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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL BIOQUÍMICA
AULA 03
AMINOÁCIDOS
PROFA. DENISE ESTEVES MORITZNutrição – UNISUL - Tubarão1
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
• Estruturas monoméricas formam proteínas por ligações peptídicas.
• 1806 – descoberta do primeiro aminoácido, ASPARAGINA, encontrado no aspargo.
• até 1938 – descoberta dos 20 aminoácidos existentes, o último foi a TREONINA.
•Todos 20 AAs são -aminoácidos. Possuem grupo carboxila (COO-) e amino (NH3+) ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono α).
• Diferem nas cadeias laterais, ou grupos R (RADICAL).
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RADICAL
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
•AA variam na estrutura, tamanho e carga elétrica que influenciam a sua solubilidade em água.
•Todos os AA exceto a glicina, o carbono está ligado a 4 diferentes grupos: carboxila, amino, grupo R e H+.
•Na glicina o grupo R é um outro átomo de H+.
GLICINAGLICINA3
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Propriedades Gerais
• EM pH fisiológico os grupos NH+3 e COOH dos 20
AAs ionizam-se.
•Substâncias anfóteras - Os AAs podem atuar como ácido ou base.
• Moléculas que carregam grupos de polaridade oposta como os AAs são conhecidas como íons dipolares.
• São solúveis em água e insolúveis em solventes orgânicos.
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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS AMINOÁCIDOSDOS AMINOÁCIDOS
Os AAs são classificados de acordo com a Polaridade das cadeias laterais:
1.Grupo R - apolares
2.Grupo R - aromáticos
3.Grupo R - polares não-carregados
4.Grupo R - polares carregados positivamente
5.Grupo R – polares carregados negativamente
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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Grupo R - apolar e alifático
Grupo R - polares carregados negativamente
Grupo R - polares carregados positivamente
Grupo R - aromáticos
Grupo R - polares não-carregados
Glicina
TriptofanoTirosinaFenilalanina
CisteínaTreoninaSerina
GlutaminaAsparaginaProlina
Arginina HistidinaLisina
GlutamatoAspartato
Leucina Metionina Isoleucina
Alanina Valina
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Aa Alifáticos:
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Classificação aa
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Aa Aromáticos
8
Classificação aa
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Aa Básicos
9
Classificação aa
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Aa Ácidos
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Classificação aa
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL11
Classificação aa
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Aa APOLARES
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Classificação aa
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Generalidades:
Vegetais fabricam aminoácidos a partir decadeias de carbono obtidas na fotossíntese e denitrato (NO-
3) retirado do ambiente.
Animais não produzem aminoácidos.
Os seres humanos conseguem obter aminoácidos da quebra de proteínas.
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser obtidos da quebra de proteínas. Por isso devem estar presentes na alimentação.
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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS
Arginina* Alanina
Histidina* Aspartato
Isoleusina Asparagina
Leusina Cisteína
Lisina Glutamato
Meteonina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptofano Serina
Valina Tirosina
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Estereoquímica:Estereoquímica:
Para os AAs comuns, exceto glicina, o carbono α está ligado a 4 diferentes grupos e forma 2 arranjos espaciais.
Os AAs apresentam 2 estereoisômeros – D (dextrógiro – desvia a luz polarizada p/ Direita)) e L – (Levógiro – desvio à esquerda).
Toda molécula com centro quiral* são opticamente ativos:
*Não são sobrepostas uma a outra.
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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL16
Importante: os aminoácidos biologicamente ativos são sempre
levógiros(L). Os dextrógiros(D) não têm ação biológica.
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
NomenclaturaNomenclatura1 - Convenção de Fischer
• São explicadas pelo sistema D, L proposto em 1891 por Emil Fischer.
• Ex. Isômeros espaciais ou estereoisômeros, do gliceraldeído são designados D-gliceraldeídoD-gliceraldeído e L-L-gliceraldeído.gliceraldeído.
• Cada centro assimétrico pode ter duas configurações possíveis.
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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
NomenclaturaNomenclatura
Os carbonos são alinhados verticalmente e:
OH para direita = D – gliceraldeído (Destrógira)
OH para esquerda = L – gliceraldeído (Levógira)18
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
NomenclaturaNomenclaturaRegra aplicada para os AAs:
• D - aminoácidos = grupo NH3 na direita.
• L - aminoácidos = grupo NH3 na esquerda.
• Todos os AAs originários das proteínas apresentam configuração L.
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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL20
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Ocorência de Aa nas células
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Só existem 20 Aa?
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Aminoácidos Aminoácidos Incomuns:Incomuns:
• Resultam da modificação específica de um resíduo de aminoácido após a síntese protéica.
• Ocorre adição de grupos químicos nas cadeias laterais do AA: hidroxilação, metilação, acetilação, carboxilação e fosforilação.
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Aminoácidos Aminoácidos IncomunsIncomuns
Ex:
• 4 - hidroxiprolina, derivado da prolina encontrado na parede celular de plantas e no colágeno.
• 5 - hidroxilisina, derivado da lisina encontrado no colágeno.
• 6 - N-metil-lisina, constituinte da miosina (Proteína contrátil do músculo).
• γ - carboxiglutamato, encontrado nos fatores de coagulação sangüínea (Protrombina, fator VII, fator IX, fator X, proteína C e S).
• Desmosina, derivado de 4 resíduos de lisina, encontrada na elastina.
• Selenocisteína, contêm Se ao invés de S da cisteína. Derivada da serina, constituinte de poucas proteínas conhecidas.
• Outros 300 aminoácidos são encontrados nas células, mas não são constituintes das proteínas. 23
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAsFUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAs
Estrutura da célula.Hormônios.
Receptores de proteínas e hormônios.Transporte de metabólitos e íons.
Atividade enzimática.Imunidade.
Gliconeogênese no jejum e diabetes.
PROPRIEDADES PROPRIEDADES ORTOMOLECULARESORTOMOLECULARES
Antioxidante.Pro-oxidante.
Metilação e remetilação.Quelante.
Desintoxicante. Precursor de hormônios.
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Função aa
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FUNÇÕES ESPECIALIZADAS DOS AMINOÁCIDOS
Funcionam como mensageiros químicos na comunicação entre células.
• Glicina, ácido γ–aminobutírico (GABA) e a dopamina são neurotransmissores.
• Histamina, produto da descaboxilação da histidina, potente mediador local em reações
alérgicas.
• Tiroxina, hormônio tireóideo, derivado da tirosina.
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Função aa
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Propriedades ácido – Propriedades ácido – basebaseO grupo COO- (carga negativa) e NH3
+ (carga positiva) são carregados em pH neutro, formando os zwintterions (anfóteros).
Podem atuar tanto como ácido (doador de prótons), quanto base (receptor de prótons).
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Propriedades aa
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL27
Propriedades aa
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL28
Propriedades aa
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LIGAÇÃO LIGAÇÃO PEPTÍDICAPEPTÍDICA
PEPTÍDEOSPEPTÍDEOS
São polímeros de α-aminoácidos, que se polimerizam por eliminação de um mol de H2O. Ligação peptídica.
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Ligação aa
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Ligação Peptídica
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O resíduo de AA na extremidade com o grupo α–amino é o resíduo terminal amino (N-terminal) e o resíduo na outra extremidade, grupo carboxila livre, é o resíduo terminal carboxila (C-terminal)
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
LIGAÇÃO PEPTÍDICALIGAÇÃO PEPTÍDICA
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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
CLASSIFICAÇÃO DOS CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOSPEPTÍDEOS
São classificados de acordo com o número de resíduos de AA na cadeia:
•Dipeptídeos – 2 resíduos de AA.
•Tripeptídeos – 3 resíduos de AA.
•Tetrapeptídeos – 4 resíduos de AA.
•Pentapeptídeos – 5 resíduos de AA.
•Oligopeptídeos – uns poucos resíduos de AA.
•Polipeptídeos - são polímeros lineares de até 40 resíduos de AA.
•Mais de 40 resíduos é considerado proteína.
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Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICABIOLÓGICA
Os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes.
Ex: Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante artificial.
• Hormônios são peptídeos pequenos:
• Ocitocina (estimula contração uterina),
• Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos),
• Tirotropina (hormônio da hipófise).
• Venenos tóxicos de cogumelos e alguns antibióticos.
• Insulina e Glucagon (hormônios pancreáticos).
• Corticotropina (estimula córtex adrenal).33
Peptídeos
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PROTEÍNAS
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- Classificação
- Definição
- Composição
- Ocorrência
- Propriedades Físicas
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DEFINIÇÃO
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Proteína vem do grego protos = primeiroSão macromoléculas resultantes da
condensação de moléculas aminoácidos através da ligação peptídica.
As proteínas são polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de aminoácidos. As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões.
Proteínas
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Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais.
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COMPOSIÇÃO
- Citocromo C: 13.000- Ribonuclease: 14.000- Mioglobulina: 17.000
- Gliadina: 28.000- Pepsina: 35.500- Insulina: 36.000
- Ovoalbunina: 45.000- Hemoglobina: 68.000
- Soroglobulina: 180.000- Caseína: 375.000
- Fribrinogênio: 450.000- Tiroglobulina: 630.000
- Hemocianina: 2.800.000- Vírus: 250.000.000
Composição: Contém sempre:- elementos organógenos: C, H,
O, N- menor proporção: S, P, I, Bro Composição percentual:- C: 50 à 55%- H: 6 à 7%- O: 19 à 24%- N: 15 à 19%- S: 0 à 2,5%
Proteínas
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Ocorrência
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São muitas as fontes, e o número de proteínas existentes na Natureza é
praticamente infinito, embora o número de aminoácidos que as
constituem seja bastante reduzido, em torno de 20. Isto ocorre porque o
número de associações dos aminoácidos (aa) se dá conforme possíveis
combinações: 3 aa diferentes: A, B e CConduzem a 6 tripeptídeos: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB e CBA.(3! = 3 x 2 x 1 = 6)
4 aa diferentes: A, B, C e D - Conduzem a 24 tetrapeptídeos(4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24)
10 aa diferentes conduzem a mais de três milhões (3.628.800) de decapeptídeos, sem a inclusão dos possíveis isômeros ópticos.
(10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x ...)
Proteínas
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Exemplo de Proteínas
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Insulina – PâncreasHemoglobina – Sangue dos vertebradosCaseína – LeiteQueratina – Chifres, unhas e cascos de
animaisHemocianina – Sangue dos
invertebradosPepsina – Suco gástricoAlbumina – Ovo, leite e sangueClorofila – Vegetais verdes
Proteínas
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL39
Proteínas
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
IMPORTÂNCIA
Juntamente com os carboidratos e os lipídeos,
as proteínas constituem a alimentação básica
dos animais. No entanto, podemos dizer que
as proteínas são ainda mais importantes, pois
são fundamentais na estrutura,
funcionamento e reprodução de todas as
células vivas.
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Proteínas
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
Propriedades FísicasAs proteínas são substâncias sólidas,
incolores, insolúveis em solventes orgânicos, e algumas solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo colóides.
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Proteínas
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
CLASSIFICAÇÃO
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1. De acordo com a sua natureza química.
2. De acordo com seu papel biológico.
1. De acordo com seu valor nutritivo.
• Simples• Conjugadas• Derivadas
• Simples• Conjugadas• Derivadas• Estruturais• Reguladoras• Protetoras
• Estruturais• Reguladoras• Protetoras• Simples• Conjugadas• Derivadas
• Simples• Conjugadas• Derivadas
Proteínas
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
1. De acordo com a sua natureza química
a)Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa.a) Ex: glicil-alanina + água glicina + alanina;b) Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de
amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: hemoglobina (sangue).c) Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções
diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara de ovo);
d) Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas).
e) Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo).
f) Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte).
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Classificação
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
b) Proteínas conjugadas
Complexas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem aa ao lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético. De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser:
I. Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide (tendões).
II. Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseína (leite), vitelina (gema do ovo).
III.Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados).
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Classificação
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
IV.Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares).
V. Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina (sangue).
VI.Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos
VII.Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina
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b) Proteínas conjugadas Classificação
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
c) Proteínas derivadas:
São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais. Essas proteínas são produzidas durante a digestão das proteínas naturais do organismo. Ex: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos.
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Classificação
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
2. Seu papel biológico
a)Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos.
Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
Queratina (pelos, cabelo, unha);
Miosina (músculos responsáveis pela contração);
Albumina (plasma sangüíneo);
- Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).
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Classificação
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
b)Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas.
Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc)
Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc).
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Classificação
2. Seu papel biológico
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.
- Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias;
- Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;
- Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos;
- Lisinas: dissolvem certos agentes de
infecção
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2. Seu papel biológicoClassificação
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
3. Valor Nutritivo
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1. Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo.• Caseína (leite)• Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)• Glicinina (soja)• Edestina e glutenina (cereais)• Lactoalbuminas (leite e queijo)• Albumina e miosina (carne)• Excelsina (castanha do Pará)
2. Proteínas semi-completas: são as que provêm,mas não mantêm o ser vivo.
• Gliadina (trigo)• Legunina (ervilha)• Faseolina (feijão)• Legumelina (soja)
Classificação
Contém Aa em quantidade e qualidade suficientes para suprir
as necessidades!
Contém Aa em quantidade e qualidade suficientes para suprir
as necessidades!
Contém Aa em quantidade ou
qualidade insuficientes para suprir as necessidades!
Contém Aa em quantidade ou
qualidade insuficientes para suprir as necessidades!
Chamadas também de ALTO valor Biológico
Chamadas também de ALTO valor Biológico
IMPORTANTE: Uma proteína é considerada de ALTO VALOR BIOLÓGICO – quando possui em sua composição TODOS os
aminoácidos essenciais em quantidades adequadas.
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL51
Classificação
3. Valor Nutritivo3. Proteínas incompletas ou não completas:
são as proteínas incapazes de prover e manter a vida.
- Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)- Gelatina (falta triptofano e tirosina)
Contém Aa em quantidade ou
qualidade insuficientes para suprir as necessidades!
Contém Aa em quantidade ou
qualidade insuficientes para suprir as necessidades!
Chamadas também de BAIXO valor Biológico - Chamadas também de BAIXO valor Biológico -
Profa. Denise Esteves Moritz - UNISUL
FIM!
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