaOH tidak terjadi perubahan pada larutan amilum.

2.1 Test iodium : identifikasi polisakarida Polisakarida dengan penambahan iodium akan membentuk kompleks

adsorpsi berwarna yang spesifik. o Amilum atau pati + iodium = warna biruo dekstrin + iodium = warna merah angguro glikogen + iodium = warna merah coklat.

REAKSI GLIKOLISIS DALAM SEL RAGIC6H1206 → 2C2H5OH + 2C02

CO2 + Ca(OH)2 → CaCO3 + H2O

I. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI PADA ENZIM

Dasar teori Enzim adalah struktur protein/probiotik khusus yang di sintesis oleh sel dan digunakan untuk proses metabolism dalam tubuh. Fungsi khas enzim adalah :

a. menurunkan energy aktivasi b. mempercepat reaksi tanpa ikut bereaksi dengan cara mengubah laju reaksi c. pada suhu dan tekanan yang tetap d. tidak mengubah tetapan kesetimbangan

enzim sebagai biokatalisator. Kecepatan reaksi enzim sangat bergantung dari 5 faktor yaitu:

1. ph (enzim hanya bekerja pada pH optimum = 7 )2. suhu 3. konsentrasi substrat4. konsentrasi enzim 5. inhibitor

enzim dapat mengalami denaturasi (fungsinya menjadi rusak karena banyaknya pemutusan ikatan protein pada enzim yang menyebabkan penurunan kecepatan reaksi enzim), atau enzum juga dapat mengalami inaktivasi (fungsi enzim menjadi tidak aktif untuk sementara sehingga kecepatan reaksinya menjadi lambat tapi kalau di kembalikan ke suhu normal maka enzim akan kembali aktif dan mempercepat reaksi kimia dalam proses metabolism)

kerja enzim sangat di pengaruhi oleh lingkungan . ketika lingkungannya telalu asam atau basa makan enzim akan denaturasi/inaktivasi, karena enzim memiliki derajat disosiasi yang tidak dapat bekerja pada keadan telalu asam atau basa. Rentangan pH optimum : 4,5-8 (tetapi bergantung lagi pada jenis enzimnya)

pengecualian ada beberaoa enzim khusus yang hanya bekerja hanya pada suasana basa, misalnya pepsin yang bekerja pada lambung. Enzim di pelihara dengan larutan buffer

1.1pengaruh suhu terhadap kecepatan reaksi enzim

1. dasar teori

kerja enzim juga dipengaruhi oleh suhu. a. suhu yang terlalu rendah/dingin (<18 celcius)

pada suhu yang sangat rendah, enzim akan menjadi inaktivasi (tidak berfungsi sementara) sehingga aktivitas enzim sanagat banyak berkurang reaksi menjadi lebih lambat.

b. suhu yang terlalu tinggi/panas(>45 celcius)pada suhu yang telalu tinggi menyebabkan enzim terdenaturasi. Hal ini karena tidak terjadi perlipatan protein setelah pemutusan ikatan sehingga banyak protein yang terlepas/ rusak. Pada suhu >50 perlahan-lahan jumlah enzim yang aktif berkurang, pada suhu 100 derjaat celcius makan enzim akan benar-benar rusak ditandai dengan adanya gumpalan Peningkatan temperatur dapat meningkatkan kecepatan reaksi karena molekul atom mempunyai energi yang lebih besar dan mempunyai kecenderungan untuk berpindah tetapi perlahan –lahan aktivitas enzim menjadi hilang dan akhirnya terjadi kerusakan enzim (reaksi kimia menjadi sangat lambat)

Pada percobaan ini menggunakan enzim pepsin. Pepsin akan mengubah kasein susu menjadi parakasein, lalu di reaksikan dengan kalsium dan akan terbentuk endapan Ca-parakaseinat

2. alat dan bahan bahan :

5 ml susu dalam 4 tabung = 20 ml kasein susu 4 ml pepsin 0,2% es penangas air dengan suhu 37-40 penangas air dengan suhu 75-80 stopwatch mencatat waktunya!

Alat : 8 tabung reaksi penangas air (kaki 3, kassa, gelas kimia besar, spiritus) thermometer

3. cara kerja1.) siapkan 4 tabung reaksi berisi 5 ml kasein susu2.) siapkan 4 tabung reaksi berisi 1 ml pepsin 0,2% 3.) buatlah pasangan

-A1 = kasein susu, A2= pepsin 4.) kondisikan pasangan tersebut ke dalam

A1-A2 = es B1-B2 = suhu ruangan (25-27 derajat ) C1-C2 = suhu 37-40 D1-D2 = suhu 75-80

4.) setelah 5 menit campurkan (ingat! Susu di tuang ke pepsin) misal: A1A25.) lalu kembalikan ke larutan 6.) catat waktu hingga terbentuk gumpalan susu

4. hasil dan kurvatabung

suhu time Kec.reaksi

ABCD

5. pembahasan es (suhu=14 derajat) enzim inaktivasi maka kerja menjadi lebih lambat suhu ruangan (27-30 derajat) enzim bekerja tapi tidak optimum suhu 37-40 derajat enzim bekerja paling cepat karena pada suhu yang

optimum suhu 75-80 enzim awalnya bekerja cepat tetapi lalu aktivitasnya melambat

hingga tidak ada aktivitas enzim karena denaturasi sehingga reaksi menjadi sangat lambat!

1.2 pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi enzim

1. dasar teorienzim juga di pengaruhi oleh konsentrasi substrat, ketika substratnya banyak maka konsentrasi substrat besar maka berbanding lurus kerja enzim juga akan semakin cepat. Tetapi hingga sampai ke kecepatan maksimum (Vmaks) maka enzim menjadi jenuh dengan substrat (titik jenuh enzim) jadi walaupun di tambah substrat lagi, kecepatan reaksi tetap sama dengan yang Vmaks

2. alat dan bahan :1. 9 ml kasein susu2. 3 ml air3. 3 ml pepsin 0,2% 4. penangas air 37 derajat

3. cara kerja1) siapkan 3 tabung

A = 5 ml susu B = 4 ml susu + 1 ml aquades C = 3 ml susu + 2 ml aquades

2) letakkan pada penangan 37 derajat (3 menit)3) tambahkan 1 ml pepsin 0,2% ke dalam 3 tabung 4) kembalikan ke penangas5) catat waktu sampai terbentuk gumpalan susu

4. hasil dan kurva tabung Konsentrasi subs time Kec.reaksi

5. pembahasan makin banyak substrat, kecepatan enzim semakin cepat untuk bereaksi membentuk gumpalan

5 ml susu sangat cepat 4 ml susu sedikit cepat 3 ml susu paling lambat

1.3 pengaruh konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi enzim

1. dasar teori kecepatan reaksi enzim berbanding lurus dengan banyaknya konsentrasi enzim (jumlah/volume enzimnya). Jadi ketika :

enzim + substrat kompleks enzimsubstrat enzim + produksemakin banyak enzimsubstratnya maka akan cepat membentuk produk. Reaksi reversible . kecepatan reaksi enzimatis (V) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim (E) sampai batas tertentu, sehingga reaksi mengalami kesetimbangan. Pada saat setimbang, peningkatan konsentrasi enzim sudah tidak berpengaruh.

2. alat dan bahan 5 ml susu 15 ml susu 1,75 pepsin 0,25% penangas air 37 derajat

3. cara kerja siapkan 3 tabung berisi 5 ml susu (A1,B1,C1) siapkan 3 tabung berisi :

a. 1 ml pepsin 0,25% (A2)b. 0,5 ml pepsin 0,25% + 0,5 ml aquades (B2)c. 0,25 ml pepsin 0,25% + 0,75 ml aquades (C2)

panaskan ke dalam penangas air 37 derajat campurkan susu pepsin (A1A2, B1B2, C1C2) Kembalikan ke penangas hingga terbentuk gumpalan susu

4. hasil dan kurvatabung ml pepsin time Kec. reaksi

5. pembahasan 5ml pepsin + 1 ml pepsin 0,25% sangat cepat 5ml pepsin + 0,5 ml pepsin 0,25% + 0,5 ml aquades sedang

5ml pepsin + 0,25 ml pepsin 0,25% + 0,75 ml aquades lambat

1.4 pengaruh zat antiseptic terhadap kecepatan reaksi enzim

1. dasar teorizat antiseptiks seperti fenol, toluene , kloroform, sublimat termasuk inhibitor competitive.Macam-macam inhibitor yang dapat mengganggu kerja enzim :

a. Inhibitor Irreversibleb. Inhibitor Reversible

- Inhibitor Kompetitif- Inhibitor Non-kompetitif- Inhibitor Unkompetitif

Dengan adanya inhibitor akan menghambat kerja enzim Inhibitor irreversible bekerja dengan mengikat sisi aktif enzim dan tidak

dapat di pisahkan ikatannya. menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim.

Inhibitor reversible mengikat sisi aktif enzim tetapi dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali dari ikatannya, misalnya dengan dialisis. a. Inhibitor Kompetitifinhibitor akan bereaksi dengan substrat untuk terikat pada sisi aktif enzim. Persaingan antara inhibitor dan substart untuk mengikat sisi aktif enzim. Enzim yang telah mengikat inhibitor tidak dapat bereaksi dengan substrat untuk menghasilkan produk. b. Inhibisi Non-KompetitifMengikat bukan pada sisi aktif substrat.

Bisa pada sisi katalitik aktivitas katalitik enzim menjadi rusak. Bisa pada sisi non katalitik perubahan komformasi enzim yang

mempengaruhi keadaan sisi katalitik walaupun tidak mempengaruhi sisi pengikatan substrat.

kecepatan reaksi enzim menjadi menurun. Dapat bersifat permanen atau tidak permanen

2. alat dan bahan kloroform toluene fenol 5 % sublimat 1%

pepsin 0,2 % aquades 5 ml susu murni 20 ml susu murni

3. cara kerja a. siapkan 5 tabung

A = 2ml pepsin 0,2% + 5 tetes kloroform + 5 ml susu murni B = 2ml pepsin 0,2% + 5 tetes toluen + 5 ml susu murni C = 2ml pepsin 0,2% + 5 tetes fenol 5% + 5 ml susu murni D = 2ml pepsin 0,2% + 5 tetes sublimat 1% + 5 ml susu murni E = 2ml pepsin 0,2% + 5 tetes aquades + 5 ml susu murni

b. panaskan dalam penangas air 37 derajatc. lihat penggumpalan pada

o 4 tabung zat antiseptico 1 tabung aquades

4. hasil dan kurvaTabung zat Menggumpal/tidak waktuA KloroformB TolueneC Fenol 5%D Sublimat 1%E aquades

2. pengaruh oleh amylase liur dan getah lambung

1. dasar teoriPENCERNAAN OLEH AMILASE AIR LIUR

- air liur/saliva mengandung enzim amylase, dan musin/lendir (glikoprotein). Enzim amylase saliva enzim ptyalin akan mengubah amilum, pati, gikogen (polisakarida) menjadi disakarida (maltose, glukosa, oligosakarida).

- Amilum sebaiknya di pecah karena hanya sedikit amilum yang dapat di cerna oleh mulut semakin lama mengunyah semakin banyak amilum yang di ubah menjadi disakarida (menjadi lebih lama Kenyang)

- Enzim amylase bekerja pada pH optimum = 6,8 dan akan rusak/inaktif saat pH <4 oleh karena itu enzim amylase saliva/ptyalin hanya di temukan di mulut, ketika memasuki lambung yang pHnya asam = 1,6 maka ptyalin akan nonaktif.

Fungsi enzim amylase :1. melumatkan makanan dengan cara pemecahan polisakarida

disakarida/monosakarida2. pelumas/pelican sehingga makanan mudah masuk ke tenggorokan 3. membantu pencernaan dan penyerapan makanan 4. pengeluaran/pertahanan primer(pertama) sehingga mengeluarkan

kuman, virus, bakteri yang masuk ke mulut

enzim amylase dapat dirangsang pengeluarannya dengan mengunyah makanan paraffin/permen karet

PENCERNAAN OLEH GETAH LAMBUNG di lambung ada enzim :

a. pepsinogen pepsinb. lipasec. rennin (pada bayi)

Pepsinogen aktif menjadi pepsin dengan cara di tambahkan HCl (karena yang digunain buat mecahin adalah H+)Aktivasi pepsin pada keadaan asam untuk netralisir bisa di tambahin Na-karbonat Pepsin : memecah ikatan peptide pada asam amino (diaktifkan/dirangsang oleh HCl dan aquades)

suhu optimum dari pepsin adalah 37˚C. pH optimum yaitu 2.0

Renin memiliki peran penting pada proses pencernaan oleh bayi karena mencegah susu melintas cepat dari dalam lambung. Dengan adanya kalsium, renin mengubah kasein di dalam susu secara ireversibel menjadi parakasein. Pepsin kemudian bekerja pada parakasein ini setelah parakasein membentuk kompleks dengan ion kalsium dari susu membentuk Ca-parakaseinat untuk dipecah menjadi peptida. Renin tidak ditemukan pada orang dewasa. 2.1 pencernaan oleh air liur

1. dasar teori amylase adalah enzim yang terdapat pada air liur, berfungsi memecah polisakarida disakarida +hidrolisis monosakarida. amylase memecah : amilum, glikogen , pati

proses pemecahan amilum a. amilum (biru pekat) amilodekstrin (biru muda)b. amilodekstrin eritrodekstrin (merah)c. eritrodekstrin akroodekstrin dan maltose (tidak berwarna) jadi

disakaridad. pemecahan disakarida monosakarida dengan HIDROLISIS

2. alat dan bahan paraffin/ permen karet air liur 2,5 ml karena ntar di saring jadi 2 ml larutan iodium 10 ml pati larutan benedict test plate penangas 37 derajat

3. cara kerja a. kunyahlah paraffin agar air liur mengandung enzim amylaseb. siapkan 2 ml air liur yang sudah di saring c. siapkan test plate dan teteskan 2 tetes larutan iodium d. 2ml air liur di campur dengan 10 ml pati 1% disebut hidrolisate. panaskan hidrolisat ke dalam penangas 37 derajat f. setiap menit teteskan hidrolisat ke test plate yang berisi iodiumg. perhatikan

- opalensi (kekeruhan) dan kekentalan (viskositas)- perhatikan perubahan warna: biru tua biru muda merah

tidak berwarnah. jika sudah tidak berwarna maka test iodium di anggap sudah NEGATIF

i. lalu lakukan test benedict siapkan 2,5 ml benedict lalu campurkan 4 tetes hidrolisat ke dalam penangas/ langsung selama 2 menit (dikocok2)

j. liatlah apakah test benedict bernilai positif

4. hasil dan pembahasan test iodium negative

a. biru tua biru muda (menit ke 3)b. biru muda merah (menit ke 4)c. merah tidak berwarna (menit ke 7)

opalensi : saat biru merah (keruh)test benedict : +

PEMBAHASAN Kalau test iodium – pasti test benedict +, kenapa? karena test iodium hanya bereaksi pada polisakarida, setelah enzim amylase bekerja (pada air liur) maka akan di pecah menjadi disakarida. Di tandai di menit ke 7, iodium negative. Bersamaan dengan itu kalo di test benedict + karena benedict bekerja pada larutan yang disakarida

2.2 pengaruh pH terhadap kerja amylase air liur

1. dasar teori amylase adalah enzim yang hanya bekerja pada pH= >6,8 sehingga ketika amylase direaksikan dengan suasana yang asam, enzim tidak bekerja memecah amilum menjadi maltose. Dapat di uji dengan melakukan test iodium dan test benedict test iodium identifikasi polisakaridatest benedict identifikasi disakarida

pH optimum amylase = > 6,8 dengan suhu optimum = 38-40 derajat

2. alat dan bahan - 2ml HCl 0,4% pH = 1- 2ml asam laktat 0,1% pH= 5- 2ml air suling pH=7- 2ml Na2CO3 pH=9- 2ml pati 1%- 2ml air liur yang tidak disaring- test iodium test plate- test benedict larutan benedict

3. cara kerjaa. sediakan 4 tabung

A= 2ml HCl 0,4% + 2 ml pati + 2ml air liur yang tidak disaringB= 2ml Asam laktat 0,1% 2 ml pati + 2ml air liur yang tidak disaringC= 2ml air suling 2 ml pati + 2ml air liur yang tidak disaringD= 2ml Na2CO3 2 ml pati + 2ml air liur yang tidak disaring

b. panaskan dalam penangas selama 15 menitc. lalu pisahkan setengah untuk test iodium dan setengahnya untuk test

benedict4. hasil dan pembahasan

Tabung pH IODIUM BENEDICTABCD

Pembahasan :Setiap test iodium – pasti test benedict +Tabung A dan B = sifatnya asam

- amylase bekerja pada pH basa jadi ketika berada pada pH yang asam, amylase tidak bekerja, sehingga amilum masih dalam keadaan POLISAKARIDA sehingga saat di uji dengan iodium menghasilkan hasil +

tabung C dan D = sifatnya basa- maka amylase dapat bekerja sesuai dengan pHnya yang basa

sehingga amilum akan dipecah menjadi disakarida. Sehingga saat di test iodium – karena polisakarida sudah di pecah menjadi disakarida yang menyebabkan test benedict menjadi +

2.3 pencernaan pada getah lambung 1. dasar teori pengaruh suhu terhadap enzim pepsin, enzim ketika dipanaskan sampe 100 derajat (sampai mendidih) maka akan denaturasi dan rusak, hal ini akan menyebabkan warnanya. Pepsin bekerja pada pH yang asam sehingga pepsin hanya dapat aktif jika di beri HCl

2. alat dan bahan - 3 ml pepsin 0,5%- 3 ml HCl 0,4%- protein/kongored- penangas air 37 derajat

3. cara kerja a. masukkan ke dalam tabung

A = 3 ml pepsin + 3 ml HCl 0,4% + DI DIDIHKAN + protein/kongoredB = 3 ml pepsin + 3 ml HCl 0,4% + TIDAK DI DIDIHKAN + protein/kongoredcatatlah perubahan yang terjadi

3. hasil dan pembahasan Tabung Pemanasan PerubahanA YaB Tidak

Pembahasan :a. pada tabung A tidak terjadi perubahan apa-apa, karena tabung tersebut

dipanaskan hingga mendidih (100 derajat) hal ini menyebabkan enzim rusak total (denaturasi sempurna) sehingga saat di beri protein juga tidak memecah protein tersebut menjadi ikatan peptida

b. pada tabung B terjadi perubahan dengan munculnya endapan yang berwarna kemerah-merahan disekitanya. Hal ini menandakan bahwa enzim pepsin memecah protein/kongored sehingga terbentuk endapan yang agak berwarna merah

pertanyaan 1. kenapa harus di tambah HCl ?

karena pepsin di aktifkan dan baru bisa bekerja dengan penambahan HCl yang membuat suasana pepsin baru bisa bekerja pada pH ASAM = 2

2. kenapa A di didihkan B tidak ?untuk melihat apakah enzim rusak bila dididihkan di tandai jika di beri protein tidak terjadi perubahan karena enzim telah denaturasi pada suhu yang sangat tinggi (saat mendidih)

3. kenapa pepsin di masukin protein?Untuk melihat apakah enzim pada tabung B pekerja saat tidak dididihkan

4. kenapa di panasin di suhu 37 derajatkarena enzim bekerja optimum pada suhu 37-40 derajat

2.4 menentukan pH optimum pepsin1. dasar teoripepsin adalah enzim yang bekerja di lambung dan di aktifkan oleh HCl sehingga bersifat asam. pH optimum = 2

4.hasil dan pembahasan TABUNG HCl 1N air Pepsin 0,1% pH waktu

Pembahasan 1. tabung A yang tidak diberi air sangat lama untuk pepsin memecah ikatan

peptide, dan dengan banyaknya volume air dapat mengurangi konsentrasi enzim pepsin, pH=6,4 (mulai mendekati netral/basa sehingga tidak sesuai dengan pH optimum pepsin) reaksi sangat lama

2. tabung B yang di beri HCl 0,4 ml dengan air 4,6 ml bereaksi paling cepat karena berada pada pH= 2,1 pH OPTIMUM PEPSIN, tapi perubahan sedikit karena kadar HCl kurang

3. tabung C bereaksi cepat karena kadar HCl yang banyak tetapi pH nya agak dibawah pH optimum pepsin

jadi pepsin di pengaruhi dengan kadar HCl dan pH Jika pHnya = 2 dengan kadar HCl banyak bereaksi sangat cepat

3.PENCERNAAN OLEH GETAH PANKREAS

Kimus akan cepat dinetralisir oleh getah pankreas karena mengandung bikarbonat (HCO3-). Dalam getah pankreas terdapat beberapa enzim (khusus untuk protein) yang dilepaskan sebagai zimogen. Kerja pankreolitik yang dimiliki getah pankreas disebabkan oleh tiga buah enzim endopeptidase : tripsin, kimotripsin, dan elastase yang menyerang protein serta polipeptida yang dilepas dari lambung untuk membentuk senyawa-senyawa polipeptida, peptida, atau keduanya. Tripsin bersifat spesifik untuk ikatan peptida asam amino dasar dan kimotripsin bekerja spesifik untuk ikatan peptida yang mengandung residu asam amino tak bermuatan, seperti asam amino aromatik. Elastase mempunyai spesifisitas yang agak luas dalam menyerang ikatan di sebelah residu asam amino kecil, seperti glisin, alanin, serat serin. Ketiga enzim ini disekresikan sebagai zimogen. Pengaktifan tripsinogen terjadi akibat enzim proteolitik lain, enteropeptidase (enterokinase), yang disekresikan oleh mukosa usus. Enzim enteropeptidase menghidrolisis ikatan peptida lisin di dalam zimogen, membebaskan sebuah polipeptida kecil yang memungkinkan molekul membuka lipatannya menjadi tripsin aktif. Begitu tripsin terbentuk, enzim ini bukan saja menyerang molekul tambahan tripsinogen, tetapi juga zimogen lain dalam getah pankreas yaitu kimotripsinogen, proelastase, dan prokarboksipeptidase, yang masing-masing secara berurutan membebaskan kimotripsin, elastase, dan karboksipeptidase. Karboksipeptidase merupakan eksopeptidase yang menyerang terminal ikatan peptida, membebaskan asam amino tunggal.

Beberapa enzim dari pangkreas di simpan dan disekresikan dalam bentuk inaktif dan menjadi aktif pada saat berada di saluran pencernaan. Tripsinogen adalah enzim proteolitik yang di aktifkan di dalam usus halus oleh enterokinase, suatu enzim yang di sekresikan dari mukosa usus. Tripsinogen di aktifkan menjadi tripsin. Kemudian, tripsin akan mengaktifkan kimotripsinogen menjadi kimotripsin. Enzim yang lainnya adalah nuklease, lipase dan amylase disekresikan dalam bentuk aktif. Beberapa enzim membutuhkan kondisi lingkungan optimal untuk dapat berfungsi. Enzim amylase berfungsi untuk mengubah tepung menjadi gula, Tripsin berfungsi untuk mengubah protein menjadi peptide, sedangkan Lipase berfungsi untuk mengubah trigleserid/lemak menjadi asam lemak dan gliserol.

Jejenum dan Ilium merupakan segmen yang sulit dibedakan pada saluran pencernakan ayam. Ada beberapa ahli yang menebut kedua segmen tersebut disebut usus halus bagian bawah yang langsung berbatasan dengan usus besar. Pada Jejenum (Usus kosong), makanan mengalami pencernakan kimiawi oleh enzim yang dihasilkan didindig usus. Enzim-enzim yang dihasilkan dinding usus yakni :

1. Enterokinase : fungsi, mengaktifkan tripsinogen yang dihasilkan pankreas.2. Erepsin: mengubah dipeptida/peptone menjadi asam amino3. Maltase: mengubah maltosa menjadi glukosa4. Disakarase: mengubah disakarosa menjadi monosakarida5. Peptidase: mengubah polipeptida menjadi asam amino6. Sukrase: mencerna sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa7. Lipase: mengubah trigliserida menjadi gliserol dan asam lemak. Ilium (Usus penyerapan), sepanjang permukaan lumen usus halus terdapat banyak lipatan/lekukan yang disebut vili atau jonjot usus. Vili berfungsi memperluas permukaan usus sebagai proses penyerapan zat makanan akan lebih sempurna. Setiap vilus mengandung pembuluh limfa yang di sebut lacteal dan pembuluh kapiler.

3.1 pH optimum protease pancreas