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Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima.
Enzima
Substrato
Producto
2) La enzima disminuye o elimina la energía de activación necesaria y la reacción transcurre espontáneamente.
• sin catalizador, EA=18 Kcal/mol. • con catalizador inorgánico (platino), EA=12 Kcal/mol. • con enzima específico (catalasa). EA=6 Kcal/mol.
el platino acelera la reacción 20.000 veces
la catalasa la acelera 370.000 veces.
Mecanismo de actuación enzimática:
Enzima inactiva
sustrato
Enzima
productos
Coenzima
Centro activo
1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos.
2) Se une la coenzima a este complejo.
3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación.
4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis.
5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática
El ADP/ATP es una coenzima que interviene en las transferencias de energía de los procesos exergónicos a los endergónicos.
E
E
El NAD+ /NADH y el NADP+/NADPH intervienen en los procesos de transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que se reduce, G.
e-
e-
CENTRO ACTIVO DE LA CARBOXIPETIDASA a
CATALÍTICOS
DE FIJACIÓN
LISOZIMA CON CENTRO ACTIVO LIBRE Y OCUPADO
Mecanismo de acción de la Mecanismo de acción de la Ribonucleasa pancreáticaRibonucleasa pancreática
Centro ActivoCentro Activo
Complejo Enzima-SustratoComplejo Enzima-Sustrato
Molécula de ARNMolécula de ARN
Ataque al enlace entre los Ataque al enlace entre los nucleótidosnucleótidos
His 12 captura un protón del His 12 captura un protón del
grupo 2'OH del nucleótido grupo 2'OH del nucleótido
pirimidínicopirimidínico
His 119 cede su protón His 119 cede su protón
al oxígeno en 5' del enlace al oxígeno en 5' del enlace
atacado atacado
El P queda con un enlace El P queda con un enlace
inestable pentavalenteinestable pentavalente
Liberación del productoLiberación del producto
LLiberación de un iberación de un NucleótidoNucleótido
Enlace del P Enlace del P pentavalente y cíclicopentavalente y cíclicoE inestableE inestable
Las histidinas quedanLas histidinas quedanIonizadas de manera Ionizadas de manera Diferente a la forma Diferente a la forma inactiva de la enzimainactiva de la enzima
Regeneración de la EnzimaRegeneración de la Enzima
Entrada del agua en Entrada del agua en el el
Centro activoCentro activo
El agua atacará alEl agua atacará al
enlace inestable del enlace inestable del
fósforofósforo
Regeneración de la EnzimaRegeneración de la Enzima
Hist 119 capta un Hist 119 capta un protónprotón
Del agua que queda Del agua que queda como como
ión Hidroxiloión Hidroxilo
El ión Hidroxilo ataca elEl ión Hidroxilo ataca el
Enlace inestable del Enlace inestable del
FósforoFósforo
Regeneración de la EnzimaRegeneración de la Enzima
Enlace del fósforo Enlace del fósforo
Cíclico, Cíclico, pentavalentepentavalente,,
Inestable atacadoInestable atacado
Por el OH Por el OH
His 119 regeneradaHis 119 regenerada
Regeneración final de la Regeneración final de la EnzimaEnzima
Rotura del enlace Rotura del enlace deldel
Fósforo inestableFósforo inestable
His 12 cede unHis 12 cede un
protón al C. 2’ de protón al C. 2’ de
la ribosa yla ribosa y
se regenerase regenera
FenilcetonuriaFenilcetonuria PorfiriaPorfiria PorfiriaPorfiria EritropoyéticaEritropoyética
Congénita Congénita AlbinismoAlbinismo HistidinemiaHistidinemia GotaGota TalasemiaTalasemia HemofiliaHemofilia
Hemofilia AHemofilia A Hemofilia BHemofilia B Hemofilia CHemofilia C
MucopolidosisMucopolidosis Enfermedad De Enfermedad De
GaucherGaucher CitrulinemiaCitrulinemia Deficiencia De G6pdDeficiencia De G6pd Enfermedad De AlmacEnfermedad De Almac
enamiento De Glucosaenamiento De Glucosa Tipo I Tipo I
Enfermedad De Tay-SaEnfermedad De Tay-Sachschs
Enfermedad De FabryXantomatosisFucosidosisAciduria ArginosuccinicaGalactosemiaHiperglicerolemiaXeroderma PigmentosumEnfermedad De PompeAciduria MetilmalónicaAlcaptonuria/Enfermedad de Batten/Síndrome de Lesch-Nyhan/Enfermedad de Niemann-PickEnzimopatías EritrocitariasEnzimopatías EritrocitariasHomocistinuriaHomocistinuriaHiperplasia Suprarrenal Hiperplasia Suprarrenal CongenitaCongenitaHipercolesterolemia familiarHipercolesterolemia familiarSíndrome de BloomSíndrome de Bloom
MODELO LLAVE-CERRADURA
AJUSTE INDUCIDO
• HEXOQUINASA
Explicación de la curva de Michaelis-Menten
Gráfica de Michaelis_Menten
Variación de la actividad enzimática con la concentración de sustrato: Esta gráfica demuestra la formación de un complejo enzima-sustrato
Act
ivid
ad e
nzi
mát
ica
Concentración de sustrato
Nivel de saturación de la enzima
Para poder explicar la gráfica de Michaelis_Menten hagamos la siguiente analogía: Supongamos que la célula es una fábrica de relojes. En esta fabrica hay 40 obreros y cada uno puede fabricar un reloj a la hora (R/h). El departamento de suministros proporciona una determinada cantidad de piezas para hacer un reloj (S/h) y los obreros fabrican los relojes.
En esta analogía, como habrás podido deducir, los obreros son las enzimas, las piezas suministradas los sustrato y los relojes los productos.
Suministro para hacer 4 relojes a la hora.
0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100
Suministro de piezas por hora (S/h)
Relo
jes
fabri
cados
por
hora
(R
/h)
60
50
40
30
20
10
Supongamos ahora que la dirección desea aumentar la producción y aumenta progresivamente el suministro de piezas para hacer relojes (S/h) según indica en la gráfica.
S/ h R/h
0
10
20
30
40
50
60
70
0
10
20
30
40
40
40
40
Tabla de datos
Gráfica real
Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
Enzima
sustrato
Enzima
No se produce la catálisis
inhibidor
Inhibición no competitiva
Sin inhibidor Con inhibidor
Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.
EnzimaEnzima
sustrato
inhibidor
Sin inhibidorcon inhibidor
Inhibición competitiva
Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él.
sustrato
inhibidor
Enzima inactiva
Enzima activa
Inhibición alostérica.
Sin inhibidor
con inhibidor
Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.
Enzima
envenenador
sustrato
envenenadores
Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.
activador
Enzima inactiva
sustrato
Enzima activa
productos
activadores
