METABOLISMO

DE LAS

PROTEINAS

1

DIGESTION DE LAS PROTEINASDIGESTION DE LAS PROTEINAS::

ETAPAS:

Física

Química

Digestión enzimática:

•Luminal

• Superficie

• Intracitosólica

2

Cocción y

masticación

Rompen estructura terciara y cuaternaria

FASES DE LA SECRECIÓN GÁSTRICA 

Raquídeo

A

3

FASES DE LA SECRECIÓN GÁSTRICA 

B

4

FASES DE LA SECRECIÓN GÁSTRICA 

5

DIGESTION DE PROTEINASDIGESTION DE PROTEINAS::

GASTRINAGASTRINA::

Síntesis: células G; estómago

Estímulos: distensión mecánica del

antro gástrico; actividad vagal;

comidas proteicas; elevación del pH

de la mucosa

Acción: aumento de la secreción de

ácido clorhídrico; acción trófica

gástrica

6

Mecanismos estimulantes de la secreción de hidrogeniones por las células parietales

7

ETAPAS DIGESTIVAS: Se realizan en tres cavidades:

CAVIDAD BUCAL:Se produce la masticación, que al reducir los alimentos a partículas más pequeñas, facilita su posterior degradación enzimática.

CAVIDAD GÁSTRICA:GASTRINA ACIDO CLOHIDRICOPEPSINAPEPSINA

CAVIDAD INTESTINAL:Enzimas pancreáticas TRIPSINA, QUIMOTRIPSINA, ELASTASA (ENDOPEPTIDASAS)CARBOXIPEPTIDASAS A y B, (EXOPEPTIDASAS)Enzimas entéricasAMINOPEPTIDASAS, DI Y TRIPEPTIDASAS (EXOPEPTIDASAS)ENTEROQUINASA (ENDOPEPTIDASA)

DIGESTION DE PROTEINASDIGESTION DE PROTEINAS:

8

PRINCIPALES ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LAS PROTEINAS

Enzima Pepsina Tripsina Quimiotripsina Elastasa CarboxipeptidasaA y B

Amino-Oligo-Peptidasa

Síntesis Células principales gástricas

Páncreas exócrino Ribete en cepillo

Origen Mucosa gástrica Páncreas Intestino delgado

Sustratos PROTEINAS DE LA DIETA

(uniones peptídicas alejadas de los

extremos)

PROTEINAS Y PEPTIDOS POLIPEPTIDOS EN EL

EXTREMO CARBOXILO

LIBRE

POLIPEPTIDOS EN EL

EXTREMO AMINO LIBRE

Productos PEPTIDOS Y OLIGOPEPTIDOS

POLIPEPTIDOS Y DIPEPTIDOS AMINOACIDOS LIBRES

Carácter ENDOPEPTIDASA (ASP- Enz)

ENDOPEPTIDASA EXOPEPTIDASAS

Enlace susceptible

AA AROMATICOS(triptofano,

fenilalanina y tirosina)

CARBOXILO DE AA

DIAMINADOS (lisina y arginina)

CARBOXILO DE AA AROMATICOS

(tirosina, triptofano o fenilalanina)

AA PEQUEÑOS

(alanina)

A:AROMATICOSB: BASICOS

LEUCINA

pH óptimo 1-3 8

Zimógeno PEPSINOGENO TRIPSINOGENO QUIMIOTRIP-SINÓGENO

PROELASTASA PROCARBOXI-PEPTIDASAS

PROAMINO-PEPTIDASAS

Acivación pH BAJO; AUTOCATALISIS

ENTEROQUINASA INTESTINAL

(pH 5-6);AUTOCATALISIS

(pH=8)

TRIPSINA

9

Mecanismos de absorción de

aminoácidos y péptidos1. TRANSPORTE PASIVO:

Difusión facilitada2. TRANSPORTE ACTIVO:

En cotransporte con Na y dependiente de

la actividad de la Bomba Na+, K+ /

ATPasa

3. Transportador PEPT1 de membrana

apical; dipéptidos y tripéptidosMecanismo de cotransporte; Protón/péptido 10

BALANCE NITROGENADOBALANCE NITROGENADO::

11

  INGRESOS EGRESOS

NITROGENO

Ingesta

Orina

Heces

Sudor

BN = INGESTA DE N - ELIMINACION  

BALANCE NITROGENADO BALANCE NITROGENADO

POSITIVOPOSITIVO::

1.Niños en crecimiento

2.Embarazo

3.Lactancia

4.Desarrollo muscular en atletas

5.Recuperación de lesiones, cirugía y desnutrición

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BALANCE NITROGENADO NEGATIVOBALANCE NITROGENADO NEGATIVO::

1.Ancianos

2.Estrés emocional y quirúrgico

3.Insuficientes renales

4.Desnutrición calórico-proteica

5.Inválidos postrados

6.Proceso febril severo

7.Diabetes no controlada

8.Programas para reducción de peso 13

METABOLISMO DE LAS METABOLISMO DE LAS PROTEINASPROTEINAS::

PROTEINA CORPORAL

Degradación Reutilización (400g/día) para la síntesis

de proteína nueva (75%)

AMINOACIDOS

Síntesis de compuestos con diferentes funciones, gluconeogénesis y cetogénesis(25%)

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ORIGEN UTILIZACION

Absorción en intestino

Degradación de proteínas

Síntesis de aminoácidos

Síntesis de proteínas

Síntesis de Compuestos no nitrogenados

Producción de Energía

NH3Urea

cetoácidos glucosa

Cuerpos cetónicos

AMINOACIDOS

15

SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

Asimilación de amonio

Transaminación

Modificación de esqueletos de

C de aminoácidos ya existentes

16

DESTINO DEL GRUPO AMINO DE DESTINO DEL GRUPO AMINO DE AAAA::

TRANSDESAMINACION

Síntesis de GLUTAMATO

Síntesis de L-ALANINA

Síntesis de L-GLUTAMINA

Síntesis de UREA17

Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan en reacciones

de “transaminacion” con piruvato, oxalacetato o cetoglutarato.

a.a(1)+cetoácido(2) a.a(2)+cetoácido (1)

cetoglutarato glutamato

oxalacetato aspartato

piruvato alanina

A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con cetoglutarato,

obteniéndose glutamato como producto18

TRANSAMINACIONTransferencia del grupo α-amino al α-cetoácido

Ej. Transferencia del grupo α-amino al α-

cetoglutarato para formar glutamato

El aa1 se convierte en cetoácido1 y el cetoácido2 aceptor del grupo amina en el aminoácido2 correspondiente.

Es común que el  cetoácido sea el cetoglutarato 19

Aspartato Aminotransferasa AST o

GOTAspartato + α-Cetoglutarato Oxalacetato + Glutamato

Alanina Aminotransferasa ALT o GPTAlanina + α-Cetoglutarato Piruvato + Glutamato

TRANSAMINASASTRANSAMINASAS::

Reacciones catalizadas por transaminasas o aminotransferasas.

Utilizan como coenzima piridoxal fosfato.20

TRANSAMINASASTRANSAMINASAS::

CARACTERISTICAS GENERALESCARACTERISTICAS GENERALES::

Redistribuyen el grupo amino de los aminoácidos de la dieta para adecuarlos a las necesidades del organismo;

Catalizan la transferencia de un grupo α-amino desde un aminoácido hasta el carbono α de un cetoácido;

Dirigen los grupos aminos hacia el glutamato, que es el único aminoácido que se puede desaminar oxidativamente;

Son inducidas por los córticoesteroides

Se producen en todos los tejidos, pero principalmente en el hígado.

21

TRANSAMINASAS USADAS PARA DIAGNÓSTICO

El tipo enzima elevada en plasma indica el órgano afectado

Transaminasa glutámico pirúvico ALT HÍGADO

Transaminasa glutámico oxalacético AST CORAZÓN

22

LA TRANSAMINACIÓN ES MUY IMPORTANTE PARA:

La síntesis de aminoácidos no esenciales.

La degradación de la mayoría de los aminoácidos.

Intercambio de grupos amino entre moléculas que no son aminoácidos.

23

DESAMINACIÓN

El grupo amino del glutamato, puede ser separado por

desaminacion oxidativa catalizada por la glutamato

deshidrogenasa, utilizando NAD+ y NADP+ como coenzimas.

Se forma cetoglutarato y NH3

La mayoría del NH3 producido en el organismo se genera por

esta reacción

A pH fisiológico el NH3 capta un H+ y se convierte en ión NH4+

24

La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondrial.

Es una enzima alostérica activada por ADP y GDP e inhibida por ATP y GTP.

Cuando el nivel de ADP o GDP en la célula es alto, se activa la enzima y la

producción de cetoglutarato, alimentará el ciclo de Krebs y se

generará ATP

25

Proteína

α-Aminoácidos

α-Cetoácidos

α-Cetoglutarato

Glutamato

NH4Aspartato

Urea

Oxalacetato

α-Cetoglutarato

NAD(P)

NAD(P)H

α-Cetoglutarato

TRANSAMINASAS

GLUTAMATO

DESHIDROGENASA ASPARTATO

DESHIDROGENASA

DESAMINACION OXIDATIVA MitocondriaGTP (-)

ADP (+)

26

La alanina transporta amonio desde el músculo hasta el hígadoLa alanina sirve como un transportador de amonio y del esqueleto carbonado del piruvato desde el músculo al hígado.El amonio es excretado y el piruvato es utilizado para producir glucosa, la cual regresa al músculo.

Síntesis de L-ALANINA

27

La glutamina transporta temporariamente amonio en sangre.Por acción de la glutaminasa se hidroliza a glutamato y amonio en Riñón, hepatocitos y otras células.

Síntesis de L-GLUTAMINA

28

TRANSPORTE Y DESTINO DEL AMONÍACO

La mayoría de los tejidos Hígado Músculo

Ciclo de la Glucosa Alanina

Glutamato

Glutamina

Glutamina sintetasa

Glutamato

Glutamina

Aminoácidos

Glutamato deshidrogenasa

AlaninaPiruvato

Glucosa Glucosa

Alanina Piruvato

Glutaminasa

29

Se sintetiza en el hígado por las enzimas del

ciclo de la urea. Luego es secretada al torrente

sanguíneo y filtrada en los riñones para

excretarse en la orina.

Los 2 átomos de nitrógeno son aportados

por el aspartato y el amonio. Los átomos de

carbono, provienen del ácido carbónico.

En el ciclo intervienen 5 reacciones (2

mitocondriales y 3 citosólicas).

Consume 4 moléculas fosfato de alta energía

UREA

30

CICLO DE LA UREA

Comprende las siguientes reacciones:

1. Síntesis de carbamil fosfato

2. Síntesis de citrulina

3. Síntesis de argininsuccinato

4. Ruptura de argininsuccinato

5. Hidrólisis de arginina31

SINTESIS DE CARBAMOIL SINTESIS DE CARBAMOIL FOSFATOFOSFATO::

CO2 + NH3+ Carbamoil fosfato

32

CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA 1 (CPS 1)CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA 1 (CPS 1)

Transdesa- minación

CK

Mitocondria hepática

2ATP2 ADP + Pi

Mg 2+

N-acetil-

glutamato

El grupo amino proveniente de la desaminación oxidativa del glutamato en la mitocondria, y el CO3H- de las oxidaciones biológicas, forman un compuesto inestable, el Carbamil fosfatoTranslocasas

33

BALANCE ENERGETICOBALANCE ENERGETICO::

NH3 + CO2 + 3 ATP + H2O + Aspartato

UREA + 2 ADP + 2 Pi + AMP + PPi + Fumarato

34

SINTESIS DE LA UREASINTESIS DE LA UREA:

CO2 del Krebs O C NH2

NH2 ASPARTATO

UREA EN SANGRE: 20 – 40 mg/dl; UREA EN ORINA: 20 – 40 g/día

REGULACIÓN DEL CICLO DE LA UREA

La enzima carbamoil-fosfato-sintetasa I

Es activada por la acumulación de arginina 

cuando la producción de urea es lenta

Las enzimas del ciclo 

Se activan cuando la dieta es hiperproteica o en la inanición

35

DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS

l. Transferencia del grupo α-amino al α-cetoácido

II. Conversión de los grupos α-amino en ión NH4 por desaminación oxidativa del glutamato.

III. Los esqueletos carbonados de los aminoácidos se van hacia las vías de gluconeogénesis o cetogénesis

36

DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE AAAA::

ALFA-CETO-ACIDOALFA-CETO-ACIDO:

Gluconeogénesis

Cetogénesis

Incorporación al Ciclo de

Krebs

37

CK

AMINOACIDOS GLUCOGENICOS Y CETOGENICOS

En la degradación de los aminoácidos, los esqueletos carbonados siguen distintas vías.

Algunos se transforman en piruvato o en intermediarios del ciclo de Krebs.

Tienen el potencial de producir glucosa vía fosfoenol-piruvato (Glucogénicos).

Los aa que producen acetil-coA, o acetoacetil-coA son clasificados como cetogénicos

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GLUCOGÉNICOSGLUCOGÉNICOS Y

CETOGÉNICOSCETOGÉNICOS

Asparagina Arginina Isoleucina Leucina

Cisteína Aspartato Fenilalanina Lisina

Glutamina Glutamato Triptofano

Histidina Glicina Tirosina

Prolina Metionina

Treonina Serina

Alanina Valina

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

39

Destino de los esqueletos carbonados de los AA

Stryer, 198840