MAKALAH PERAWAT

5/27/2018 MAKALAH PERAWAT

1/20

1

BAB IPENDAHULUAN

1.1 Latar BelakangEnzimadalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup

di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yangberikatan dengan protein. Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagaiberikut.1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang

sama.Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagianenzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim

yang tidak tersusun atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkanmenjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor(tersusun dari bahan anorganik).

1.2 Rumusan Masalah1. Pengertian enzim dan koenzim.2. Karakteristik, nomenklatur, serta factor yang dipergunakan dalam

pengujian kerja enzim.3. Peranan dan sifat-sifat enzim.4. Faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi kimia pada ezim.5. Pengaruh katalis, kecepatan, dan orde reaksi pada enzim.6. Bagian-bagian fungsional molekul enzim.7. Sistem penamaan enzim.

1.3 Tujuan PembahasanMakalah ini disusun dalam bertujuan untuk :1. Memenuhi kewajiban tugas kelompok mata kuliah Biokimia.2. Mengetahui tentang enzim dan koenzim.


2/20

2

BAB IIPEMBAHASAN

2.1 Pengertian Enzim dan KoenzimEnzimadalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup

di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yangberikatan dengan protein. Molekul enzim biasanya berbentuk bulat(globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lainterdiri lebih dari satu polipeptida.

Contoh enzim: ribonuklease, suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisaRNA (asam poliribonukleat); sitokrom, berperan dalam prosespemindahan electron; tripsin; katalisator pemutus ikatan peptida tertentudalam polipeptida. Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang

sama.

Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudiandiaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya,tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan memecahsalah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentukenzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.

Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksimana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganiksehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkanproduk sampingan yang beracun.

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu samalainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapatdigabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzimtersebut yaitu apoenzim dan koenzim.1. Apoenzim

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahanpanas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh,dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan,

tergantung dari enzimnya.2. Koenzim

Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat padaapoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudahdipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifattermostabil (tahan panas),mengandung ribose dan fosfat. Fungsinya menentukan sifat darireaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida AdeninDenukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalahdehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen,seperti NAD atau donor dari gugus kimia, seperti ATP (Adenosin Tri

Phosfat).


3/20

3

2.2 Karakteristik EnzimSetiap struktur (senyawa maupun molekul tertentu) yang berbeda,

selalu mempunyai sifat-sifat khas masing-masing. Selama menjalankanfungsinya tersebut, enzim memiliki sifat-sifat sebagai berikut:1. Enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi

Enzim berfungsi mempercepat reaksi kimia atau sebagaipenyebab dimulainya suatu proses reaksi kimia dalam sel. Prosespercepatan reaksi kimia oleh enzim dengan cara menurunkan energiaktivasinya. Kemampuan enzim untuk memulai reaksi ikut berekasidan terbentuk kembali, pada akhir reaksi kimia itulah yang dapatmendorong berkurangnya penggunaan energi aktivasi pada awalreaksi kimia. Contoh :saat amilase mempercepat reaksi perombakanamilum, amilase tidak bereaksi dengan substrat menjadi bentuk lain

(bentuknya tetap), sehingga amilase dapat berfungsi kembali.2. Enzim bekerja secara spesifik atau khusus

Reaksi kimia yang ada di dalam sel sangat banyak sekali.Namun enzim yang berperan sebagai biokatalisator dalam reaksitersebut hanya bekerja pada substrat tertentu saja, tidak dapatsembarang substrat. Enzim tertentu hanya mengkatalis reaksi kimiatertentu saja. Contoh: Enzim ptialin mengkatalis reaksi pengubahanzat tepung menjadi maltosa, enzim katalse hanya bekerja padasubstrat H2O2(Hidrogen Peroksida), enzim maltase hanya dapatmemecah maltosa menjadi glukosa saja.

3. ProteinEnzim adalah suatu protein sehingga sifat-sifat enzim sama

dengan protein, yaitu dipengaruhi oleh suhu dan pH. Suhu akanberpengaruh pada bagian apoenzim (protein aktif), dimana pada suhuyang rendah protein akan mengalami koagulasi dan pada suhu yangtinggi akan menyebabkan denaturasi. Potensial Hidrogen (pH)mempengaruhi enzim pada bagian protein terutama pada guguskarboksilat dan gugus amin pada asam amino penyusun proteinnya.

4. Enzim dapat bekerja secara bolak balik (reversibel)Sebagian besar reaksi kimia dalam tubuh organisme (biokimiawi)

bersifat reversibel. Demikian juga kerja enzim sebagai biokatalisator.

Artinya, enzim dapat mengkatalis reaksi maju maupun reaksikebalikannya. Dengan demikian, enzim tidak mempengaruhiarah suatu reaksi. Enzim dapat membentuk senyawa baru maupunmenguraikan suatu senyawa baru tersebut menjadi senyawa lain.Contoh: enzim lipase mengubah gliserol dan asam lemak menjadilemak. Enzim lipase juga dapat mengubah lemak menjadi gliserol danasam lemak.

5. Bekerja cepatEnzim dapat bekerja cepat. Sifat kerja enzim ini disebabkan

enzim hanya berfungsi untuk menurunkan energi aktifasi pada awalreaksi kimia dalam sel.


4/20

4

6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkunganLingkungan yang dimaksud adalah suhu, pH, dan zat

penghambat (inhibitor).a. pH

Enzim bekerja optimal pada pH tertentu. Derajat keasaman (pH)yang tidak cocok pada sifat kerja enzim akan dapat menyebabkanionisasi dari gugus karboksil dan amin dari bagian bagian enzimyang tersusun atas protein (apoenzim) serta menyebabkandenaturasi. Dengan demikian, terjadi perubahan struktur enzim dantidak dapat bekerja dengan baik.Contoh : Enzim Lipase, pH optimal 5,7 - 7,5Enzim amilase dalam saliva, pH optimal 6,9

b. Suhu

Pada suhu tinggi enzim rusak dan pada suhu rendah (0oC ataudibawahnya) enzim tidak bekerja meski tidak rusak. Pada suhuyang rendah sisi aktif (protein) yang terdiri dari apoenzim akanmengalami koagulasi. Sementara itu, pada suhu yang tinggi bagianini akan mengalami denaturasi.

c. Inhibito r (Zat penghambat)

Inhibitor mempunyai struktur mirip substrat dan dapat bergabungdalam reaksi enzimatik, sehingga aktivitas enzim menjaditerganggu. Inhibitor yang menghambat kerja enzim pada sisi aktifdisebut inhibitor kompetitif, sedangkan yang menghambat kerjaenzim pada sisi pasif disebut inhibitor non kompetitif

2.3 Nomenklatur EnzimLebih dari 4500 macam enzim telah ditemukan dalam organism

hidup dan mungkin akan terus bertambah dengan berlanjtnya penelitian.Enzim diberi nama dengan tambahan ase dan menunjukkan substratyang ditindaknya dan tipe reaksi yang dikatalisisnya. Misal, sitokromoksidase (enzim respiratoris), mengoksidasi (mengambil satu electron darisatu molekul sitokrom). Asam malat dehidrogenase, mengambil atom H(mendehidrogenasi) dari asam malat. Nama umum ini walaupun pendeknamun tidak memberikan cukup keterangan mengenai reaksi yang

dikatalisis, juga tidak menerangkan akseptor dari electron atau atomhydrogen yang diambil itu. International Union of Biochemistry memberinama lebih panjang tetapi lebih deskriptif. Misalnya sitokrom oksidasedinamakan sitokrom o : O2 oksidoreduktase, yang menunjukkan bahwasitokrom tertentu, yang elektronnya diambil itu adalah tipe c dan molekuloksigen adalah akseptor electron. Asam malat dehidrogenase dinamakanL-malat, NAD oksidoreduktase, menunjukkan bahwa enzim itu khas untukionisasi bentuk L dan asam malat dan molekul NAD adalah akseptor atomhydrogen.


5/20

5

2.4 FAKTOR YANG DIPERGUNAKAN DALAM PENGUJIAN KERJA ENZIMFaktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim

1. Suhureaksi yang dikatalisis oleh enzim akan meningkat seiring

dengan kenaikan suhu 0 - 35 derajad celcius. Secara umum kenaikan10 derajad celcius maka kecepatan reaksi menjadi dua kali lipatnyadalam batas suhu yang wajar. Suhu ideal kerja enzim adalah 30 40oC, dengan suhu optimum 36 oC. Dibawah atau diatas suhu tersebutkerja enzim lemah bahkan mengalami kerusakan. Enzim akanmenggumpal (denaturasi) dan hilang kemampuan katalisisnya jikadipanaskan.

2. Log am berat

Logam berat seperti Ag, Zn, Cu, Pb dan Cd, menyebabkan

enzim menjadi tidak aktif.3. Logam

Aktivitas enzim meningkat jika bereaksi dengan ion logam jenisMg, Mn, Ca, dan Fe.

4. pH

Enzim bekerja pada pH tertentu, enzim hanya dapat bekerjapada pH yang ideal. Enzim Ptialin hanya dapat bekerja pada pHnetral, enzim pepsin bekerja pada pH asam sedangkan enzim tripsinbekerja pada pH basa. Bagan kerja enzim dan pengaruhnya terhadappH

5. Konsentrasi

Semakin tinggi konsentrasi enzim maka kerja waktu yangdibutuhkan untuk suatu reaksi semakin cepat, sedangkan kecepatanreaksi dalam keadaan konstan. Semakin tinggi konsentrasi substrat,semakin cepat kerja enzim, tapi jika kerja enzim telah mencapai titikmaksimal, maka kerja enzim berikutnya akan konstans.

6. Faktor dalam (faktor internal)

vitamin dan hormon berpengaruh terhadap aktivitas kerjaenzim. Hormon tiroksin merupakan hormon yang mempengaruhiproses metabolisme tubuh. semakin tinggi konsentrasi hormon tiroksiyang dihasilkan oleh kelenjar tiroid, makan semakin cepat proses

metabolisme dalam tubuh, demikian sebaliknya. Vitamin dalam tubuhberfungsi sebagai alat pengaturan seluruh proses fisiologi dalamtubuh.

7. keberadaan Akt ivator dan inhib i tor

Aktivaor merupakan molekul yang mempermudah ikatan enzimantara enzim dengan dan substrat. Inhibitor merupakan molekul yangmenghambat ikatan antara enzim dengan substrat. Ada dua macaminhibitor yaitu:a. Inhibitor kompetitif

adalah inhibitor yang kerjanya bersaing dengan substrat untukmendapatkan sisi aktif enzim.


6/20

6

b. Inhibitor non kompetitifAdalah inhibitor yang melekat pada tempat selain sisi aktif

sehingga bentuk enzim berubah dan substrat tidak dapat melekatpada enzim.

2.5 Teori cara kerja enzim atau katalitik enzimBerikut ini adalah teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim:1. LOCK AND KEY THEORY (TEORI GEMBOK-ANAK KUNCI)

Sesuai dengan namanya, cara kerja enzim menurut teori ini miripdengan mekanisme kunci dan anak kunci. Dalam hal ini, enzimdiibaratkan sebagai kunci gembok yang bersifat aktif, sedangkansubstrat diibaratkan sebagai anak kuncinya. Substrat akan memasukienzim seperti layaknya anak kunci yang memasuki kunci gembok.

Pada proses selanjutnya, substrat akan diubah menjadi produk. Padatahap selanjutnya, sisi aktif enzim akan melepaskan produk dan siapmenerima substrat baru yang lain.

Sisi aktif enzim pada dasarnya mengandung sejumlah kecilasam amino sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentulah yangbisa menjadi substrat bagi enzim.

2. INDUCED FIT THEORYPada teori ini, cara kerja enzim adalah dengan cara melakukan

penyesuaian bentuk supaya bisa berikatan dengan substrat. Tujuandari penyesuaian bentuk ini adalah untuk meningkatkan kecocokandengan substrat sehingga membuat ikatan enzim dan substrat menjadilebih reaktif. Sisi aktif molekul enzim akan menjadi tempat melekatnyasubstrat sehingga bisa membentuk molekul kompleks enzim - substrat.Molekul enzim akan berubah ke bentuk semula setelah produkdihasilkan dan siap untuk menerima substrat baru yang lain lagi.

2.6 SIFAT-SIFAT ENZIMa. Enzim mengalami denaturasi/kerusakan pada temperatur tinggi.b. Efektif dalam jumlah kecil.c. Tidak berubah pada waktu reaksi berlangsung.d. Tidak memengaruhi keseimbangan, tetapi hanya mempercepat reaksi.

e. Spesifik untuk reaksi tertentu.

2.7 PERANAN ENZIMTerdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari pada enzim yakni :1. Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan

oksigen.2. Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).3. Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau

penambahan oksigen4. Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti

pemecahan molekul pada ikatan yang ditambah H20.

5. Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)


7/20

7

6. Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.7. Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.

Peranan dan Fungsi EnzimEnzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di manahampir semua enzim adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik,molekul yang mengawali reaksi disebut substrat, sedangkan hasilnyadisebut produk. Cara kerja enzim dalam mengkatalisis reaksi kimiasubstansi lain tidak merubah atau merusak reaksi ini.

2.8 FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI KIMIA PADAENZIMPerubahan konsentrasi pereaksi per satuan waktu dapat dimanipulasiagar lebih cepat atau lebih lambat, bahkan reaksi dihentikan. Untuk

melakukan manipulasi kecepatan reaksi, Anda perlu mengetahui faktor-faktor apa yang dapat memengaruhi kecepatan sutau reaksi. Faktor-faktortersebut adalah konsentrasi pereaksi, luas permukaan zat-zat yangbereaksi, suhu reaksi, dan katalisator.1. Pengaruh molaritas terhadap laju reaksi

Pada pembahasan sebelumnya, kalian telah belajar faktorukuran partikel zat padat yang berpengaruh terhadap laju reaksi. Jikayang direaksikan dalam larutan, maka faktor yang mempengaruhi lajureaksi adalah molaritas. Suatu larutan dengan molaritas tinggi tentumengandung molekul-molekul yang lebih rapat dibandingkandengan molaritas larutan rendah. Larutan dengan molaritas tinggimerupakan larutan pekat dan larutan dengan molaritas rendahmerupakan larutan encer. Pada larutan pekat, letak molekulnya rapatsehingga sering terjadi tumbukan dibandingkan dengan larutan encer.Itulah sebabnya, jika molaritas larutan yang direaksikan semakinbesar, maka laju reaksinya juga semakin besar.

2. Pengaruh ukuran partikel terhadap laju reaksiDengan semakin kecil ukuran suatu materi, maka mengandung

arti memperluas permukaan sentuh materi tersebut. Bayangkan. Jikakalian mempunyai benda berbentuk kubus dengan ukuran rusukpanjang, lebar, dan tinggi sama, yaitu 1 cm. Berapa luas permukaan

kubus tersebut? Secara matematika dapat dihitung bahwa luaspermukaan kubus sebesar 6 kali luas sisinya. Karena kubusmempunyai 6 sisi yang sama, maka jumlah luas permukaannya adalah6 1 cm 1 cm = 6 cm2. Sekarang jika kubus tersebut dipotongsehingga menjadi 8 buah kubus yang sama besar, maka keempatkubus akan mempunyai panjang, lebar, dan tinggi masing-masing 0,5cm. Luas permukaan untuk sebuah kubus menjadi 6 0,5 cm 0,5 cm= 1,5 cm2. Jumlah luas permukaan kubus menjadi 8 1,5 cm2= 12cm2. Jadi, dengan memperkecil ukuran kubus, maka luas permukaantotal menjadi semakin banyak. Hitunglah jika kubus diperkecil menjadikubus-kubus yang lebih kecil sehingga ukuran rusuknya menjadi 1

mm.
http://www.tsani-oke.co.cc/2011/05/peranan-dan-fungsi-enzim.htmlhttp://www.tsani-oke.co.cc/2011/05/peranan-dan-fungsi-enzim.htmlhttp://www.tsani-oke.co.cc/2011/05/peranan-dan-fungsi-enzim.html


8/20

8

3. Pengaruh suhu terhadap laju reaksiPernahkah kalian minum es teh? Mengapa es teh dibuat dari air

teh panas ditambah gula baru kemudian diberi es batu? Mengapa tidakdari air teh dingin baru ditambah gula? Jika kalian tanyakan hal itukepada penjual es teh tentu akan dijawab bahwa gula akan lebih cepatlarut dalam air panas dibandingkan dengan air dingin, mengapa?Demikian halnya dengan reaksi kimia. Reaksi kimia cenderungberlangsung lebih cepat pada suhu yang lebih tinggi. Demikian pulasebaliknya, kita juga bisa memperlambat reaksi dengan menurunkansuhu. Misal proses pembusukan makanan atau buah-buahan dapatdiperlambat dengan mendinginkannya di lemari es atau freezer.Mengapa dengan semakin tinggi suhu, laju reaksi semakin cepat?Suhu mempunyai hubungan linear dengan gerakan molekul. Jika suhu

semakin tinggi, maka molekul-molekul dalam materi akan semakincepat bergerak. Akibatnya frekuensi terjadinya tumbukan semakinbesar. Hal ini dapat mempercepat laju reaksi.

4. Pengaruh Katalis terhadap laju reaksiKatalisator merupakan zat yang mampu mempengaruhi laju

reaksi. Dalam kerjanya katalisator akan ikut bereaksi dengan zat-zatreaktan, tetapi diakhir proses reaksi katalisator tersebut akan memisahkembali. Katalis ada dua macam, yaitu katalis yang bersifat positif dankatalis negatif. Katalis bersifat positif dapat mempercepat laju reaksi.Katalis bersifat negatif merupakan katalisator yang memperlambat lajureaksi, katalisator ini dinamakan inhibitor.

Adanya katalis positif dalam reaksi kimia mengakibatkan energiaktivasi reaksi semakin kecil. Dengan demikian, kemungkinanterjadinya reaksi semakin besar. Bayangkan jika kalian ingin menujusuatu tempat yang dihalangi sebuah gunung. Jalan yang satu harusmendaki gunung, sedangkan jalan yang lain melewati terowonganyang menembus gunung, mana yang lebih cepat? Jalan yang harusmendaki gunung digambarkan sebagai jalan tanpa katalis, sedangkanjalan melalui terowongan adalah jalan dengan katalis. Dalam hal initerowongan merupakan suatu katalis.

2.9 KECEPATAN REAKSI KIMIA DAN PENGARUH KATALIS,KECEPATAN DAN ORDE REAKSI PADA ENZIM

Katalis adalah zat yang dapat memperbesar laju reaksi, tetapi tidakmengalami perubahan kimia secara permanen, sehingga pada akhirreaksi zat tersebut dapat diperoleh kembali.

Katalis mempercepat reaksi dengan cara menurunkan harga energiaktivasi (Ea). Katalisis adalah peristiwa peningkatan laju reaksi sebagaiakibat penambahan suatu katalis. Meskipun katalis menurunkan energiaktivasi reaksi, tetapi ia tidak mempengaruhi perbedaan energi antaraproduk dan pereaksi. Dengan kata lain, penggunaan katalis tidak akanmengubah entalpi reaksi.


9/20

9

Berdasarkan wujudnya, katalis dapat dibedakan menjadi duamacam, yaitu katalis homogen dan katalis heterogen.

a. Katalis homogenKatalis homogen adalah katalis yang berada dalam fasa yang

sama dengan molekul pereaksi. Banyak contoh dari katalis jenis inibaik dalam fasa gas maupun dalam fasa cair atau larutan.

b. Katalis heterogenKatalis heterogen berada dalam fasa yang berbeda dengan

pereaksi; biasanya ada dalam bentuk padatan. Katalis heterogenbiasanya melibatkan pereaksi fasa gas yang terserap pada permukaankatalis padat. Terdapat dua jenis proses penyerapan gas padapermukaan padat, yaitu adsorpsi (penyerapan zat pada permukaanbenda) dan absorpsi (penyerapan zat ke seluruh bagian benda).

ORDE REAKSIOrde reaksi menentukan seberapa besar konsentrasi reaktanberpengaruh pada kecepatan reaksi.Temperatur. Temperature berhubungan dengan energi kinetic yangdimiliki molekul-molekul reaktan dalam kecenderungannyabertumbukan. Kenaikan suhu umumnya menyediakan energi yangcukup bagi molekul reaktan untuk meningkatkan tumbukan antarmolekul. Akan tetapi tidak semua reaksi dipengaruhi oleh temperature,terdapat reaksi yang independent terhadap temperature yaitu reaksiakan berjalan melambat saat temperature di naikkan seperti reaksiyang melibatkan radikal bebas.Pelarut. Banyak reaksi yang terjadi dalam larutan dan melibatkanpelarut. Sifat pelarut baik terhadap reaktan, hasil intermediate, danproduknya mempengaruhi laju reaksi. Seperti sifat solvasi pelarutterhadap ion dalam pelarut dan kekuatan interaksi ion dan pelarutdalam pembentukan counter ion.Radiasi elektromagnetik dan Intensitas Cahaya. Radiasielektromagnetik dan cahaya merupakan salah satu bentuk energi.Molekul-molekul reaktan dapat menyerap kedua bentuk energi inisehingga mereka terpenuhi atau meningkatkan energinya sehingga

meningkatkan terjadinya tumbukan antar molekulKatalis. Adanya katalis dalam suatu sitem reaksi akan meningkatkankecepatan reaksi disebabkan katalis menurunkan energi aktifasi.Dengan penurunan energi aktifasi ini maka energi minimum yangdibutuhkan untuk terjadinya tumbukkan semakin berkurang sehinggamempercepat terjadinya reaksi.Pengadukan. Proses pengadukan mempengaruhi kecepatan reaksiyang melibatkan sistem heterogen. Seperti reaksi yang melibatkan duafasa yaitu fasa padatan dan fasa cair seperti melarutkan serbuk besidalam larutan HCl, dengan pengadukan maka reaksi akan cepatberjalan.


10/20

10

Energi aktivasi dalam reaksiEnergi aktivasi adalah jumlah minimum energi yang diperlukan untuk

menghasilkan sebuah reaksi. Tidak peduli eksotermiknya suatu reaksi,jika ada halangan energi aktivasi, reaksi akan berlangsung sangatlambat.Ketika logam Golongan II bereaksi membentuk oksida atau hidroksida,terlebih dahulu terbentuk ion logam. Pembentukan ion ini melibatkanbeberapa tahap reaksi yang memerlukan masukan energi, untukenergi aktivasi reaksi. Tahapan reaksi ini melibatkan :

Energi atomisasi dari logam. Ini adalah energi yang diperlukanuntuk memecah ikatan atom dalam logam.

Energi ionisasi + yang pertama. Energi ini penting untuk mengubahatom logam menjadi ion dengan muatan 2+.

Setelah tahapan tersebut, ada beberapa langkah dalam reaksi yangmengeluarkan energi, menghasilkan keseluruhan reaksi eksotermikdan produk reaksi.Grafik di bawah ini memperlihatkan efek dari tahap penyerapan energipada reaksi unsur Golongan II.Perhatikan bahwa energi ionisasi mendominasi tahapan ini, terutamaenergi ionisasi kedua. Energi ionisasi semakin menurun ke bawahGolongan, karena semakin ke bawah logam semakin mudahmembentuk ion, sehingga reaksi lebih mudah terjadi.Rangkuman dalam peningkatan reaktivitas ke bawah Golongan

Reaksi lebih mudah terjadi jika energi yang dibutuhkan untukmembentuk ion positif kecil. Ini terutama karena penurunan energiionisasi ke bawah Golongan, menyebabkan rendahnya energi aktivasi,dan reaksi yang lebih cepat.

Keadaan transisi dan kecepatan reaksiDengan memanfaatkan gaya intermolekular, enzim membawa substratpada orientasi optimal yang mana hal ini merupakan tahap stabilisasikeadaan transisi, yang merupakan bagian dengan tingkat energi yangpaling tinggi dalam suatu reaksi kimia.Melalui stabilisasi keadaan transisi secara selektif, enzim menentukan

satu dari beberapa reaksi kimia yang mungkin berlangsung.Spesifisitas enzim berkaitan dengan interaksi yang tepat dari substratdengan enzim, ini merupakan hasil dari struktur tiga dimensi dariprotein enzim yang berbelit-belit. Aktivitas katalitik enzim bergantungjuga pada kehadiran molekul-molekul kecil yang disebut sebagaikofaktor. Bila kofaktornya berupa molekul organik, maka secarakhusus disebut sebagai koenzim.Dalam setiap reaksi kimia, terdapat tahapan-tahapan tertentu yangharus dilewati oleh suatu molekul hingga ia berubah menjadiproduk. Mulai dari tahap awal, di mana ia belum berubah, kemudianada satu tahap di mana seluruh bagian atau fraksi molekul tersebut


11/20

11

berada dalam keadaan energi paling tinggi dan tahap di mana zat awaltelah berubah menjadi produk.

Suatu reaksi kimia, dimungkinkan untuk terjadi bila reaktannyamengandung energy dalam yang mampu membawa semua fraksimolekul reaktan untuk melewati batasan energi sehingga semuabagian molekulnya bisa berada pada keadaan transisi. Pada tahap ini,molekul mempunyai peluang yang sama apakah ia akan berubahmenjadi produk atau kembali lagi membentuk reaktan. Kecepatanreaksi tergantung pada banyaknya fraksi molekul yang berada padakeadaan transisi ini. Semakin banyak, semakin cepat reaksi terjadi.Untuk mencapai hal ini, dapat dilakukan antara lain dengan menaikkantemperatur reaksi sehingga energi kinetik molekul-molekul pereaksimeningkat dan semakin banyak yang dapat melewati batasan energi

keadaan transisi. Cara lain yaitu dengan menggunakan katalis yangakan menurunkan energi aktivasi sehingga semakin banyak molekulyang dapat mencapai keadaan transisi.Enzim mempercepat reaksi dengan memfasilitasi pembentukankeadaan transisi, tanpa mengubah energi bebas reaksi, dan karenanyakeadaan energi bebas produk dan substrat adalah sama. Energibebas untuk pencapaian keadaan transisi tidak ikut dihitung dalampenentuan energi bebas reaksi, karena energi bebas saat keadaantransisi atau energi aktivasi yang diperlukan, akan diperoleh kembalisaat keadaan transisi berubah menjadi produk. Alhasil, energi bebasproduk dan substrat atau reaktan adalah tetap, sedangkan laju reaksidapat meningkat. Enzim mempercepat reaksi dengan mengurangienergi aktivasi. Kombinasi enzim-substrat menghasilkan suatu jalurreaksi yang energi transisinya lebih rendah daripada yang dimiliki olehreaksi yang tanpa dikatalisis. Esensi dari katalisis adalah pengikatanyang khusus pada keadaan transisi.

BAGIAN FUNGSIONAL MOLEKUL ENZIM

Holoenzim

Apoenzim/ apoprotein

Gugus prostetik

Koenzim Kofaktor

Keterangan:

Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara 12,000 1juta kd

Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain untukaktifitasnya, beberapa membutuhkankofaktor / koenzim

Kofaktor ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim untuk melakukanfungsinya

Koenzim

molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziimuntuk melakukan fungsinya


12/20

12

Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikatdengan ikatan kovalen dengan enzim gugus prostetik

Enzim aktif lengkap dengan semua komponennyaholoenzim Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim

Apoenzim / apoprotein

Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugusfungsional yg berperan dalam reaksi ensimatis tersebut.

SISTEM PENAMAAN ENZIMNama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksikimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalahlaktase,alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogendari alkohol), danDNA polimerase.International Union of Biochemistry and Molecular Biology telahmengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang disebut sebagainomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuaidengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untukklasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:

EC 1Oksidoreduktase:mengatalisis reaksioksidasi/reduksi

EC 2Transferase:mentransfergugus fungsi

EC 3Hidrolase:mengatalisishidrolisis berbagai ikatan

EC 4Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melaluihidrolisis dan oksidasi

EC 5Isomerase:mengatalisisisomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6Ligase:menggabungkan dua molekul denganikatan kovalen

Tata Nama EnzimPada saat baru beberapa enzim yang dikenal, penamaan enzimdilakukan tanpa memperhatikan acuan tertentu seperti emulsin,ptyalin. Penamaan tersebut tidak memberikan informasi yang jelas.Setelah makin banyak enzim ditemukan, enzim-enzim tersebutdiidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substratyang dikatalisisnya. Sebagai contoh misalnya enzim yangmengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut lipase;Enzim yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai substratnyadisebut amilase.Seiring dengan perkembangan zaman, dimana makin banyak enzimyang ditemukan, para ahli biokimia berpendapat penamaan tersebuttidak memadai, ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisisreaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. Misalnya adabeberapa enzim yang menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substratyaitu fosfo heksosa isomerase, glukosa 6 fosfatase, glukosa 6 fosfatdehidrogenase dan fosfoglukomutase. Kenyataan tersebut dapatmembingungkan, karena memberi nama yang sama pada enzim-

enzim yang berbeda. Pada perkembangan berikutnya, akhiran -asetetap digunakan, tetapi lebih ditekankan pada tipe reaksi yang
http://id.wikipedia.org/wiki/Laktasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Alkohol_dehidrogenasehttp://id.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerasehttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Nomor_EChttp://id.wikipedia.org/wiki/Oksidoreduktasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Oksidoreduktasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Oksidoreduktasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Oksidasihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Transferase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Transferase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Transferase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Gugus_fungsihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hidrolase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hidrolase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hidrolase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hidrolisishttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Liase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Liase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Liase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Isomerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Isomerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Isomerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Isomerhttp://id.wikipedia.org/wiki/Ligasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Ligasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Ligasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Ikatan_kovalenhttp://klinikdokterhairrudin.blogspot.com/2008/09/tata-nama-enzim.htmlhttp://klinikdokterhairrudin.blogspot.com/2008/09/tata-nama-enzim.htmlhttp://id.wikipedia.org/wiki/Ikatan_kovalenhttp://id.wikipedia.org/wiki/Ligasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Isomerhttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Isomerase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Liase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Hidrolisishttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Hidrolase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Gugus_fungsihttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Transferase&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/Oksidasihttp://id.wikipedia.org/wiki/Oksidoreduktasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Nomor_EChttp://id.wikipedia.org/w/index.php?title=International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology&action=edit&redlink=1http://id.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Alkohol_dehidrogenasehttp://id.wikipedia.org/wiki/Laktase


13/20

13

dikatalisisnya (digunakan sebagai akhiran jenis reaksi yangdikatalisisnya). Sebagai contoh, enzim dehidrogenase mengatalisis

pengeluaran hidrogen, sementara enzim transferase mengatalisisreaksi pemindahan gugus.Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasanjuga semakin tak terelakkan, dan kerap kali tidak jelas enzim manayang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Untuk mengatasipermasalahan ini, International Union of Biochemistry (IUB) telahmenyusun sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagiperistilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi, tetapinama yang lebih pendek dan sudah sering digunakan sebelumnyatetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik.

Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok,yaitu:1. Enzim dibagi menjadi enam klas, berdasarkan jenis reaksi yang

dikatalisisnya, masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas.2. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. bagian pertama menunjukkan

substrat, sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yangdikatalisisnya, ditambah akhiranase.

Contoh: 1.1.1.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkoholdehidrogenase yang mengkatalisis di bawah ini:

Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+

Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol, NAD+ bertindaksebagai ko-substrat, sedangkan oksidoreduktase menunjukkanbahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi.

3. Apabila diperlukan informasi tambahan, untuk menjelaskan reaksi,dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir.Sebagai contoh misalnya, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat+ NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1.1.1.37 L-

malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Enzim yangdimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertaidengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi).Bandingkanlah dengan enzim 1.1.1.37 L-malat: NAD+oksidoreduktase yang mengkatalisis reaksi berikut ini:L Malat: NAD+ Oksaloasetat + NADH + H+Reaksinya adalah dehidrogenase, tanpa disertai dekarboksilasi.

4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4nomor. Nomor pertama menunjukkan klas enzim yangbersangkutan (digit pertama), subklas (digit kedua), dan subsubklas

(digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Sebagai


14/20

14

contoh misalnya enzim dengan EC 2.7.1.1. Enzim tersebuttermasuk ke dalam klas 2 (transferase: lihat pembagian klas

enzim), subklas 7 (transfer fosfat), subsubklas 1 (alkoholmerupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menunjukkan enzim yangbersangkutan, yaitu heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahanfosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenammolekul glukosa.

D-Glukosa + ATP -> D-Glukosa-6-Fosfat + ADP


15/20

15

BAB IIIPENUTUP

3.1 KesimpulanEnzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup didalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yangberikatan dengan protein.Enzim mempunyai dua fungsi pokok, yaitua. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimiab. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang

sama.

Enzim tersusun atas dua bagian, yaitu

a. Apoenzimadalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas,dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim.

b. Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yangmentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzimlainnya. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandungribose dan fosfat.

KARAKTERISTIK ENZIMa. Enzim sebagai biokatalisator suatu reaksib. Enzim bekerja secara spesifik atau khususc. Proteind. Enzim dapat bekerja secara bolak balik (reversibel)e. Bekerja cepatf. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan yaitu, pH, Suhu dan Inhibitor

(Zat penghambat)g. Enzim aktif dalam jumlah yang sangat sedikith. Enzim tidak terpengaruh oleh reaksi yang dikatalisisnya pada kondisi

stabil

Faktor Yang Dipergunakan Dalam Pengujian Kerja Enzim1. Suhu

2. Logam berat3. Logam4. pH5. Konsentrasi6. Faktor dalam (faktor internal)7. Keberadaan Aktivator dan inhibitor, ada 2 macam inhibitor yaitu

a. Inhibitor kompetitifb. Inhibitor non kompetitif

Teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim1. Lock and key theory ( TEORI GEMBOKANAK KUNCI )

2. Induced fit theory


16/20

16

Sifat-sifat Enzima. Enzim mengalami denaturasi atau kerusakan pada temperatur tinggi.

b. Efektif dalam jumlah kecil.c. Tidak berubah pada waktu reaksi berlangsung.d. Tidak memengaruhi keseimbangan, tetapi hanya mempercepat reaksi.e. Spesifik untuk reaksi tertentu.

Peranan Enzima. Reduksib. Dehidrasic. Oksidasid. Hidrolisise. Deminase

f. Dekarbolisasig. Fosforilasi

Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi Kimiaa. Pengaruh molaritas terhadap laju reaksi.b. Pengaruh ukuran partikel terhadap laju reaksi.c. Pengaruh suhu terhadap laju reaksi.d. Pengaruh Katalis terhadap laju reaksi.

Bagian Fungsional Molekul Enzima. Holoenzimb. Apoenzim/ apoproteinc. Gugus prostetikd. Koenzime. Kofaktor

3.2 Kritik dan SaranDemikianlah makalah yang berjudul ENZIM DAN KOENZIM kami

buat dengan harapan makalah ini dapat bermanfaat bagi pembacasekalian. Mohon maaf bila ada kesalahan dalam penulisan, kami

menyadari bahwa banyak kekurangan dalam pembuatan makalah ini.Maka kami harap kritik dan saran yang membangun dari pembaca. Akhirkata kami sampaikan Terima Kasih.


17/20

17

DAFTAR PUSTAKA

http://belajar-indah.blogspot.com/2009/08/pengertian-enzim.htmlhttp://id.wikipedia.org/wiki/Enzimhttp://matahati99.blogspot.com/2012/01/sifat-sifat-

enzim.html#.UTwYRLean9whttp://husnulfitrihasibuan.blogspot.com/2010/09/enzim-dan-

nomenklatur.htm


18/20

18

MAKALAH

ENZIM DAN CO-ENZIM

KELOMPOK 3AGHISNIJULIES DESTIANI

AGUNG MUHAMMAD IQBQLASEP SUHENDADENI CANDRAEGI SEPTIANNURSUEANAR.SEKAR AYU

WISNU SAABANWIWI ALWIAHYENI GUMIATI

PROGRAM STUDI DIPLOMA III KEPERAWATANPOLTEKES YAPKESBI SUKABUMI

2014


19/20

19

KATA PENGANTAR

Assalamualaikum Wr.Wb.Dengan memanjatkan puji dan syukur kehadirat Allah SWT, yang

telah melimpahkan rahmat dan hidayah-Nya. Sholawat dan salamsenantiasa tercurahkan kepada junjungan kita baginda rasul MuhammadSAW.

Seiring doa mengucapkan Alhamdulilah kami dapat menyelesaikantugas yang diberikan kepada kami mengenai makalah ENZIM DANKOENZIM.

Selain itu, kami berterima kasih kepada Ibu Sugiatmi, SP, MKM.

yang telah memberikan kesempatan bagi kami untuk menyelesaikantugas ini dengan sebaik-baiknya.

Akhir kata kami berharap untuk kedepannya makalah ini dapatbermanfaat bagi kami dan temen-teman mahasiswa sekalian. Dan kamimohon maaf apabila ada kekurangan pada makalah ini.

Wassalamualaikum Wr.Wb.

Sukabumi, April 2014

Penyusun

i


20/20

20

DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR .......................................................................... i

DAFTAR ISI ........................................................................................ ii

BAB I PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang ............................................................................ 1

1.2 Rumusan Masalah ....................................................................... 1

1.3 Tujuan Pembahasan ................................................................... 1

BAB II PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Enzim Dan Koenzim .................................................. 2

2.2 Karakteristik Enzim ...................................................................... 3

2.3 Nomenklatur Enzim ..................................................................... 4

2.4 Faktor Yang Dipergunakan Dalam Pengujian Kerja Enzim ......... 5

2.5 Teori Cara Kerja Enzim Atau Katalitik Enzim .............................. 6

2.6 Sifat-Sifat Enzim .......................................................................... 6

2.7 Peranan Enzim ............................................................................ 6

2.8 Faktor Yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi Kimia Pada

Enzim .......................................................................................... 7

2.9 Kecepatan Reaksi Kimia Dan Pengaruh Katalis, Kecepatan

Dan Orde Reaksi Pada Enzim ..................................................... 8

BAB III PENUTUP

3.1 Kesimpulan .................................................................................. 15

3.2 Kritik dan Saran ........................................................................... 16

DAFTAR PUSTAKA

ii

Documents

MAKALAH PERAWAT