Mahasiswa Mengetahui Asam Amino dan ProteinMuhamad Reynaldi
102014157Mahasiswa Fakultas Kedokteran, Universitas Kristen Krida
WacanaJl. Terusan Arjuna No. 6, Kebun Jeruk, Jakarta BaratTel:
(021) 5694-2061, fax: (021) 563-1731Email:
[email protected] pengetahuan
mahasiswa tersebut akan pelajaran. Asam amino dan protein tersebut
oleh karena itu kita akan menjelaskan asam amino dan protein. Asam
amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2
pada atom karbon dari posisi gugus COOH.Protein (akar kata protos
dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa
organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer
dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain
dengan ikatan peptida.Keyword : Asam Amino, ProteinAbstrakLack of
knowledge of the students will be learning . The protein amino
acids and therefore we will explain the amino acids and proteins .
Amino acid is a carboxylic acid having an amino group . Amino acids
contained as protein components have -NH2 the carbon atom of
position -COOH group .Protein ( the root of the Greek word protos
meaning " most important " ) is a complex organic compounds of high
molecular weight which are polymers of amino acid monomers linked
together by peptide bonds .Keyword: Amino acid, protein
PENDAHULUANAsam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai
gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein
mempunyai gugus NH2 pada atom karbon dari posisi gugus COOH.
Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai,
serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan
struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein
sederhana.Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani
yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks
berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer
asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida.
Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan
kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam
struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Scenario F Seorang mahasiswa kedokteran sedang melakukan
penelitian untuk tugas akhirnya (skripsi).pada skripsi tersebut,
mahasiswa itu hendak mengukur kadar enzim x yang telah diisolasi
dari suatu jaringan tikus yang telah diberikan perlakuan. Sebelum
melakukan pengukuran, mahasiswa tersebut diminta oleh dosen
pembimbingny untuk mempelajari karakteristik dari enzim tersebut
supaya dapat memilih uji yang tepat untuk enzim x tersebutRumusan
masalah1. Mahasiswa tersebut hendak mengukur kadar enzim x telah
diisolasi2. Mempelajari karakteristik enzim x untuk memilih metode
uji yang tepat untuk enzim tersebutTujuan 1. Mahasiswa mampu
menjelaskan asal usul protein, definisi, penggolongan, fungsi serta
menentukan uji yang tepat untuk enzim tersebut.2. Mahasiswa mampu
menjelaskan struktur, fungsi, dan sifat dari asam amino.
HipotesisKarakteristik enzim x sangat berpengaruh dalam
menentukan pemilihan metode uji
ASAM AMINO Pengertian Asam aminoAsam amino yang merupakan
monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu senyawa yang
mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil.
Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang
berdekatan dengan gugus karboksil (C-) atau dapat dikatakan juga
bahwa gugus amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada
atom karbon yang sama.1 Rumus asam amino dapat ditunjukkan pada
gambar:
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom
hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut
juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino
dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C
("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu
atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena
gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut
merupakan asam -amino.1 Asam amino biasanya diklasifikasikan
berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat
kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam
lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika
nonpolar
Tatanama asam aminoSelain nama biasa asam amino, juga diberika
nama kimia secara sistematik (IUPAC). Masa ini ada dua sistem
tatanama yang dipakai untuk asam amino. Pertama dengan memberi nama
atom karbon yang mengikat gugus karboksil dan amino sebagai alfa.
Karbon yang berikatan selanjutnya (dari rantai R) dinamakan betha,
gamma dan seterusnya.2Sistem ini perlahan didesak oleh sistem
dengan pemberian nomor pada atom atom karbon.Tabel Nama dan
struktur 20 macam asam amino penyusun proteinnoNama biasaNama
sistematika
1AlaninAs. 2-amino propanoat
2ValinAs. 2-amino-3-metil butanoat
3LeusinAs. 2-amino-4-metil pentanoat
4IsoleusinAs. 2-amino-4-metil pentanoat
5ProlinAs.2-amino-3 fenilpropanoat
6FenilalaninAs. 2-amino-3 fenilpropanoat
7TriptofanAs. 2-amino-3 (3-idolil)-propanoat
8MetioninAs. 2-amino-4-(metal tin) butanoat
9GlisinAs. 2 amino etanoat
10 SerinAs. 2-amino-3-hidroksil propaniat
11TreoninAs. 2-amino-3-hidroksin propaniat
12SisteinAs. 2-amino-3-merkapto propanoat
13TirosinAs. 2-amino-3-(p-hidroksil fenil) propanoat
14AsparaginAs. 2-amino-suksinat
15GlutaminAs. 2 amino glutaramat
16Asam aspartateAs. 2-amino-suksinat
17Asam glutamateAs. 2-glutarat
18LisinAs. 2,6-diamino-heksanoat
19ArgininAs. 2-amino-5-guanido valerat
20HistidinAs. 2-amino-3-imidazol propanoat
Tabel nama-nama dan singkatan ke-20 asam amino
NoNama biasaSingkatan (symbol)
3 huruf1 huruf
1AlaninAlaA
2ValinValV
3LeusinLeuL
4IsoleusinIleI
5ProlinProP
6FenilalaninFenF
7TriptofanTrpW
8MetioninMetM
9GlisinGliG
10 SerinSerS
11TreoninTreT
12SisteinSisC
13TirosinTivY
14AsparaginAsnN
15GlutaminGlnG
16Asam aspartatAspD
17Asam glutamatGluE
18LisinLisK
19ArgininArgR
20HistidinHisH
Klasifikasi Asam AminoAsam amino yang terdapat dalam protein
dapat dibagi menjadi 4 golongan berdasarkan relatif gugus R-nya.1.
Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)Gugus non polar
adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak mempunyai selisih
muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan ini
terdiri dari lima asam amino yang mengandung gugus alifatik
(Alanin, leusin, isoleusin, valin,dan prolin) dua dengan R aromatic
(fenilalanin dan triptopan) dan satu mengandung atom sulfur
(metionin).2
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatanGolongan ini
lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak mengutub karena
gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen dengan molekul
air. Selain treoinin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh
adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk
golongan ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini juga
adalah asparagin dan glutamine yang kekutubannya disebabkan oleh
gugus amida (-CONH2) serta sistein oleh gugus sulfidril
(-SH).Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk
senyawa amida dari asam aspartat dan asam glutamat dan mudah
terhidrolisis oleh asam atau basa. Sistein yang mengandung gugus
tiol dan tirosin yang mengandung gugus hidroksil fenol bersifat
paling mengutub dalam golongan asam amino.Asam amino dengan gugus R
bermuatan negative (Asam amino asam)Golongan asam amino ini
bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri dari asam aspartat
dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua gugus karboksil
(COOH).23. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino
basa)Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri
dari lisin, histidin dan arginin- lisin mengandung satu lagi gugus
amino pada posisis e dari rantai R alifatik- Histidin mengandunga
gugus lemah imidazolium pada pH 6.0 lebih dari 50 % molekul
histidin bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10
%bermuatan positif.- Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus
R-nya
Pembagian lainDua puluh asam amino alfa alami ini dibagi menjadi
tujuh golongan berdasarkan struktur rantai sampingnya, yaitu
(Sultanry, 1985) :1.Rantai samping alifatik.Golongan ini terdiri
dari asam amino yang memiliki rantai samping hidrokarbon. Asam
amino golongan ini ialah glisina, alanina, valina, lesina,
isolesina, dan prolina.2.Rantai samping hidrosilikAsam amino dalam
golongan ini ialah serina dan treonina. Keduanya mempunyai rantai
samping alifatik yang mengandung fungsi hidroksi.3.Rantai samping
aromatikAda tiga asam amino yang mempunyai cincin aromatik pada
rantai sampingnya, yaitu fenilalanina, tirosina, dan
triptofan.4.Rantai samping asamAsam aspartat dan glutamat mempunyai
rantai samping yang berakhir dengan asam karboksilat. Pada pH faali
yang lazim, yaitu sedikit di atas pH 7, gugus asam karboksilat ini
mengion. Karena alas an ini, maka asam aspartat dan asam glutamat
sering disebut sebagai ion karboksilatnya, yaitu aspartat dan
glutamat.5.Rantai samping amidaAsparagina dan glutamine
masing-masing adalah amida dari aspartat dan glutamat. Rantai
sampingnya bermuatan netral pada pH 7,0.6.Rantai samping basaDalam
golongan ini dijumpai tiga asam amino yang mengandung nitrogen yang
bersifat basa lemah. Nitrogen dari lisina dan arginina adalah basa
yang cukup kuat sehingga dapat mengambil proton dari air pada pH
netral. Nitrogen pada rantai samping histidina sifat basanya lebih
lemah dibanding pada lisina dan arginina.7.Rantai samping
mengandung belerangMetionina dan sisteina adalah dua asam amino
biasa. Sisteina sering terdapat berhubungan dengan sisteina lain
dengan membentuk ikatan disulfida (-S-S-) dan menghasilkan asam
amino sistina. Pembagian lain dari asam amino ialah berdasarkan
kebutuhan dari organisme tersebut dan kemampuan organisme untuk
menghasilkan asam amino tersebut yaitu asam amino esensial dan asam
amino nonesensial. Asam amino esensial ialah asam amino yang
penting dan tidak mampu dihasilkan oleh organisme tersebut
sedangkan asam amino nonesensial asam amino yang mampu dihasilkan
oleh tubuh karena itulah kurang penting. Ini bermacam-macam karena
tergantung organismenya contohnya pada manusia, asam amino esensial
yaitu isoleusin, leusin, triptophan, fenilalanin, metionin,
treonin, valin dan histidin dan asam amino nonesensial yaitu
alanin, arginin, asam aspartat, sistein, asam glutamat, glisin,
ornitin, prolin dan serin.Selain 20 asam amino dasar dikenal 150
lebih asam amino yang kurang umum. Kebanyakan dari asam amino ini
tidak ada hubungannya dengan pembentukan protein dan banyak
merupakan turunan sederhana dari 20 asam amino yang biasa. Asam
amino demikian mungkin merupakan bentuk antara metabolik atau
bagian dari suatu biomolekul bukan protein. Ada dua kelompok amino
yang bukan merupakan pembentuk protein (Hart, dkk, 1983) :1. Yang
jarang didapatkan sebagai satuan pembentuk protein.2. Yang sama
sekali tidak merupakan satuan pembentuk protein.Termasuk dalam
golongan pertama ialah 4-hidroksil prolin (derivat prolin yang
banya terdapat pada kolagen), 5-hidroksilesin (derivat lisin yang
banyak terdapat dalam kolagen) dan desmosin (terdapat dalam protein
elastin) yang mempunyai struktur luar biasa yaitu terdiri dari 4
molekul lisin dengan gugus R bergabung membentuk lingkaran piridin
yang tersubtitusi.Golongan kedua terdiri dari 150 asam amino yang
diketahui terdapat dalam bentuk bebas atau terikat di dalam
beberapa sel dan jaringan tetapi tidak merupakan satuan pembentuk
protein. Sebagian besar golongan merupakan derivat asam amino
seperti asam b- dan g-amino. Beberapa asam amino bukan protein ini
memiliki fungsi penting sebagai sumber atau senyawa antara dalam
metabolisme. b-alanin, umpamanya merupakan sumber vitamin asam
pantotenat, sitrulin dan ornitin merupakan senyawa antara dalam
sintesis arginin.Beberapa asam amino lain bersifat racun terdapat
dalam tumbuhan bersifat racun terhadap kehidupan lain misalnya
kanavanin, asam jengkolat, dan b-sianoalanin.3Stereo Kimia asam
AminoSemua asam amino yang didapat dari hasil hidrolisis protein,
kecuali glisin mempunyai sifat aktif optik yaitu dapat memutar
bidang polarisasi cahaya bila diperiksa dengan polarimeter. Sifat
aktif optik disebabkan oleh atom karbon yang asimetris yaitu atom
yang terikat pada empat gugus yang berlainan. Jumlah stereo isomer
yang mungkin terjadi sama dengan 2n. n adalah jumlah atom karbon
asimetris. Semua asam amino yang umum terdapat dalam protein
kecuali glisin mempunyai satu atom karbon asimetris, sedangkan
tronina dan isoleusin masing-masing mempunyai dua atom karbon
asimetris.4Konfugurasi absolut struktur asam amino yang optik aktif
diturunkan dari struktur stereo isomer molekul monosakarida yang
paling kecil yang mempunyai atom karbon, yaitu gliseraldehida yang
mempunyai satu atom karbon asimetris. Berdasarkan konvensi kedua
bentuk stereo isomer tersebut dinyatakan dengan L dan D (tidak ada
hubungannya dengan destrorotatory dan levorotatory).2
Sintesis asam aminoBeberapa sintesis asam amino yang umum
dikenal antara lain:a. Aminasi asam a-halo (subtitusi)Asam
a-halogen yang diperoleh dari halogenasi asam-asam karboksilat
(Hell-Volhard-Zelinsky) misalnya brominasi asam propanoat.
Selanjutnya a-propionat selanjutnya ditambahkan kedalam ammonia
pekat dan larutan yang diperoleh disimpan pada temperatur kamar
selama 4 hari. Setelah itu di uapkan sampai kering dan diesktraksi
dengan etanol absolut panas untuk mengeluarkan bromide. Asam amino
yang diperoleh berupa Kristal putih.b.Sintesis StreckerCara ini
adalah hidrolisis a-amino nitril yang diperoleh dengan mereaksikan
aldehid dengan ammonia dan asam sianida. Reaksi berlangsung c. Amin
Reduksi suatu asam a-keto dengan H2, NH3 dan katalisator Pd akan
menghasilkan suatu asam amino resemit (campuran R dan S asam
amino).5
Reaksi kimia asam aminoa. Reaksi ninhidrinMerupakan reaksi warna
yang biasa digunakan untuk identifikasi asam amino. Nindhidrin
merupakan oksidator yang sangat kuat yang dapat menyebabkan
terjadinya dekarboksilasi oksidatif asam a-amino untuk menghasilkan
CO2.NH2 dan suatu aldehid dengan suatu atom karbon kurang daripada
asam amino induknya. Ninhidrin yang terduksi kemudian bereaksi
dengan amino lepas membentuk kompleks biru-ungu yang maksimal
menyerap cahaya dengan panjang gelombang 570 nm.
b. Reaksi sangerReaksi sanger merupakan reaksi antara a-amino
dengan 1-fluoro-2,4dinitrobenzen (FDNB). Dalam suasana basa lemah
FDNB bereaksi dengan asam a-amino membentuk turunan 2,4-dinitfenil
yang disebut DNP-asam amino. Reaksi ini digunakan untuk penentuan
asam amino N-ujung suatu rantai peptide.c.Reaksi edmanReaksi ini
merupakan reaksi antara a-amino dengan fenil isotiosianat yang
menghasilkan turunan fenil tiokarbonil.d. PeptidaBila gugus amino
dan gugus hidroksil asam amino bergabung membentuk ikatan peptide,
unsur asam aminonya dinamakan residu asam amino. Suatu peptide
terdiri dari 2 residu asam amino atau lebih yang digabungkan oleh
ikatan peptide atau dikatakan pula bahwa jika protein-protein hanya
terhidrolisa sebagian, maka polimer-polimer yang lebih kecil yang
terbentuk dari asam-asam amino disebut peptida.Peptida sederhana
mengandung dua, tiga, empat, atau lebih residu asam amino,
masing-masing disebut dipeptda, tripeptida, tetrapeptida dan
seterusnya. Bila peptida mengandung banyak ikatan (dikatakan lebih
dari 10 ) residu asam amino, peptida dinamakan polipeptida, banyak
hormone atau semua protein sederhana ialah polipeptida.Banyak asam
amino yang berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai
polipeptida bercabang Satu unit asam amino dalam rantai polipeptida
disebut residu. Rantai polipeptida mempunyai arah sebab unit
penyusun mempunyai ujung yang berbeda yaitu gugus amino- dan gugus
karboksil-. Ujung amino diletakkan pada awal rantai polipeptida,
berarti urutan asam amino dalam rantai polipeptida ditulis dengan
diawali oleh residu amino-terminal.4,5Setiap sel hidup mengandung
protein. Protein senyawa organik essensial bagi mahluk hidup dan
konsentrasinya paling tinggi di dalam jaringan otot hewan. Protein
merupakan bahan essensial yang menunjang kehidupan. Kulit, tulang,
otot, darah, hormon, enzim dan organ-organ dalam semuanya tersusun
dari protein.5Asam amino esensial adalah asam amino diperlukan oleh
makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka
molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies
organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu
memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang
bersangkutan.Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara
lain:1. Tirosin; pertama kali di temukan dalam keju. Pada manusia,
asam amino ini tidak bersifat esencial, tapi pembentukanya
menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase.
Menurut penelitian yang dilakukan oleh institut penelitian
kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi
pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk
meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan, tanpa efek
samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju, alpukat, pisang,
ragi, ikan dan daging.2. Sistein; sekalipun asam amino bukan
esensial kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin.
Sistein juga di temukan pada bahan pangan seperti cabai, bawang
putih, bawang bombai, brokoli, haver, dan inti bulis gandum.3.
Serin; pertama kali di isolasi dari protein serat sutra pada tahun
1865.4. Prolin; fungsi terpentingnya di ketahui sebagai komponen
protein.5. Glisin; secara umu, protein itu sendiri tidak banyak
mengandung glisin (kecuali pada kolagen yang mengandung glisin dari
dua per tiga kandungannya). Tubuh manusia memproduksi glisin dalam
jumlah yang mencukupi.6. Asam glutamat; karena ion glutamat yang
dapat merangsang beberapa type saraf yang ada pada lidah manusia,
glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. Dalam
keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut
sebagai monosodium glutamat atau MSG.7. Asam aspartat; sering pula
di sebut aspartat. Fungsinya di ketahui sebagia pembangkit
neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga dimungkinkan
berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan.8. Ariginin; sekalipun
bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain, tetapi
ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial
karena produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan
kondisi kesehatan. Pada anak-anak, ariginin sangatlah penting.
Pangan sumber utama ariginin ditemukan pada produk-produk
peternakan seperti daging, susu, telur, dan berbagai olahannya.
Sedangkan dari produk tumbuhan, ariginin banyak ditemukan pada
cokelat dan biji kacang tanah.9. Alanin; ditemukan dalam bahan
pangan bentuk lain seperti daging, ikan, susu, telur, dan
kacang-kacangan.10. Histidin; bagi manusia, histidin merupakan asam
amino yang esensial bagi anak-anak.11. Glutamin; merupakan asam
amino yang dikenal pula dengan sebutan asam glumatik. Asam amino
ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan
amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses biokimia. Secara
alami, glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai.12. Asparagin;
di perlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan di
perlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan
pula pada daging (segala macam sumber), telur dan susu (serta
produk turunanya).Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh
tubuh, antara lain sebagai berikut:1. Triptofan; merupakan asam
amino esensial, ini merupakan beberapa sumber di dapatkan dari
karbonhidrat. Triptofan terdapat pada telur, daging, susu
skim,pisang, susu, dan keju.2. Treonin: terdapat pada bahan pangan
berupa susu, daging, ikan ,dan bici wijen.3. Metionin: bersifat
esencial. Oleh sebab itu, harus di ambil dari bahan pangan. Sumber
utama metionin hdala buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan,susu
(susu murni, beberapa jenis keju), saturan (bayam, bawang putih,
jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete,
kacang merah, tahu tempe).4. Lisin; terdapat dalam protein
kedelai,bici polong-polongan, dan ikan. Rata-rata kebutuhan lisin
per hari adalah 1-1,5 g.5. Leusin; banyak tersedia pada makanan
yang tinggi protein, seperti daging, susu, beras merah dan kacang
kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui
kandungan leusin.6. Isoleusin;7. Fenilalanin; merupakan asm amino
esensial yang menjadi bahan baku bagi pembentukan katekolamin.
Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi
tranmisi impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada daging ayam,
sapai, ikan, telur, dan kedelai.8. Valin; terdapat pada
produk-produk peternakan seperti daging, telar, susu dan keju.
Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada bici-bijian yang
mengandung minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil).
Protein
Pengertian proteinProtein tersusun dari berbagai asam amino yang
masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian,
pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino
yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau
asam amino penyusun protein (proteinogenik).6 Asam-asam amino
inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.Protein (akar
kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama")
adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan
satu sama lain dengan ikatan peptida.6 Molekul protein mengandung
karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta
fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua
sel makhluk hidup dan virus.Kebanyakan protein merupakan enzim atau
subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural
atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan
sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun)
sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai
komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi
hara.6 Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai
sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam
amino tersebut (heterotrof).Protein merupakan salah satu dari
biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida,
yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein
merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam
biokimia. Protein ditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun
1838.Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode
genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan
sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom.6 Sampai
tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino
proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah
protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.
Berdasarkan fungsi biologi, protein dibagi menjadi:HormonHormon
adalah pembawa pesan yang dilepaskan oleh kelenjar endokrin ke
dalam sirkulasi. Setelah dilepaskan, hormone mengalir dalam darah
dan hanya memengaruhi sel tubuh yang memiliki reseptor (tempat
pengikatan) spesifik untuk hormone tersebut. Contohnya adalah
Growth hormone (GH), sebagai somatropin dan berperan dalam
merangsang pertumbuhan jaringan tubuh yang mampu berkembang.
Melanocyte stimulating hormone (MSH) berpengaruh pada penyesuaian
mata terhadap terang gelap. Protein Struktural adalah sebagai
pembentuk struktur bahan atau jaringan dan member kekuatan kepada
jaringan. Contohnya kolagen sebagai pembentuk jaringan penghubung
pada tulang rawan, urat daging dan pembuluh darah;keratin, sebagai
pembangun pada rambut, bulu, cakar dan kuku; elastin sebagi
penyambung elastis seperti pada jaringan ikat sendi;miosin dan
aktin yaitu protein otot yang mendorong sel untuk
berkontraksiProtein simpanan atau protein nutrient adalah protein
yang disimpan sebagai cadangan untuk proses metabolism. Contohnya
adalah gliadin, merupakan protein dalam biji gandum yang rantai
polipeptidanya mengandung banyak residu prolin dan asam glutamate;
kasein adalah fosfoprotein, yang terdapat dalam susu dan bila
dihidrolisis akan menghasilkan protein sederhana dan asam fosfat
penyusunnya.Protein pelindungProtein pelindung merupakan protein
spesifik yang umumnya terdapat dalam darah dan berperan melindungin
serangan zat asing yang masuk ke dalam tubuh. Salah satu protein
pertahanan yang dikenal adalah antibody atau immunoglobulin,
dibentuk oleh suatu jaringan tubuh tertentu sebagai akibat masuknya
antigen(kuman, toksin atau zat asing) ke dalam tubuh yang
bersangkutan. Antigen yang memicu terbentuknya antibodi ini disebut
imunogen. Protein pengangkutBeberapa protein mempunyai kemampuan
untuk membawa ion atau molekul tertentu dari suatu organ ke organ
lain melalui aliran darah. Protein pengangkut atau protein
transport yang telah banyak diketahui adalah hemoglobin sebagai
pengangkut oksigen dari paru-paru ke jaringan. Selain itu,
seruloplasmin sebagai pengangkut ion tembaga dalam darah. Serum
albumin yang mentranspor asam lemak bebas dalam darah dan
lipoprotein yaitu pengangkut lipid dalam darah.Protein Kontraktil
Protein kontraktil berperan dalam proses gerak. Protein ini
memberikan kemampuan pada sel untuk berkontraksi, bergerak atau
mengubah bentuk. Aktin, yang merupakan serabut yang bergerak dalam
miofibril dan miosin, yang merupakan serabut yang
stasioner(tetap/tidak berubah) dalam miofibril, adalah
protein-protein utama penyusun otot yang sangat berperan dalam
proses ini. Energi yang diperlukan untuk berkontraksi diperoleh
dari peruraian ATP. Aktin adalah protein globular dengan bobot
molekul sekitar 43.000 dan menyusun sekitar 25% berat protein otot.
Miosin mempunyai bagian yang berbentuk globular dan bagian yang
berbentuk fibrosa serta menyusun sekitar 55% berat protein
otot.7
Fungsi protein:1. Protein struktural (pembangun tubuh): protein
selaput atau dinding sel; jaringan pelindung seperti kulit, rambut,
bulu, sisik, kuku, tanduk, paruh dan sebagainya, serta jaringan
pengikat seperti tulang, urat daging, sendi, dan sebagainya2.
Protein membran : terdapat dalam membran sel3. Protein kontraktil :
terdapat dalam serat otot4. Protein transport : mengikat dan
mengangkut molekul-molekul lain, misalnya hemoglobin yang
mengangkut O25. Protein pelindung: seluruh antibodi dan zat-zat
pembeku darah seperti fibrinogen6. Protein cadangan : membebaskan
asam-asam amino apabila diperlukan, misalnya kasein (protein susu)
dan ovalbumin (putih telur)7. Hormon : mengatur pertumbuhan dan
metabolisme8. Enzim-enzim : mengkatalis reaksi-reaksi biokimia
Struktur Protein1) Struktur Primer Struktur primer menunjukkan
jumlah, jenis, dan urutan asam amino dalam molekul protein Ikatan
antar asam amino adalah ikatan peptida
2) Struktur Sekunder Heliks dan lembaran terlipat adalah dua
struktur sekunder yang biasa terdapat dalam protein atau segmen
protein
3) Struktur Tersier Struktur tersier menunjukkan kecenderungan
polipeptida membentuk lipatan atau gulungan, dan dengan demikian
membentuk struktur yang lebih kompleks Dimantapkan oleh beberapa
ikatan antara gugus R pada molekul asam amino yang membentuk
protein Beberapa jeni ikatan tersebut meliputi: ikatan
elektrostatik, ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik antara rantai
sampai nonpolar, interaksi dipole-dipol, dan ikatan diulfida yaitu
suatu ikatan kovalen Meliputi protein serat dan globular
4) Struktur kuaterner Struktur kuaterner menunjukkan derajat
persekutuan unit-unit protein Sebagian besar terdiri dari beberapa
rantai polipeptida yang terpiah
Metode Uji ProteinUji biuretApabila terdapat setidaknya dua
ikatan peptida maka, saat diuji biuret, benda yang diuji akan
berwarna biru keunguan.Uji NinhidrinUji ninhidrin dilakukan untuk
menguji asam amino dan protein. Ninhidrin bereaksi dengan kelompok
asam amino. Ungu Rheumann akan terbentuk apabila dua molekul dari
ninhidrin dan satu molekul ammonia dari asam amino. Apabila
hasilnya berwarna biru, maka hasilnya asam amino dalam benda yang
diuji adalah glisin. Dan akan berwarna kuning apabila asam amino
yang terkandung dalam benda yang diuji adalah prolin dan
hidroksipolin. Uji XantoproteinUji Xantoprotein dilakukan untuk
menguji protein yang dikandung adalah terdapat inti benzene pada
asam amino. Karena cincin benzena mengalami nitrasi saat diberikan
asam nitrat yang kuat dan pada suhu tinggi. Apabila hasil uji
berwarna kuning, berarti protein tersebut mengandung cincin
benzena. Warna kuning adalah turunan nitro dari asam amino
aromatik. Garam sodium dari turunan nitro berwarna jingga. Uji
Hopkins ColeUji Hopkins Cole dilakukan untuk menguji cincin indola
pada asam amino triptofan. Beberapa aldehid akan beraksi dengan
produk teroksidasi dari nukleus indola dari triptofan untuk
membentuk kompleks berwarna ungu.Uji MillonUji Millon dilakukan
untuk menguji tirosin. Protein mengandung tirosin akan memberi
warna merah. Hasilnya warna merah karena formasi dari ion merkuri
fenolat dengan radikal fenol sulfonat dalam tirosin.8
Kekurangan ProteinProtein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi
di tubuh kita. Pada dasarnya protein menunjang keberadaan setiap
sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap orang dewasa harus
sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat tubuhnya.
Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan
atlet-atlet.Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:1) Kerontokan
rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)2) Yang
paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit
kekurangan protein. Biasanya pada anak-anak kecil yang
menderitanya, dapat dilihat dari yang namanya busung lapar, yang
disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga
menimbulkan odem.Simptom yang lain dapat dikenali adalah: hipotonus
gangguan pertumbuhan3) Kekurangan yang terus menerus menyebabkan
marasmus dan berkibat kematian.
KesimpulanMahasiswa tersebut hendak mengukur terlebih dahulu
kadar enzim yang telah diisolasikan. Mahasiswa harus mempelajari
asam amino dan protein yang berkarakteristik enzim untuk memilih
metode uji protein yang tepat untuk memilih enzim tesebut pada saat
pratikum berlangsung.
DAFTAR PUSTAKA
1. Anonim. Dasar-Dasar Biokimia.jakarta:UI-PRESS;2000:h.137-92.
Marks DB, Marks AD, Smith CM.Biokimia kedokteran dasar: sebuah
pendekatan klinis.Jakarta: EGC;2004:h.66-83. Sandjaja, Atmarita,
editors.Kamus gizi pelengkap kesehatan keluarga.Jakarta: Kompas
Media Nusantara;2009:h.174. Poppy Kumala. Kamus Kedokteran
Dorland.Jakarta:EGC;1998:h.123-65. Robert K. Murray.Biokimia
Harper, Jakarta:ECG;2002:h.1576. Diunduh
http://www.sumberajaran.com/2012/05/laporan-asam-amino.html. 6
Nopember 2011.7. Chawla R.Practical clinical biochemistry.New
Delhi:Jaypee Brothers Medical Publishers;2014:p.56-88. Sabiston D
C.Buku ajar bedah.Jakarta:EGC;2004:h.31Poppy Kumala. Kamus
Kedokteran Dorland.Jakarta:EGC;1998:h.
18
